Пептиды. белки

П Л А Н
16.1 Пептиды, образование, элект-ронное и пространственное строение

16.1 ПЕПТИДЫ
Среди производных α-аминокислот важнейшими являются амиды,
где замещенная аминогруппа представляет собой

O
//
R – CH – C
│ \

Пептиды - природные или синтетические вещества, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных

Амидная связь была названна пептидной связью Э. Фишером, он первым предположил

Функции пептидов
1. Выполняют функции биорегуляторов раз-личных биологических и физиологических

Пептидную природу имеют некоторые антибиотики (циклоспорин А, грамицидины), алкалоиды, токсины пчел

Общую формулу пептидов можно представить следующим образом:
O O
║

При построении названий пептидов в названии аминокислот окончание ин заменяется на

При построении белковых молекул с диамино- или дикарбоновыми аминокислотами в образовании

O O
║ ║
Н2N – СН2 – С –

В проявлении биологических функций пептидов и белков важно их пространственное строение.

p, π - сопряжение в пептидной группе приводит к частичной

Такая частичная двоесвязанность C-N связи означает, что пептидная группа представляет собой

Химические свойства пептидов вытекают из их амидной природы, они способны гидролизоваться

Первичная структура пептидов и белков- последовательность остатков α-аминокислот

Вторичная структура пептидов - пространственное расположение цепи (конформация), фиксируемое водородными связями.

В одном витке спирали умещаются 3,6 аминокислотных остатка, т.е. каждая аминокислота

В пептидах возможны другие виды взаимодействий, приводящие к стабилизации цепи в

 
16.2 Установление первичной структуры пептидов
Первичная структура пептидов и белков определяется путем

   Метод Сенгера - один из первых методов с 2,4-динитро­фторбензолом (ДНФБ)

Метод Эдмана с фенилизотиоцианатом (ФТГ)

Преимуществом этого метода является то, что при отщеплении каждой N-концевой α-аминокислоты,

ФТГ-производное
(фенилтиогидантоиновое)

Метод Эдмана лежит в основе автоматического прибора - секвенатора (sequence от

16.3 Стратегия пептидного синтеза
Схематично рассмотрим синтез дипептида ГЛИ –ЛЕЙ
Для осуществления синтеза

Первый этап синтеза - защита амино группы одной аминокислоты. С помощью

Второй этап синтеза – активация карбокси– N –защищенного глицина

Третий этап синтеза - защита карбоксильной группы второй аминокислоты -можно

Четвертый этап синтеза – образование пептидной (амидной) связи:

Защищенный дипептид ГЛИ-ЛЕЙ

Пятый этап синтеза - завершающий – снятие защиты

ГЛИ-ЛЕЙ

Изобутилен

Пептиды и белки - полиэлектролиты
ГЛИ - АЛА
H2N–CH2–CО–NH–CH–COOH ↔

 
ГЛИ - ГЛУ
H2N–CH2–CО–NH–CH–COOH ↔ H 3N+–CH2–CО–NH–CH–COO‾
│ │

ГЛИ - ЛИЗ
H2N–CH2–CО–NH–CH–COOH ↔ H 3N+–CH2–CО–NH–CH–COO‾
│ │
(CH2)4 –NН2

16.4 БЕЛКИ
 Белки - высокомолекулярные азотсодержащие биологические макромолекулы, состоящие из биогенных α,

Простейший белок – полипептид, содержащий в своей структуре не менее 70

Белки – важнейшие компоненты клетки, на их долю приходится не менее

Биологическая роль белков
1. Каталитическая функция
2. Питательная (резервная)
3. Транспортная
4. Защитная

Пищевую ценность белка определяют содержанием незаменимых аминокислот - не синтезируются в

Гистидин и аргинин частично заменимые аминокислоты

Первичная структура – линейная последовательность биогенных аминокислот, связанных пептидными связями. Первичная

Вторичная структура – локальная конформация полипептидной цепи, возникающая в результате вращения

α -Спираль

β – Структура (складчатого листа)

Третичная структура - конформация (расположение в пространстве) всей полипептидной цепи. В

Четвертичная структура белка- способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых

Каждая отдельная полипептидная цепь в структуре мультимера называется протомером. Протомеры стерически

Гемоглобин – белок эритроцитов, относится к группе гемопротеинов, участвует в транспорте

Молекула гемоглобина в отличие от миоглобина обнаруживает ряд существенных особенностей:
1 Кислород

 
Физико-химические свойства белков
Белки образуют коллоидные растворы, рассеивают проходящий свет, обладают гидрофильными

Денатурация – процесс разрушения природной макроструктуры белков под влиянием ряда факторов:

Цветные реакции белков обусловлены наличием в растворе белка аминокислоты отдельных групп

НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ - появление фиолетового окрашивания при взаимодействии с нингидрином

КСАНТОПРОТЕИНОВАЯ РЕАКЦИЯ - появление желто-коричневого окрашивания при действии концентрированной азотной кислотой

РЕАКЦИЯ МИЛОНА - - при действии на белок смеси азотно- и

РЕАКЦИЯ АДАМКЕВИЧА - при действии на белок концентрированной уксусной кислоты с

РЕАКЦИЯ ФОЛЯ - нагревание белка со щелочью и солью свинца приводит