Содержание
- 2. Ферменты -биокатализаторы белковой природы, обладающие высокой специфичностью и эффективностью действия, присутствующие во всех живых клетках. Они
- 3. Оксидоредуктазы-катализируют процессы окисления и восстановления. Окисляют субстраты в аэробных и анаэробных условиях. Типы окисления: Дегидрирование Гидроксилирование
- 4. II. Трансферазы- осуществляют перенос групп атомов и название составляется - донор:акцептор-транспортируемая группа-трансфераза. Подклассы –определяют природу транспортируемой
- 5. IV. Лиазы (синтазы)-ферменты, разрывающие связи С-С, С-N, C-O, C-S, с образованием двойных (=)связей. Возможна обратная реакция
- 16. Ферментативный катализ- осуществляется при контакте субстрата с ферментом. Существуют две теории ферментативного катализа: Теория Фишера –
- 18. В состоянии покоя – преобладают молекулы с малой свободной энергией (СЭ). Из состояния покоя систему выводит
- 21. Образовавшийся новый субстрат становится менее комплементарный ферменту. Фермент – субстратный комплекс диссоциирует. Фермент структурным изменениям не
- 22. Кислотно – основной катализ
- 23. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента
- 25. Регуляция метаболических путей осуществляется на 3-х уровнях (по Ленинджеру): Быстрое реагирование, связанное с действием аллостерических ферментов,
- 26. Активаторы и ингибиторы ферментов Активаторы – это вещества: 1) формирующие активный центр фермента (чаще – ионы
- 27. Метаболическая цепь Е1 Е2 Е4 А В С D Е3 Р метаболиты ферменты В каждой метаболической
- 29. Различают ферменты: Конститутивные – концентрация которых в клетках всегда примерно одинаковая (поэтому их синтез не регулируется);
- 30. Химическая модификация Фосфорилирование и дефосфорилирование – обратимая ковалентная модификация при участии ферментов протеинкиназ и протеинфосфатаз соответственно
- 31. ОН ПРОТЕИНКИНАЗА АКТИВ. ФОРМА О- Р ГЛИКОГЕН СИНТЕТАЗА НЕАКТИВ. ФОРМА ФОСФОТАЗА Ц АМФ Ц АМФ АДЕНИЛИРОВАНИЕ
- 32. Регуляция активности ферментов при помощи коферментов и кофакторов Кофакторы – НМС, соединенные нековалентными связями с белком,
- 33. Мультисубстратные реакции «пинг-понг» Н3С Н3С N R N N O NH O Н3С Н3С N R
- 34. Частичный протеолиз Активация профермента происходит путем отщепления от него одного или нескольких пептидов. При этом изменяются
- 35. ПЕПСИНОГЕН ПЕПСИН HCl (5НЕЙТРАЛЬНЫХ И 1ЩЕЛОЧН.ПЕПИДЫ.) АУТОКАТАЛИЗ
- 36. АДФ +Рн АТФ Н2О Н2О АТФ-аза С С С С R R R R ДИССОЦИАЦИЯ ПРОТЕИНКИНАЗА
- 37. Аллостерическая регуляция Аллостерические ферменты как правило катализируют: необратимые (→) или частично обратимые (↔) реакции; самые медленные,
- 38. Согласно теории Моно аллостерические белки состоят из двух или более протомеров, связанных между собой нековалентными связями.
- 39. Аллостерические эффекторы Эффекторы, вызывающие снижение (ингибирование) активности ферментов, называют отрицательным эффектором, или ингибитором. Эффектор, вызывающий повышение
- 40. ТТТТ ТТТТ RRRR RRRR ТRТR По Моно, Уайтману По Кошланду АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
- 41. Ингибирование Обратимое Необратимое Конкурентное Неконкурентное Специфическое Неспецифическое Типы ингибирования Бесконкурентное
- 42. Действие конкурентного обратимого ингибитора Обратимое конкурентное ингибирование является структурным аналогом субстратов. Они связываются в активном центре
- 43. Конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонатом. Субстрат (сукцинат) и ингибитор (малонат) взаимодействуют с одними и теми же (+)
- 44. Н2N СООН Н2N СООН SОNН2 П-АМИНОБЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА ТГФК РНК ДНК СУЛЬФАНИЛАМИДНЫЙ ПРЕПАРАТ КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
- 45. Действие обратимого неконкурентного ингибитора Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту не в активном центре, а в другом
- 46. Механизм действия ионов ртути как необратимого ингибитора. S (Hg2+) Е Е S S H H S
- 47. Необратимыми неспецифическими ингибиторами являются сероводород (Н2S), соли свинца, серебра, ртути. Эти вещества связываются с белковой молекулой
- 48. Антиметаболиты NH N NH2 N F NH2 N O NH HN O АМИНАДЕНИН ФТОРУРАЦИЛ [E] +
- 52. Скачать презентацию