Структура и общие свойства ферментов

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Структура и общие свойства ферментов

Содержание

2. Энзимология – наука о ферментах Фермент – биологический катализатор белковой природы. Энзимология появилась на стыке химической,
3. Значение ферментов любые химические превращения веществ в организме происходят при участии ферментов, практическое применение ферментов во
4. Значение ферментов
5. Инженерная энзимология Иммобилизованная β-галактозидаза, присоединённая к магнитному стержню-мешалке, используется для снижения содержания молочного сахара в молоке,
6. История развития энзимологии Появилась энзимология в 1814 году, когда Кирхгоф показал, что в вытяжке из проросшего
7. Доказательства белковой природы ферментов все выделенные ферменты – белки, методы получение ферментов и белков одинаковы, факторы,
8. Ферменты могут быть простыми белками пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим.
9. ЛДГ, трансаминазы. Сложные ферменты помимо белковой части содержат небелковую часть – кофермент. Ферменты могут быть сложными
10. Субстрат – вещество, на которое действует фермент и которое им активируется.
11. Активный центр фермента – несколько аминокислотных остатков, которые в ходе ферментативного катализа взаимодействуют с субстратом. У
12. Активный центр фермента
13. Часто встречаются в активном центре гис, лиз, арг, асп, глу, сер, тир, цис. Для проявления активности
14. Инактивация ферментов Факторы, вызывающие денатурацию, вызывают потерю ферментативной активности, так как происходит разрыв дисульфидных связей, которые
15. Отличия ферментов от неорганических катализаторов высокая молекулярная активность, лабильность - ферменты действуют при относительно мягких условиях
16. Влияние температуры Термолабильность – чувствительность ферментов к температуре. При температуре 60º наступает денатурация. Миокиназа мышц выдерживает
17. на скорость реакции, на сродство фермента к субстрату, на стабильность фермента. Ферменты активны в определённом интервале
18. 1 - Пепсин (pH=1.5-2) 2 - Амилаза слюны (pH=6.7-8) 3 - Аргиназа печени (pH=10) Влияние рН
19. Специфичность действия ферментов Каждый фермент действует строго на одно вещество или очень небольшое число близкородственных веществ.
20. Специфичность действия ферментов
21. Абсолютная специфичность Фермент катализирует превращение только одного субстрата. уреаза, аргиназа.
22. Стереоспецифичность фермент катализирует превращение одного из стереоизомеров, оксидазы L и D аминокислот.
23. Относительная специфичность Фермент действует на субстраты разных групп химических соединений. Специфичность по типу реакции. Цитохром Р450.
24. Групповая специфичность Фермент действует на отдельные связи определённой группы субстратов. Пепсин расщепляет связи, образованные аминогруппой тирозина
25. Специфичность пртотеолитических ферментов
26. Энзимопатология раздел медицины, изучающий заболевания, связанные с нарушением функционирования ферментов.
27. Энзимопатии наследственные (фенилкетонурия, гликогенозы), токсические (передозировка лекарств, воздействие токсинов инфекционных агентов), алиментарные (при недостаточном поступлении в
28. Изоферменты- множественные молекулярные формы фермента данной особи, катализирующие одну и ту же реакцию, но разделяющиеся при
29. Методы для выделения изоферментов электрофорез, ионообменная хроматография, гельфильтрация, избирательная адсорбция, иммунохимический метод.
30. Методы для выделения изоферментов
31. Изоферменты Генетически детерминированные изоферменты возникают в результате множественности аллелей в одном локусе. Посттрансляционные (вторичные) изоферменты возникают
32. Применение изоферментов С помощью изоферментного анализа удаётся выявить небольшие мутации. Изоферменты изменяются в процессе развития и
33. ЛДГ Ткани человека продуцируют 2 электрофоретически различающихся субъединицы ЛДГ: Н и М. Так как ЛДГ –
34. ЛДГ
35. ЛДГ5 катализирует образование лактата, а ЛДГ1 – её утилизацию. В тканях с высоким уровнем аэробного обмена
36. Определение изоферментов сыворотке крови для диагностики При инфаркте миокарда в крови повышается активность ЛДГ1, а при
37. Мультиферментные комплексы ряд ферментов многоэтапного биохимического процесса: действие одного фермента – необходимый этап для действия другого.
38. Мультиферментные комплексы синтетаза жирных кислот, пируватДГ комплекс, дыхательная цепь, ферменты гликолиза.
39. Мультиферментные комплексы синтетаза жирных кислот дыхательная цепь пируватДГ комплекс
40. Строение Чаще ферменты построены из двух или более полипептидов, каждый из которых уложен в отдельную глобулу.
42. Скачать презентацию

Слайд 2

Энзимология – наука о ферментах
Фермент – биологический катализатор белковой природы.
Энзимология появилась

на стыке химической, биологической и медицинской наук.

Слайд 3

Значение ферментов
любые химические превращения веществ в организме происходят при участии

ферментов,
практическое применение ферментов во всех областях деятельности, где речь идёт о живых существах:
хлебопечение,
виноделие,
сыроварение,
чайное, кожевенное, меховое производство.

Слайд 4

Значение ферментов

Слайд 5

Инженерная энзимология
Иммобилизованная β-галактозидаза, присоединённая к магнитному стержню-мешалке, используется для снижения содержания

молочного сахара в молоке, то есть продукта, который не расщепляется в организме больного ребёнка с наследственной непереносимостью лактозы.
Методами генной инженерии получены L-треонин, витамин В12, интерфероны.

Слайд 6

История развития энзимологии
Появилась энзимология в 1814 году, когда Кирхгоф показал, что

в вытяжке из проросшего ячменя содержится вещество, которое вызывает превращение крахмала в сахар (амилаза).
В 1836 году Т.Шванн выделил из
желудочного сока пепсин.
В настоящее время известно
10 000 ферментов, 500 получено в кристаллическом состоянии.

Слайд 7

Доказательства белковой природы ферментов
все выделенные ферменты – белки,
методы получение

ферментов и белков одинаковы,
факторы, вызывающие денатурацию белка, вызывают инактивацию ферментов,
при гидролизе ферменты дают аминокислоты,
ферменты обладают высокой специфичностью.

Слайд 8

Ферменты могут быть простыми белками
пепсин,
трипсин,
уреаза,
лизоцим.

Слайд 9

ЛДГ,
трансаминазы.
Сложные ферменты
помимо белковой
части содержат
небелковую часть –

кофермент.

Ферменты могут быть сложными белками

Слайд 10

Субстрат – вещество, на которое действует фермент и которое им активируется.

Слайд 11

Активный центр фермента – несколько аминокислотных остатков, которые в ходе ферментативного

катализа взаимодействуют с субстратом.
У сложных ферментов в активный центр входят и простетические группы (коферменты).
Для формирования активного центра имеют значение третичная и четвертичная структуры фермента, так как в активный центр входят аминокислоты, расположенные далеко друг от друга.
Наиболее часто в активный центр входят 3-5 аминокислот.

Активный центр фермента

Слайд 12

Активный центр фермента

Слайд 13

Часто встречаются в активном центре
гис, лиз, арг,
асп, глу,

сер, тир,
цис.
Для проявления активности фермента необходимо наличие функциональных групп.

Слайд 14

Инактивация ферментов
Факторы, вызывающие денатурацию, вызывают потерю ферментативной активности, так как

происходит разрыв дисульфидных связей, которые способствуют формированию третичной структуры.

Слайд 15

Отличия ферментов от неорганических катализаторов
высокая молекулярная активность,
лабильность - ферменты

действуют при относительно мягких условиях (t, рН, давление),
специфичность действия,
регуляция ферментов нейрогуморальным путём с участием других ферментов.

Слайд 16

Влияние температуры
Термолабильность – чувствительность ферментов к температуре.
При температуре 60º наступает

денатурация.
Миокиназа мышц выдерживает нагревание до 100º.
Оптимум температуры 37-40º С.
При температуре 50º снижается активность ферментов.
Эффект температуры в отношении скорости реакции объясняется её влиянием на кинетическую энергию молекул.

Слайд 17

на скорость реакции,
на сродство фермента к субстрату,

на стабильность фермента.
Ферменты активны в определённом интервале рН, имеют оптимум рН.
Изменение рН приводит к изменению степени ионизации ионогенных групп в активном центре фермента.

Влияние рН

Слайд 18

1 - Пепсин (pH=1.5-2)
2 - Амилаза слюны (pH=6.7-8)
3 - Аргиназа печени

(pH=10)

Влияние рН

Слайд 19

Специфичность действия ферментов
Каждый фермент действует строго на одно вещество или очень

небольшое число близкородственных веществ.
Если бы ферменты не обладали специфичностью, их действие приводило бы к распаду клеточного материала.
Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата.

Слайд 20

Специфичность действия ферментов

Слайд 21

Абсолютная специфичность
Фермент катализирует превращение только одного субстрата.
уреаза,
аргиназа.

Слайд 22

Стереоспецифичность
фермент катализирует превращение одного из стереоизомеров,
оксидазы L и D

аминокислот.

Слайд 23

Относительная специфичность
Фермент действует на субстраты разных групп химических соединений.
Специфичность по типу

реакции.
Цитохром Р450.

Слайд 24

Групповая специфичность
Фермент действует на отдельные связи определённой группы субстратов.
Пепсин расщепляет связи,

образованные аминогруппой тирозина или фенилаланина.
Трипсин гидролизует пептидные связи, в образовании которых принимают участие СООН-группы лиз и арг.
Химотрипсин гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют СООН-группы ароматических АМК.
Эластаза гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют СООН-группы гли, ала.

Слайд 25

Специфичность пртотеолитических ферментов

Слайд 26

Энзимопатология
раздел медицины, изучающий заболевания, связанные с нарушением функционирования ферментов.

Слайд 27

Энзимопатии
наследственные (фенилкетонурия, гликогенозы),
токсические (передозировка лекарств, воздействие токсинов инфекционных агентов),

алиментарные (при недостаточном поступлении в организм витаминов, микроэлементов),
из-за нарушения организации ферментных процессов в клетке (нарушение кровоснабжения тканей).

Слайд 28

Изоферменты- множественные молекулярные формы фермента данной особи, катализирующие одну и ту

же реакцию, но разделяющиеся при помощи физико-химических методов, так как отличаются по физико-химическим свойствам:

электрофоретические свойства,
адсорбционные свойства,
оптимум рН,
термостабильность,
чувствительность к ингибиторам,
сродство к субстрату,
небольшие различи в первичной структуре.

Слайд 29

Методы для выделения изоферментов
электрофорез,
ионообменная хроматография,
гельфильтрация,
избирательная адсорбция,
иммунохимический

метод.

Слайд 30

Методы для выделения изоферментов

Слайд 31

Изоферменты
Генетически детерминированные изоферменты возникают в результате множественности аллелей в одном

локусе.
Посттрансляционные (вторичные) изоферменты возникают в результате химической модификации исходного фермента или его частичного протеолиза.

Слайд 32

Применение изоферментов
С помощью изоферментного анализа удаётся выявить небольшие мутации.
Изоферменты изменяются в

процессе развития и дифференцировки (в печени эмбриона – ГК1, а в печени взрослого – ГК3 и ГК4).
Изоферменты играют роль в регуляции метаболизма.

Слайд 33

ЛДГ
Ткани человека продуцируют 2 электрофоретически различающихся субъединицы ЛДГ: Н и М.
Так

как ЛДГ – фермент-тетрамер, то образуется 5 изоферментов.

ЛДГ1

ЛДГ2

ЛДГ3

ЛДГ4

ЛДГ5

Слайд 34

ЛДГ

Слайд 35

ЛДГ5 катализирует образование лактата, а ЛДГ1 – её утилизацию.
В тканях с

высоким уровнем аэробного обмена (сердце) содержится ЛДГ1.

ЛДГ1

Слайд 36

Определение изоферментов сыворотке крови для диагностики
При инфаркте миокарда в крови

повышается активность ЛДГ1, а при патологии печени – ЛДГ5 и ЛДГ4.
В опухолевых тканях повышается ЛДГ5 и уменьшается ЛДГ1, возможен эмбриональный изоферментный спектр.
При детском церебральном параличе повышается ЛДГ5 и ЛДГ4, уменьшается ЛДГ1, ЛДГ2, МДГ1, МДГ2, повышается МДГ4.

Слайд 37

Мультиферментные комплексы
ряд ферментов многоэтапного биохимического процесса: действие одного фермента –

необходимый этап для действия другого.
Продукт действия одного фермента становится субстратом для следующего.

Слайд 38

Мультиферментные комплексы
синтетаза жирных кислот,
пируватДГ комплекс,
дыхательная цепь,
ферменты гликолиза.

Слайд 39

Мультиферментные комплексы
синтетаза жирных кислот
дыхательная цепь
пируватДГ комплекс

Слайд 40

Строение
Чаще ферменты построены из двух или более полипептидов, каждый из которых

уложен в отдельную глобулу.

Структура и общие свойства ферментов

Содержание

Энзимология – наука о ферментахФермент – биологический катализатор белковой природы.Энзимология появилась

Значение ферментов любые химические превращения веществ в организме происходят при участии

Значение ферментов

Инженерная энзимологияИммобилизованная β-галактозидаза, присоединённая к магнитному стержню-мешалке, используется для снижения содержания

История развития энзимологииПоявилась энзимология в 1814 году, когда Кирхгоф показал, что

Доказательства белковой природы ферментов все выделенные ферменты – белки, методы получение

Ферменты могут быть простыми белками пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим.

ЛДГ, трансаминазы.Сложные ферменты помимо белковой части содержатнебелковую часть –

Субстрат – вещество, на которое действует фермент и которое им активируется.

Активный центр фермента – несколько аминокислотных остатков, которые в ходе ферментативного

Активный центр фермента

Часто встречаются в активном центре гис, лиз, арг, асп, глу,

Инактивация ферментов Факторы, вызывающие денатурацию, вызывают потерю ферментативной активности, так как

Отличия ферментов от неорганических катализаторов высокая молекулярная активность, лабильность - ферменты

Влияние температуры Термолабильность – чувствительность ферментов к температуре.При температуре 60º наступает

на скорость реакции, на сродство фермента к субстрату,

1 - Пепсин (pH=1.5-2)2 - Амилаза слюны (pH=6.7-8)3 - Аргиназа печени

Специфичность действия ферментовКаждый фермент действует строго на одно вещество или очень

Специфичность действия ферментов

Абсолютная специфичностьФермент катализирует превращение только одного субстрата. уреаза, аргиназа.

Стереоспецифичность фермент катализирует превращение одного из стереоизомеров, оксидазы L и D

Относительная специфичностьФермент действует на субстраты разных групп химических соединений.Специфичность по типу

Групповая специфичностьФермент действует на отдельные связи определённой группы субстратов.Пепсин расщепляет связи,

Специфичность пртотеолитических ферментов

Энзимопатология раздел медицины, изучающий заболевания, связанные с нарушением функционирования ферментов.

Энзимопатии наследственные (фенилкетонурия, гликогенозы), токсические (передозировка лекарств, воздействие токсинов инфекционных агентов),

Изоферменты- множественные молекулярные формы фермента данной особи, катализирующие одну и ту

Методы для выделения изоферментов электрофорез, ионообменная хроматография, гельфильтрация, избирательная адсорбция, иммунохимический

Методы для выделения изоферментов

Изоферменты Генетически детерминированные изоферменты возникают в результате множественности аллелей в одном

Применение изоферментовС помощью изоферментного анализа удаётся выявить небольшие мутации.Изоферменты изменяются в

ЛДГТкани человека продуцируют 2 электрофоретически различающихся субъединицы ЛДГ: Н и М.Так

ЛДГ

ЛДГ5 катализирует образование лактата, а ЛДГ1 – её утилизацию.В тканях с

Определение изоферментов сыворотке крови для диагностики При инфаркте миокарда в крови

Мультиферментные комплексы ряд ферментов многоэтапного биохимического процесса: действие одного фермента –

Мультиферментные комплексы синтетаза жирных кислот, пируватДГ комплекс, дыхательная цепь, ферменты гликолиза.

Мультиферментные комплексысинтетаза жирных кислотдыхательная цепьпируватДГ комплекс

СтроениеЧаще ферменты построены из двух или более полипептидов, каждый из которых

Похожие презентации

Энзимология – наука о ферментах
Фермент – биологический катализатор белковой природы.
Энзимология появилась

Значение ферментов
любые химические превращения веществ в организме происходят при участии

Инженерная энзимология
Иммобилизованная β-галактозидаза, присоединённая к магнитному стержню-мешалке, используется для снижения содержания

История развития энзимологии
Появилась энзимология в 1814 году, когда Кирхгоф показал, что

Доказательства белковой природы ферментов
все выделенные ферменты – белки,
методы получение

Ферменты могут быть простыми белками
пепсин,
трипсин,
уреаза,
лизоцим.

ЛДГ,
трансаминазы.
Сложные ферменты
помимо белковой
части содержат
небелковую часть –

Часто встречаются в активном центре
гис, лиз, арг,
асп, глу,

Инактивация ферментов
Факторы, вызывающие денатурацию, вызывают потерю ферментативной активности, так как

Отличия ферментов от неорганических катализаторов
высокая молекулярная активность,
лабильность - ферменты

Влияние температуры
Термолабильность – чувствительность ферментов к температуре.
При температуре 60º наступает

на скорость реакции,
на сродство фермента к субстрату,

1 - Пепсин (pH=1.5-2)
2 - Амилаза слюны (pH=6.7-8)
3 - Аргиназа печени

Специфичность действия ферментов
Каждый фермент действует строго на одно вещество или очень

Абсолютная специфичность
Фермент катализирует превращение только одного субстрата.
уреаза,
аргиназа.

Стереоспецифичность
фермент катализирует превращение одного из стереоизомеров,
оксидазы L и D

Относительная специфичность
Фермент действует на субстраты разных групп химических соединений.
Специфичность по типу

Групповая специфичность
Фермент действует на отдельные связи определённой группы субстратов.
Пепсин расщепляет связи,

Энзимопатология
раздел медицины, изучающий заболевания, связанные с нарушением функционирования ферментов.

Энзимопатии
наследственные (фенилкетонурия, гликогенозы),
токсические (передозировка лекарств, воздействие токсинов инфекционных агентов),

Методы для выделения изоферментов
электрофорез,
ионообменная хроматография,
гельфильтрация,
избирательная адсорбция,
иммунохимический

Изоферменты
Генетически детерминированные изоферменты возникают в результате множественности аллелей в одном

Применение изоферментов
С помощью изоферментного анализа удаётся выявить небольшие мутации.
Изоферменты изменяются в

ЛДГ
Ткани человека продуцируют 2 электрофоретически различающихся субъединицы ЛДГ: Н и М.
Так

ЛДГ5 катализирует образование лактата, а ЛДГ1 – её утилизацию.
В тканях с

Определение изоферментов сыворотке крови для диагностики
При инфаркте миокарда в крови

Мультиферментные комплексы
ряд ферментов многоэтапного биохимического процесса: действие одного фермента –

Мультиферментные комплексы
синтетаза жирных кислот,
пируватДГ комплекс,
дыхательная цепь,
ферменты гликолиза.

Мультиферментные комплексы
синтетаза жирных кислот
дыхательная цепь
пируватДГ комплекс

Строение
Чаще ферменты построены из двух или более полипептидов, каждый из которых