Аминокислоты. Пептиды. Белки

Содержание

Слайд 2

Строение аминокислоты H2N–CH–COOH | R

Строение аминокислоты
H2N–CH–COOH
|
R

Слайд 3

В природных объектах их обнаружено около 300, но в состав пептидов

В природных объектах их обнаружено около 300, но в состав пептидов

и белков входит 20 часто встречающихся (важных) аминокислот, все они α-аминокислоты.

Аминокислоты (АК) - содержат одновременно карбоксильную группу - СООН и аминогруппу -NН2

Слайд 4

Классификация аминокислот 1. Моноаминомонокарбоновые 2. Моноаминодикарбоновые 3. Диаминомонокарбоновые 4. Серусодержащие 5. Имеющие спиртовую группу 6. Циклические

Классификация аминокислот

1. Моноаминомонокарбоновые
2. Моноаминодикарбоновые
3. Диаминомонокарбоновые
4. Серусодержащие
5. Имеющие спиртовую группу
6. Циклические

Слайд 5


Слайд 6

ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Слайд 7

Оптическая изомерия аминокислоты существуют в виде зеркальных изомеров

Оптическая изомерия аминокислоты существуют в виде зеркальных изомеров


Слайд 8

Стереоизомерия. Все природные a-аминокислоты (кроме глицина) являются хиральными соединениями. По конфигурации

Стереоизомерия.
Все природные a-аминокислоты (кроме глицина)  являются хиральными соединениями. По конфигурации хирального центра в

положении 2 аминокислоты относят D- или L-ряду.
Природные аминокислоты относятся к L-ряду.
Большинство аминокислот содержат один хиральный  центр и имеют два стереоизомера.
Аминокислоты изолейцин, треонин,  гидроксипролин, 5-гидроксилизин и цистин содержат два хиральных центра и имеют (кроме цистина) 4 стереоизомера, из которых только один встречается в составе белков.
Слайд 9

Слайд 10

Слайд 11

По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят на три группы: Кислые - с

По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят на три группы:
Кислые - с

карбоксильными группами в боковом радикале:
аспарагиновая и глутаминовая кислоты.
Основные - в боковом радикале имеющие гуанидиновую, имидазольную или аминогруппы:
лизин, аргинин и гистидин.
Все остальные - нейтральные.
Слайд 12

Слайд 13

Изоэлектрическая точка (ИЭТ) – это значение pH раствора, при котором молекулы

Изоэлектрическая точка (ИЭТ) – это значение pH раствора, при котором молекулы

существуют в виде диполярных ионов.

Состояние при котором белок находится в виде диополярного иона (цвиттер-иона), называется изоэлектрическим состоянием (ИЭС).

Слайд 14

Биологически важные реакции α-аминокислот 1.Образование оснований Шиффа 2. Декарбоксилирование 3. Дезаминирование 4. Трансаминирование 5. Образование полипептидов

Биологически важные реакции
α-аминокислот
1.Образование оснований Шиффа
2. Декарбоксилирование
3. Дезаминирование
4. Трансаминирование
5. Образование полипептидов

Слайд 15

Образование оснований Шиффа Образование оснований Шиффа. При взаимодействии аминокислот с альдегидами

 Образование оснований Шиффа Образование оснований Шиффа. При взаимодействии аминокислот с альдегидами образуются Образование

оснований Шиффа. При взаимодействии аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины) через стадию образования карбиноламинов

По данному механизму осуществляется взаимодействие карбонилсодержащих соединений (стероидных гормонов) с аминогруппами белков рецепторов; образуется связь витамина А (ретиналя) с белковой частью родопсина (светочувствительного пигмента палочек сетчатки глаза).

Слайд 16

Декарбоксилирование – синтез биогенных аминов.

Декарбоксилирование – синтез биогенных аминов.

Слайд 17

-CH2-CH-COOH NH2 NH гидроксилирование триптофана -CH2-CH-COOH NH2 NH НО гидроксилаза 5-гидрокситриптофан

-CH2-CH-COOH

NH2

NH

гидроксилирование триптофана

-CH2-CH-COOH

NH2

NH

НО

гидроксилаза

5-гидрокситриптофан

Слайд 18

Дезаминирование – удаления α-АК, которая выделяется в виде NH3 и образования

Дезаминирование –
удаления α-АК, которая выделяется в виде NH3 и образования

α-кетокислоты. Общее количество АК уменьшается.

Дезаминированию не подвергаются
лизин и пролин.

Слайд 19

Слайд 20

Слайд 21

Трансаминирование (переаминирование) - реакция переноса –NH2 с АК на α-кетокислоту, образуются

Трансаминирование (переаминирование) - реакция переноса –NH2 с АК на α-кетокислоту, образуются

новая кетокислота и новая АК. Реакция обратима.

Подвергаются все АК, кроме
лизина, треонина и пролина.

Слайд 22

Слайд 23

H2N–CH–CO R HN–CH–COOH R дипептид Главное свойство аминокислот - образование пептидов

H2N–CH–CO
R
HN–CH–COOH
R

дипептид

Главное свойство аминокислот - образование пептидов

Слайд 24

Образование пептидной связи

Образование пептидной связи

Слайд 25

Строение белковой молекулы

Строение белковой молекулы

Слайд 26

Слайд 27

Слайд 28

Первичная структура белка - линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. аминокислоты

Первичная структура белка - линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между

собой пептидными связями. аминокислоты
Слайд 29

Слайд 30

Слайд 31

Слайд 32

Слайд 33

Слайд 34

Слайд 35

Слайд 36

Слайд 37

Слайд 38