Содержание
- 2. Цели лекции: Обучающая - Сформировать знания о строении пептидов и белков и их биологической роли. Развивающая
- 3. План 1. Классификация пептидов и белков. Основные функции белков. 2. Пространственное строение пептидов и белков. 3.
- 4. 1. Классификация пептидов и белков
- 5. Белки и пептиды- полимерные азотсодержащие органические вещества состоящие из остатков аминокислот, соединенные пептидными связями, имеющие сложную
- 6. Классификация белков I. В зависимости от формы молекул белки подразделяются на фибриллярные и глобулярные. Молекулы фибриллярных
- 7. Классификация пептидов и белков. Глобулярные белки сложены в компактные глобулы. Водородные связи являются в основном внутримолекулярными,
- 8. Классификация пептидов и белков Строение белков определяет те функции, которые они выполняют в живых организмах. Фибриллярные
- 9. II. II. По составу белки делят на простые (неконъюгированные) и сложные (конъюгированные). По ряду характерных свойств
- 10. Простые белки: 1) Альбумины – растворимы в воде, не растворимы в конц. растворах солей. pl= 4,6-4,7.
- 11. коллагены - фибрилярные белки соединительной ткани. При длительном кипячении они растворяются в воде и при застудневании
- 12. Сложные белки : 1) Нуклеопротеины - содержат нуклеиновые кислоты. Наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких
- 13. Гемопротеины - небелковый компонент этих протеидов - гем, построен из четырех пиррольных колец, с ними связан
- 14. 3) Металлопротеины - в состав простетической группы входят металлы. Хлорофилл - содержит гем, но вместо железа
- 15. Классификация пептидов и белков.
- 16. Функции белков Ферментативная функция Структурная функция. Питательная функция. Защитная функция. Транспортная функция. Регуляторная функция. Запасающая функция.
- 17. 2. Пространственное строение пептидов и белков
- 18. Среди большого числа гипотез о строении молекулы белка лишь одна выдержала испытание временем: полипептидная теория строения
- 19. Уровни структурной организации белка первичная структура – аминокислотная последовательность вторичная структура – локальные высокоупорядоченные конформации белковой
- 20. Пространственное строение пептидов и белков
- 21. Пространственное строение пептидов и белков Первичная структура пептидов и белков представляет собой полипептидную цепь последовательно связанных
- 22. Пептидная связь дипептид Пространственное строение пептидов и белков
- 23. Пространственное строение пептидов и белков
- 24. Пространственное строение пептидов и белков
- 25. Строение пептидной (амидной) группы Пространственное строение пептидов и белков В пептидной (амидной) группе –CONH атом углерода
- 26. С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой трехцентровую, р,π -сопряженную систему, электронная плотность в которой
- 27. Наличие плоской сопряженной системы в пептидной группе является причиной затруднения вращения вокруг связи C-N, а углеродные
- 29. Изоэлектрическая точка пептидов и белков Как и аминокислоты, пептиды и белки являются амфотерными соединениями, содержащими и
- 30. Аминокислотная последовательность белков Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательной белков были выполнены в Кембрижском университете Ф.Сенгером,
- 31. 20 аминокислот могут дать примерно 100000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000 белков, состоящих из 150 остатков аминокислот. Это астрономическое число –
- 32. Секвенирование биополимеров (белков и нуклеиновых кислот — ДНК и РНК) — определение их аминокислотной или нуклеотидной
- 33. Секвенирование ДНК Первичная структура любой белковой молекулы напрямую зависит от структуры ДНК-генома. Поэтому сначала выделяют ген,
- 34. Анализ первичной структуры пептидов Метод Эдмана Используя фенилизотиоцианат (Ph-NCS) последовательно отщепляют АК с N-конца и определяют
- 35. Фенилтиогидантоиновое производное N-концевой АК Пептид укороченный на 1 АК Пространственное строение пептидов и белков
- 36. Вторичная структура белка возникает за счет водородных связей между пептидными связями, что приводит к упорядоченному расположению
- 37. α-спираль Представляет собой полипептидную цепь расположенную в виде правозакрученной спирали. Внешне она похожа на слегка растянутую
- 38. Пространственное строение пептидов и белков
- 39. Водородные связи в α-спиралях -Вал-Фен-Тир-Ала-Лей- Первый Второй Третий Четвёртый Остатки АК: α-спираль – 413 спираль: остаток
- 40. α-спираль Правые α-спирали в полипептидной цепи стабилизируются водородными связями, где С=О группы связаны с лежащими от
- 41. β-слой Пространственное строение пептидов и белков
- 42. Пространственное строение пептидов и белков
- 43. Структура β-складчатых слоев водородные связи Тре-Ала-Гли-Сер-Асп Вал-Фен-Тир-Ала-Лей Пространственное строение пептидов и белков
- 44. Третичная структура белка возникает в результате взаимодействия между радикалами аминокислотных остатков полипептидных цепей. К таким взаимодействиям
- 45. Выделяют два общих типа третичной структуры: 1) В Фибриллярных белках (например, коллаген, эластин) молекулы которых имеют
- 46. Укладка α-спиралей и β-структуры с образованием глобулы Пространственное строение пептидов и белков
- 47. Взаимодействия остатков АК в третичной структуре АК в белковой глобуле взаимодействуют за счёт: Ковалентных связей (дисульфидные
- 48. Дисульфидные связи в цистине Пространственное строение пептидов и белков
- 49. Ионные связи Асп Лиз Пространственное строение пептидов и белков
- 50. Третичная структура ацилтрансфераза пиктатлиаза С Пространственное строение пептидов и белков
- 51. Третичная структура α и β цепи гемоглобина лошади Пространственное строение пептидов и белков
- 52. Домены Домены – глобулярные области в пределах одной белковой молекулы Домены соединены шарнирным участком Доменная структура
- 53. Четвертичная структура Четвертичная структура - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой первичной, вторичной,
- 54. Пространственное строение пептидов и белков 2130 одинаковых молекул белка расположены вокруг РНК вируса
- 55. 3. Физико-химические свойства пептидов и белков
- 56. Образуют коллоидные растворы. Большинство белков гидрофильны. Однако белковые молекулы имеют очень большие размеры, поэтому белки не
- 57. Несмотря на большую величину, многие белковые молекулы не осаждаются в водных растворах. Осаждению белковых молекул препятствуют
- 58. ФАКТОРЫ СТАБИЛИЗАЦИИ БЕЛКА В РАСТВОРЕ ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА - это слой молекул воды, определенным образом ориентированных на
- 59. Осаждение нативных белков 1. ВЫСАЛИВАНИЕ - это осаждение белков высокими концентрациями нейтральных солей щелочных и щелочноземельных
- 60. Белки менее гидрофильные, которые плохо удерживают воду гидратной оболочки, теряют ее раньше. Более гидрофильные белки требуют
- 61. 2. ПРИМЕНЕНИЕ ВОДООТНИМАЮЩИХ СРЕДСТВ. Такими средствами являются растворители, которые смешиваются с водой в любых соотношениях. Чаще
- 62. ДЕНАТУРАЦИЯ - это лишение белка eгo природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной,
- 63. ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ Физико-химические свойства пептидов и белков
- 64. ДЕЙСТВИЕ СОЛЕЙ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ. Образуют соединения с SН-группами белков. Ядовиты для человека и животных. В медицинской
- 65. Обратимость денатурации В пробирке (in vitгo) чаще всего это - необратимый процесс. Если же денатурированный белок
- 66. 4. Пептидный синтез
- 67. Чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, например получить метионилглицин, необходимо: 1) закрыть (защитить) аминогруппу метионина и
- 68. Пептидный синтез
- 69. Пептидный синтез
- 70. Пептидный синтез
- 71. Пептидный синтез
- 72. Пептидный синтез
- 73. Очень перспективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. Меррифильд (США) метод твердофазного синтеза пептидов.
- 74. Пептидный синтез
- 75. 5. Методы выделения и очистки белка
- 76. Диализ Диализ используют для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды. Метод основан на том, что
- 77. Гель-фильтрация Позволяет разделять белки по величине и форме молекул. Разделение проводят в хроматографических колонках, заполненных сферическими
- 78. Электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия Является общепринятым методом определения гомогенности белковых препаратов. Метод
- 79. Под действием ДСН олигомерные белки диссоциируют на субъединицы и денатурируют. Развернутые полипептидные цепи связывают ДСН (примерно
- 81. Скачать презентацию