Белковый обмен

Июль 30, 2022

Главная
Биология
Белковый обмен

Содержание

3. ДЛЯ ЧЕГО НУЖНЫ АК В ОРГАНИЗМЕ:
4. ТРАНСАМИНИРОВАНИ Трансаминирование – реакции переноса -аминогруппы с аминокислоты на -кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота
5. РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВНИЯ.
6. ОСНОВНЫЕ НЕЙРОМЕДИАТОРЫ
7. С дезаминирования начинается превращение аминокислот в не содержащие азот соединения, например в глюкозу. Аммиак оставшийся после
8. ТОКСИЧНОСТЬ АММИАКА. Аммиак является токсичным соединением, находящимся в крови в относительно небольших концентрациях (11,0-32,0 мкмоль/л). Симптомы
9. МЕХАНИЗМЫ ТОКСИЧНОСТИ АММИАКА Токсичность аммиака обусловлена следующими обстоятельствами: 1. Связывание аммиака при синтезе глутамата вызывает отток
10. ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА. Местное. Транспортные формы аммиака от тканей к печени. Все ткани: Глутамат + аммиак =
11. КОНЕЧНОЕ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА. Синтез мочевины в печени 90%. Синтез солей аммония в почках 10% 1 –
12. МОЧЕВИНА Мочевина - не токсична, хорошо растворима. Выводится из организма почками вместе с мочой. ↑ Мочевины
13. ОБМЕН МЕТИОНИНА И АРГИНИНА. СИНТЕЗ КРЕОТИНИНА. Аргинин в тканях входит в состав белков и, в частности,
14. МЕТИОНИН Метионин является серусодержащей незаменимой аминокислотой, несущей ряд уникальных функций. Первая заключается в инициации синтеза белка
15. КРЕАТИНИН Синтез креатинина: Креатинин синтезируется печенью и почками из метионина и аргинина для мышц. Мышцы используют
16. В ПОКОЕ МЫШЦА СИНТЕЗИРУЕТ КРЕАТИН ФОСФАТ ( ФЕРМЕНТ КРЕАТИН ФОСФО КИНАЗА). ПРИ НАГРУЗКАХ РАСХОДУЕТ ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ
17. ОБМЕН ФЕНИЛАЛАНИНА.
19. Скачать презентацию

Слайд 2

Слайд 3

ДЛЯ ЧЕГО НУЖНЫ АК В ОРГАНИЗМЕ:

Слайд 4

ТРАНСАМИНИРОВАНИ
Трансаминирование – реакции переноса -аминогруппы с аминокислоты на -кетокислоту, в результате

чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы (АЛТ аланинаминотрансферазыи АСТаспартатаминотрансферазы). Это сложные ферменты, коферментом которых является производное витамина В6 – пиридоксальфосфат. С этих реакций начинается синтез различных белков = аминотрансфераз будет больше всего в органах и тканях в которых синтезируются белки. В клинической практике определение активности АЛТ и АСТ используется для дифференциальной диагностики болезней печени и миокарда, глубины поражения и контроля эффективности их лечения. ( печеночные пробы при гепатитах!)

Слайд 5

РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВНИЯ.

Слайд 6

ОСНОВНЫЕ НЕЙРОМЕДИАТОРЫ

Слайд 7

С дезаминирования начинается превращение аминокислот в не содержащие азот соединения, например

в глюкозу. Аммиак оставшийся после дезаминирования – очень токсичен для организма и должен быть обезврежен и выведен как можно скорее.

Слайд 8

ТОКСИЧНОСТЬ АММИАКА.
Аммиак является токсичным соединением, находящимся в крови в относительно

небольших концентрациях (11,0-32,0 мкмоль/л). Симптомы аммиачного отравления проявляются при превышении этих пределов всего в 2-3 раза. Предельно допустимый уровень аммиака в крови 60 мкмоль/л. При повышении концентрации аммиака (гипераммониемия) до предельных величин может наступить кома и смерть. При хронической гипераммониемии развивается умственная отсталость.

Слайд 9

МЕХАНИЗМЫ ТОКСИЧНОСТИ АММИАКА
Токсичность аммиака обусловлена следующими обстоятельствами:
1. Связывание аммиака при синтезе

глутамата вызывает отток α-кетоглутарата из цикла трикарбоновых кислот, при этом понижается образование энергии АТФ и ухудшается деятельность клеток.
2. Ионы аммония NH4+ вызывают защелачивание плазмы крови. При этом повышается сродство гемоглобина к кислороду (эффект Бора), гемоглобин не отдает кислород в капиллярах, в результате наступает гипоксия клеток.
3. Накопление свободного иона NH4+ в цитозоле влияет на мембранный потенциал и работу внутриклеточных ферментов – он конкурирует с ионными насосами для Na+ и K+.
4. Продукт связывания аммиака с глутаминовой кислотой – глутамин – является осмотически активным веществом. Это приводит к задержке воды в клетках и их набуханию, что вызывает отек тканей. В случае нервной ткани это может вызвать отек мозга, кому и смерть.
5. Использование α-кетоглутарата и глутамата для нейтрализации аммиака вызывает снижение синтеза γ-аминомасляной кислоты (ГАМК), тормозного медиатора нервной системы.

Слайд 10

ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА.
Местное. Транспортные формы аммиака от тканей к печени.
Все ткани: Глутамат

+ аммиак = глютамин
В мыщцах: Пируват + аммиак = Аланин

Слайд 11

КОНЕЧНОЕ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА.
Синтез мочевины в печени 90%. Синтез солей аммония в

почках 10%
1 – карбамоилфосфатсинтетаза; 2 – орнитин-карбамоилтрансфераза; 3 – аргининосукцинатсинтетаза; 4 – аргининосукцинатлиаза; 5 – аргиназа.

Слайд 12

МОЧЕВИНА
Мочевина - не токсична, хорошо растворима. Выводится из организма почками вместе

с мочой.
↑ Мочевины в крови – не работают почки!!!
↓Мочевины в крови – не работает печень!!!

Слайд 13

ОБМЕН МЕТИОНИНА И АРГИНИНА. СИНТЕЗ КРЕОТИНИНА.
Аргинин в тканях входит в состав

белков и, в частности, гистонов, регулирующих состояние ДНК. Метаболизм аргинина по аргиназному пути ведет к синтезу регуляторных полиаминов спермина и спермидина. Превращение по NO-синтазному пути используется для образования оксида азота (NO), выполняющего функцию мессенджера. Аргинин используется в орнитиновом цикле мочевины, при синтезе креатина, выполяющего функцию запасного макроэрга.

Слайд 14

МЕТИОНИН
Метионин является серусодержащей незаменимой аминокислотой, несущей ряд уникальных функций.
Первая заключается

в инициации синтеза белка (трансляции). Взаимодействие метионина с тРНК является необходимым для создания первой пептидной связи будущего белка.
Вторая функция метионина основана на наличии в его структуре реакционноспособной метильной группы. Для того, чтобы ее активировать, к метионину присоединяется остаток аденозина и образуется S-аденозилметионин (SAM).
В результате реакций метаболизма эта метильная группа переносится на ряд субстратов. При этом образуются адреналин, мелатонин, креатин, карнитин, холин, фосфатидилхолин, гликозаминогликаны
Третьей функцией, благодаря все той же реакции метилирования, является способность метионина участвовать в обезвреживании биогенных аминов, детоксикации лекарств в печени и т.д.

Слайд 15

КРЕАТИНИН
Синтез креатинина: Креатинин синтезируется печенью и почками из метионина и аргинина

для мышц.
Мышцы используют креатинин для получения энергии.

Слайд 16

В ПОКОЕ МЫШЦА СИНТЕЗИРУЕТ КРЕАТИН ФОСФАТ ( ФЕРМЕНТ КРЕАТИН ФОСФО КИНАЗА).

ПРИ НАГРУЗКАХ РАСХОДУЕТ ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ ЭНЕРГИИ. ПРИ РАЗРУШЕНИИ МЫШЕЧНОЙ КЛЕТКИ КРЕАТИН ФОСФО КИНАЗА КФК ПОПАДАЕТ В КРОВЬ И МОЖЕТ БЫТЬ ИСПОЛЬЗОВАНА ДЛЯ КЛИНИЧЕСКОЙ ДИАГНОСТИКИ ( ПР. ИНФАРКТ)

Отработанный креатин фосфат превращается в креатинин. Сколько кровь принесла креатинина столько почки должны его выделить. Если содержание креатинина в крови возрастает значит почки повреждены и не могут выделить креатинин. ! Креатинин - почечные пробы!

Слайд 17

Белковый обмен

Содержание

ДЛЯ ЧЕГО НУЖНЫ АК В ОРГАНИЗМЕ:

ТРАНСАМИНИРОВАНИТрансаминирование – реакции переноса -аминогруппы с аминокислоты на -кетокислоту, в результате

РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВНИЯ.

ОСНОВНЫЕ НЕЙРОМЕДИАТОРЫ

С дезаминирования начинается превращение аминокислот в не содержащие азот соединения, например

ТОКСИЧНОСТЬ АММИАКА. Аммиак является токсичным соединением, находящимся в крови в относительно

МЕХАНИЗМЫ ТОКСИЧНОСТИ АММИАКАТоксичность аммиака обусловлена следующими обстоятельствами:1. Связывание аммиака при синтезе

ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА.Местное. Транспортные формы аммиака от тканей к печени.Все ткани: Глутамат

КОНЕЧНОЕ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА.Синтез мочевины в печени 90%. Синтез солей аммония в

МОЧЕВИНАМочевина - не токсична, хорошо растворима. Выводится из организма почками вместе

ОБМЕН МЕТИОНИНА И АРГИНИНА. СИНТЕЗ КРЕОТИНИНА.Аргинин в тканях входит в состав

МЕТИОНИНМетионин является серусодержащей незаменимой аминокислотой, несущей ряд уникальных функций. Первая заключается

КРЕАТИНИНСинтез креатинина: Креатинин синтезируется печенью и почками из метионина и аргинина