Содержание
- 2. Ф У Н К Ц И И У Г Л Е В ОД О В -
- 3. - Гидроосмотическая и ионрегулирующая – гетерополисахариды обладают высокой гидрофильностью, отрицательным зарядом и, таким образом, удерживают Н2О,
- 4. К Л А С С И Ф И К А Ц И Я Полисахариды подразделяют на
- 5. М О Н О С А Х А Р И Д Ы Моносахариды – это углеводы,
- 6. Альдозы Кетозы Триозы Тетрозы Пентозы
- 7. Альдозы Кетозы Гексозы
- 8. ПРОИЗВОДНЫЕ МОНОСАХАРИДОВ В природе существуют многочисленные производные как перечисленных выше моносахаров, так и других. К ним,
- 9. Аминосахара – производные моносахаров, содержащие аминогруппы, например, глюкозамин или галактозамин. Эти производные обязательно входят в состав
- 10. Гликозиды – соединения, образующиеся путем конденсации моносахарида (свободного или в составе полисахарида) с гидроксильной группой другого
- 11. Д И С А Х А Р И Д Ы Дисахариды – это углеводы, которые при
- 13. Лактоза – молочный сахар, остаток галактозы связан с глюкозой β1,4-гликозидной связью, содержится в молоке. В некоторых
- 15. П О Л И С А Х А Р И Д Ы Выделяют гомополисахариды, состоящие из
- 16. Амилоза представляет собой неразветвленную цепь с молекулярной массой от 5 до 500 кДа, в которой остатки
- 18. Гликоген – резервный полисахарид животных тканей, в наибольшей мере содержится в печени и мышцах. Структурно он
- 20. ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ Основными представителями гликозаминогликанов является гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, кератансульфаты и дерматансульфаты, гепарин. Большинство из них характеризуется
- 21. В биохимии используются синонимы – кислые гетерополисахариды (имеют много кислотных групп), гликозаминогликаны (производные глюкозы, содержат аминогруппы).
- 23. И С П О Л Ь З О В А Н И Е У Г Л
- 24. 3. Клиническая медицина: - декстраны используются как компонент кровезаменителей, например, в виде вязкого раствора на 0,9%
- 25. В Н Е Ш Н И Й О Б М Е Н У Г Л Е
- 26. ЖЕЛУДОК Из-за низкой рН амилаза инактивируется, хотя некоторое время расщепление углеводов продолжается внутри пищевого комка. КИШЕЧНИК
- 27. Кроме полостного, имеется еще и пристеночное пищеварение, которое осуществляют: - сахаразо-изомальтазный комплекс (устаревшее название сахараза) –
- 28. О С О Б Е Н Н О С Т И П Е Р Е В
- 29. Еще одной особенностью переваривания углеводов у младенцев является разная скорость гидролиза α-лактозы и β-лактозы. В коровьем
- 30. Н А Р У Ш Е Н И Я П Е Р Е В А Р
- 31. Недостаточность лактазы может проявляться не только у младенцев, но и у взрослых. Примерно у 10-12% людей
- 32. Диагностика. Дифференциальная диагностика нарушений переваривания и всасывания заключается в контроле уровня глюкозы крови после раздельного приема
- 33. Р О Л Ь Ц Е Л Л Ю Л О З Ы В П И
- 34. П Е Р Е Н О С Г Л Ю К О З Ы Ч Е
- 35. Примечательно то, что сахар связывается с белком только после того, как с ним свяжется натрий. Белок-транспортер
- 37. Т Р А Н С П О Р Т И З К Р О В И
- 38. Некоторые ткани совершенно нечувствительны к действию инсулина, их называют инсулиннезависимыми. К ним относятся нервная ткань, стекловидное
- 39. Р Е А К Ц И И В З А И М О П Р Е
- 40. П Р Е В Р А Щ Е Н И Е Г А Л А К
- 42. НАРУШЕНИЯ ПРЕВРАЩЕНИЯ ГАЛАКТОЗЫ Нарушения обмена галактозы у детей могут быть вызваны генетическим дефектом одного из ферментов:
- 43. Патогенез. Избыток галактозы превращается в спирт галактитол (дульцитол), накапливающийся в хрусталике и осмотически привлекающий сюда воду.
- 44. Основы лечения. Исключение из рациона молока и других источников галактозы позволяет предотвратить развитие патологических симптомов. Однако
- 45. П Р Е В Р А Щ Е Н И Е Ф Р У К Т
- 46. Особенностью метаболизма фруктозы является то, что фермент фруктокиназа является инсулин-независимым. В результате превращение фруктозы в пировиноградную
- 48. НАРУШЕНИЯ ПРЕВРАЩЕНИЯ ФРУКТОЗЫ Эссенциальная фруктозурия Генетический дефект фруктокиназы приводит к доброкачественной эссенциальной фруктозурии, протекающей безо всяких
- 49. Наследственная фруктозурия Заболевание формируется вследствие наследственных аутосомно-рецессивных дефектов других ферментов обмена фруктозы. Дефект фруктозо-1-фосфатальдолазы проявляется после
- 50. С У Д Ь Б А И И С Т О Ч Н И К И
- 51. После проникновения в клетку глюкоза способна превращаться по различным направлениям: - часть глюкозы обязательно используется в
- 53. ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ-ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ ГЛЮКОЗЫ Попав в любую клетку, глюкоза немедленно фосфорилируется ферментом гексокиназой. Фосфорилирование глюкозы решает сразу несколько
- 54. Дефосфорилирование глюкозы осуществляется глюкозо-6-фосфатазой. Этот фермент есть только в печени и почках. В эпителии канальцев почек
- 55. М Е Т А Б О Л И З М Г Л И К О Г
- 56. Накопление гликогена в мышцах отмечается в период восстановления, особенно при приеме богатой углеводами пищи. В печени
- 57. С И Н Т Е З Г Л И К О Г Е Н А Синтез
- 59. 3. Гликогенсинтаза – образует α-1,4-гликозидные связи и удлиняет гликогеновую цепочку, присоединяя активированный С1 УДФ-глюкозы к С4
- 62. М О Б И Л И З А Ц И Я Г Л И К О
- 63. В гликогенолизе непосредственно участвуют три фермента: Фосфорилаза гликогена (кофермент пиридоксальфосфат) – расщепляет α-1,4-гликозидные связи с образованием
- 64. 3. Амило-α-1,6-глюкозидаза, "деветвящий" фермент – гидролизует α-1,6-гликозидную связь с высвобождением свободной (нефосфорилированной) глюкозы. В результате образуется
- 66. Р Е Г У Л Я Ц И Я О Б М Е Н А Г
- 67. Скорость фосфорилирования указанных ферментов повышается после воздействия на клетку адреналина, глюкагона и некоторых других гормонов. В
- 68. В клетке осуществляется реципрокная (взаимоисключающая) регуляция. При работе клетки и/или гормональных влияниях активируется протеинкиназа и, как
- 69. Для регуляции активности фосфорилазы и синтазы гликогена используется особый каскадный аденилатциклазный механизм.
- 70. АКТИВАЦИЯ ФОСФОРИЛАЗЫ ГЛИКОГЕНА Скорость гликогенолиза лимитируется только скоростью работы фосфорилазы гликогена. Ее активность может изменяться тремя
- 71. 3. G-белок активирует фермент аденилатциклазу; 4. Аденилатциклаза превращает АТФ в циклический АМФ (цАМФ) – вторичный посредник
- 73. Кроме гормонов, влияющих на активность аденилатциклазы через G-белки, существуют иные способы регуляции этого механизма. Например, после
- 74. Кальций-зависимая активация Активация ионами кальция заключается в активации киназы фосфорилазы не протеинкиназой, а ионами Ca2+ и
- 75. Аллостерическая активация Также существует активация фосфорилазы гликогена с помощью АМФ – аллостерическая активация благодаря присоединению АМФ
- 76. Г Л И К О Г Е Н О В Ы Е Б О Л Е
- 77. Печеночные гликогенозы Самый частый гликогеноз I типа или болезнь фон Гирке обусловлен аутосомно-рецессивным дефектом глюкозо-6-фосфатазы. Из-за
- 78. Гликогеноз III типа или болезнь Форбса-Кори или лимит-декстриноз – это аутосомно-рецессивный дефект амило-α-1,6-глюкозидазы, "деветвящего" фермента, гидролизующего
- 80. Мышечные гликогенозы Для этой группы гликогенозов характерны изменения ферментов мышечной ткани. Это приводит к нарушению энергообеспечения
- 81. АГЛИКОГЕНОЗЫ Агликогенозы – состояния, связанные с отсутствием гликогена. В качестве примера агликогеноза можно привести наследственный аутосомно-рецессивный
- 82. О К И С Л Е Н И Е Г Л Ю К О З Ы
- 84. Вместе с этим, существенное значение также имеет способность пирувата карбоксилироваться в оксалоацетат, особенно эта реакция активна
- 85. Многие клетки организма способны к анаэробному окислению глюкозы. Для эритроцитов он является единственным источником энергии. Клетки
- 86. Г Л И К О Л И З Анаэробное превращение глюкозы локализуется в цитозоле и включает
- 88. Первая реакция гликолиза сводится к превращению глюкозы в реакционно-способное соединение за счет фосфорилирования 6-го, не включенного
- 89. Вторая реакция необходима для выведения еще одного атома углерода из кольца для его последующего фосфорилирования (фермент
- 90. Третья реакция – фермент фосфофруктокиназа фосфорилирует фруктозо-6-фосфат с образованием почти симметричной молекулы фруктозо-1,6-дифосфата.
- 91. В четвертой реакции фруктозо-1,6-дифосфат разрезается пополам альдолазой с образованием двух фосфорилированных триоз-изомеров – альдозы глицеральдегида (ГАФ)
- 92. Пятая реакция подготовительного этапа – переход глицеральдегидфосфата и диоксиацетонфосфата друг в друга при участии триозофосфатизомеразы.
- 93. Равновесие реакции сдвинуто в пользу диоксиацетонфосфата, его доля составляет 97%, доля глицеральдегидфосфата – 3%. Эта реакция,
- 94. Второй этап гликолиза Второй этап гликолиза – это освобождение энергии, содержащейся в глицеральдегид-фосфате, и запасание ее
- 96. В седьмой реакции (фермент фосфоглицераткиназа) - энергия фосфоэфирной связи, заключенная в 1,3-дифосфоглицерате тратится на образование АТФ.
- 97. Восьмая реакция – синтезированный в предыдущей реакции 3-фосфоглицерат под влиянием фосфоглицератмутазы изомеризуется в 2-фосфоглицерат.
- 98. Девятая реакция – фермент енолаза отрывает молекулу воды от 2-фосфоглицериновой кислоты и приводит к образованию макроэргической
- 99. Десятая реакция гликолиза – еще одна реакция субстратного фосфорилирования -- заключается в переносе пируваткиназой макроэргического фосфата
- 100. Последняя реакция бескислородного окисления глюкозы, одиннадцатая – образование молочной кислоты из пирувата под действием лактатдегидрогеназы. Важно
- 101. Г Л И К О Л И Т И Ч Е С К А Я О
- 103. Э Н Е Р Г Е Т И Ч Е С К И Й Э Ф
- 104. Анаэробное окисление На подготовительном этапе на активацию глюкозы затрачивается 2 молекулы АТФ, фосфат каждой из которых
- 105. Однако надо иметь в виду и пятую, глицеральдегидфосфат-дегидрогеназную, реакцию, из которой выходит НАДН. Если условия анаэробные,
- 106. Аэробное окисление Если в клетке имеется кислород, то НАДН из шестой реакции гликолиза направляется в митохондрию,
- 107. Образовавшийся в гликолизе пируват в аэробных условиях превращается в ПВК-дегидрогеназном комплексе в ацетил-S-КоА, при этом образуется
- 109. Э Ф Ф Е К Т П А С Т Е Р А Эффект Пастера –
- 111. Ч Е Л Н О Ч Н Ы Е С И С Т Е М Ы
- 112. Глицеролфосфатный челночный механизм Ключевыми ферментами глицеролфосфатного челнока являются изоферменты глицерол-3-фосфат-дегидрогеназы – цитоплазматический и митохондриальный. Они отличаются
- 114. Малат-аспартатный челночный механизм Этот механизм более сложен: постоянно идущие в цитоплазме реакции трансаминирования аспартата поставляют оксалоацетат,
- 116. Скачать презентацию