Конкурентное и неконкурентное ингибирование (1)

Содержание

Слайд 2

Уменьшение энергии активации Ферменты и катализаторы уменьшение количества энергии, чтобы начать

Уменьшение энергии активации

Ферменты и катализаторы
уменьшение количества энергии, чтобы начать реакцию

reactant

product

Некатализируемая реакция

Катализируемая

реакция

Новая энергия активации

Слайд 3

Примеры конкретных ферментов Липазы - это группа ферментов, которые помогают переваривать

Примеры конкретных ферментов

Липазы - это группа ферментов, которые помогают переваривать жиры

в кишечнике.
Амилаза - помогает превратить крахмалы в сахара. Амилаза содержится в слюне.
Мальтаза - также содержится в слюне; расщепляет сахарную мальтозу на глюкозу. Мальтоза содержится в таких продуктах, как картофель, макароны и пиво.
Трипсин - содержится в тонкой кишке, расщепляет белки на аминокислоты.
Лактаза - также обнаруживается в тонкой кишке, расщепляет лактозу, сахар в молоке, на глюкозу и галактозу.
Ацетилхолинэстераза - расщепляет нейротрансмиттер ацетилхолина в нервах и мышцах.
Геликаза - распутывает ДНК.
ДНК-полимераза - синтез ДНК из дезоксирибонуклеотидов.
Слайд 4

Свойства ферментов Специфичность Каждый фермент действует на определенный субстрат H связи

Свойства ферментов

Специфичность
Каждый фермент действует на определенный субстрат
H связи и ионный связи
Не

вступает в реакцию
1 enzymeфермент катализирует 600,000 реакций в секунду.
Не изменяется
Оказывает влияние:
Концентрация фермента
Концентрация субстрата
температура
pH
Слайд 5

Слайд 6

Тема урока Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов. Регуляция активности ферментов. Цели

Тема урока Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов. Регуляция активности ферментов.

Цели обучения

11.4.1.3

сравнивать конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов

Результаты обучения

К концу урока учащиеся узнают разницу между конкурентным и неконкурентным ингибированием ферментов.

Слайд 7

Ингибитор Чтобы обеспечить правильную работу систем организма, иногда необходимо замедлить работу

Ингибитор

Чтобы обеспечить правильную работу систем организма, иногда необходимо замедлить работу ферментов.

Например, если энзим производит слишком много продукта, должен быть способ уменьшить или остановить производство.
Активность ферментов может быть ингибирована несколькими способами:
Конкурентные ингибиторы - молекула блокирует активный сайт, так что субстрат должен конкурировать с ингибитором за присоединение к ферменту.
Неконкурентные ингибиторы - молекула связывается с ферментом где-то, кроме активного сайта, и снижает эффективность его работы.
Неконкурентные ингибиторы - ингибитор связывается с ферментом и субстратом после того, как они связаны друг с другом. Продукты покидают активный сайт менее легко, и реакция замедляется.
Необратимые ингибиторы - необратимый ингибитор связывается с ферментом и постоянно его инактивирует.
Слайд 8

Факторы, влияющие на активность фермента Высокий и низкие Ph денатурируют ферменты

Факторы, влияющие на активность фермента

Высокий и низкие Ph денатурируют ферменты .

Разрушается форма/структура фермента

Низкие температуры- фермент деактивируется. Высокие температуры - фермент денатурирует.

Optimum temp

Optimum pH

Все активные уентры ферментов заняты

Слайд 9

https://www.youtube.com/watch?v=99Xlu3pTQ0s – 2 min https://yandex.kz/video/search?text=compare+competitive+and+non-competitive+inhibition+of+enzymes – 1.07 min

https://www.youtube.com/watch?v=99Xlu3pTQ0s – 2 min
https://yandex.kz/video/search?text=compare+competitive+and+non-competitive+inhibition+of+enzymes – 1.07 min

Слайд 10

7 pH pH Скорость реакции 2 0 1 3 4 5

7

pH

pH

Скорость реакции

2

0

1

3

4

5

6

8

9

10

пепсин

трипсин

Что здесь
происходит!

11

12

13

14

пепсин

трипсин

Слайд 11

Факторы, влияющие на функции ферментов Концентрация ферментов ↑ ферментов = ↑

Факторы, влияющие на функции ферментов

Концентрация ферментов
↑ ферментов =

↑ скорость реакции
Больше ферментов = больше субстрата вступает в реакцию
скорость реакции выравнивается
субстрат становится ограничивающим фактором
не все молекулы фермента могут найти субстрат
Слайд 12

Комментируйте представленные графики

Комментируйте представленные графики

Слайд 13

Слайд 14

Соединения, которые регулируют ферменты Ингибиторы молекулы, которые снижают активность фермента конкурентное

Соединения, которые регулируют ферменты

Ингибиторы
молекулы, которые снижают активность фермента
конкурентное ингибирование
Неконкурентное ингибирование
ингибирование

обратной связи

https://www.youtube.com/watch?v=p2xf1hYvvpg

Слайд 15

Конкурентный ингибитор Ингибитор и субстрат «Конкурируют » за активный центр пенициллин

Конкурентный ингибитор

Ингибитор и субстрат
«Конкурируют » за активный центр
пенициллин блокирует фермент бактерии,
Который

используется для построения клеточных стенок

Конкурентный
ингибитор
Пример:

Слайд 16

конкурентное апример пенициллин; блокирует фермент бактерии используется для построения клеточных стенок

конкурентное
апример пенициллин; блокирует фермент бактерии
используется для построения клеточных стенок

Слайд 17

Неконкурентный ингибитор Ингибитор, который связывается с активным сайтом или аллостерическим сайтом.

Неконкурентный ингибитор

Ингибитор, который связывается с активным сайтом или аллостерическим сайтом.
Ингибитор

может связываться с аллостерическим сайтом или активным сайтом, а также с субстратом, но реакция не происходит.
Ингибитор НЕ конкурирует с субстратом.
Увеличение концентрации субстрата НЕ приведет к увеличению скорости реакции.
некоторые противораковые препараты ингибируют ферменты,
участвующие в синтезе ДНК
* остановить производство ДНК
* остановить деление большего количества раковых
клеток

Например:

Слайд 18

Вывод: Различия между конкурентным и неконкурентным ингибированием

Вывод: Различия между конкурентным и неконкурентным ингибированием

Слайд 19

На графике скорости реакции (ось Y) при различных концентрациях субстрата (ось

На графике скорости реакции (ось Y) при различных концентрациях субстрата (ось

X) можно различить эти два типа ингибиторов по форме кривых.