Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом

Август 12, 2022

Главная
Биология
Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом

Содержание

2. К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические (открытые) углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина,
4. Особенность пролина Аминокислота пролин после образования пептидной связи не содержит –NH-группы и, следовательно, не может эффективно
5. Соединительные петли - это фрагменты полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни к α-спирали, ни к β-складчатому
6. Надвторичная (супервторичная) структура белка - устойчивая комбинация нескольких элементов вторичной структуры. Боковые цепи гидрофобных аминокислотных остатков
8. Скачать презентацию

Слайд 2

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические (открытые) углеводородные цепи (радикалы

аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина, метионина) и ароматические (радикалы фенилаланина и триптофана).
Радикалы таких аминокислот воду не притягивают, - они стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Слайд 3

Слайд 4

Особенность пролина
Аминокислота пролин после образования пептидной связи не содержит –NH-группы

и, следовательно, не может эффективно участвовать в образовании вторичной структуры белка (водородных связей). Возникает пролиновый изгиб.

Слайд 5

Соединительные петли - это фрагменты полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни

к α-спирали, ни к β-складчатому листу.
Структура из четырех аминокислотных остатков, обеспечивающая поворот фрагмента полипептидной цепи на 180°, получила название β-изгиб, или β-поворот.
В области β-изгиба часто оказывается пролин. Существование β-изгиба и соединительных петель позволяет уложить элементы вторичной структуры в компактную глобулу.

Вторичная структура и соединительные петли, связывающие между собой отдельные ее элементы: а - α-спираль; б - антипараллельный β-складчатый лист

Слайд 6

Надвторичная (супервторичная) структура белка - устойчивая комбинация нескольких элементов вторичной структуры.
Боковые

цепи гидрофобных аминокислотных остатков обеспечивают формирование (стабилизацию) надвторичной структуры.

Рис. Стабильный элемент надвторичной структуры β-α-β

Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом

Содержание

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические (открытые) углеводородные цепи (радикалы

Особенность пролина Аминокислота пролин после образования пептидной связи не содержит –NH-группы

Соединительные петли - это фрагменты полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни

Надвторичная (супервторичная) структура белка - устойчивая комбинация нескольких элементов вторичной структуры.Боковые

Похожие презентации

Особенность пролина
Аминокислота пролин после образования пептидной связи не содержит –NH-группы

Надвторичная (супервторичная) структура белка - устойчивая комбинация нескольких элементов вторичной структуры.
Боковые