Белки. Структура и функции

Август 9, 2022

Главная
Биология
Белки. Структура и функции

Содержание

2. Уровни организации белковой молекулы первичная Вторичная Третичная Четвертичная Аланин Глицин Серин Валин Лейцин Глицин Лизин Валин
3. Amino acids as protein monomers Аминокислоты – мономеры белков Неполярные алифатические Циклические Глицин Аланин Пролин Валин
4. The peptide bond Пептидная связь
5. Secondary structure α-helix β-pleated sheet Вторичная структура спираль складчатая структура
6. 3D structure Третичная структура
7. Chemical bonds used in the tertiary structure 1 – ionic bonds 2 – hydrogen bonds 3
8. Фолдазы и шапероны как ускорители фолдинга белков
9. Protein folding рибосома мРНК Синтезируемый белок белок hsp-70 белок hsp-40 шаперонин Готовый белок Фолдинг белка
10. Quaternary structure Четвертичная структура Молекула гемоглобина эритроцит -цепь -цепь Железо -цепь -цепь Гемовая группа
11. Some definitions Домены – глобулярные структуры, образующиеся внутри молекулы белка во время фолдинга. Эти структуры могут
12. Cluster is a site of a protein molecule consisting of similar radicals or groups and taking
13. ДЕНАТУРАЦИЯ Денатурация – это явление, сопровождающееся нарушением пространственной структуры (конформации) белка и потерей его функций под
15. Скачать презентацию

Слайд 2

Уровни организации белковой молекулы
первичная
Вторичная
Третичная
Четвертичная
Аланин
Глицин
Серин
Валин
Лейцин
Глицин
Лизин
Валин

Слайд 3

Amino acids as protein monomers
Аминокислоты – мономеры белков
Неполярные алифатические
Циклические
Глицин
Аланин
Пролин
Валин
Лейцин
Изолейцин
Ароматические
Неполярные
Более полярные
Фенилаланин
Тирозин
Триптофан
Полярные, незаряженные
Аспарагин
Глутамин
Серин
Треонин
Метионин
Цистеин
Заряженные
Отрицательные

(кислые)

Подожительные (основные)

Аспартат

Глутамат

Аргинин

Лизин

Гистидин

Слайд 4

The peptide bond
Пептидная связь

Слайд 5

Secondary structure
α-helix β-pleated sheet
Вторичная структура
спираль
складчатая структура

Слайд 6

3D structure
Третичная структура

Слайд 7

Chemical bonds used in the tertiary structure
1 – ionic bonds
2 –

hydrogen bonds
3 – hydrophobic bonds
4 – disulfide bond

Химические связи, используемые при формировании
третичной структуры белка

ионная связь

водородные связи

гидрофобные связи

дисульфидная связь

Слайд 8

Фолдазы и шапероны как ускорители фолдинга белков

Слайд 9

Protein folding
рибосома
мРНК
Синтезируемый белок
белок hsp-70
белок hsp-40
шаперонин
Готовый белок
Фолдинг белка

Слайд 10

Quaternary structure
Четвертичная структура
Молекула гемоглобина
эритроцит
-цепь
-цепь
Железо
-цепь
-цепь
Гемовая
группа

Слайд 11

Some definitions
Домены – глобулярные структуры, образующиеся внутри молекулы белка во

время фолдинга. Эти структуры могут быть совершенно одинаковыми в разных белках, выполняющих аналогичные функции. Если молекулярная масса белка превыщает 200 кДа, то такой белок обычно содержит несколько доменов. Такте белки называются полидоменными. Их следует отличать от олигомерных белков.
Oligomeric protein Polydomain protein

Домены

Полидоменный белок

Олигомерный белок

Слайд 12

Cluster is a site of a protein molecule consisting of similar

radicals or groups and taking part in the binding function. These radicals appear on the surface of the protein molecule as a result of the tertiary structure formation.
FeS-clusters (red)

Кластеры

Кластеры – это определенные зоны на поверхности молекулы белка,
содержащие однотипные группировки и служащие для присоединения различных
веществ к молекуле белка

Слайд 13

ДЕНАТУРАЦИЯ
Денатурация – это явление, сопровождающееся нарушением пространственной структуры (конформации)

белка и потерей его функций под влиянием ряда физических и химических факторов. Денатурация может быть обратимой (когда структура и функции белка полностью восстанавливаются после уборки денатурируюшего агента) или необратимой (когда это становится невозможным). Обратимая денатурация может быть вызвана слабым нагреванием, высаливанием (действием солей шелочных, щелочно-земельных металлов или аммония), мочевиной, кратковременным воздействием этилового спирта и т.д. Необратимая денатурация вызывается кипячением, жесткими излучениями (УФО, рентген, лазер, микроволны и т.д.), действием сильных минеральных и органических кислот, тяжелых металлов и т.д).

Белки. Структура и функции

Содержание

Уровни организации белковой молекулыпервичнаяВторичнаяТретичнаяЧетвертичнаяАланинГлицинСеринВалинЛейцинГлицинЛизинВалин

The peptide bondПептидная связь

Secondary structureα-helix β-pleated sheetВторичная структураспиральскладчатая структура

3D structureТретичная структура

Chemical bonds used in the tertiary structure1 – ionic bonds2 –

Фолдазы и шапероны как ускорители фолдинга белков

Protein foldingрибосомамРНКСинтезируемый белокбелок hsp-70белок hsp-40шаперонинГотовый белокФолдинг белка

Quaternary structureЧетвертичная структураМолекула гемоглобинаэритроцит-цепь-цепьЖелезо-цепь-цепьГемоваягруппа

Some definitions Домены – глобулярные структуры, образующиеся внутри молекулы белка во