Содержание
- 2. Строение аминокислоты H2N–CH–COOH | R
- 3. В природных объектах их обнаружено около 300, но в состав пептидов и белков входит 20 часто
- 4. Классификация аминокислот 1. Моноаминомонокарбоновые 2. Моноаминодикарбоновые 3. Диаминомонокарбоновые 4. Серусодержащие 5. Имеющие спиртовую группу 6. Циклические
- 6. ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ
- 7. Оптическая изомерия аминокислоты существуют в виде зеркальных изомеров
- 8. Стереоизомерия. Все природные a-аминокислоты (кроме глицина) являются хиральными соединениями. По конфигурации хирального центра в положении 2
- 11. По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят на три группы: Кислые - с карбоксильными группами в боковом радикале:
- 13. Изоэлектрическая точка (ИЭТ) – это значение pH раствора, при котором молекулы существуют в виде диполярных ионов.
- 14. Биологически важные реакции α-аминокислот 1.Образование оснований Шиффа 2. Декарбоксилирование 3. Дезаминирование 4. Трансаминирование 5. Образование полипептидов
- 15. Образование оснований Шиффа Образование оснований Шиффа. При взаимодействии аминокислот с альдегидами образуются Образование оснований Шиффа. При
- 16. Декарбоксилирование – синтез биогенных аминов.
- 17. -CH2-CH-COOH NH2 NH гидроксилирование триптофана -CH2-CH-COOH NH2 NH НО гидроксилаза 5-гидрокситриптофан
- 18. Дезаминирование – удаления α-АК, которая выделяется в виде NH3 и образования α-кетокислоты. Общее количество АК уменьшается.
- 21. Трансаминирование (переаминирование) - реакция переноса –NH2 с АК на α-кетокислоту, образуются новая кетокислота и новая АК.
- 23. H2N–CH–CO R HN–CH–COOH R дипептид Главное свойство аминокислот - образование пептидов
- 24. Образование пептидной связи
- 25. Строение белковой молекулы
- 28. Первичная структура белка - линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. аминокислоты
- 40. Скачать презентацию