Содержание
- 2. БЕЛКИ = биополимеры, состоящие из остатков α-аминокислот, связанных пептидной связью
- 3. Молекулярная масса и число аминокислотных остатков в молекулах белков
- 4. Структурная: участие в построении тканей, клеток, субклеточных структур и биомембран. Сократительная – обеспечение движения на всех
- 5. Жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел. Ф.
- 6. Структура белковых молекул Уровни структурной организации: первичная вторичная третичная для некоторых белков – четвертичная структура.
- 7. Первичная структура белка = цепь из остатков α-АК, связанных между собой пептидной связью в строго определенной
- 8. Вторичная структура белка α-спираль или β-складчатая структура
- 9. Третичная структура белка Пространственная укладка α-спирали или β-складчатой структуры Фибриллярные белки (коллаген, эластин, актин, миозин…) Глобулярные
- 10. Четвертичная структура белка Состоит из двух, трех, четырех и более субъединиц с третичной структурой. Определяет функциональную
- 11. Классификация белков Простые белки в составе – только АК Сложные белки АК + небелковая часть (простетическая
- 12. Обмен белков и аминокислот 1. Переваривание и всасывание в ЖКТ 2. Межуточный обмен тканевой синтез аминокислот
- 13. Азотистый баланс = соотношение поступающего и выделяющегося из организма азота (основной источник азота – белки) Азотистое
- 14. Белковое питание Норма белка в питании =? По потреблению среднеобеспеченной семьей расчетная норма белка ≈ 118
- 15. Биологическая ценность белков Заменимые аминокислоты Аланин Аспарагин Аспарагиновая к-та Глицин Глутамин Глутаминовая к-та Серин Тирозин Цистеин
- 16. Переваривание и всасывание белков БЕЛКИ пищи Ротовая полость Тонкий кишечник аминопептидаза, карбоксипептидаза, иминопептидаза, дипептидазы Желудок Белки
- 17. Гниение белков в кишечнике Детоксикация в печени 1. Окисление (cyt P450), метилирование, ацетилирование, сульфатирование 2. Конъюгация
- 18. Тканевой обмен аминокислот Метаболический пул аминокислот Всасывание АМК из тонкого кишечника (~ 100 г/сут) Распад белка
- 19. Трансаминирование Аминок-та Кеток-та глутамат α-кетоглутарат транс аминазы + пиридок сальфосфат
- 20. Дезаминирование (прямое) Аминокислота Кетокислота дегидрогеназа NH3 ЦТК Синтезы НАД / НАДН2
- 21. Дезаминирование (непрямое) + синтез АМК Амино к-та Кето к-та глутаминовая кислота α-кетоглутаровая кислота транс аминазы ГлДГ
- 23. Декарбоксилирование Аминокислота Амин декарбоксилаза СО2 Образование биогенных аминов - важнейших регуляторных веществ в организме человека: Гистидин
- 24. ЛАБОРАТОРНАЯ ОЦЕНКА ОБМЕНА БЕЛКОВ Общий белок плазмы / сыворотки крови
- 25. Общий белок плазмы крови БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИ (~7% плазмы) Синтез в печени В ткани В почки
- 26. Биуретовый метод определения белка Принцип: в щелочной среде ионы меди образуют с белками комплексы фиолетового цвета.
- 27. Особенности исследования
- 28. Изменения уровня общего белка Относительные содержание белка обычное, изменен объем плазмы (гипо- или гипергидратация). Наблюдаются часто.
- 29. Гипопротеинемия 1. Относительная – вследствие гипергидратации (в/в инфузии…) 2. Абсолютная физиологическая: возрастная (у детей и в
- 30. Гипопротеинемия 2. Абсолютная – ↓ уровень альбумина; глобулины – в норме или снижены. патологическая: снижение поступления
- 31. Гиперпротеинемия 1. Относительная – при дегидратации (недостаточное питье, рвота, понос, обильный пот, сахарный и несахарный диабет,
- 32. Парапротеинемия Появление в крови патологических белков - иммуноглобулинов или их фрагментов (синтез мутантными клонами плазмоцитов). +
- 34. Скачать презентацию