Ферменты: ингибиторы и типы ингибирования. Тема 8

Август 7, 2022

Главная
Биология
Ферменты: ингибиторы и типы ингибирования. Тема 8

Содержание

2. Ингибиторы – вещества, снижающие активность ферментов
4. Пример необратимого ингибирования Инактивация химотрипсина и ацетилхолинэстеразы диизопропилфторфосфатом Фермент CH2 Каталитическая группа (серин) Н F Диизопропил-
8. Обратимое ингибирование Конкурентное Неконкурентное Смешанное Аллостерическое
9. Конкурентное ингибирование Фермент Субстрат Активный центр Без ингибитора Фермент-субстратный комплекс образуется В присутствии ингибитора Фермент Субстрат
12. Конкурентное ингибирование E +S ES E + P +I EI
13. Неконкурентное ингибирование Фермент Субстрат Активный центр Ингибитор Фермент-субстратный комплекс образуется, но из-за изменения конформации активного центра
14. Неконкурентное ингибирование +S ESI +I E +S ES E + P +I EI
15. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ - это ситуация, когда ингибитор и субстрат не имеют структурного сходства и ингибитор не
16. Конкурентное ингибирование (полное и частичное) Меняется сродство фермента к субстрату. Меняется кажущаяся KM VMAX не меняется
18. V [S] Без ингибитора VMAX В присутствии конкурентного ингибитора VMAX/2 KM KM В присутствии неконкурентного ингибитора
19. Аллостерические ферменты Не все ферменты подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен. Большая группа аллостерических ферментов имеет сигмоидную зависимость скорости
20. Аллостерическая регуляция В результате действия ингибитора теряется способность субстрата связываться с ферментом (чем данное явление и
21. Фермент Субстрат Активный центр Без ингибитора Фермент-субстратный комплекс образуется
22. В присутствии аллостерического ингибитора Фермент Субстрат Ингибитор Связывание ингибитора не с активным центром приводит изменение конформации
28. Первоначально суицидный ингибитор связывается с ферментом обратимо, а затем образует ковалентное соединение с активным центром фермента,
30. Скачать презентацию

Слайд 2

Ингибиторы – вещества, снижающие активность ферментов

Слайд 3

Слайд 4

Пример необратимого ингибирования
Инактивация химотрипсина и ацетилхолинэстеразы диизопропилфторфосфатом
Фермент
CH2
Каталитическая
группа (серин)
Н
F
Диизопропил-
фторфосфат
O
Ингибитор
связывается
с

ферментом
ковалентно

Слайд 5

Слайд 6

Слайд 7

Слайд 8

Обратимое ингибирование
Конкурентное
Неконкурентное
Смешанное
Аллостерическое

Слайд 9

Конкурентное ингибирование
Фермент
Субстрат
Активный центр
Без ингибитора
Фермент-субстратный комплекс образуется
В присутствии ингибитора
Фермент
Субстрат
Ингибитор
Ингибитор занимает активный центр

и препятствует связыванию субстрата. Фермент-субстратный комплекс не образуется.

Слайд 10

Слайд 11

Слайд 12

Конкурентное ингибирование
E
+S
ES
E + P
+I
EI

Слайд 13

Неконкурентное ингибирование
Фермент
Субстрат
Активный центр
Ингибитор
Фермент-субстратный комплекс образуется, но из-за изменения конформации активного

центра снижается скорость реакции

Слайд 14

Неконкурентное ингибирование
+S
ESI
+I
E
+S
ES
E + P
+I
EI

Слайд 15

НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ - это ситуация, когда ингибитор и субстрат не имеют

структурного сходства и ингибитор не влияет на образование F-S-комплекса; образуется тройной ESI -комплекс. Такие ингибиторы влияют на каталитическое превращение субстрата. Они могут связываются как непосредственно с каталитическими группами активного центра фермента, так и вне активного центра фермента. Но в любом случае они влияют на конформацию активного центра.

Цитохром с-оксида́за (цитохромоксидаза) или цитохром с-кислород-оксидоредуктаза,

2 белок - R - Fe2+ + ½ О2 ↔ 2 белок - R - Fe3+ + ½ О

В качестве неконкурентного ингибитора выступают ЦИАНИДЫ. Они прочно связываются с ионами железа цитохромоксидазы. Этот фермент является одним из компонентов дыхательной цепи. Блокирование дыхательной цепи приводит к мгновенной гибели организме. Действие можно снять только с помощью РЕАКТИВАТОРОВ.

Слайд 16

Конкурентное
ингибирование
(полное и частичное)
Меняется сродство фермента к субстрату.
Меняется кажущаяся KM

VMAX не меняется

Неконкурентное
ингибирование

Сродство фермента к субстрату не меняется. Кажущаяся КМ не меняется.
Уменьшается VMAX

Смешанное
ингибирование

Меняется как кажущаяся KM , так и VMAX

Слайд 17

Слайд 18

V
[S]
Без ингибитора
VMAX
В присутствии конкурентного ингибитора
VMAX/2
KM
KM
В присутствии неконкурентного ингибитора
VMAX
VMAX/2

Слайд 19

Аллостерические ферменты
Не все ферменты подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен.
Большая группа аллостерических ферментов имеет

сигмоидную зависимость скорости реакции от концентрации субстрата.

Слайд 20

Аллостерическая регуляция
В результате действия ингибитора теряется способность субстрата связываться с ферментом

(чем данное явление и отличается от неконкурентного ингибирования). В случае аллостерического ингибирования фермент-субстратный комплекс не образуется. Действующие таким образом вещества называются аллостерическими ингибиторами.

Слайд 21

Фермент
Субстрат
Активный центр
Без ингибитора
Фермент-субстратный комплекс образуется

Слайд 22

В присутствии аллостерического ингибитора
Фермент
Субстрат
Ингибитор
Связывание ингибитора не с активным центром приводит изменение

конформации активного центра, что препятствует связыванию им субстрата

Слайд 23

Слайд 24

Слайд 25

Слайд 26

Слайд 27

Слайд 28

Первоначально суицидный ингибитор связывается с ферментом обратимо, а затем образует ковалентное

соединение с активным центром фермента, что приводит к необратимому ингибированию активности фермента. Известным примером такого ингибитора является антибиотик пенициллин

Ферменты: ингибиторы и типы ингибирования. Тема 8

Содержание

Ингибиторы – вещества, снижающие активность ферментов

Обратимое ингибирование КонкурентноеНеконкурентноеСмешанноеАллостерическое

Конкурентное ингибированиеE+SESE + P+IEI

Неконкурентное ингибирование ФерментСубстратАктивный центрИнгибиторФермент-субстратный комплекс образуется, но из-за изменения конформации активного

Неконкурентное ингибирование +SESI+IE+SESE + P+IEI

НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ - это ситуация, когда ингибитор и субстрат не имеют

Конкурентное ингибирование (полное и частичное)Меняется сродство фермента к субстрату.Меняется кажущаяся KM

V[S]Без ингибитораVMAXВ присутствии конкурентного ингибитораVMAX/2KMKMВ присутствии неконкурентного ингибитораVMAXVMAX/2

Аллостерические ферментыНе все ферменты подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен.Большая группа аллостерических ферментов имеет

Аллостерическая регуляция В результате действия ингибитора теряется способность субстрата связываться с ферментом

ФерментСубстратАктивный центрБез ингибитораФермент-субстратный комплекс образуется

В присутствии аллостерического ингибитораФерментСубстратИнгибиторСвязывание ингибитора не с активным центром приводит изменение