Содержание
- 2. Методы определения количества ферментов Наиболее часто используемые: Колориметрические - основаны на определении образующихся в ходе реакции
- 3. 2. Способы выражения активности ферментов. Используются 2 основные единицы: КАТАЛ – такое количество фермента, которое может
- 4. 3. Кинетика ферментативных реакций Ферментативная кинетика занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагирующих веществ (ферментов, субстратов)
- 5. Зависимость скорости от вида субстрата. Ферменты обладают избирательностью действия - специфичность действия: 1 – Абсолютная специфичность.
- 6. 2 – Относительная специфичность ( объясняется тем, что, активный центр ферментов, обладаю-щих относительной специфичностью не жесткая
- 7. 2) Влияние [S] на скорость реакции. Теоретический график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при
- 8. График Лайнуивера – Берка, построенный по методу двойных обратных величин. 1 / V0 1 / [S]
- 9. 3) Зависимость скорости реакции от концентрации фермента. 4) Зависимость скорости реакции от температуры. 4Х 3Х 2Х
- 10. 4) Зависимость скорости реакции от рН среды. В норме рН цитозоля =7,2 1 2 3 4
- 11. Активность ферментов при различных рН 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 рН
- 12. Влияние различных веществ на активность ферментов АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ 1.1. Активация ферментов ионами металлов Ионы Mg+2, Mn+2,
- 13. Механизм активации ферментов металлами 1. В состав активного центра: Н2О + СО2 Н2СО3 Е + Ме
- 14. Активность амилазы в присутствии различных ионов Cl Br 1 2 3 4 5 6 7 8
- 15. Активация ферментов Ионами металлов Восстановленными соединениями S AH2 ( NADH2) SH E E S SH неактивный
- 16. Реакции ингибирования ферментативных процессов. ТИПЫ ИНГИБИРОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ I. Обратимое II. Необратимое Конкурентное Неконкурентное Бесконкуренетное Смешанного типа
- 17. 1. Конкурентный тип ингибирования Осуществляется веществом, близким по химическому строению к субстату. V max Vo [S]
- 18. 2. Неконкурентное торможение Ингибитор реагирует с ферментом иным образом , чем субстрат, и поэтому повышение концентрации
- 19. 3. Бесконкурентное торможение Ингибитор взаимодействует с фермент – субстратным комплексом. 4. Смешанный тип торможения Ингибитор взаимодействует
- 20. Ингибиторы взаимодействуют с ферментами различными путями, они могут: Блокировать активный центр фермента Менять четвертичную структуру фермента
- 21. Классификация ингибиторов ИНГИБИТОРЫ 1) специфические 2) неспецифические 3) Необратимого действия конкурентные неконкурентные 4) Обратимого действия 5)
- 22. Ингибирование сериновых гидролаз (АХЭ) диизопропилфторфосфатом (ДФФ) Остаток серина в активном центре ДФФ Каталитически неактивный эфир Сериновые
- 23. Необратимое ингибирование Химически модифицированный фермент ( неакт. ) Йодацетамид (йодацетат) Тиоловый фермент
- 24. Необратимое ингибирование Трансацилаза –один из ферментов, участвующих в биосинтезе клеточной стенки бактерий. - CH2OH + Трансацилаза
- 25. Необратимое ингибирование тиоловых ферментов Химически модифицированный фермент ( неакт. ) ТОКСИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ Hg++ Pb++ , соединений
- 26. Неконкурентное ингибирование SH –групп ионами тяжелых металлов (Cu++, Hg++, Ag++, As++, Pb++) E – SH +
- 27. Неконкурентное ингибирование монотиоловых ферментов - SH - SH Активный Е + Cl As – CH =
- 28. Конкурентное ингибирование ПредшественникиТГФК Фолиевая кислота ТГФК Биоснтез ДНК, РНК Кофермент в биосинтезе пуринов и пиримидинов СУЛЬФАНИЛАМИД
- 29. Структуры основных ингибиторов Ахэ CH3 O CH3 – N – CH2 – CH2 – O –
- 30. Инактивация АХЭ
- 31. Реактивация АХЭ -I Пиридин-альдоксин-метил-йодид
- 32. Аллостерическое ингибирование Е I EI - комплекс + Аллостерический центр (НАДН2, АТФ) V max Vo [S]
- 33. Фосфатная модификация ферментов Е - ОН Е – О – РО3Н2 АТФ АДФ гликогенсинтаза Неактивный фермент
- 34. Ингибирование фермента путем ацетатной модификации PES - NH2 + Н3С-С-О || O COO- Простагландин-эндопироксид-синтаза (ее циклоге-назный
- 36. Скачать презентацию