S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата

Содержание

2. S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата Арчибальд Хилл 1886-1977 Английский физиолог Нобелевская премия по
3. Работа регуляторных субъединиц АКТ-азы Протекание реакции во времени приводит к появлению СTP – конечного продукта цепи.
4. Кооперативное связывание Аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности: взаимодействие эффектора с аллостерическим центром вызывает последовательное кооперативное изменение
5. Коэффициент Хилла h – безразмерная величина, характеризующая кооперативность связывания лиганда ферментом Y – степень насыщения, [L]
6. Графическое определение коэффициента Хилла lg(v/( Vmax-v)) = h lg[S0] – h lg[S]0,5
7. Для изостерических ферментов, у которых кооперативного взаимодействия между активными центрами нет, то есть сродство фермента к
8. Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов: - обычно это олигомерные белки, состоящие из нескольких протомеров (субъединиц);
9. - аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности; - регуляция аллостерических ферментов обратима: отсоединение эффектора от регуляторной субъединицы
10. Эффект кооперативности: Присоединение первой молекулы соответствующего лиганда (субстрата к активному центру или эффектора к аллостерическому центру)
11. Кооперативные эффекты подразделяют на гомотропные и гетеротропные. Гомотропные эффекты, при которых взаимодействия с лигандами могут быть
13. Скачать презентацию

Слайд 2

S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата
Арчибальд Хилл
1886-1977
Английский физиолог
Нобелевская премия

по
физиологии и медицине
1922 г.

График зависимости скорости реакции от
концентрации субстрата в виде S-образной
кривой на примере АКТ-азы: без эффектора, с АТР, с СTP. Субстрат – аспартат.

Впервые S-образные функции для насыщения были
получены в 1909 году (А. Хилл)

Слайд 3

Работа регуляторных субъединиц АКТ-азы
Протекание реакции во времени приводит к появлению СTP

– конечного
продукта цепи. По мере накопления СTP и его связывания с ферментом
сродство к субстратам снижается и фермент включается в работу только
при гораздо больших концентрациях субстрата. АТР конкурирует с СTP
и может устранять его ингибирующее действие. Регуляция является
обратимой и при изменении в клетке концентрации АТР или СTP скорость
работы фермента изменяется.
Таким образом АКТ-аза обеспечивает постоянное присутствие
в клетке нужных количеств СТР.

Регуляторные субъединицы

СTP
Аллостерический
ингибитор

АТР
Аллостерический
активатор

Слайд 4

Кооперативное связывание
Аллостерические ферменты обладают
свойством кооперативности: взаимодействие эффектора с аллостерическим

центром вызывает последовательное кооперативное изменение конформации всех субъединиц, приводящее к изменению конформации активного центра и к изменению сродства фермента к субстрату, что снижает или увеличивает каталитическую активность фермента.

Слайд 5

Коэффициент Хилла h – безразмерная величина, характеризующая кооперативность связывания лиганда ферментом
Y

– степень насыщения, [L] – равновесная концентрация
лиганда и [L]0,5 – равновесная концентрация лиганда, при
которой Y=0,5 от максимального насыщения.

Vmax – максимальная скорость при S0→∞, [S]0,5 – концентрация
субстрата при половине максимальной скорости, которая
входит в уравнение вместо константы Михаэлиса KМ.

Слайд 6

Графическое определение коэффициента Хилла
lg(v/( Vmax-v)) = h lg[S0] – h lg[S]0,5

Слайд 7

Для изостерических ферментов, у которых кооперативного взаимодействия между активными центрами нет,

то есть сродство фермента к субстрату не зависит от уже присоединенных молекул субстрата, h=1.
Положительная кооперативность (h>1) характеризуется тем, что присоединение одной молекулы субстрата к активному центру фермента увеличивает сродство к субстрату остальных активных центров.
S-образные кривые зависимости скорости реакции от концентрации субстрата характерны для положительной кооперативности. Связывание кислорода с гемоглобином, имеющим 4 центра связи, характеризуется параметром Хилла h=2,9.
Отрицательная кооперативность (h<1) характеризуется тем, что присоединение одной молекулы лиганда к активному центру фермента уменьшает сродство к лиганду остальных активных центров.

Слайд 8

Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
- обычно это олигомерные белки, состоящие

из нескольких протомеров (субъединиц);
- они имеют аллостерический центр, пространственно удалённый от каталитического активного центра;
- эффекторы присоединяются к ферменту нековалентно в аллостерических (регуляторных) центрах;
- аллостерические центры, так же, как и каталитические, могут проявлять различную специфичность по отношению к лигандам: она может быть абсолютной и групповой. Некоторые ферменты имеют несколько аллостерических центров, одни из которых специфичны к активаторам, другие - к ингибиторам.

Слайд 9

- аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности;
- регуляция аллостерических ферментов обратима: отсоединение

эффектора от регуляторной субъединицы восстанавливает исходную каталитическую активность фермента;
- аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции данного метаболического пути.

Слайд 10

Эффект кооперативности:
Присоединение первой молекулы соответствующего лиганда (субстрата к активному центру или

эффектора к аллостерическому центру) сопровождается конформационными изменениями, которые изменяют его сродство к субстрату или эффектору.

Слайд 11

Кооперативные эффекты подразделяют на гомотропные и гетеротропные.
Гомотропные эффекты, при которых

взаимодействия с лигандами могут быть кооперативными и антикооперативными, наблюдаются для идентичных лигандов, например, для молекул субстрата (а также для молекул кофермента или ингибитора).
Гетеротропные эффекты, при которых взаимодействия, также являющиеся либо кооперативными, либо антикооперативными, наблюдаются для молекул различных лигандов.

S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата

Содержание

S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстратаАрчибальд Хилл1886-1977Английский физиологНобелевская премия

Работа регуляторных субъединиц АКТ-азыПротекание реакции во времени приводит к появлению СTP

Кооперативное связывание Аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности: взаимодействие эффектора с аллостерическим

Коэффициент Хилла h – безразмерная величина, характеризующая кооперативность связывания лиганда ферментомY

Графическое определение коэффициента Хилла lg(v/( Vmax-v)) = h lg[S0] – h lg[S]0,5

Для изостерических ферментов, у которых кооперативного взаимодействия между активными центрами нет,

Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:- обычно это олигомерные белки, состоящие

- аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности;- регуляция аллостерических ферментов обратима: отсоединение

Эффект кооперативности:Присоединение первой молекулы соответствующего лиганда (субстрата к активному центру или

Кооперативные эффекты подразделяют на гомотропные и гетеротропные. Гомотропные эффекты, при которых

Похожие презентации