белки,ферменты

Биохимия (1 часть)
Статическая биохимия
Биохимия (2 часть)
Динамическая биохимия
Контрольная работа N1

Биохимия (1 часть)
Статическая биохимия
Белки. Ферменты
Нуклеиновые кислоты
Углеводы
Липиды
Витамины

Темы для семинаров
Аминокислоты.
1. Аминокислоты – производные карбоновых кислот. 2. Классификация

Белки.Структурная организация белков. Первичная структура. Вторичная структура белка, зависимость от первичной

Ферменты.
Химическая природа и структура. Перечислите основные отличия биологических катализаторов от

Динамическая биохимия.

1. Элементный состав живых организмов
Макроэлементы:
C, N,O,H, P, S, Cl,

Вода. Значение для живых организмов.
(около 90% массы клеток приходится на

Вода

диполь молекулы воды
(связь О—Н полярна)

Влияние воды на водородную

Аминокислоты

Общая формула аминокислот

α

R

аргинин

Аминокислоты – производные карбоновых кислот
Глицин ( α – аминоуксусная)
Аланин
(α –

10 незаменимых аминокислот:
Аргинин
Валин
Гистидин
Лизин
Изолейцин
Лейцин
Метионин
Треонин
Триптофан
Фенилаланин

Классификация аминокислот
Аминокислоты линейные

Содержат атом серы:

Содержат ОН-группу:

глицин
аланин
Валин
Лейцин
изолейцин

Серин
треонин

цистеин

метионин

(крометого, лизин, аргинин, аспарагиновая и

фенилаланин

тирозин

триптофан
пролин
(иминокислота)

Аминокислоты с циклическим радикалом

ОН

Классификация по числу амино- и карбоксильных групп:
моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин,

диаминомонокарбоновые
(щелочные,положительно
заряженные)

моноаминодикарбоновые (кислые
отрицательно заряженные)

амиды

NH2

COOH

NH2

COOH

NH2

COOH

COOH

NH2

цистин

два цистеина

Образование дисульфидной связи

Аминокислоты хорошо растворимы в воде. В водных растворах они существуют в

В кислой среде аминогруппа присоединяет протон, получает +заряд и становится катионом

Титрование карбоксильной и аминогруппы у аминокислот

У аминокислоты ( глицина) две ионизируемые

Для каждой аминокислоты существует своя изоэлектрическая точка (ИЭТ), т.е значение рН,

Стереоизомерия аминокислот

L- изомер D-изомер
В состав белков
входят только L- изомеры

H2N –CO – NH – CO – NH2

H2N –CO

-NH2

А.Я. Данилевский. 1888
Гипотеза

Названия пептидов – с N -конца

Пептиды: число а-к-тных остатков
Ди- трипептиды 2-3
Олигопептиды 10-20
Полипептиды 20-50

Белки (способны 50

Пептидная связь

Уровни структуры белковой молекулы
Первичная структура ( удерживается пептидной связью)

Вторичная структура
Величина торсионных углов зависит от природы соседних аминокислотных остатков

φ

ψ

Величина торсионных углов зависит от природы
соседних аминокислотных остатков

Конформационные карты Рамачандрана

β

α

Вторичная структура
α-спираль удерживается внутрицепьевыми водородными связями, которые образуются между
СО-

Степень спирализации глобулярных белков составляет около 60-70%

Факторы, затрудняющие спирализацию:
взаимное отталкивание одинаково

β-складчатая структура удерживается межцепьевыми водородными связями.образующимися между пептидными группами соседних цепей

Образованию β- складчатой структуры способствуют
аминокислотные остатки с малыми размерами радикалов: глицин,

Схемы структуры коллагена и эластина

Коллаген и эластин - фибриллярные белки

ЭЛАСТИН. Цепи укладываются в пространстве в виде глобул.
Глобула из одной

Более сложные уровни организации вторичной структуры - домены

Третичная структура – это трехмерная
ориентация полипептидных цепей.
При образовании третичной структуры

Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белковой молекулы:
1. Гидрофобные взаимодействия между неполярными

Типы связей, стабилизирующих
третичную структуру белковой молекулы

Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белковой молекулы:

Лизоцим яичного белка

Четвертичная структура. Стабилизируется как
нековалентными связями, так и дисльфидными
мостиками

Схема четвертичной структуры
иммуноглобулина, возможность ее регенерации

Лактатдегидрогеназа,фосфорилаза и др.

Вирус табачной мозаики (ВТМ) –огромная олигомерная
Молекула: состоит из 1 молекулы

Олигомерный белок ВТМ

Четвертичная структура

Некоторые исследователи склонны рассматривать,
и не без основания, существование пятого уровня

Функции белков:
Каталитическая функция
Транспортная (альбумины, гемоглобин, пермеазы)
Резервная функция (проламины, глютелины, овальбумин, лактоальбумин,

Ферменты – глобулярные белки.
Сложные ферменты (холофермент) состоят из
белкового и небелкового

Классификация ферментов
Оксиредуктазы (окислительно- восстановительные реакции)
Трансферазы (перенос функциональных групп)
Гидролазы (гидролиз с

T

Взаимодействие фермента и субстрата

Модель
«ключ- замок»

При связывании с субстратом
активный центр фермента

Взаимодействие фермента и субстрата

субстрат

фермент

Активный центр фермента

В состав активного центра входит лишь небольшое число а-к-тных

Скорость ферментативных реакций

Факторы, от которых зависит начальная скорость ферментативных реакций:

1.

Различие между конкурентным и неконкурентным ингибитором

Зависимость скорости ферментативных реакций
от концентрации субстрата

Скорость ферментативных реакций

1. Активность фермента (Е).

1

М/нар. единица активности: количество