Действие высоких температур на растения и их жароустойчивость

Содержание

Слайд 2

Диапазон температур, действующих в природе на растения, достаточно широк: от –77°С

Диапазон температур, действующих в природе на растения, достаточно широк:
от –77°С

до +55°С, т.е. составляет 132°С
Наиболее благоприятными для жизни большинства наземных организмов являются температуры +15 – +30°С

C.1

Слайд 3

Наиболее устойчивы к высоким температурам некоторые сине-зеленые водоросли и бактерии, живущие

Наиболее устойчивы к высоким температурам некоторые сине-зеленые водоросли и бактерии, живущие

в горячих источниках при температуре +70°С и выше.

Для каждого вида имеется интервал температур, когда интенсивность физиологических процессов максимальна.

C.2

Слайд 4

Растения относят к пойкилотермным организмам, у которых температура тела меняется в

Растения относят к пойкилотермным организмам, у которых температура тела меняется в

зависимости от температуры окружающей среды.
Однако в действительности растения являются ограниченными пойкилотермами, поскольку способны частично регулировать температуру своих тканей за счет транспирации.

C.3

Слайд 5

Организмы в зависимости от температурного оптимума: термофильные (выше 50°С), теплолюбивые (25-50°С),

Организмы в зависимости от температурного оптимума:

термофильные (выше 50°С),
теплолюбивые (25-50°С),
умеренно

теплолюбивые (15-25°С)
холодолюбивые (5-15°С).
Устойчивость растений к высоким температурам называют
жароустойчивостью или термотолерантностью

C.4

Слайд 6

Влияние высокой температуры на физиологические процессы прямое влияние t° изменение скорости

Влияние высокой температуры на физиологические процессы

прямое влияние
t° изменение скорости

диффузии изменение скорости химических реакций
косвенное влияние
t° изменение структуры белковых макромолекул изменение активности
ферментов и увеличение проницаемости мембран нарушение гомеостаза
изменение взаимодействия между липидами, комплементарными цепями нуклеиновых кислот и белками, гормонами и рецепторами.

C.5

Слайд 7

Уравнение Аррениуса: где k – констранта скорости реакции Ea – энергия

Уравнение Аррениуса:

где k – констранта скорости реакции
Ea – энергия

активации реакции
R – газовая постоянная (8,314 кДж/моль*К)
Т – абсолютная температура (К)
А – коэффициент пропорциональности

C.6

Слайд 8

Конформационные изменения фермента в ходе катализа сопровождаются разрывом или образованием слабых

Конформационные изменения фермента в ходе катализа сопровождаются разрывом или образованием слабых

связей – водородных, электростатических, ван-дер-ваальсовых и гидрофобных, при этом освобождается или поглощается энергия.

C.7

СТАБИЛЬНОСТЬ = ГИБКОСТЬ

Слайд 9

где: Vm — максимальная скорость реакции, Km — константа Михаэлиса, равная

где:
Vm — максимальная скорость реакции,
Km — константа Михаэлиса, равная концентрации

субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;
S — концентрация субстрата.

УРАВНЕНИЕ МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН

C.8

Слайд 10

Известно 2 пути поддержания постоянства константы Михаэлиса (Км): За счет изменения

Известно 2 пути поддержания постоянства константы Михаэлиса (Км):
За счет изменения первичной

структуры белка;
За счет изменения свойств среды, в которой функционирует фермент.

C.9

Слайд 11

гидрофобность внутренних частей белка у термофилов больше, чем у мезофилов (поскольку

гидрофобность внутренних частей белка у термофилов больше, чем у мезофилов (поскольку

при повышении температуры гидрофобные взаимодействия стабилизируются, структура такой белковой молекулы становится более прочной).
боковые цепи алифатических аминокислот у термофилов удлинены, что усиливает гидрофобные взаимодействия.
наличие протекторных соединений предает устойчивость к высоким температурам
аппарат белкового синтеза у термофилов защищен от денатурации полиаминами.
обнаружены структурные модификации тРНК и рибосомальных РНК: они содержат больше Г-Ц-пар оснований, чем гомологичные РНК мезофилов (пары оснований Г-Ц более термостабильны, чем А-У).

Рентгеноструктурный анализ показал, что термоустойчивость белкам термофильных бактерий придают некоторые особенности:

C.10

Слайд 12

Действие высокой температуры Изменение текучести мембран Увеличивается количество ненасыщенных фосфолипидов, происходит

Действие высокой температуры Изменение текучести мембран

Увеличивается количество ненасыщенных фосфолипидов, происходит потеря

активности ферментов и нарушение работы переносчиков электронов

Увеличивается вязкость цитоплазмы, снижается ее движение, активируются гидролазы, нарушается транспорт воды, поглощение веществ корнями и отток ассимилятов в листья

Тормозится фотосинтез (световая фаза и цикл Кальвина).
Дыхание сначала активируется, затем подавляется. Возрастает доля альтернативного дыхания, поэтому энергия рассеивается в виде тепла.

Усиливается микросомальное окисление, растет ПОЛ, усиливаются процессы деструкции.

Тепловой шок приводит к плазмолизу и коллапсу клетки, на листья появляются «ожоги»

C.11

Слайд 13

При высоких температурах работают защитные механизмы двух типов: избежание перегрева за

При высоких температурах работают защитные механизмы двух типов:

избежание перегрева
за счет

анатомических приспособлений
ксероморфная структура листа, много слоев паренхимы и эпидермиса
2. малое количество устьиц
интенсификация испарения воды в ходе устьичной транспирации

приспособление к условиям высоких температур
с помощью биохимических адаптаций

Саксаул белый

C.12

Слайд 14

Жаростойкие растения отличаются: значительным содержанием прочносвязанной воды, что приводит к высокой

Жаростойкие растения отличаются:

значительным содержанием прочносвязанной воды, что приводит к высокой вязкости

цитоплазмы
наличием осмотически активных веществ: пролина, бетаинов, многоатомных спиртов, углеводов и гидрофильных олигопептидов
повышенным содержанием органических кислот, которые связывают аммиак
способностью длительно поддерживать стабильный уровень дыхания в широком диапазоне изменения температур, что необходимо для энергетического обеспечения обмена веществ
обезвреживанием продуктов ПОЛ с помощью системы антиоксидантов
стабильностью липидов и белков мембран, что поддерживает их функциональную активность

C.13

Слайд 15

C.14 Изменение степени ненасыщенности жирных кислот и длины ацильных цепей в

C.14

Изменение степени ненасыщенности жирных кислот и длины ацильных цепей в липидах

контролируется с помощью ферментов:
десатураз (реакция десатурации или образования двойной связи между атомами углерода, кислородзависимая реакция, через превращение Fe-O-Fe);
тиоэстераз (отвечают за терминацию удлинения ацильной цепи и обеспечивает накопление С8-10, С12, С14 и С16-18 жирных кислот);
Элонгаз (осуществляют удлинение цепи жирных кислот до С20, С22 и С24).
Слайд 16

Белки теплового шока (БТШ) Это специфические белки, вырабатываемые у организмов в

Белки теплового шока (БТШ)

Это специфические белки, вырабатываемые у организмов в ответ

на действие высоких температур
Гены, кодирующие белки БТШ, были открыты в 1962 на политенных хромосомах дрозофилы Ф. Ритоззой
В 1974 году были идентифицированы белки теплового шока
Синтез БТШ осуществляется у всех групп живых организмов от бактерий до человека

C.15

Слайд 17

Хромосомы дрозофилы, получившей тепловой удар, утолщаются в местах расположения генов, кодирующих

Хромосомы дрозофилы, получившей тепловой удар, утолщаются в местах расположения генов, кодирующих

шапероны (белый и зеленый цвета). Для того чтобы клетка могла синтезировать белки, двойная спираль ДНК должна локально расплестись, открыв доступ к генам соответствующих ферментов. Такие локально расплетшиеся участки выглядят на рисунке как утолщения.

C.16

Слайд 18

Схема индукции синтеза БТШ в клетке Тепловой шок Цитоплазма Митохондрия Тепловой

Схема индукции синтеза БТШ в клетке

Тепловой шок

Цитоплазма

Митохондрия

Тепловой шок

Ген БТШ

Хлоропласт

Моносомы

БТШ

Плазмалемма

Полисомы

Ядро

Ядрышко

Цитоплазматическая гранула теплового

шока

Клеточная стенка

ТФ

мРНК БТШ

БТШ

Трансфактор генов БТШ

По Кулаевой,1997

C.17

Слайд 19

Выделяют 5 групп белков теплового шока БТШ-90 БТШ-70 БТШ-60 БТШ-20 БТШ-8.5

Выделяют 5 групп белков теплового шока

БТШ-90
БТШ-70
БТШ-60
БТШ-20
БТШ-8.5

Ядро и

ядрышки клетки при тепловом шоке показывают электронно-плотные образования БТШ

C.18

Слайд 20

В соответствии моделью молекулярного «шаперона» БТШ обеспечивают следующие процессы: АТФ-зависимую стабилизацию

В соответствии моделью молекулярного «шаперона» БТШ обеспечивают следующие процессы:

АТФ-зависимую стабилизацию нативной

пространственной структуры белков
правильную сборку олигомерных структур в условиях гипертемии
стабилизацию при стрессе ферментов мРНК, участвующих в синтезе белков «нормального» клеточного метаболизма
транспорт веществ через мембраны хлоропластов и митохондрий
дезагрегацию неправильно собранных макромолекулярных комплексов
«освобождение» клетки от денатурированных макромолекул и реутилизацию входивших в них мономеров с помощью убиквитинов

C.19

Слайд 21

Белки теплового шока (шапероны) способствуют правильной пространственной укладке белковых молекул, доставляют

Белки теплового шока (шапероны) способствуют правильной пространственной укладке белковых молекул, доставляют

их к месту назначения, предотвращают нежелательные контакты с другими клеточными компонентами.

C.20