Содержание
- 2. План лекции Ферменты – биологические катализаторы. Отличительные признаки ферментативного и химического катализа. Специфичность Природа катализа, теории
- 3. Использование ферментов человеком Сыроварение Дубление кожи Хлебопечение Молочнокислые продукты В Древнем Египте при строительстве пирамиды Хеопса
- 4. Значение брожения для приготовления и сохранения пищи Обогащение пищи разнообразием вкусов, ароматов и текстуры Сохранение пищи
- 5. ХVII век Жан Баптист ван Гельмонт (Jan Baptista van Helmont, 12 января 1580-30 декабря 1644)) голландский
- 6. XIX век. «Организованными ферментами» (от латинского fermentum — закваска)» Луи Пастер называл живые микроорганизмы. «Неорганизованными ферментами»
- 7. Эдуард Бухнер (20 мая 1860- 13 августа 1917 Через два года после смерти Л. Пастера в
- 8. ХХ век Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреазу) выделил в 1926 году Джеймс Бетчеллер Самнер (James Batcheller
- 9. Рибозимы Каталитическую активность РНК в 1980-х годах впервые обнаружил Томас Роберт Чек (Thomas Robert Cech; 8
- 10. Определение Катализаторы – это вещества, которые влияют на скорость химической реакции, но сами при этом не
- 11. Общие свойства ферментов и небиологических катализаторов: 1) не входят в состав конечных продуктов реакции и не
- 12. Отличительные признаки ферментативного катализа: Скорость ферментативного катализа выше, чем небиологического. Ферменты обладают узкой избирательностью – специфичностью,
- 13. Специфичность действия Под субстратной специфичностью понимают способность фермента взаимодействовать с одним или несколькими определенными субстратами Различают:
- 14. Процесс катализа можно представить следующим уравнением: E + S ⇆ [ES] → [EР] → E +
- 15. Энергетический механизм ферментативной и неферментативной реакции Катализ приводит к ускорению достижения равновесия за счет снижения энергии
- 16. Природа катализа В реакцию вступают молекулы, преодолевшие энергетический барьер и обладающие энергией активации Еа В переходном
- 17. Теории ферментативного катализа Образование фермент-субстратного комплекса согласно теории Э. Фишера «ключ-замок». Изменения структуры активного центра фермента,
- 18. Индуцированное соответствие при функционировании гексокиназы (подтвеождение гипотезы Д. Кошланда)
- 19. Номенклатура и классификация ферментов была принята в 1961 г. после 6-летней работы Комиссии по ферментам Оксидоредуктазы
- 20. Название ферментов В соответствии с классификацией ферментов каждый фермент получил систематической название: название субстратов (через двоеточие),
- 21. Оксидоредуктазы катализируют реакции окисления-восстановления: Лактатдегидрогеназа (LDH, EC 1.1.1.27) катализирует превращение молочной кислоты (лактат) в пировиноградную (пируват)
- 22. Трансферазы Катализируют реакции переноса групп с одной молекулы на другую Холинацетилтрансфераза, ЕС 2.3.1.6, (систематическое название ацетил-КоА:
- 23. Гидролазы (фосфатазы, эстеразы, фосфолипазы) Катализируют реакции разрыва связей с присоединением воды Дипептидаза расщепляет дипептид на две
- 24. ЛИАЗЫ (альдолазы, гидратазы-дегидратазы, синтазы, декарбоксилазы) Катализируют реакции разрыва связей в субстрате без присоединения воды или окисления):
- 25. ИЗОМЕРАЗЫ (рацемазы, эпимеразы, мутазы) Катализируют реакции, связанные с изменением строения внутри одной молекулы Глюкозо-6-фосфат-изомераза (ЕС 5.3.1.9,
- 26. Лигазы Катализируют реакции присоединения с образованием ковалентной связи. Аспартат-синтетаза (ЕС 6.3.1.1, L-аспартат: аммиак-лигаза синтезирует аспарагин из
- 27. Номенклатура ферментов По классификации ферментов (КФ- русскоязычная, ЕС-англоязычная) каждый фермент (энзим) имеет свой определенный код, состоящий
- 28. Подклассы ферментов Внутри каждого класса происходит разделение на подклассы: EC 1.1 Действующие на CH-OH группы донора
- 29. Подподклассы ферментов Внутри каждого подкласса происходит разделение на подподклассы: EC 1.1.1 Акцептор NAD или NADP EC
- 30. Четвертая цифра – номер фермента Последнее число – номер конкретного фермента: EC 1.1.1.1 alcohol dehydrogenase EC
- 31. Строение ферментов По своему химическому строению почти все ферменты являются белками Активный центр располагается в углублении
- 32. Активный центр Активный центр фермента – это уникальная комбинация аминокислот, благодаря которой осуществляется его каталитическое действие.
- 33. Контактная («якорная) площадка обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом. В Каталитическом
- 34. В образовании фермент-субстратных комплексов участвуют водородные, электростатические (ионные) и гидрофобные взаимодействия, а также координационные связи Информация
- 35. Активный центр в сериновых протеазах. В каталитическом домене активного центра выделены Ser195 (оранжевый), His57 (синий) и
- 36. Аллостерический центр («Аллос» – другой, «Steros» - пространственный), расположенный вдали от активного центра, специальный регуляторный центр
- 37. Конформационные перестройки аллостерических ферментов Аллостерические взаимодействия играют важнейшую роль в контролировании и интегрировании биохимических реакций. Менее
- 38. Строение сложных белков-ферментов Белковая часть фермента, называется апоферментом Небелковая часть сложного фермента, называется КОФЕРМЕНТОМ или кофактором
- 39. Структура цитохрома Р450 Активный центр простетическая группа Апофермент
- 40. Кофермент – термостабильное низкомолекулярное соединение, небелковая часть сложных белков-ферментов, без которых фермент не активен Кофакторы -
- 41. Функции коферментов Участие в акте катализа Осуществление связи между ферментом и субстратом Стабилизация апофермента Апофермент усиливает
- 42. Химическая природа коферментов К коферментам относят следующие соединения: Производные витаминов (пиридоксальфосфат) Гемы, являющиеся простетической группой цитохромов,
- 43. Витамины – предшественники коферментов
- 44. Изоферменты Изоферменты(изоэнзимы, изозимы) разные структурные формы ферментов, обладающие каталитической активностью одного типа; встречаются у организмов одного
- 45. Основы кинетики ферментативных реакций Кинетика ферментативных реакций – раздел энзимологии, который изучает зависимость скорости реакции от
- 46. Единицы каталитической активности фермента Каталитическая активность ферментов выражается в каталах и международных единицах (МЕ): 1 кат
- 47. Полный математический анализ ферментативной реакции приводит к сложным уравнениям, не пригодным для практического применения. Наиболее удобной
- 48. Ферментативный процесс можно выразить следующим уравнением: где k1 – константа скорости образования [ES] k-1 – константа
- 49. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата выражается следующим уравнением (математическое выведение этой формулы можно найти
- 50. График уравнения Михаэлиса-Ментен График зависимости начальной скорости от концетрации субстрата для аллостерических ферментов имеет сигмоидный характер
- 51. Определение Vmax и Km При [S] V = Vmax•[S]/km = k •[S], т.е. при очень низких
- 52. Определение Vmax затруднительно по асимптоте. Для устранения этого неудобства ЛАЙНУИВЕР и БЭРК приравняли обратные зависимости левой
- 53. Термолабильность ферментов Температурный коэффициент Q10 показывает во сколько раз ускоряется скорость реакции при повышении температуры на
- 54. Кислотность среды особенно важна для аминокислот активного центра: наличие или отсутствие зарядов, т.е. степень ионизации, влияет
- 55. Зависимость активности ферментов от рН среды рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляет
- 56. Ингибирование Ингибирование Обратимое Необратимое Конкурентное Неконкурентное
- 57. Необратимое ингибирование Ферменты являются белками, поэтому любые агенты, вызывающие денатурацию белка (кислоты, щелочи, соли тяжелыхи металлов,
- 58. Обратимое ингибирование Специфические ингибиторы вызывают обратимое ингибирование и поддаются количественному изучению на основе уравнения Михаэлиса-Ментен. Обратимое
- 59. Конкурентное ингибирование При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой за место в активном центре,
- 60. Графики зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора Vmax не изменяется, а
- 61. Неконкурентное ингибирование Неконкурентное ингибирование вызывается веществами, не имеющими структурного сходства с субстратами и часто связывающимися не
- 62. Графики зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора Vmax уменьшается, а Кm
- 63. Лекарственные препараты как ингибиторы Прозерин и эндрофоний – ингибиторы холинэстеразы используют при лечении мышечной дистрофии (нейромедиатор
- 64. Регуляция активности ферментов Ковалентная модификация – частичный протеолиз: зимогены - пепсиноген Нековалентная модификация: фосфорилирование-дефосфорилирование – гликогенфосфорилаза
- 65. Принципы энзимодиагностики Концентрация внутриклеточных (тканевых) ферментов в крови увеличивается при поврежден клеток: АСТ, АЛТ – гепатит;
- 66. Применение ферментных препаратов в медицине При заболеваниях ЖКТ: мезим-форте, фестал, энзистал, панкреатин При иммунодефицитах: вобэнзим Протеолитические
- 68. Скачать презентацию