Классификация белков

Содержание

Слайд 2

По химическому составу различают простые белки, сложные белки.

По химическому составу различают

простые белки,
сложные белки.

Слайд 3

Классификация простых белков альбумины, глобулины, гистоны, протамины, протеиноиды.

Классификация простых белков

альбумины,
глобулины,
гистоны,
протамины,
протеиноиды.

Слайд 4

Альбумины глобулярные белки, молекулярная масса 70 000, растворимы в воде, ИЭТ

Альбумины

глобулярные белки,
молекулярная масса 70 000,
растворимы в воде,
ИЭТ

5,
высаливаются 100% сульфатом аммония,
синтез в печени.
Слайд 5

Функции альбуминов депо белка в организме, осморегуляция, неспецифическая защита, транспорт лекарств,

Функции альбуминов

депо белка в организме,
осморегуляция,
неспецифическая защита,
транспорт

лекарств, металлов, холестерина, билирубина, желчных пигментов, гормонов.
Слайд 6

Глобулины глобулярные белки, молекулярная масса 150 000 дальтон, растворимы в солевых

Глобулины

глобулярные белки,
молекулярная масса 150 000 дальтон,
растворимы в солевых

растворах,
ИЭТ 7,
имеют ряд фракций,
высаливаются 50% сульфатом аммония,
синтезируются в печени и В-лимфоцитах.
Слайд 7

Функции глобулинов ферменты, транспорт витаминов, гормонов, металлов, защита (иммунитет), γ-глобулины являются антителами.

Функции глобулинов

ферменты,
транспорт витаминов, гормонов, металлов,
защита (иммунитет),
γ-глобулины

являются антителами.
Слайд 8

Гистоны связаны с ДНК, молекулярная масса 20 000, ИЭТ 8, богаты

Гистоны

связаны с ДНК,
молекулярная масса 20 000,
ИЭТ 8,
богаты

лиз, арг, гис,
имеют положительный заряд,
содержат тирозин,
защищают ДНК от нуклеаз.
Слайд 9

Гистоны

Гистоны

Слайд 10

Протамины молекулярная масса 5000, ИЭТ 11, содержат много арг, лиз, имеют

Протамины

молекулярная масса 5000,
ИЭТ 11,
содержат много арг, лиз,

имеют положительный заряд,
не содержат тирозин,
являются белковым компонентом нуклеопротеинов.
Слайд 11

Проламины и глютелины белки растительного происхождения, содержатся в семенах злаков, растворимы

Проламины и глютелины

белки растительного происхождения,
содержатся в семенах злаков,
растворимы

в 60-80% водном растворе, а другие простые белки выпадают в осадок,
проламины содержат 20-25% глу и 10-15% пролина.
Слайд 12

Протеиноиды Фибриллярные белки: коллаген, эластин, кератины.

Протеиноиды

Фибриллярные белки:
коллаген,
эластин,
кератины.

Слайд 13

Коллаген Треть общего белка организма приходится на коллаген – основной белок

Коллаген

Треть общего белка организма приходится на коллаген – основной белок

соединительной ткани.
молекулярная масса коллагена 300 000, Содержится в:
коже,
роговице,
костях.
Слайд 14

АМК состав коллагена глицин -30%, гидроксипролин – 15%, пролин – 5%,

АМК состав коллагена

глицин -30%,
гидроксипролин – 15%,
пролин

– 5%,
Слайд 15

Строение коллагена молекула коллагена состоит из 3 пептидных цепей, в каждой

Строение коллагена

молекула коллагена состоит из 3 пептидных цепей, в каждой примерно

1000 АМК,
вторичная структура коллагена – 3 спирали перевиты друг с другом, образуя плотный жгут (тропоколлаген),
все 3 цепи параллельны, то есть на одном конце коллагена N-концы цепей, а на другом С-концы.
Молекулы коллагена, соединяясь, образуют микрофибриллы, из них образуются пучки волокон.
Тройная спираль коллагена стабилизируется межцепочечными сшивками между лизиновыми и гидроксилизиновыми остатками.
Гидроксипролин стабилизирует тройную спираль коллагена по отношению к действию протеиназ и действию протеолитических ферментов.
Слайд 16

Структура коллагена

Структура коллагена

Слайд 17

Уникальная особенность метаболизма гидроксипролина эта АМК, входящая в состав белков пищи,

Уникальная особенность метаболизма гидроксипролина

эта АМК, входящая в состав белков пищи,

не включается в коллаген,
пищевой пролин является предшественником гидроксипролина в составе коллагена.
На каждый моль гидроксилированного пролина декарбоксилируется 1 моль α-кетоглутарата с образованием сукцината. В результате реакции один атом кислорода поступает в сукцинат, а другой в пролин.
Слайд 18

Известно 19 типов коллагена. Определённую роль в синтезе коллагена играют белки-шапероны,

Известно 19 типов коллагена.
Определённую роль в синтезе коллагена играют белки-шапероны, обеспечивающие

«контроль качества» коллагена.
Ряд заболеваний связан с нарушением синтеза коллагена.
Основная причина - мутации.
Слайд 19

Заболевания, связанные с нарушением синтеза коллагена несовершенный остеогенез, хондродисплазии, семейная аневризма аорты.

Заболевания, связанные с нарушением синтеза коллагена

несовершенный остеогенез,
хондродисплазии,
семейная аневризма

аорты.
Слайд 20

По мере старения фибриллы коллагена становятся более жёсткими и хрупкими, меняются свойства хрящей, сухожилий, роговицы.

По мере старения

фибриллы коллагена становятся более жёсткими и хрупкими,
меняются

свойства хрящей, сухожилий, роговицы.
Слайд 21

Эластин гликопротеин с множеством гидрофобных АМК, сеть полипептидных цепей, поперечно-связанных остатками

Эластин

гликопротеин с множеством гидрофобных АМК,
сеть полипептидных цепей, поперечно-связанных остатками десмозина,
фибриллы

эластина хорошо растягиваются,
эластичность возникает за счёт наличия гибкой случайной конформации молекул эластина и большого количества эластичных сшивок,
молекулярная масса 72 000 дальтон,
основной структурный компонент эластических волокон,
входит в состав кровеносных сосудов, связок, артерий.
Слайд 22

α-кератины образуют волосы, шерсть, перья, рога, когти, чешую, наружный слой кожи.

α-кератины образуют

волосы,
шерсть,
перья,
рога,
когти,
чешую,

наружный слой кожи.
Слайд 23

Строение α-кератинов 3 α-спирали в волосе скручены одна вокруг другой, нерастворимы

Строение α-кератинов

3 α-спирали в волосе скручены одна вокруг другой,
нерастворимы

в воде, так как в их составе преобладают АМК с неполярными радикалами,
на поверхности фибрилл находится большое количество гидрофобных радикалов.
Слайд 24

.

.

Слайд 25

Сложные белки помимо белковой части содержат небелковый компонент. хромопротеины состоят из

Сложные белки помимо белковой части содержат небелковый компонент.

хромопротеины состоят из

простого белка и связанного с ним окрашенного компонента,
гемопротеины: железосодержащие - красные, магнийсодержащие -зелёные, медьсодержащие – голубые, жёлтые флавопротеины.
Слайд 26

Гемопротеины гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза.

Гемопротеины

гемоглобин,
миоглобин,
цитохромы,
каталаза,
пероксидаза.

Слайд 27

Гем

Гем

Слайд 28

Характеристика структуры гемоглобина Гемоглобин – глобулярный белок, железосодержащий хромопротеин. В состав

Характеристика структуры гемоглобина

Гемоглобин – глобулярный белок, железосодержащий хромопротеин.
В состав гемоглобина входят

574 аминокислоты.
Молекулярная масса гемоглобина – 64500.
Гемоглобин состоит из 4 цепей белка глобина и четырёх гемов.
Слайд 29

Структура гемоглобина

Структура гемоглобина

Слайд 30

Аллостерические эффекты в гемоглобине

Аллостерические эффекты в гемоглобине

Слайд 31

Гем Гем - это соединение циклического тетрапиррола – порфирина с железом.

Гем

Гем - это соединение
циклического тетрапиррола –
порфирина с

железом.
Атом железа имеет 6 связей:
четыре – с атомами азота пиррольных колец,
пятая – с гистидином,
шестая – для связывания с кислородом.
Слайд 32

Глобин - белок типа альбуминов синтезируется в нормобластах состоит из четырёх

Глобин - белок типа альбуминов
синтезируется в нормобластах
состоит из четырёх полипептидных цепей:

2α -цепи по 141 АМК,
2β -цепи по 146 АМК.
содержит много гистидина.
Первичная структура – последовательность АМК,
соединённых пептидной связью.
Вторичная структура – α-спираль.
Спирализованные неподвижные участки (70%)
прерываются подвижными неспирализованными.
Третичная структура – глобулярный белок.
Четвертичная структура – белок состоит из 4х полипептидных цепей, уложенных относительно друг друга.
С каждой цепью связан один гем.
Слайд 33

Миоглобин находится в красных мышцах, участвует в запасании кислорода, молекулярная масса

Миоглобин

находится в красных мышцах,
участвует в запасании кислорода,
молекулярная масса

17 000,
включает 153 АМК,
α-спираль уложена в глобулу.
Слайд 34

Строение миоглобина.

Строение миоглобина.

Слайд 35

Флавопротеины состоят из белка и ФМН или ФАД ксантиноксидаза, СДГ, альдегидоксидаза, ацил-КоА-ДГ. ксантиноксидаза

Флавопротеины состоят из белка и ФМН или ФАД

ксантиноксидаза,
СДГ,

альдегидоксидаза,
ацил-КоА-ДГ.

ксантиноксидаза

Слайд 36

Коферменты флавопротеинов

Коферменты флавопротеинов

Слайд 37

Металлопротеины Белки содержащие негеминовое железо ферритин – депо железа в организме,

Металлопротеины

Белки содержащие негеминовое железо
ферритин – депо железа в организме,

в составе этого белка находится 20% железа организма, образуется в печени и селезёнке,
трансферрин.
Слайд 38

Белки-ферменты - металлопротеины Сu-содержащие: цитохромоксидаза, церулоплазмин, тирозиназа, Mn-содержащие: аргиназа, Zn-содержащие: карбоангидраза, алкогольДГ.

Белки-ферменты - металлопротеины

Сu-содержащие: цитохромоксидаза, церулоплазмин, тирозиназа,
Mn-содержащие: аргиназа,
Zn-содержащие: карбоангидраза,

алкогольДГ.
Слайд 39

Фосфопротеины состоят из белка и фосфорной кислоты, фосфорная кислота присоединяется через ОН-группу серина.

Фосфопротеины

состоят из белка и фосфорной кислоты,
фосфорная кислота присоединяется через

ОН-группу серина.
Слайд 40

Фосфопротеины казеиноген в молоке, овальбумин и фосвитин в яйцах, ихтулин в

Фосфопротеины

казеиноген в молоке,
овальбумин и фосвитин в яйцах,
ихтулин в

икре рыбы,
в большом количестве содержатся в клетках ЦНС.
Слайд 41

Биологическая роль фосфопротеинов входят в состав мозга, в растущем организме фосфор

Биологическая роль фосфопротеинов

входят в состав мозга,
в растущем организме фосфор

– пластический материал,
способны отдавать фосфорную кислоту для макроэргов и ферментов.
Слайд 42

Липопротеины в протестетическую группу входят ТАГ, фосфолипиды, стериды, синтезируются в печени или в слизистой оболочке кишечника.

Липопротеины

в протестетическую группу входят ТАГ, фосфолипиды, стериды,
синтезируются в печени

или в слизистой оболочке кишечника.
Слайд 43

Биологическая роль липопротеинов входят в состав плазматических мембран (20-80%), содержатся в

Биологическая роль липопротеинов

входят в состав плазматических мембран (20-80%),
содержатся в

нервной ткани,
находятся в плазме крови ХМ, ЛПНП, ЛПВП, ЛПОНП.
Слайд 44

Гликопротеины (гликоконъюгаты) белки, содержащие олигосахаридные цепи, ковалентно присоединённые к полипептидной основе,

Гликопротеины (гликоконъюгаты)

белки, содержащие
олигосахаридные цепи, ковалентно присоединённые к полипептидной основе,

углеводные компоненты ковалентно соединены с азотом аспарагина молекулы белка,
при развитии ряда болезней (рак, астма, иммунодефицит, ревматоидный артрит) изменяются структуры гликоконъюгатов.
Слайд 45

Углеводный компонент галактоза, глюкоза, манноза, N-ацетилгалактозамин, N-ацетилглюкозамин, N-ацетилненйраминовая кислота, фукоза.

Углеводный компонент

галактоза,
глюкоза,
манноза,
N-ацетилгалактозамин,
N-ацетилглюкозамин,
N-ацетилненйраминовая

кислота,
фукоза.
Слайд 46

Функции гликопротеинов структурная (находятся в плазматических мембранах), смазочная и защитная (муцины,

Функции гликопротеинов

структурная (находятся в плазматических мембранах),
смазочная и защитная (муцины,

слизь),
транспорт витаминов, липидов, микроэлементов (все белки плазмы крови, кроме альбуминов, гликопротеины),
иммунологическая (иммуноглобулины, антигены гистосовместимости, комплемент, интерферон),
гормоны (хорионический гонадотропин, ТТГ),
ферменты (протеазы, нуклеазы, гликозидазы, гидролазы, факторы свёртывания),
места клеточных контактов распознавания,
гормональные рецепторы,
лектины влияют на эмбриональное развитие и дифференцировку, могут влиять на выбор мест метастазирования раковых клеток.
Слайд 47

В организме человека гликопротеины содержатся в клеточных оболочках, костях, хрящах, слюне, секретах желёз, крови.

В организме человека гликопротеины содержатся в

клеточных оболочках,
костях,
хрящах,
слюне,


секретах желёз,
крови.
Слайд 48

Интерфероны образуются в клетке в ответ на внедрение вирусной НК, ограничивая

Интерфероны

образуются в клетке в ответ на внедрение вирусной НК, ограничивая

вирусную агрессию,
сложные белки,
молекулярная масса от 25 000 до 40 000.
Слайд 49

Нуклеопротеины состоят из белка и нуклеиновой кислоты белок – гистоны, протамины,

Нуклеопротеины состоят из белка и нуклеиновой кислоты

белок – гистоны, протамины,
НК

– ДНК, РНК – полинуклеотиды, состоящие из мононуклеотидов.
Слайд 50

Значение нуклеотидов синтез НК, энергетическая роль, коферменты, транспортная функция.

Значение нуклеотидов

синтез НК,
энергетическая роль,
коферменты,
транспортная функция.

Слайд 51

Структурные компоненты мононуклеотидов азотистые основания, пентоза, фосфорная кислота. дезоксирибонуклеотиды

Структурные компоненты мононуклеотидов

азотистые основания,
пентоза,
фосфорная кислота.

дезоксирибонуклеотиды

Слайд 52

Отличие нуклеотида от нуклеозида в состав нуклеотида входят 3 компонента, а в нуклеозиде нет фосфорной кислоты.

Отличие нуклеотида от нуклеозида

в состав нуклеотида входят 3 компонента, а

в нуклеозиде нет фосфорной кислоты.
Слайд 53

Правила Чаргаффа молярная доля пуринов равна молярной доле пиримидинов А+Г=Ц+Т, количество

Правила Чаргаффа

молярная доля пуринов равна молярной доле пиримидинов А+Г=Ц+Т,
количество

аденина и цитозина равно количеству гуанина и тимина А+Ц=Т+Г,
количество аденина равно количеству тимина, количество гуанина равно количеству цитозина А=Т, Г=Ц,
существенным для характеристики вида является коэффициент специфичности.
У человека К< 1.
Слайд 54

Азотистые основания

Азотистые основания

Слайд 55

Первичная структура НК последовательность мононуклеотидов, соединённых 3`-5` -фосфодиэфирной связью.

Первичная структура НК

последовательность мононуклеотидов, соединённых 3`-5` -фосфодиэфирной связью.

Слайд 56

Вторичная структура НК пространственное расположение одной (РНК) или двух (ДНК) полинуклеотидных

Вторичная структура НК

пространственное расположение одной (РНК) или двух (ДНК) полинуклеотидных

цепей, стабилизируемое водородными связями между основаниями .
Слайд 57

Третичная структура НК плотная упаковка молекулы за счёт гидрофобных и других

Третичная структура НК

плотная упаковка
молекулы за счёт гидрофобных
и других взаимодействий

как самой
полинуклеотидной цепи,
так и с другими соединениями (ДНК с гистонами).
Слайд 58

ДНК

ДНК