Строение и свойства ферментов

Август 6, 2022

Главная
Биология
Строение и свойства ферментов

Содержание

2. Простые ферменты состоят только из белковой части; Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть
3. Если связь кофактора с белком прочная, то в этом случае говорят о наличии простетической группы. Если
4. Активный центр фермента – участок молекулы фермента (до 16 остатков аминокислот), обеспечивающий непосредственное связывание с молекулой
5. В активном центре выделяют два участка: якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата
6. Аллостерический центр – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не
8. Скачать презентацию

Слайд 2

Простые ферменты состоят только из белковой части;
Сложные ферменты (холоферменты) имеют в

своем составе белковую часть – апофермент, и небелковую – кофактор

https://cf.ppt-online.org/files/slide/u/UfndeWJyHBk7Qw5Ng8zoiTpMxDCXuvRahtc1LA/slide-15.jpg

Слайд 3

Если связь кофактора с белком прочная, то в этом случае говорят

о наличии простетической группы. Если кофактор легко диссоциирует от апофермента, то он носит название кофермента

Пиридоксин (витамин B6) – кофермент декарбоксилаз

ФАД – простетическая группа ФАД-зависимых дегидрогеназ

https://themedicalbiochemistrypage.org/images/fad.jpg

http://scask.ru/archive/arch.php?path=../htm/book_len3/files.book&file=len3_59.files/image1.gif

Слайд 4

Активный центр фермента – участок молекулы фермента (до 16 остатков аминокислот),

обеспечивающий непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющий катализ

https://studfiles.net/preview/1566641/page:2/

Слайд 5

В активном центре выделяют два участка:
якорный (контактный, связывающий) – отвечает за

связывание и ориентацию субстрата в активном центре;
каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции

http://ok-t.ru/studopediaru/baza12/148658782175.files/image070.jpg

Слайд 6

Аллостерический центр – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от

активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром низкомолекулярных веществ (эффекторов) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции

https://terra-medica.ru/w/images/f/f2/S04-03-stroenie-fermentov_3.jpg