Биополимеры: белки. Свойства аминокислот

Содержание

Слайд 2

Белки - полимерные молекулы, то есть состоят из отдельных повторяющихся «блоков»

Белки - полимерные молекулы, то есть состоят из отдельных повторяющихся «блоков»

- мономеров, связанных между собой прочными связями

молекула

молекула-полимер, мономеров – от сотен до тысяч

мономер

мономер

мономер

мономер

Слайд 3

Мономер белковой молекулы – аминокислота Каждая аминокислота состоит из постоянных частей

Мономер белковой молекулы – аминокислота

Каждая аминокислота состоит из постоянных частей –

аминогруппы и карбоксильной группы, и изменчивого компонента – радикала.
Радикалы могут иметь разное химическое строение и именно они определяют свойства аминокислот

Общая часть молекулы

Слайд 4

В состав белков входят 20 аминокислот – так называемые протеиногенные (от

В состав белков входят 20 аминокислот –
так называемые протеиногенные (от

«протеин» - белок, «ген» - происхождение)
Слайд 5

Слайд 6

Классификация аминокислот 1. По абсолютной конфигурации молекулы. 2. По строению бокового

Классификация аминокислот

1. По абсолютной конфигурации молекулы.
2. По строению бокового радикала.


3. По кислотно-основным свойствам.
4. По необходимости для организма.
Слайд 7

По абсолютной конфигурации молекулы По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и

По абсолютной конфигурации молекулы

По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы.

Это изомеры – вещества, одинаковые по составу молекулы, но отличающиеся по ее конфигурации. D (правый) и L (левый) изомеры – «зеркальное отражение»
Слайд 8

Свойство не совмещаться в пространстве со своим зеркальным отражением называется «хиральность»

Свойство не совмещаться в пространстве со своим зеркальным отражением называется «хиральность»
В

белке любого организма содержится только один изомер, для млекопитающих это L-аминокислоты. Однако оптические изомеры претерпевают со временем самопроизвольную неферментативную рацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму. Это обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии)
Слайд 9

Классификация аминокислот Т

Классификация аминокислот

Т

Слайд 10

Слайд 11

От полярности радикалов аминокислот зависит, как белок будет вести себя в

От полярности радикалов аминокислот зависит, как белок будет вести себя в

растворе и какова будет конфигурация белковой молекулы

Неполярные аминокислоты – гиброфобные, то есть не растворяются в воде, но взаимодействуют с липидами
Полярные аминокислоты - гидрофильные – растворяются в воде, но не взаимодействуют с липидами
Заряженные аминокислоты с разноименными зарядами притягиваются, с одноименными - отталкиваются

Слайд 12

По числу карбоксильных групп и аминогрупп

По числу карбоксильных групп и аминогрупп

Слайд 13

Аминокислоты имеют способность проявлять как кислотные, так и осно́вные свойства, это

Аминокислоты имеют способность проявлять как кислотные, так и осно́вные свойства, это

называется «амфотерность»

Кислотные свойства аминокислоты обусловлены наличием карбоксильной группы:

Слайд 14

Основные свойства аминокислоты обусловлены наличием амино-группы: !Таким образом, от аминокислотного состава

Основные свойства аминокислоты обусловлены наличием амино-группы:

!Таким образом, от аминокислотного состава белка

зависит,
какие свойства - кислотные или основные – будет проявлять
тот или иной участок молекулы белка или вся молекула.
Это важно для функционирования белков в клетке
Слайд 15

Классификация по содержанию дополнительных функциональных групп Отдельную группу составляют аминокислоты, содержащие

Классификация по содержанию дополнительных функциональных групп

Отдельную группу составляют аминокислоты, содержащие атом

серы: цистеин и метионин – так называемые серусодержащие аминокислоты.
Между атомом серы одной аминокислоты и атомом серы другой аминокислоты образуется особого рода ковалентная химическая связь – «дисульфидный мостик» ( -S-S-), необходимая для стабилизации структуры белка
Слайд 16

Классификация по необходимости для организма Аминокислоты – строительные кирпичики для биосинтеза

Классификация по необходимости для организма

Аминокислоты – строительные кирпичики для биосинтеза белка

в клетке.
Часть аминокислот клетка может синтезировать самостоятельно из более простых веществ - это так называемые «заменимые аминокислоты»;
часть аминокислот не могут быть синтезированы в клетке и должны поступать из внешней среды – это так называемые «незаменимые аминокислоты»
Слайд 17

Классификация по необходимости для организма

Классификация по необходимости для организма

Слайд 18

Слайд 19

Молекула из 50 и менее аминокислот, соединенных пептидной связью , называется

Молекула из 50 и менее аминокислот, соединенных пептидной связью , называется

олигопептид

Таким образом с помощью пептидной связи аминокислоты последовательно соединяются между собой в одном «направлении»

Молекула из 50 и более (до десятков тысяч) аминокислот , соединенных пептидной связью , называется полипептид

Слайд 20

Аминокислоты соединяются между собой пептидной связью – карбоксильная группа одной аминокислоты

Аминокислоты соединяются между собой пептидной связью – карбоксильная группа одной аминокислоты

взаимодействует с аминогруппой другой аминокислоты

Реакция происходит с выделением воды
(реакция дегидрирования)
Пептидные связи, являясь ковалентными, обладают высокой прочностью, их об­разуют все аминокислоты

Слайд 21

Подведем итоги Аминокислоты, хотя и сходны по строению, обладают различными характеристиками

Подведем итоги

Аминокислоты, хотя и сходны по строению, обладают различными характеристиками растворимости

в полярных и неполярных растворителях, кислотности, основности, способности образовывать химические связи различной природы (ковалентной, водородной) друг с другом, заряду и некоторым другим параметрам. Этим определяется многообразие свойств белков – полимеров, состоящих из аминокислот