Ферменты (энзимы)

Понятие о ферментах
Fermentum — «закваска»
Enzume — «в дрожжах»

3

Ферменты

Однокомпонентные

(только аминокислоты)

Двухкомпонентые

Апофермент (ак)
Кофактор
Простетическая Кофермент
группа (Ме**) (Vit В)

Активный центр фермента

Механизм действия ферментов

Применение ферментов снижает Еактивации (энергетический барьер), осуществив превращение

Модель «ключ-замок»

В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется

4

Абсолютная специфичность

Абсолютная специфичность

Относительная специфичность

Стереоспецифичность

Схема ферментативной реакции

Между субстратом (S) и ферментом (Е) возникает связь (ионная,

t°C (opt = 30-50°С);
topt непостоянен, зависит от продолжительности реакции

Факторы, влияющие

Факторы, влияющие на активность ферментов

3. Наличие активаторов и ингибиторов

10

4. рН – max kat активность лежит в узких пределах

Оптимальное значение рН

Пепсин
Трипсин
Сахараза
Мальтаза
Амилаза
Липаза
Фосфатаза
Аргиназа
Карбоксилаза

1,5-2,5
8,0-9,0
6,2
6,1
≈ 7,0
7,0-8,5
6,0-9,0
9,8
4,8

При оптимальных условиях активность ферментов зависит от
количества субстрата (S);
количества продукта (Р);
количества

Константа Михаэлиса-Ментен

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

[S] >> Km; V = Vmax
[S] << Km; V = Vmax

График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Регуляция скорости ферментативных реакций

1. Количеством ферментов
2. Доступностью фермента и субстрата
3. Регуляцией

Аллостерическая регуляция

Ингибиторы

обратимые

необратимые

конкуретные

неконкурентные

11

специфические
Игибитор и субстрат конкурируют между собой стремясь

субстрат

конкурентный ингибитор

Конкурентное ингибирование

Конкурентное ингибирование

Обратимые конкурентные ингибиторы – структурные аналоги S. Игибитор и субстрат конкурируют

Частичный протеолиз. Ряд Е вырабатывается клетками в виде проферментов или зимогенов

Регуляция активности Е путем ассоциации-диссоциации протомеров

Номенклатура ферментов

Тривиальная (по случайным признакам)
Пепсин - «пищиварение», трипсин - «разжижающий»,
клетка цвет
Цитохромы

По химическому составу фермента

В 1961 г. Международная комиссия по номенклатуре представила

ЕС 2. 7. 1. 1

класс 2 – трансфераза

подкласс 7 –

Классификация ферментов (6 классов)

Оксидоредуктазы (О-В ферменты) катализируют перенос атомов Н и

16

Класс 1: Оксидоредуктазы.

Катализируют окислительно-восстановительные реакции, в которых, как правило, участвуют два

катализируют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков от одного соединения

18

3 класс: Гидролазы.

Пример:
триацилглицероллипаза (гидролаза эфиров глицерола, КФ 3.1.1.3), катализирует

4 кл. Лиазы

катализируют негидролитическое отщепление определенной группы с образованием – С

Металлы, содержащиеся в ферментах

Классификация коферментов

По химическому строению
1. Алифатические (липоевая кислота);
2. Ароматические (коэнзим Q);
3. Гетероциклические

Липоевая кислота

КоQ (коэнзим Q, убихинон)

Тиаминпирофосфат (ТПФ)

Никотинамидадениндинуклеотид (НАД+)

никотинамид (vit B5)

Флавинмононуклеотид (ФМН)

По выполняемым функциям

1. Переносчики протонов и электронов (НАД, ФАД, Ко Q);
2.

По механизму действия

1. Коферменты с высоким потенциалом переноса энергии (переносчики энергии);
2.

Единицы измерения количества и активности фермента

1 мкмоль превращенного S
1

nМЕ – количество единиц активности
Кол-во превращенного S (мкмоль)
nМЕ =
Время

Катал
1 моль превращенного S
1 катал =
1

Связь международной единицы ферментативной активности с каталом

Применение ферментов в медицине

Энзимодиагностика – определение активности ферментов в природном биоматериале

Неспецифические ферменты могут быть представлены в тканях различными изоформами

Мозг миокард мыщцы