Белки

Фишера.
4 Структуры белка.
5.Функции белка в клетке.
6.Свойства белковой молекулы

и получившую всеобщее признание еще при его жизни, за что он был удостоен второй в истории химии Нобелевской премии (первую получил Я.Г. Вант-Гофф). Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:
Такой тип связи Фишер назвал пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или "углеазотные комплексы". Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас). Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям: 1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков. 2) Установление строения этих конечных продуктов. 3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа. 4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками. Из этого плана видно, что Фишер применил впервые новый методологический подход - синтез модельных соединений, как способ доказательства по аналогии.

большой молекулярной массой
Сравните: молекулярная масса спирта – 46
уксусной кислоты – 60
альбумина (одного из белков яйца) – 36000
гемоглобина – 152000
миозина (белок мышц) – 500000

из них – 3 тыс. - белки.
В организме человека более 5 мил. белков
В клетке 10-20% сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки составляют белки
белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих веществ (греч. «протео» - занимаю первое место)
Без белков невозможно представить движение. способность расти, сократимость, размножение

около 100 α-аминокислот,
в организме встречается 25
в каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций (~2*1018)
заменимые аминокислоты - они могут синтезироваться в организме
незаменимые - в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)

небелковую часть,
простые белки – состоят из аминокислот,
сложные – могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды)
полноценные – содержат весь набор аминокислот
неполноценные – какие-то аминокислоты в них отсутствуют

аминокислотными
остатками.
Доказательства:
Небольшое число амино- и карбоксильных групп
Успехи синтеза белков (Ф, Сенгер, Англия)
расшифровал структуру инсулина (51 аминокислота, 2 нити).

– 20 раз слабее ковалентной.

β– спираль

α -спираль

Вторичная структура

образуются дисульфидные мостики,
сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи.
Доказана третичная структура инсулина, рибонуклеазы

Третичная структура

целое.
Классический пример: гемоглобин, хлорофилл.
В гемоглобине - гем небелковая часть, глобин белковая часть.