Обмен аминокислот

Содержание

Слайд 2

С пищей в сутки поступает около 100 г белков; Расщепление белков

С пищей в сутки поступает около 100 г белков;
Расщепление

белков в процессе пищеварения происходит под действием протеолитических ферментов;
В конечном итоге пищевые белки превращаются в аминокислоты 20 разновидностей.
Слайд 3

Бόльшая часть аминокислот используется для синтеза белков; Помимо синтеза белков аминокислоты

Бόльшая часть аминокислот используется для синтеза белков;

Помимо синтеза белков аминокислоты

еще используются для синтеза различных небелковых соединений, имеющих важное биологическое значение;
Так, из аминокислот синтезируется глюкоза, азотистые основания, небелковая часть гемоглобина - гем, гормоны - адреналин и тироксин и очень важные соединения, участвующие в энергообеспечении мышечной работы – креатин и карнитин.
Слайд 4

Часть аминокислот подвергается распаду и превращаются в конечные продукты: CO2, H2O

Часть аминокислот подвергается распаду и превращаются в конечные продукты: CO2,

H2O и NH3;
Распад начинается с реакций, общих для большинства аминокислот:
Декарбоксилирование аминокислот
Дезаминирование аминокислот
Трансаминирование (переаминирование)
Слайд 5

Декарбоксилирование аминокислот Декарбоксилирование - отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде

Декарбоксилирование аминокислот

Декарбоксилирование - отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде

углекислого газа:
Это превращение аминокислот обычно протекает с очень низкой скоростью и аминов образуется мало;
Но некоторые амины, находясь в очень низкой концентрации, обладают высокой биологической активностью и влияют на различные функции организма.

R

R

H – C – NH2

COOH

H – C – NH2

H

Аминокислота

Амин

- СО2

Слайд 6

Очень активным биогенным амином является гистамин, образующийся при декарбоксилировании аминокислоты гистидина;

Очень активным биогенным амином является гистамин, образующийся при декарбоксилировании аминокислоты

гистидина;

Биологическая активность гистамина проявляется в том, что под его воздействием расширяются кровеносные сосуды, в первую очередь, мелкие, что приводит к снижению кровяного давления; увеличивается секреция желудочного сока;
Кроме этого гистамин участвует в формировании болевых ощущений и в развитии аллергических реакций.

Слайд 7

Однако серьезной опасности для организма биогенные амины не представляют, так как

Однако серьезной опасности для организма биогенные амины не представляют, так

как в организме имеются ферменты, разрушающие и обезвреживающие амины;
Поэтому проявление биологической активности аминов возможно лишь при их значительной выработке или при снижении активности ферментов, вызывающих их детоксикацию.
Слайд 8

Дезаминирование аминокислот Отщепление от аминокислоты аминогруппы в виде аммиака: Это превращение

Дезаминирование аминокислот

Отщепление от аминокислоты аминогруппы в виде аммиака:
Это превращение аминокислот

также протекает с очень низкой скоростью;
И только одна аминокислота – глутаминовая дезаминируется с высокой скоростью вследствие наличия в организме активного фермента, вызывающего дезаминирование только этой аминокислоты.

R

R

H – C – NH2

COOH

C = O

Аминокислота

α-

- NH3

+ ½ О2

COOH

кетокислота

Слайд 9

Дезаминирование глутаминовой кислоты H – C – NH2 COOH C =

Дезаминирование глутаминовой кислоты


H – C – NH2

COOH

C = O

Глутаминовая кислота


- NH3

+ ½ О2

COOH

α - кетоглутаровая кислота

CH2

COOH

CH2

CH2

CH2

COOH

Слайд 10

Трансаминирование (переаминирование) Реакция между аминокислотами и α-кетокислотами; В ходе этой реакции

Трансаминирование (переаминирование)

Реакция между аминокислотами и α-кетокислотами;
В ходе этой

реакции ее участники обмениваются функциональными группами, в результате чего аминокислота превращается в α-кетокислоту, а кетокислота становится аминокислотой
Слайд 11

R1 R2 H–C–NH2 COOH α-аминокислота COOH C=О C=О H–C-NH2 + R1


R1

R2

H–C–NH2

COOH

α-аминокислота

COOH

C=О

C=О

H–C-NH2

+

R1

R2

COOH

COOH

+

α-кетокислота

α-кетокислота

α-аминокислота

Слайд 12

Трансаминированию подвергаются все аминокислоты; В этой реакции участвует кофермент - фосфопиридоксаль,

Трансаминированию подвергаются все аминокислоты;
В этой реакции участвует кофермент - фосфопиридоксаль,

для образования которого необходим витамин В6 – пиридоксин;
Трансаминирование - это главное превращение аминокислот в организме, так как его скорость значительно выше, чем у реакций декарбоксилирования и дезаминирования.
Слайд 13

Трансаминирование выполняет две основные функции: а) За счет трансаминирования одни аминокислоты

Трансаминирование выполняет две основные функции:
а) За счет трансаминирования одни аминокислоты могут

превращаться в другие;
При этом общее количество аминокислот не меняется, но изменяется соотношение между ними;
С пищей в организм поступают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях по сравнению с белками организма;
Путем трансаминирования происходит корректировка аминокислотного состава организма.
Слайд 14

б) Трансаминирование является составной частью косвенного (непрямого) дезаминирования аминокислот - процесса,

б) Трансаминирование является составной частью косвенного (непрямого) дезаминирования аминокислот - процесса,

с которого начинается распад большинства аминокислот;
На первой стадии этого процесса аминокислоты вступают в реакцию трансаминирования с α-кетоглутаровой кислотой (α-кетокислота);
Аминокислоты при этом превращаются в α-кетокислоты, а α-кетоглутаровая кислота переходит в глутаминовую кислоту (аминокислота).
На второй стадии появившаяся глутаминовая кислота подвергается дезаминированию, от нее отщепляется NH3 и снова образуется α-кетоглутаровая кислота.
Слайд 15

Схема косвенного дезаминирования

Схема косвенного дезаминирования

Слайд 16

. R R H – C – NH2 COOH C =


.

R

R

H – C – NH2

COOH

C = O

Аминокислота

- NH3

+ ½

О2

COOH

α-кетокислота

Итоговое уравнение косвенного дезаминирования совпадает с уравнением прямого дезаминирования:

Однако у косвенного дезаминирования скорость значительно выше, чем у прямого, что обусловлено высокой активность ферментов, катализирующих обе стадии этого процесса.

Слайд 17

Образовавшиеся α-кетокислоты далее подвергаются глубокому распаду и превращаются в конечные продукты

Образовавшиеся α-кетокислоты далее подвергаются глубокому распаду и превращаются в конечные

продукты CO2 и H2O;
Для каждой из 20 кетокислот (их образуется столько же, сколько имеется видов аминокислот) имеются свои специфические пути распада;
Слайд 18

Второй продукт косвенного дезаминирования аминокислот – аммиак; Для организма аммиак является

Второй продукт косвенного дезаминирования аминокислот – аммиак;
Для организма аммиак

является высоко токсичным;
Поэтому в организме имеются молекулярные механизмы его обезвреживания.
Слайд 19

Временное обезвреживание аммиака ОН H – C – NH2 COOH H

Временное обезвреживание аммиака

ОН

H – C – NH2

COOH

H - C –

NH2

Глутаминовая кислота


NH2

COOH

Глутамин

CH2

C = O

CH2

CH2

CH2

C = O

+ АТФ

- АДФ

- Н3РО4

+ NH3

Во всех тканях по мере образования NH3 связывается с глутаминовой кислотой с образованием глутамина:

Слайд 20

С током крови глутамин поступает в печень, где распадается опять на

С током крови глутамин поступает в печень, где распадается опять на

глутаминовую кислоту и NH3;
Образовавшаяся глутаминовая кислота с кровью снова поступает в органы для обезвреживания новых порций аммиака;
Освободившийся аммиак, а также углекислый газ в печени используются для синтеза мочевины.
Слайд 21

Синтез мочевины - циклический, многостадийный процесс, потребляющий большое количество энергии; В

Синтез мочевины - циклический, многостадийный процесс, потребляющий большое количество энергии;
В

синтезе мочевины очень важное участие принимает аминокислота орнитин;
Эта аминокислота не входит в состав белков;
Образуется орнитин из другой аминокислоты – аргинина, которая присутствует в белках;
В связи с важной ролью орнитина синтез мочевины получил название «орнитиновый цикл».
Слайд 22

В процессе синтеза к орнитину присоединяются две молекулы аммиака и молекула

В процессе синтеза к орнитину присоединяются две молекулы аммиака и молекула

углекислого газа, и орнитин превращается в аргинин, от которого сразу же отщепляется мочевина, и вновь образуется орнитин:
Слайд 23

Синтез мочевины – это окончательное обезвреживание аммиака; . Из печени с

Синтез мочевины – это окончательное обезвреживание аммиака; .
Из печени с

кровью мочевина поступает в почки и выделяется с мочой;
В сутки образуется 20-35 г мочевины;
Выделение мочевины с мочой характеризует скорость распада белков в организме.
Слайд 24

Общая схема белкового обмена Белки пищевые 100-120 г/сутки Белки тканевые 200-300

Общая схема белкового обмена

Белки
пищевые
100-120 г/сутки

Белки
тканевые
200-300 г/сутки

Аминокислоты
(20 разновидностей)
300-420

г/сутки

Небелковые вещества
(глюкоза, азотистые основания, гем, адреналин, норадреналин, тироксин, креатин, карнитин и др.)

Н2О

CО2

NH3

Мочевина 20-35 г/сутки

Слайд 25

Тест 1 Основным превращением аминокислот в организме является реакция: а) дезаминирования

Тест 1
Основным превращением аминокислот в организме является реакция:
а)

дезаминирования
б) декарбоксилирования в) изомеризации
г) трансаминирования
Слайд 26

Тест 2 В организме дезаминированию преимущественно подвергается аминокислота: а) аланин б)

Тест 2
В организме дезаминированию преимущественно подвергается аминокислота:
а)

аланин
б) глицин в) глутаминовая кислота
г) цистеин
Слайд 27

Тест 3 При декарбоксилировании аминокислот образуется: а) аммиак б) ацетон в) лактат г) углекислый газ

Тест 3
При декарбоксилировании аминокислот образуется:
а) аммиак

б) ацетон в) лактат
г) углекислый газ
Слайд 28

Тест 4 В процессе трансаминирования аминогруппа переносится: а) от амина на

Тест 4
В процессе трансаминирования аминогруппа переносится:
а)

от амина на аминокислоту
б) от амина на α-кетокислоту в) от аммиака на аминокислоту
г) от аминокислоты на α- кетокислоту
Слайд 29

Тест 5 При трансаминировании аминокислоты превращаются: а) в жирные кислоты б)

Тест 5
При трансаминировании аминокислоты превращаются:
а) в жирные

кислоты
б) в кетокислоты
в) в молочную кислоту
г) в углекислый газ и воду
Слайд 30

Тест 6 Биогенные амины в организме образуются в реакции: а) дезаминирования

Тест 6
Биогенные амины в организме образуются в реакции:


а) дезаминирования
б) декарбоксилирования в) изомеризации
г) трансаминирования
Слайд 31

Тест 7 Углекислый газ при распаде аминокислот образуется путем: а) дезаминирования

Тест 7
Углекислый газ при распаде аминокислот образуется путем:

а) дезаминирования
б) декарбоксилирования в) окисления
г) трансаминирования
Слайд 32

Тест 8 Аммиак образуется при дезаминировании: а) аминокислот б) ацетил-КоА в) кетокислот г) кетоновых тел

Тест 8
Аммиак образуется при дезаминировании:
а) аминокислот
б)

ацетил-КоА в) кетокислот
г) кетоновых тел
Слайд 33

Тест 9 При временном обезвреживании аммиака образуется: а) глутамин б) глутаминовая

Тест 9
При временном обезвреживании аммиака образуется:
а) глутамин


б) глутаминовая кислота в) мочевая кислота
г) мочевина
Слайд 34

Тест 10 Специфическим продуктом распада белков является: а) ацетоуксусная кислота б)

Тест 10
Специфическим продуктом распада белков является:
а) ацетоуксусная

кислота
б) молочная кислота
в) мочевая кислота
г) мочевина