Содержание
- 2. СТРУКТУРА И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты). Это α-аминокислоты, в
- 3. По структуре боковой группы R аминокислоты подразделяются на: моноаминомонокарбоновые алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин); моноаминодикарбоновые
- 5. *Тирозин, или гидроксифенилаланин – ароматическая, гидрофильная, полярная аминокислота.
- 6. Протеиногенные аминокислоты делятся на: незаменимые – не могут синтезироваться в организме человека (треонин, метионин, валин, лейцин,
- 7. α-Аминоксилоты (кроме глицина) имеют в структуре хиральные (асимметричные) атомы С. Это обусловливает существование двух энантиомеров –
- 8. Химические свойства аминокислот декарбоксилирования (образование аминов) и дезаминирования (образование карбоновых кислот); переаминирования с α-кетокислотами; α-аминокислота +
- 9. образования амидов и сложных эфиров; взаимодействие аминогрупп с альдегидами (образование шиффовых оснований); образование N-гликозидов (при взаимодействии
- 10. Универсальной качественной реакцией на α-аминокислоты, является их взаимодействие с нингидрином, сопровождающееся образованием окрашенного продукта фиолетового цвета
- 12. Амфотерные свойства аминокислот α-Аминокислоты в водных растворах существуют преимуществненно в виде биполярных, или цвиттер-ионов:
- 13. Степень диссоциации ионогенных групп зависит от рН. Значение рН раствора, при котором суммарный заряд молекулы аминокислоты
- 14. Значение рН водного раствора химически чистой аминокислоты называется изоионной точкой. Значения изоэлектрической и изоионной точек в
- 15. Заряд аминокислоты в растворе зависит от его рН Аминокислоты в растворах при любых значениях рН (кроме
- 16. Аминокислотные остатки в молекуле белка соединены пептидными связями. Длина пептидной связи = 0,132 нм длина одинарной
- 17. Свойства пептидной связи: пептидная группа жесткая планарная (плоская) структура и вращение вокруг пептидной связи невозможно; пептидная
- 18. По числу аминокислотных остатков: олигопептиды (до 10 аминокислотных остатков); полипептиды (от 10 до 50 аминокислотных остатков).
- 19. Полипептиды, состоящие более, чем из 50 аминокислотных остатков, относятся к белкам, или протеинам. В структуре белковой
- 22. В зависимости от степени асимметрии молекулы белка, имеющие пространственную структуру (конформацию), подразделяются на: - глобулярные (при
- 23. Формирование третичной структуры приводит к образованию функционально активной, или нативной, белковой структуры.
- 24. Физико-химические свойства белков Большинство белков – это водорастворимые вещества. В растворах белки проявляют коллоидные свойства и
- 25. Белки способны взаимодействовать и с катионами, и с анионами. Способность белков взаимодействовать с различными заряженными веществами
- 26. Денатурация – изменение пространственной структуры, которая происходит в связи с разрывом связей, поддерживающих и образующих пространственную
- 27. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ В зависимости от состава белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только
- 28. Сложные белки кроме белковой части имеют структуры небелковой природы. Хромопротеины –окрашенные белки: гемопротеины, флавопротеины, родопсин и
- 29. Функции белков Каталитическая функция. Структурная функция. Транспортная функция Защитная функция. Регуляторная функция. Двигательная функция.
- 30. ФЕРМЕНТЫ Ферменты - природные биокатализаторы белковой природы.
- 31. СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ Общие со всеми катализаторами: 1. способность катализировать только термодинамически возможные процессы. 2. ускорение наступления
- 32. Специфические свойства: 1. более высокая активность ферментов по сравнению с неорганическими катализаторами. 2. высокую специфичность действия
- 33. СТРУКТУРА ФЕРМЕНТОВ Простые ферменты – однокомпонентные, состоят только из полипептидной части; Сложные ферменты (холофермент) – двухкомпонентные,
- 34. Классификация ферментов
- 35. Единицы и формы выражения активности ферментов 1 катал (каt) – количество фермента, которое катализирует превращение 1
- 38. Скачать презентацию