Простые белки

Август 12, 2022

Главная
Биология
Простые белки

Содержание

2. По химическому составу различают: -простые белки (протеины) -белки, состоящие только из аминокислот -сложные белки (протеиды) Содержат
3. ПРОСТЫЕ БЕЛКИ. Построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются только на свободные аминокислоты. Группы: Альбумины
4. КОЛИЧЕСТВЕННОЕ СООТНОШЕНИЕ БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ Больше всего в крови альбумина. В зависимости от доли белковой фракции, представленной
5. АЛЬБУМИНЫ И ГЛОБУЛИНЫ Глобулярные простые белки альбумины и глобулины наиболее распространены в растительном и в животном
6. АЛЬБУМИН Альбумин — это основной белок крови, вырабатываемый в печени человека. Альбумины выделяют в отдельную группу
7. СТРОЕНИЕ АЛЬБУМИНА Сывороточный альбумин человека является одноцепочечным белком, состоящим из 585 аминокислотных остатков, и имеет молекулярную
8. ГЛОБУЛИНЫ Глобулины – широко распространённая группа глобулярных белков, обычно сопутствующая альбуминам. Глобулины имеют более высокую молекулярную
9. ГЛОБУЛИНЫ И АЛЬБУМИНЫ В отличие от альбуминов глобулины (20–30 г/л) – грубодисперсные белки, они плохо растворимы
11. ГИСТОНЫ Гистоны (от греч. histos - ткань) - тканевые белки многоклеточных организмов, связанных с ДНК хроматина.
12. СТРОЕНИЕ ГИСТОНОВ Гистоны организованы таким образом, что двухполосная ДНК обвивает белковый центр, состоящий из этих белков,
13. ПРОТАМИНЫ Протамины – низкомолекулярные положительно заряженные ядерные белки с резко выраженными основными свойствами (щелочные белки), с
14. СВОЙСТВА ПРОТАМИНА -Отсутствует денатурации при нагревании. -Образуют соли с кислотами и комплексы с кислыми белками. -Протамины
15. ГЛЮТЕЛИНЫ И ПРОЛАМИНЫ Глобулярные простые белки глютелины и проламины – белки растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием
16. ПРЕДПОЛАГАЕТСЯ, ЧТО ОНИ ПРЕЖДЕ ВСЕГО ОБЕСПЕЧИВАЮТ ФИЗИОЛОГИЧЕСКУЮ ФУНКЦИЮ НЕРВНЫХ ВОЛОКОН.
17. БЕЛКИ ПРОТЕИНОИДЫ (СКЛЕРОПРОТЕИНЫ) Фибриллярные простые белки протеиноиды (склеропротеины) – это белки мышечных тканей, кожных покровов, костей,
18. Коллаген – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Более 80% всего
20. ИНТЕРЕСНЫЙ ФАКТ КОЛЛАГЕН Коллаген, долго нагреваемый в воде при 56-1000С, переходит в растворимый клей, или глютин
21. Эластин – основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе таких тканей,
22. Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину.
23. СТРУКТУРА КЕРАТИНА Кератины могут иметь α-структуру и β-структуру. α-Кератин - структурный белок, построенный преимущественно в виде
24. Фиброин шелка – фибриллярный белок, выделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми и составляющий основу нитей паутины и
26. Скачать презентацию

Слайд 2

По химическому составу различают: -простые белки (протеины) -белки, состоящие только из аминокислот -сложные

белки (протеиды) Содержат белковую и небелковую (ионы металлов, липиды, углеводы и др.) часть

Слайд 3

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ.
Построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются только на

свободные аминокислоты.
Группы:
Альбумины
Глобулины
Гистоны
Протамины
Проламины
Глютелины
Склеропротеины

Слайд 4

КОЛИЧЕСТВЕННОЕ СООТНОШЕНИЕ БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ
Больше всего в крови альбумина.
В зависимости от доли

белковой фракции, представленной в сыворотке крови, они распределяются следующим образом (по убыванию):
Альбумины – 55-65%.
Гамма-глобулины – 12-22%.
Бета-глобулины – 8-12%.
Альфа-2-глобулины – 6-12%.
Альфа-1-глобулины – 2-4%.
Фибриноген – около 2%.

Слайд 5

АЛЬБУМИНЫ И ГЛОБУЛИНЫ
Глобулярные простые белки альбумины и
глобулины наиболее распространены в
растительном

и в животном мире, и, как правило,
встречаются совместно, составляя основу
протоплазмы (цитоплазмы и ядра клетки ).
Наибольшее количество альбуминов и глобулинов
содержится в плазме крови, тканях организма,
сыворотке молока. Альбумины и глобулины в
здоровом организме всегда находятся в
определенных пропорциях. Альбумин занимает до 60%
в плазме крови от общего количества белков.

Слайд 6

АЛЬБУМИН
Альбумин — это основной белок крови, вырабатываемый в печени человека.

Альбумины выделяют в отдельную группу белков — так называемые белковые фракции. Изменение соотношения отдельных белковых фракций в крови зачастую дают врачу более значимую информацию, нежели просто общий белок. Определение альбумина используется для диагностики заболеваний печени и
почек, ревматических, онкологических заболеваний .
Основными функциями являются:
транспортная - за счет высокой связывающей способности выполняется перенос с током крови гормонов, билирубина, жирных кислот;
поддержание осмотического давления;
обеспечение организма аминокислотами, которые входят в его состав
Поддержание нормального уровня альбумина – жизненно важная задача для здоровья всего организма.

Слайд 7

СТРОЕНИЕ АЛЬБУМИНА
Сывороточный альбумин человека является одноцепочечным белком, состоящим из 585

аминокислотных остатков, и имеет молекулярную массу 66,5 кДа.
Его третичная структура сформирована при помощи 17 дисульфидных связей и имеет три домена.
На рисунке обозначено подразделение альбумина на домены (I-III) и субдомены (А и В), а также примерная локализация центров I и II по Sudlow

Слайд 8

ГЛОБУЛИНЫ
Глобулины – широко распространённая группа глобулярных белков, обычно сопутствующая альбуминам. Глобулины

имеют более высокую молекулярную массу, чем альбумины. Глобулины слабокислые или нейтральные белки.
К глобулинам относятся сывороточный, молочный, яичный, мышечный и другие глобулины.
Глобулинов много в пищевых продуктах.
Основные функции:
-переносят гормоны, витамины и другие вещества
-защищают организм от вирусов, бактерий, токсинов, чужеродных белков, вырабатывая на них антитела
-регулируют свертываемость крови
-связывают половые гормоны, лекарства, углеводы и другие вещества
Глобулины вырабатываются печенью и иммунной системой.

Слайд 9

ГЛОБУЛИНЫ И АЛЬБУМИНЫ
В отличие от альбуминов
глобулины (20–30 г/л) –

грубодисперсные белки, они плохо растворимы в воде, но растворимы в солевых растворах;
-синтезируются в печени и лимфоидной ткани;
-имеют олигосахаридный компонент.

Слайд 10

Слайд 11

ГИСТОНЫ
Гистоны (от греч. histos - ткань) - тканевые белки многоклеточных

организмов, связанных с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11000-24000);
Это относительно небольшие белки, содержащие не более 140 аминокислот. Они богаты основными аминокислотными остатками, поэтому имеют чистый положительный заряд, который способствует их взаимодействию с отрицательно заряженной нуклеиновой кислотой с образованием нуклеосом.
ФУНКЦИИ:
структурная и регуляторная. Состоит в стабилизации вторичной структуры ДНК, а также в поддержании структуры хроматина и хромосом. Удаление некоторых фракций Гистона из хроматина нарушает связи между нитями нуклеогистона и ведет к частичному нарушению четвертичной и третичной структуры последнего.
Функция связана с их способностью подавлять синтез нуклеиновых к-т (как ДНК, так и РНК) на ДНК-матрице. Однако специфичность такого подавления невелика. Поэтому Г. служат лишь одним из звеньев в системе регуляции синтеза нуклеиновых к-т

Слайд 12

СТРОЕНИЕ ГИСТОНОВ
Гистоны организованы таким образом, что двухполосная ДНК обвивает белковый центр,

состоящий из этих белков, которые тесно взаимодействуют друг с другом. Гистоновый центр имеет форму диска, а ДНК повторяется в 1,7 раза.
Структурный мотив, известный как «гистоновая складка», состоящий из трех альфа-спиралей, соединенных двумя шпильками и образующих небольшой гидрофобный центр, отвечает за белок-белковые взаимодействия между гистонами, составляющими нуклеосому.
Именно эта складка гистонов составляет глобулярный карбоксильный домен этих нуклеосомных белков у всех эукариот. Гистоны также имеют небольшие аминоконцевые и другие карбоксиконцевые «хвосты» или участки (доступные для протеаз) длиной не более 40 аминокислот.

Слайд 13

ПРОТАМИНЫ
Протамины – низкомолекулярные положительно заряженные ядерные белки с резко выраженными основными

свойствами (щелочные белки), с низкой молекулярной массой – 4000–12000, содержат 60-85% аргинина. Протамины являются составной частью многих важных сложных белков (нуклеопротеидов), входящих в состав клеточных ядер. В ядрах клеток они находятся в комплексе с ДНК.

Слайд 14

СВОЙСТВА ПРОТАМИНА
-Отсутствует денатурации при нагревании. -Образуют соли с кислотами и комплексы с

кислыми белками. -Протамины хорошо растворяются в воде, кислой и нейтральной среде
и осаждаются в щелочных средах, не осаждаются при кипячении. Протамины обнаружены в ядрах сперматозоидов у рыб. (сальмин – семга, клупеин – сельдь, скумбрин – скумбрия).
Выполняют главным образом структурную функцию, поэтому и присутствуют в клетках не способных к делению.
Протамины служат для организации хроматина в ядрах сперматозоидов. В ядрах всех других типов клеток (кроме сперматозоидов) ДНК ассоциирована с гистонами. Во время спермиогенеза гистоны удаляются из ядра, и ДНК связывается протаминами. Это позволяет значительно плотнее конденсировать хроматин и уменьшить размер ядра сперматозоида. В отличие от хроматина с участием гистонов, хроматин с участием протаминов неактивен — в ядре сперматозоидов невозможны процессы транскрипции

Слайд 15

ГЛЮТЕЛИНЫ И ПРОЛАМИНЫ
Глобулярные простые белки глютелины и проламины – белки

растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием аминокислот пролина и глутаминовой кислоты.
Глютелины на 45 % состоят из глутаминовой кислоты, растворяются в разбавленных кислотах и щелочах, тогда как в воде и разбавленных солевых растворах не растворяются.
Представителями данного класса простых белков является оризенин (белок риса) и глютелин (белок кукурузы).
Проламины, как и глютелины, не растворяются в воде, однако хорошо растворяются в 50-90 % этиловом спирте, состоят на 30-45 % из глутаминовой кислоты и на 15% из пролина.
К проламинам принадлежат глиадин (белок ржи и пшеницы), гордеин (белок ячменя), зеин (белок кукурузы).
Глютелины и проламины составляют подавляющую массу белков зерновых культур.

Слайд 16

ПРЕДПОЛАГАЕТСЯ, ЧТО ОНИ ПРЕЖДЕ ВСЕГО ОБЕСПЕЧИВАЮТ ФИЗИОЛОГИЧЕСКУЮ ФУНКЦИЮ НЕРВНЫХ ВОЛОКОН.

Слайд 17

БЕЛКИ ПРОТЕИНОИДЫ (СКЛЕРОПРОТЕИНЫ)
Фибриллярные простые белки протеиноиды (склеропротеины) – это белки мышечных тканей,

кожных покровов, костей, хрящей, волос.
Характерной особенностью данных белков является высокая устойчивость к различным растворителям: они не растворяются в воде, растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах.
На протеиноиды не оказывают влияние ферменты, поэтому при попадании в организм с пищей, данные белки крайне плохо усваиваются.
Представители: коллаген – основной белок кожи, костей и хрящей, эластин – белок сухожилий и соединительной ткани, кератин – белок волос, шерсти, копыт, рогов и фиброин шелка.

Слайд 18

Коллаген – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков

организма. Более 80% всего коллагена организма находится в межклеточном веществе соединительной ткани кожи, костей, связок, сухожилий, хрящей. Эти ткани обладают малой растяжимостью и высокой прочностью.

Слайд 19

Слайд 20

ИНТЕРЕСНЫЙ ФАКТ КОЛЛАГЕН
Коллаген, долго нагреваемый в воде при 56-1000С, переходит в растворимый

клей, или глютин (желатин), который охлаждаясь, застывает и образует студень. На этом свойстве желатина основано приготовление заливных блюд

Слайд 21

Эластин – основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся

в межклеточном веществе таких тканей, как кожа, стенки кровеносных сосудов, связки, лёгкие. Эти ткани обладают очень важными свойствами: они могут растягиваться в несколько раз по сравнению с исходной длиной, сохраняя при этом высокую прочность на разрыв, и возвращаться в первоначальное состояние после снятия нагрузки.
Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина.

Слайд 22

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения

уступает лишь хитину.
Волосы (шерсть), ногти, перья, иглы, когти, рога и копыта животных состоят главным образом из кератина.

Слайд 23

СТРУКТУРА КЕРАТИНА
Кератины могут иметь α-структуру и β-структуру.
α-Кератин - структурный белок, построенный преимущественно

в виде α-спирали.
В β-кератинах три α-спирали объединяются в суперспираль. Молекулы α-кератина ориентированы параллельно и соединены дисульфидными связями (содержат много цистеина), что придает прочность структуре.

Слайд 24

Фиброин шелка – фибриллярный белок, выделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми и составляющий основу нитей паутины и коконов насекомых, в

частности, шёлка тутового шелкопряда.
Его β-структура состоит из антипараллельных полипептидных цепей, связанных между собой водородными связями. Фиброин состоит в основном из глицина, аланина, серина, тирозина

Простые белки

Содержание

По химическому составу различают: -простые белки (протеины) -белки, состоящие только из аминокислот -сложные

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ.Построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются только на

КОЛИЧЕСТВЕННОЕ СООТНОШЕНИЕ БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ Больше всего в крови альбумина.В зависимости от доли

АЛЬБУМИНЫ И ГЛОБУЛИНЫ Глобулярные простые белки альбумины и глобулины наиболее распространены в растительном

АЛЬБУМИН Альбумин — это основной белок крови, вырабатываемый в печени человека.

СТРОЕНИЕ АЛЬБУМИНА Сывороточный альбумин человека является одноцепочечным белком, состоящим из 585

ГЛОБУЛИНЫГлобулины – широко распространённая группа глобулярных белков, обычно сопутствующая альбуминам. Глобулины

ГЛОБУЛИНЫ И АЛЬБУМИНЫ В отличие от альбуминов глобулины (20–30 г/л) –

ГИСТОНЫ Гистоны (от греч. histos - ткань) - тканевые белки многоклеточных

СТРОЕНИЕ ГИСТОНОВГистоны организованы таким образом, что двухполосная ДНК обвивает белковый центр,

ПРОТАМИНЫПротамины – низкомолекулярные положительно заряженные ядерные белки с резко выраженными основными

СВОЙСТВА ПРОТАМИНА -Отсутствует денатурации при нагревании. -Образуют соли с кислотами и комплексы с

ГЛЮТЕЛИНЫ И ПРОЛАМИНЫ Глобулярные простые белки глютелины и проламины – белки