Содержание
- 2. СТРУКТУРА БЕЛКА Пептидные цепи содержат а/к остатки, соединены пептидными связями. (прочные, разрыв - фермент) Белок имеет
- 4. Первичная структура белка линейная последовательность а/к в полипептидной цепи первичная структура каждого белка закодирована в одном
- 5. Вторичная структура белка Линейные цепи а\к приобретают пространственную трёхмерную структуру -"конформацию". образуется за счёт взаимодействия функциональных
- 6. Вторичная структура белка регулярные структуры двух типов: α-спираль и β-структура.
- 7. α-Спираль пептид закручивается в виде спирали водородных связи образуются между атомами кислорода карбонильных групп и атомами
- 8. β-Структура формируется за счёт образования водородных связей между атомами пептидных групп β-Структура образует фигуру, подобную листу,
- 10. Третичная структура белков трёхмерная пространственная структура образуетсяза счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, стоящих на значительном расстоянии
- 11. Гидрофобные взаимодействия гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри белковой глобулы формируется гидрофобное ядро гидрофильные радикалы
- 12. Ионные связи могут возникать между отрицательно заряженными (анионными) карбоксильными группами радикалов асп и глу кислот и
- 13. Ковалентные связи Третичную структуру некоторых белков стабилизируют дисульфидные связи, образующиеся за счёт взаимодействия SH-групп двух остатков
- 14. Денатурация белков Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относят к числу слабых Разрыв большого
- 15. Доменная структура белков Если полипептидная цепь белка содержит более 200 аминокислот, как правило, её пространственная структура
- 16. Четвертичная структура белков существуют белки, состоящие из двух и более полипептидных цепей после формирования трёхмерной структуры
- 18. Физико-химические свойства белков Индивидуальные белки различаются по своим физико-химическим свойствам: форме молекул, молекулярной массе, суммарному заряду
- 19. Различия белков по форме молекул форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют
- 20. Различия белков по молекулярной массе Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе,
- 21. Суммарный заряд белков Белки имеют в своём составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспарагиновой кислот,
- 22. Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нативных молекул белков На поверхности большинства внутриклеточных белков преобладают
- 23. Растворимость белков Растворимость белков в воде зависит от всех перечисленных выше свойств белков: формы, молекулярной массы,
- 24. Методы выделения и очистки белков Получение индивидуальных белков из биологического материала (тканей, органов, клеточных культур) требует
- 25. Методы разрушения тканей и экстракции белков Для разрушения биологического материала используют методы: гомогенизации ткани, метод попеременного
- 26. Экстракция белков, связанных с мембранами, и разрушение олигомерных белков на протомеры Если искомый белок прочно связан
- 27. Удаление из раствора небелковых веществ Нуклеиновые кислоты, липиды и другие небелковые вещества можно удалить из раствора,
- 28. Гель-фильтрация, или метод молекулярных сит Для разделения белков часто используют хроматографические методы, основанные на распределении веществ
- 29. Неподвижная фаза - жидкость внутри гранул, в которую способны проникать низкомолекулярные вещества и белки с небольшой
- 30. Ультрацентрифугирование Метод разделения также основан на различии в молекулярных массах белков. Скорость седиментации веществ в процессе
- 31. Электрофорез белков Метод основан на том, что при определённом значении рН и ионной силы раствора белки
- 32. Каталитическая функция Ферменты (энзимы) – белки - увеличивают скорость протекания химической реакции, при этом не расходуются
- 33. Фермент-субстратные реакции В участке связывания субстрат связывается с ферментом - фермент-субстратный комплекс. В каталитическом участке субстрат
- 34. Катализ Схематично процесс катализа можно представить следующим уравнением: Е + S ↔ ES ↔ ЕР ↔
- 38. Специфичность наиболее важное свойство ферментов. субстратная сп.- способность фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными
- 39. Специфичность Выделяют абсолютную субстратную специфичность (катализ 1 субстрата) - аргиназа; групповую субстратную специфичность однотипные реакции с
- 40. Каталитическая специфичность Фермент превращает субстрат по одному из возможных путей его превращения Зависит от строения каталитического
- 42. Номенклатура и классификация ферментов В настоящее время известно более 2400 ферментов. Каждый фермент, как правило, имеет
- 43. Вещество, имеющее это окончание, принимают за фермент. Ферменты, действующие на крахмал (amylum), сахарозу, мочевину (urea), пептиды
- 44. ферменты, катализирующие процессы гидролиза называют гидролазами, процессы окисления - оксидазами, перенос групп - трнсферазами и т.д.
- 45. Классы ферментов Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление - алкогольдегидрогеназа Дегидрогеназы. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие
- 47. Оксидазы. Акцептором электрона служит молекулярный кислород. Пример реакции, катализируемой цитохромоксидазой
- 48. Оксигеназы (гидроксилазы) - атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату. Пример реакции:
- 50. 2.Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз выделяют киназы, переносящие
- 51. 3. Гидролазы катализирующие гидролиз химических связей. Пример: пепсин, трипсин, амилаза
- 52. Классы ферментов Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из
- 53. КОФАКТОРЫ И КОФЕРМЕНТЫ Большинство ферментов для активности нуждается в: низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) и/или
- 54. Регуляция работы ферментов Активность ферментов зависит от количества: молекул субстрата продукта наличия кофакторов и коферментов. Каскад
- 55. Среди множества ферментов практически каждого метаболического пути различают ключевые, или регуляторные, ферменты, активность которых может изменяться
- 56. Основные способы регуляции активности ферментов Аллостерическая регуляция. Фермент изменяет активность с помощью нековалентно связанного с ним
- 57. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования—дефосфорилирования . Фермент изменяет активность в результате ковалентной модификации.
- 59. Активация ферментов путем частичного протеолиза. Некоторые ферменты синтезируются первоначально неактивными и лишь после секреции из клетки
- 60. Ингибиторы ферментов Действие ферментов можно полностью или частично подавить (ингибировать) химическими веществами (ингибиторами). По характеру действия
- 61. Взаимодействие аспирина с ферментом простагландинсинтетазой
- 63. Скачать презентацию