Содержание
- 2. Энзимология Основная цель исследований в энзимологии - изучение химических основ биологических процессов живых систем, интеграция химии,
- 3. Ключевое место в развитии современной биомолекулярной химии и технологии занимают ферменты (энзимы) – белковые катализаторы различных
- 4. Структурная биохимия Белки. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белков Основой биополимерной цепи, формирующей белки и
- 5. Белки. В соответствии с принципами химической термодинамики процесс протекает самопроизвольно, если свободная энергия ΔGº реакции отрицательно.
- 6. Строение белков. Ферменты –это белки с каталитическими функциями. Ферменты (энзимы)–это глобулярные белки, содержащие как регулярные участки,
- 7. Аминокислоты — структурные компоненты белков. Аминокислоты — структурные компоненты белков. В природе известно более 500 различных
- 8. Аминокислоты — структурные компоненты белков Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными или гидрофильными, У растений
- 9. Аминокислоты Все аминокислоты, за исключением глицина NH2CH2COOH, имеют хиральный (оптически активный) атом в α-положении NH2 –C*H(R)
- 10. Аминокислоты Первичная структура белка записана в молекулах ДНК в виде последовательности тринуклеотидных фрагментов – кодонов. При
- 11. Аминокислоты Лейцин, серин, аргинин имеют 6 кодонов, а триптофан и метионин – один кодон. Наиболее распространенной
- 12. Пептиды. Пептиды. Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты. Образующаяся при
- 13. Пептиды. К олигопептидам относятся окситоцин, вазопрессин, тиреотропин, а также брадикинин (пептид боли) и некоторые опиаты («естественные
- 14. Строение белков. Основой белка является полипептидная цепь (первичная структура), в которой аминокислоты связаны ковалентной амидной (пептидной)
- 15. Первичная структура Первичная структура — последовательность аминокислот, ковалентно связанных в полипептидную цепь. Важными особенностями первичной структуры
- 16. Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент) 14-12
- 17. Сравнительные размеры белков 14.8nm 12.8nm 9.3 nm 1.7 nm 3.8 nm 2.8 nm антитело Цитохром P450
- 19. Структурная химия белков Базисным положением структурной химии белка является представление о том, что последовательность аминокислот полипептидной
- 20. Вторичная структура белков α- Спирали и -структуры (складки или листы) стабилизированы водородными связями. Водородные связи образуется
- 21. Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями
- 22. α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована
- 23. β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными
- 24. α-Спираль
- 25. Левостороння спираль Правосторонняя спираль
- 26. β-листы (складчатые слои)
- 27. Третичная и четвертичная структура белков Третичная структура белка - это расположение его полипептидной цепи в пространстве,
- 28. Четвертичная структура белков К числу олигомерных белков относится гемоглобин (2 идентичные α- и 2 идентичные β-субъединицы),
- 29. Внутри- и межмолекулярные связи в белках (по силе взаимодействий) 1. Ковалентные пептидные связи (первичная структура). 2.
- 30. Третичная и четвертичная структура белков А –третичная Б- четвертичная структура
- 31. Вторичная структура Третичная структура
- 33. Структура миоглобина с выделенными α спиралями. гем
- 34. Большинство белков свернуто в глобулы. Такие глобулы устойчивы в водных системах благодаря тому, что их полярные
- 35. Классификация белков по элементному составу По составу белки разделяют на 2 основных класса: Простые белки дают
- 36. Биомедицинская химия, 2011 том 57, вып. 1, с.31-60. ОСНОВНЫЕ ПРИНЦИПЫ КОНФОРМАЦИОННОГО РАЗНООБРАЗИЯ БЕЛКОВ ДЛЯ МЕДИКО-БИОЛОГОВ А.С.
- 37. Методы изучения структуры белков Рентгеноструктурный анализ Спектроскопия ядерного магнитного резонанса. Атомная силовая микроскопия (AFM) Масс-спектрометрия (MS)
- 38. Химическая модификация аминокислот белков Химическая модификация аминокислот белков используется для идентификации функциональных групп активных центров, а
- 39. Модификация белков 1. Модификация белков протонированием. Аминогруппы, карбоксильные группы, SH- группа цистеина, имидазольная группа гистидина, фенольная
- 40. Модификация белков 2. Модификация по аминогруппе. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты, ε -аминогруппа лизина). Реакции с альдегидами,
- 41. Модификация белков 4. Фенольная группа тирозина. Реакция электрофильного замещения в ароматическом кольце. 5. Имидазольная группа гистидина.
- 42. Модификация белков Бифункциональные сшивающие агенты. (Диальдегиды). Реагируют по аминогруппам.
- 43. Классификация белков по простетическим группам Класс Простетическая группа Нуклеопротеидные системы Рибосомы РНК Вирус табачной мозаики РНК
- 44. Классификация белков по простетическим группам Гемопротеиды Гемоглобин железопротопорфирин Цитохром с Цитохром Р450 Флавопротеиды флавонуклеотиды (FMN, FAD)
- 45. Функциональная биохимия. Каталитические реакции Во многих случаях скорость реакции резко изменяется в присутствии специальных веществ -
- 46. Функциональная биохимия Если катализатор находится в одной фазе с реакционной смесью, то процесс называется гомогенным, в
- 47. Химия каталитического действия ферментов В обычных химических реакциях концентрация реагентов выше, чем в ферментативных реакциях. Однако,
- 48. Ферменты – эффективные катализаторы Раствор фермента в концентрации 10-11 М эквивалентен по реакционной способности 10 М
- 49. Сравнительные значения скоростей реакции гидролиза Реагент катализатор температура,С V (М с-1) мочевина H3O+ 62 7.4 10-7
- 50. Каталитические константы ферментов Каталитическая константа или число оборотов определяется как максимальная скорость ((М с -1), деленная
- 51. Единицы ферментативной активности МЕ (IU) международная единица активности – активность фермента, превращающего 1 мкмоль субстрата в
- 52. Каталитические константы ферментов kcat (с-1) Фермент Субстрат kcat (с-1) Каталаза H2O2 9 ×106 Ацетилхолинэстераза ацетилхолин 1.2
- 53. Классификация белков в соответствии с выполняемыми функциями 1) каталитически активные белки (ферменты), 2) белки –ингибиторы ферментов,
- 54. Классификация белков в соответствии с выполняемыми функциями 7) мембранные белки, 8) сократительные белки, 9) рецепторные белки,
- 55. Классификация ферментов (по механизму действия) Цифровые коды классификации ферментов (КФ или EC – от англ. Enzyme
- 56. Классификация ферментов (по механизму действия) Класс 1. Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Пример: алкогольдегидрогеназа, каталаза, пероксидаза. Класс
- 57. Классификация ферментов Класс 3. Гидролазы. Катализируют реакции гидролиза. Пример: карбоксиэстераза, пепсин, трипсин, химотрипсин, ацетил-СоА-гидролаза Класс 4.
- 58. Классификация ферментов Класс 6. Лигазы (синтетазы). Катализируют реакции конденсации двух молекул, сопряженные с гидролизом пирофосфатной связи
- 59. Август 2018 г Класс 7. Транслоказы Катализируют перенос гидрона (H+ )
- 60. August 2018 Translocases (EC 7): A new EC Class EC 7.1 contains enzymes catalysing the translocation
- 62. Антитела-катализаторы (каталитически активные антитела, абзимы) Антитела являются белками, синтезируемыми иммунной системой для защиты организма от чужеродных
- 63. Антитела-катализаторы (каталитически активные антитела, абзимы) Например, при гидролизе карбоксильных эфиров переходным состоянием является тетраэдр. Эго можно
- 64. Структура переходного состояния при гидролизе эфиров карбоновых кислот
- 65. Переходное состояние гидролиза эфиров карбоновых кислот
- 66. РНК-содержащие ферменты (рибозимы) Рибозимы – каталитически активные молекулы РНК Некоторые ферменты являются комплексами белка и РНК,
- 67. Белок-белковые взаимодействия (интерактомика) При исследовании белок-белковых взаимодействий (взаимодействий различных белков) необходимо выяснить характер взаимодействий. Для этого
- 68. Белок-белковые комплексы Белок-белковые взаимодействия Взаимодействия белковых молекул (белок-белковые взаимодействия) имеют основополагающее значение для ряда важнейших процессов,
- 69. Примером функционально-значимых белок-белковых взаимодействий является взаимодействие белков в системе цитохром Р450 (гемопротеин) НАДН-зависимая редуктаза (флавопротеин) цитохром
- 70. Успехи биологической химии, 49, 2009, с. 429–442, ДИНАМИЧЕСКАЯ ПРОТЕОМИКА В МОДЕЛИРОВАНИИ ЖИВОЙ КЛЕТКИ. БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ. А.
- 71. Белок–белковые взаимодействия лежат в основе большинства биологических процессов, и роль их наиболее многообразна у многоклеточных организмов.
- 72. Для исследования природы связей, стабилизирующих белковые комплексы, используют методы исследования структуры белков, а также химические и
- 73. ТЕХНОЛОГИИ БЕЛКОВОЙ ИНТЕРАКТОМИКИ Существующее разнообразие методических подходов, применяемых для изучения ББВ (белок-белковых взаимодействий), обусловлено тем, что
- 74. Примеры белок-белковых взаимодействий БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ В КОМПЛЕКСЕ ФЕРМЕНТОВ ФАЗЫ КАРБОКСИЛИРОВАНИЯ, ВЫДЕЛЕННОМ ИЗ ЛИСТЬЕВ Beta vulgaris, образуемых
- 75. Примеры белок-белковых взаимодействий. Прионы Прио́ны (англ. prion от protein — «белок» и infection — «инфекция». Все
- 76. Во второй половине 90-х годов, когда была определена аминокислотная последовательность белка приона РrР и выявлен ген
- 77. К 01 декабря 2020 г. представить рефераты Темы рефератов: Белок-белковые комплексы и их медицинская значимость. Интеактомика.
- 78. Список литературы по энзимологии www.studmedlib.ru В.Элиот, Д.Элиот, Биохимия и молекулярная биология. НИИ Биомедхимии, М. 2000. Т.
- 80. Скачать презентацию