Пространственная структура глобулярных белков

1 – атомная модель

2 – срез атомной модели

3 – скелетная модель

4

Упрощенные представления белковых структур

Детальная укладка
(«fold»)

Мотив укладки
(«folding pattern»)

Упаковка: штабель
(«stack»)

Два близкородственных белка: гемоглобин-α и гемоглобин-β лошади

Глобулярные домены в γ-кристаллине

Классификация типов глобулярных белковых структур
(«чистые» β-белки, «чистые»

Fab-фрагмент иммуноглобулина А

Структура и топология -белков

b

Схематическое изображение β-листа и одного витка β-тяжа

(а) Скрученность β-листа. β-тяжи

Схема хода цепи и расположения водородных связей
в β-структуре

Нерегулярные вторичные структуры: β-изгибы

β-изгиб типа I

β-изгиб типа II

Лист β-структуры

Вид поперек β-тяжей

Вид вдоль β-тяжей

Упаковка β-листов

Ортогональная
(угол поворота около 90о,
гидрофобное ядро цилиндр. формы)

Продольная
(угол поворота -30о,
гидрофобное

Наиболее часто встречающиеся типы укладки β-листов

Пример ортогонально упакованного β-листа

Ретинол-связывающий белок
(β-цилиндр, или β-бочонок)

«Греческий ключ»

Ортогональная упаковка β-листа с различной топологией

Мотив укладки цепи
в сериновой протеазе
типа

Примеры продольной упаковки β-листов. Мотивы укладки цепи в домене γ-кристаллина, в

Продольная упаковка β-листов в константном домене легкой цепи æ иммуноглобулина

5

β-Cтруктура в форме “шестилопастного пропеллера” в нейраминидазе

Суперцилиндр, сложенный из β-сэндвичей

β-Призмы (или β-спирали)

Ацилтрансфераза

Пиктатлиаза С

Это белки, сложенные из чисто параллельной β-структуры,
что

Антипараллельные β-шпильки

Возможные топологии листов из четырех β-участков

Преимущественно антипараллельный характер β-листов в

Различные пространственные “abcd”структуры Ефимова с топологией греческого ключа

Все такие характерные, часто

Человеческий эритропоэтин (166 АКО)

Комплекс эритропоэтина с рецептором.

Дефенсин HNP-2 раст