Биосинтез белка

Содержание

Слайд 2

Биосинтез белка Сложный многостадийный процесс синтеза полипептидной цепи из аминокислот, происходящий

Биосинтез белка

Сложный многостадийный процесс синтеза полипептидной цепи из аминокислот, происходящий на

рибосомах с участием молекул мРНК и тРНК.
Слайд 3

Ген

Ген

Слайд 4

Генетический код Последовательность трёх нуклеотидов, входящих в состав ДНК и кодирующих

Генетический код

Последовательность трёх нуклеотидов, входящих в состав ДНК и кодирующих аминокислоту-

триплет.
Каждый триплет кодирует 1 аминокислоту.
ЦАУ-УАУ-УУУ
Слайд 5

ТРАНСКРИПИЦЯ (лат.переписывание) Переписывание информации, которое происходит путём синтеза на 1 из

ТРАНСКРИПИЦЯ (лат.переписывание)

Переписывание информации, которое происходит путём синтеза на 1 из цепей молекулы

ДНК одноцепочечной молекулы РНК, последовательность нуклеотидов который точно соответствует последовательности нуклеотидов матрицы-полинуклеотидной цепи ДНК
Слайд 6

Слайд 7

ТРАНСЛЯЦИЯ (лат.перенесение,перевод) Процесс синтеза белка из аминокислот на матрице информационной(матричной) РНК

ТРАНСЛЯЦИЯ (лат.перенесение,перевод)

Процесс синтеза белка из аминокислот на матрице информационной(матричной) РНК (иРНК ,

мРНК ), осуществяемый рибосомой
Слайд 8

Виды РНК

Виды РНК

Слайд 9

Инициация – начало процесса Это начальная стадия трансляции, в которой малая

Инициация – начало процесса

Это начальная стадия трансляции, в которой малая субъединица

рибосомы соединяется с самой первой т-РНК. Эта рибонуклеиновая кислота несет на себе аминокислоту – метионин. Трансляция всегда начинается именно с этой аминокислоты, так как стартовым кодоном является АУГ, который и кодирует этот первый мономер в белковой цепи
Для того чтобы рибосома узнала стартовый кодон и не начала синтез с середины гена, где последовательность АУГ тоже может оказаться, вокруг начального кодона располагается специальная последовательность нуклеотидов. Именно по ним рибосома узнает то место, на которое должна сесть ее малая субъединица.
Слайд 10

Элонгация – середина синтеза На этом этапе происходит постепенное наращивание белковой

Элонгация – середина синтеза

На этом этапе происходит постепенное наращивание белковой цепочки.

Продолжительность элонгации зависит от количества аминокислот в белке
Первым делом к малой субъединице рибосомы присоединяется большая. И начальная т-РНК оказывается в ней целиком. Снаружи остается только метионин. Далее в большую субъединицу заходит вторая т-РНК, несущая другую аминокислоту.
После этого рибосома передвигается по м-РНК ровно на три нуклеотида (один кодон), первая т-РНК отсоединяет от себя метионин и отделяется от комплекса. На ее месте оказывается вторая т-РНК, на конце которой висит уже две аминокислоты
Слайд 11

Терминация В дело вступают факторы терминации, которые отделяют готовый белок от

Терминация

В дело вступают факторы терминации, которые отделяют готовый белок от

рибосомы.
Сама органелла может либо распасться на две субъединицы, либо продолжить свой путь по м-РНК в поисках нового стартового кодона. На одной м-РНК могут находиться сразу несколько рибосом. Каждая из них - на своей стадии трансляции
Слайд 12

Белок высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

Белок

высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной

связью.
Слайд 13

Первичная структура Образуется при последовательности амк и полипептидной цепи Важными особенностями

Первичная структура

Образуется при последовательности амк и полипептидной цепи
Важными особенностями первичной структуры

являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка
Слайд 14

Вторичная структура Образуется при взаимодействии амк с помощью водородных связей и

Вторичная структура

Образуется при взаимодействии амк с помощью водородных связей и гидрофобных

взаимодействий
локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков
Слайд 15

Третичная структура Образуется при взаимодействий вторичных структур , стабилизируется ковалентными ионными

Третичная структура

Образуется при взаимодействий вторичных структур , стабилизируется ковалентными ионными водородными

связями и гидрофобными взаимодействиями
ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
водородные связи;
гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Слайд 16

Четвертичная структура Образуется взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого

Четвертичная структура

Образуется взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового

комплекса
Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул