структура ферментов

Содержание

Слайд 2

ИСТОРИЯ БИОХИМИИ – ЭТО ИСТОРИЯ ИССЛЕДОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ Эдвард Бухнер (1897) Экстрагировал ферменты из дрожжевых клеток http://chemistry.narod.ru

ИСТОРИЯ БИОХИМИИ – ЭТО ИСТОРИЯ ИССЛЕДОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ

Эдвард Бухнер (1897)
Экстрагировал ферменты из

дрожжевых клеток

http://chemistry.narod.ru

Слайд 3

ИСТОРИЯ БИОХИМИИ – ЭТО ИСТОРИЯ ИССЛЕДОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ Эмиль Фишер Первые систематические исследования ферментов http://biographera.net

ИСТОРИЯ БИОХИМИИ – ЭТО ИСТОРИЯ ИССЛЕДОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ

Эмиль Фишер
Первые систематические исследования ферментов

http://biographera.net

Слайд 4

ИСТОРИЯ БИОХИМИИ – ЭТО ИСТОРИЯ ИССЛЕДОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ Джеймс Самнер (1926) Получил очищенные кристаллы уреазы wikimedia.org

ИСТОРИЯ БИОХИМИИ – ЭТО ИСТОРИЯ ИССЛЕДОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ

Джеймс Самнер (1926)
Получил очищенные кристаллы

уреазы

wikimedia.org

Слайд 5

ИСТОРИЯ БИОХИМИИ – ЭТО ИСТОРИЯ ИССЛЕДОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ Джон Нортроп Установил белковую

ИСТОРИЯ БИОХИМИИ – ЭТО ИСТОРИЯ ИССЛЕДОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ

Джон Нортроп
Установил белковую природу ферментов
Получил

пепсин и трипсин

mozarina.ru

Слайд 6

ФЕРМЕНТ Белковая молекула или молекула РНК или комплекс, выполняющий катализирующую функцию

ФЕРМЕНТ

Белковая молекула или молекула РНК или комплекс, выполняющий катализирующую функцию

Слайд 7

РАЗМЕРЫ ФЕРМЕНТОВ 7,0 нм Молекула воды Активный центр Молекула субстрата Длина типичной молекулы субстрата 0,8 нм

РАЗМЕРЫ ФЕРМЕНТОВ

7,0 нм

Молекула воды

Активный центр

Молекула субстрата

Длина типичной молекулы субстрата 0,8 нм

Слайд 8

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ однокомпонентные двухкомпонентные аминокислоты аминокислоты + небелковая часть пепсин трипсин лизоцим холоферменты

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ
однокомпонентные  
двухкомпонентные

аминокислоты

аминокислоты
+
небелковая часть

пепсин
трипсин
лизоцим

холоферменты

Слайд 9

ХОЛОФЕРМЕНТ Небелковая часть: кофермент кофактор простетическая группа

ХОЛОФЕРМЕНТ

Небелковая часть:
кофермент
кофактор
простетическая группа

Слайд 10

КОФЕРМЕНТ Изолированная низкомолекулярная небелковую часть, легко удаляемая через полупроницаемую мембрану при диализе

КОФЕРМЕНТ

Изолированная низкомолекулярная
небелковую часть, легко
удаляемая через полупроницаемую мембрану при диализе

Слайд 11

прочно связана с апоферментом ковалентными связями отделенный апобелок лишается ферментативной активности ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА

прочно связана с апоферментом ковалентными связями
отделенный апобелок лишается ферментативной активности

ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ

ГРУППА
Слайд 12

КОФАКТОР органические неорганические витамины нуклеотиды динуклеотиды железопорфирины липоевая кислота ионы металлов Mg2+, Мn2+, Са2+)

КОФАКТОР

органические

неорганические

витамины
нуклеотиды
динуклеотиды
железопорфирины
липоевая кислота

ионы

металлов
Mg2+, Мn2+, Са2+)
Слайд 13

только объединение кофактора и апофермента в одно целое, протекающее в соответствии

только объединение кофактора и апофермента в одно целое, протекающее в соответствии

с программой их структурной организации, обеспечивает быструю химическую реакцию
Слайд 14

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ http://biokhimija.ru

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ

http://biokhimija.ru

Слайд 15

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР область фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР

область фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата

Наиболее

часто в состав активных центров ферментов входят радикалы серина, гистидина, треонина, цистеина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.
Слайд 16

образуется радикалами аминокислотных остатков полипептида при формировании третичной структуры; у двухкопонентных

образуется радикалами аминокислотных остатков полипептида при формировании третичной структуры;
у двухкопонентных ферментов

в состав активного центра входят и некоторые группировки небелковой части

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР

http://photobank.3vx.ru

Слайд 17

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР якорный каталитический расщепление или синтез связи связывание субстрата с ферментом

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР

якорный

каталитический

расщепление или синтез связи

связывание субстрата с ферментом

Слайд 18

центр регуляции активности фермента АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ ЦЕНТР есть не у всех ферментов

центр регуляции активности фермента

АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ ЦЕНТР

есть не у всех ферментов
пространственно отделен от

активного центра
изменяет конфигурацию активного центра (увеличивает либо снижает каталитическую активность фермента)
Слайд 19

СХЕМА ОРГАНИЗАЦИИ http.bsu.ru

СХЕМА ОРГАНИЗАЦИИ

http.bsu.ru

Слайд 20

ПРОВЕРЬТЕ СВОИ ЗНАНИЯ 1. Все ферменты – вещества, состоящие из белков?

ПРОВЕРЬТЕ СВОИ ЗНАНИЯ

1. Все ферменты – вещества, состоящие из белков?

нет, некоторые

имеют РНК-природу

2. Какая частица плотно связана с апоферментом?

3. Какой центр отвечает за прикрепление к субстрату?

якорный

простатическая группа

Слайд 21

ПОЧЕМУ… Молекулы ферментов крупнее молекул субстратов? Каким образом аминокислоты, сами по

ПОЧЕМУ…

Молекулы ферментов крупнее молекул субстратов?
Каким образом аминокислоты, сами по себе не

способные ускорять химические реакции, после соединения в специфические последовательности, создают мощные каталитические системы?
Как регулируется действие ферментов?