Белки

4.Белки, трансформирующие энергию:

световую в электрическую (белки сетчатки глаза),
энергию химических связей

Многие гормоны и цитокины.
Регуляторы проницаемости клеточных и внутриклеточных мембран: обеспечивают поступление

11. Питательные белки:
1) источники незаменимых аминокислот (не могут быть синтезированы

Аминокислота содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу

Элементами молекулы

Радикалы имеют различную химическую структуру
(выделены красным цветом) :

до сложнейших органических соединений

Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ,

Олигопептиды - от 2 до 50 аминокислот:
Дипептиды (из двух аминокислот) -

У трипептида, состоящего из трех разных аминокислот, возможно 3! = 6

Сложные белки:
+ углеводы (гликопротеины),
+ жироподобные вещества (липопротеины)
+ неорганические ионы

Формирование гликопротеинов

Доля гликопротеинов среди белков:
Поджелудочный сок – 4,7 %
Коровье молоко –

Углеводные компоненты молекулы гликопротеинов необходимы для:

Межклеточного узнавания
(группы крови, оплодотворение, фагоцитоз),
Взаимодействия

Остатки жирных кислот делают конец полипептидной цепи гидрофобным и дают возможность

Липидные компоненты надежно удерживают белок в примембранном состоянии

Металлопротеины

Ионы, входящие в состав белков:
Магний, Ванадий, Марганец, Железо, Никель, Медь, Цинк,

Сложные молекулы : белок + небелковое вещество
Например, гемоглобин состоит из глобина

Первичная структура белка - это последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной

Вторичная структура белка - это упорядоченное расположение отдельных участков полипептидной цепи,

ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида

Водородные связи

Первичная структура

Формирование α-спирали

ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме α-спирали. Водородные связи показаны зелеными

Образование изгиба складки

бета-структура белка

В одном и том же белке могут присутствовать все три способа

Прямолинейные участки – спирализованные фрагменты (8 спиралей). Изгибы – неспирализованные фрагменты

Гем

Всего

Третичная структура белка – это трехмерная конфигурация плотной укладки полипептидной цепи.

Полипептидная цепь, свернутая в глобулу

Глобула молекулы фермента

Активный центр

Третичная структура – основа функциональности белка

1. Необходима для

2. Необходима для формирования центра связывания других молекул

3. Необходима для формирования регуляторных центров белка

Внемембранные петли

Внемембранные петли

4. Необходима для формирования якоря для мембранных белков

Якорь может быть связан с одним или несколькими участками мембраны

В стабилизации третичной структуры белка решающую роль играет вода

При взаимодействии с

Свободная вода

Связанная вода

Обмениваемая вода

Водная оболочка молекулы белка

Гидратная оболочка

Третичная структура задаёт конформацию белка – определенный вариант взаимной ориентации групп

Конформационные переходы позволяют изменять углы между определенными химическими связями и создавать

и создавать торсионные вращения (от фр. torsion — скручивание, кручение)

В реальной ситуации имеет место комбинация всех возможных переходов

Благодаря конформационному переходу, линейная полипептидная цепь может располагаться в двух или

Ионные связи

Факторы, обусловливающие образование третичной структуры белка

Реализуется до 90 % возможных

5. Ионы металлов

Отталкивание

Притяжение

При определённом расстоянии происходит отталкивание (приходят в соприкосновение заполненные электронные оболочки

Четвертичная структура белка – это пространственное расположение объединенных в комплекс нескольких

В образовании четвертичной структуры белка участвуют не пептидные цепи, а белки

Факторы, обусловливающие образование четвертичной структуры белка:

Водородные связи в зоне межсубъединичного контакта

2.

3. Контакт между гидрофобными участками на поверхности взаимодействующих субъединиц за счет

 На поверхности взаимодействующих белков имеются α-спиральные участки, содержащие не менее четырех

4. Объединение субъединиц единым ионом металла

Объединение в единый ансамбль 24 молекул ферритина (транспортный белок крови)

Четвертичная структура позволяет формировать из небольших субъединиц образования сложной конфигурации

Четвертичная структура позволяет объединить несколько взаимосвязанных функций и создать полифункциональную молекулу

Четвертичная

Активизация промотора, расплетание и скручивание транскриптона, сшивка нуклеотидов в проматричную РНК

Мембранный транспортный белок порин

Образование трансмембранного канала

Размещение в мембране

Четвертичная структура обеспечивает множественное взаимодействие белка с протяженными структурами

Регуляторные белки, взаимодействующие

Межсубъединичные контакты обратимо расщепляются (тогда белок диссоциирует на отдельные субъединицы) и

Структурные перестройки одной субъединицы передаются на другие

Даже небольшие изменения в