Биохимия и молекулярная биология. Ферменты, строение, механизм действия, свойства, регуляция. Лекция 3

Содержание

Слайд 2

План лекции Ферменты – биокатализаторы. Сходство и отличия с небиологическими катализаторами

План лекции

Ферменты – биокатализаторы. Сходство и отличия с небиологическими катализаторами
Структурная организация

ферментов
Кофакторы
Активные и аллостерические центры
Механизм действия ферментов
Свойства ферментов: влияние температуры и рН на активность ферментов
Специфичность действия ферментов
Активаторы и ингибиторы ферментов
Регуляция активности ферментов


Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Слайд 3

Ферменты - биокатализаторы Практически все реакции в живом организме протекают с

Ферменты - биокатализаторы

Практически все реакции в живом организме протекают с участием

природных биокатализаторов, называемых ферментами, или энзимами.
Слово «фермент» происходит от лат. fеrmеntum - закваска, а «энзим» - от греч. еп - в, внутри и zyme – дрожжи. Данная терминология возникла исторически при изучении ферментативных процессов спиртового брожения.
В настоящее время известно более 5600
ферментов.

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Слайд 4

Ферменты - биокатализаторы Ферменты, энзимы – это белки, действующие как специфические

Ферменты - биокатализаторы

Ферменты, энзимы – это белки, действующие как специфические высокоэффективные

катализаторы химических реакций, протекающих в живых организмах.
Посредством ферментов реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в клетках. В отсутствие ферментов большинство химических реакций клеточного метаболизма не может происходить, и поэтому жизнь без ферментов невозможна.

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Слайд 5

Ферменты - биокатализаторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Рибозимы

Ферменты - биокатализаторы

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция
Рибозимы

– рибонуклеиновые кислоты,
Проявляющие свойства катализаторов.
За открытие каталитических свойств РНК
Т. Чеку и С. Ольтману в 2989 году присуждена
Нобелевская премия по химии.
Слайд 6

Ферменты - биокатализаторы 1. катализируют только энергетически возможные реакции, т.е. те

Ферменты - биокатализаторы

1. катализируют только энергетически возможные реакции, т.е. те реакции

которые могут протекать и без них;
2. не изменяют направление реакции;
3. не сдвигают равновесие обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление;
4. не расходуются в процессе реакции и выходят из реакции в первоначальном виде.

Ферменты - строение, механизм действия, свойства

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что ферменты:

Слайд 7

Ферменты - биокатализаторы 1. скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых

Ферменты - биокатализаторы

1. скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми

катализаторами (эффективность действия ферментов).
2. ферменты обладают высокой специфичностью действия;
3. ферменты катализируют реакции в очень мягких условиях (обычное давление, нейтральная рН, невысокая t);
4. активность ферментов в клетках строго регулируется как на генетическом уровне, так и посредством определённых низкомолекулярных соединений (субстраты и продукты реакций, катализируемых этими же ферментами);
5. скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна количеству фермента.

Ферменты - строение, механизм действия, свойства

Oтличия ферментов от небиологических катализаторов:

Слайд 8

Ферменты - биокатализаторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Высокая каталитическая активность ферментов

Ферменты - биокатализаторы

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Высокая каталитическая

активность ферментов
Слайд 9

Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Молекулярная

Структурная организация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Молекулярная

масса ферментов

Чаще всего встречаются ферменты с мол. массой 20 – 60 тысяч,
более крупные обычно состоят из субъединиц одинаковых или различных. Субъединица может состоять из двух и более
полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями.

Слайд 10

Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Структура ферментов

Структурная организация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция

Структура ферментов

Слайд 11

Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Кофакторы

Структурная организация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция

Кофакторы

Слайд 12

Кофакторы - производные витаминов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Кофакторы - производные витаминов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция
Слайд 13

Кофакторы - производные витаминов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Кофакторы - производные витаминов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция
Слайд 14

Кофакторы - производные витаминов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Коферментная форма – тиаминпирофосфат (ТПФ)

Кофакторы - производные витаминов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция

Коферментная форма – тиаминпирофосфат (ТПФ)

Слайд 15

Кофакторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Невитаминные кофакторы К

Кофакторы

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Невитаминные кофакторы


К невитаминным кофакторам относятся следующие соединения:
- Восстановленный глутатион (GSH),
АТP,
липоевая кислота,
производные нуклеозидов (уридинфосфат, цитидинфосфат,
порфиринсодержащие вещества.

Слайд 16

Кофакторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Невитаминные кофакторы

Кофакторы

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Невитаминные кофакторы


Слайд 17

Кофакторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Невитаминные кофакторы

Кофакторы

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Невитаминные кофакторы


Слайд 18

Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, Активный центр

Структурная организация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,


Активный центр фермента

Активный центр - участок молекулы фермента, который предназначен для специфического связывания и каталитического превращения субстрата. 

Структура активного центра фермента складывается из двух составляющих:
1) сорбционного участка (подцентра, сайта), ответственного за связывание, фиксацию и ориентацию субстратов; свойства этого центра определяют специфичность действия фермента;
2) каталитического участка (подцентра, сайта), осуществляющего химическое превращение молекул субстрата.

Слайд 19

Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, Активный центр фермента

Структурная организация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,


Активный центр фермента

Слайд 20

Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Активный

Структурная организация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция
Активный центр у простых ферментов образует уникальная комбинация аминокислотных остатков.
У сложных ферментов в состав активного центра наряду с аминокислотными остатками входят также кофактор.
Активный центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру.
Слайд 21

Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Активные центры ферментов

Структурная организация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция

Активные центры ферментов

Слайд 22

Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Аллостерический

Структурная организация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция

Аллостерический центр (или центры) (от греч. аllos - другой, иной и steros - пространственный, структурный) - участок молекулы фермента, с которым связываются определенные, обычно низкомолекулярные, вещества (эффекторы, или модификаторы), молекулы которых отличаются по структуре от субстратов.

Слайд 23

Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Аллостерические центры

Структурная организация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция

Аллостерические центры

Слайд 24

Механизм действия ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция I.

Механизм действия ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

I.

Диффузия субстрата к ферменту и стерическое связывание его с активным центром фермента, т.е. образование фермент-субстратного комплекса (ES).
II. Преобразование первичного комплекса в один или несколько активированных фермент-субстратных комплексов (ES*, ES**…);
III. Отделение продуктов (Р) реакции от активного центра и диффузия его в окружающую среду.

Стадии ферментативного катализа

Слайд 25

Механизм действия ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Стадии ферментативного катализа

Механизм действия ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Стадии ферментативного

катализа
Слайд 26

Механизм действия ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Типы

Механизм действия ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Типы

связей, участвующие в образовании фермент-субстратного комплекса
Слайд 27

Механизм действия ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Энергетический

Механизм действия ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Энергетический

профиль ферментативной и неферментативной химических реакций

S - исходный субстрат;
Р - продукт;
ΔЕНФ - энергия активации неферментативной реакции;
ΔЕФ - энергия активации ферментативной реакции;
ΔG - стандартное изменение свободной энергии.

Слайд 28

Свойства ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Влияние температуры

Свойства ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Влияние температуры

на скорость ферментативной реакции

Температура, при
которой каталитическая
активность фермента
максимальна, называется температурным оптимумом фермента

Слайд 29

Свойства ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Влияние рН на скорость ферментативной реакции

Свойства ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Влияние рН

на скорость ферментативной реакции
Слайд 30

Свойства ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция рН-оптимумы для некоторых ферментов

Свойства ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

рН-оптимумы для некоторых

ферментов
Слайд 31

Уравнение Михаэлиса-Ментен Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Зависимость скорости

Уравнение Михаэлиса-Ментен

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Зависимость скорости ферментативной

реакции от концентрации субстрата

Уравнение
Михаэлиса-Ментен

Слайд 32

Уравнение Михаэлиса-Ментен Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ученые –

Уравнение Михаэлиса-Ментен

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Ученые – основоположники

ферментативной кинетики

Браун А., 1900
Анри В., 1902
Михаэлис Л. и
Ментен М., 1913
Бриггс Дж. и
Холден Д., 1925

Слайд 33

Ферменты - строение, механизм действия, свойства Уравнение Михаэлиса-Ментен Км и Vmax

Ферменты - строение, механизм действия, свойства

Уравнение Михаэлиса-Ментен

Км и Vmax -

важнейшие характеристики ферментов
Км - константа Михаэлиса - это концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине максимальной.
Км – мера сродства фермента к субстрату. Чем меньше Км, тем больше сродство фермента к субстрату, тем выше скорость реакции и наоборот, чем больше Кm, тем меньше сродство фермента к субстрату, тем медленнее идет реакция.
Слайд 34

Уравнение Михаэлиса-Ментен Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Для большинства

Уравнение Михаэлиса-Ментен

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция
Для большинства ферментативных

реакций Км колеблется в пределах 10-2 – 10-5 М.
Vmax - максимальную скорость образования продукта при данной концентрации фермента и в условиях избытка субстрата. Vmax наблюдается, когда все активные центры заняты субстратом.

Км и Vmax - важнейшие
характеристики ферментов

Слайд 35

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Уравнение Михаэлиса-Ментен Метод Лайнуивера-Берка (метод двойных обратных величин)

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Уравнение Михаэлиса-Ментен

Метод Лайнуивера-Берка (метод двойных

обратных величин)
Слайд 36

Единицы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция - О

Единицы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

- О

количестве ферментов судят по скорости катализируемой им реакции в стандартных условиях измерения.
- Скорость ферментативной реакции определяют по скорости убыли субстрата, или по скорости образования продукта реакции в единицу времени.
- За единицу активности любого фермента (Е или U) принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин) .
- 1 катал есть каталитическая активность, способная осуществлять реакцию со скоростью, равной 1 молю в 1 с (1 моль/с).

Определение количественного содержания ферментов

Слайд 37

Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Модели взаимодействия

Специфичность ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Модели взаимодействия

фермента с субстратом

А) Модель "жесткой матрицы" по
Э. Фишеру
Б) Модель "перчатка - рука" по Д. Кошланду.

Слайд 38

Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Специфичность –

Специфичность ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Специфичность – особая способность

фермента осуществлять выбор субстрата данной структуры из большой совокупности близких по строению веществ. Ферменты обладают высокой специфичностью действия.

специфичность

относительная
(групповая)

абсолютная

стереохимическая

Слайд 39

Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ферменты, проявляющие

Специфичность ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Ферменты, проявляющие

абсолютную специфичность

Карбоангидраза
Лактаза
Сахараза
Мальтаза
Глюкокиназа

Слайд 40

Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Стереоспецифичность ферментов

Специфичность ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Стереоспецифичность ферментов

Стереоспецифичность
к цис-транс

изомерам

Стереоспецифичность к D-изомерам моносахаридов

Фермент специфичен не только к субстрату, но и к его оптической конфигурации

L-аминооксидазы
D-аминооксидаза

Слайд 41

Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Относительная специфичность ферментов

Специфичность ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Относительная специфичность ферментов

Слайд 42

Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Относительная специфичность ферментов

Специфичность ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Относительная специфичность ферментов

Слайд 43

Активаторы и ингибиторы ферментов Активаторы ферментов Активаторами называют вещества, увеличивающие каталитическую

Активаторы и ингибиторы ферментов


Активаторы ферментов

Активаторами называют вещества, увеличивающие каталитическую активность ферментов.

Среди активаторов встречаются самые разнообразные вещества.
Особенно часто роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов: калия, кальция, магния, цинка, меди, железа, марганца, кобальта, а из анионов - хлора. Для проявления максимальной активности ферментов требуется определенная концентрация ионов-активаторов в среде.

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Слайд 44

Активаторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Примеры активаторов

Активаторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Примеры активаторов

- Соляная кислота

активирует действие пепсина желудочного сока;
- Желчные кислоты повышают активность панкреатической липазы;
- Соединения, содержащими свободные SН-группы (глутатион, цистеин) активируют некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсины, аргиназу и др);
- Ионы металлов особенно часто выступают активаторами. Около четверти всех известных ферментов для проявления полной каталитической активности нуждаются в присутствии металлов.
Слайд 45

Активаторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Металлы –

Активаторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Металлы

– стабилизаторы субстратов и кофакторов

Рис. 14.2. Структура АТР

Комплекс Мg2+-ATP

Слайд 46

Активаторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ропь ионов

Активаторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Ропь ионов

цинка в стабилизации четвертичной структуры алкогольдегидрогеназы
Слайд 47

Активаторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ропь ионов

Активаторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Ропь ионов

Са2+ в стабилизации структуры
α-амилазы

Стабильность α-амилазы Bacillиs sиbtilis при инкубации в течение двух часов при 25º и разных рН (по Э. Фишеру и сотр.). 1 – без Cа2+;
2 – с Са2+

Влияние ЭДТА и трипсина на α-амилазу
Bacillиs sиbtilis .1 – инкубация с
трипсином; 2 – инкубация с ЭДТА;
3 – инкубация с ЭДТА и трипсином (рН 7,5; 25º)

Слайд 48

Ингибиторы ферментов Ингибиторы ферментов Ингибиторы - вещества, вызывающие снижение активности фермента.

Ингибиторы ферментов


Ингибиторы ферментов

Ингибиторы - вещества, вызывающие снижение активности фермента. 
Если ингибитор вызывает стойкие

изменения пространственной третичной структуры молекулы фермента или модификацию функциональных групп фермента, то такой тип ингибирования называется необратимым.
Необратимое действие ингибитора в самом простом случае может быть описано уравнением:
E + I → EI, где Е – фермент, I – ингибитор, EI – комплекс.

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Слайд 49

Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Необратимое ингибирование ацетилхолинэстеразы диизопропилфторфосфатом

Ингибиторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Необратимое ингибирование ацетилхолинэстеразы


диизопропилфторфосфатом
Слайд 50

Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Обратимое ингибирование

Ингибиторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Обратимое ингибирование

В

случае обратимого действия ингибитор образует с ферментом непрочный комплекс, способный распадаться, в результате чего снова возникает активный фермент.
Обратимое действие ингибитора может быть описано уравнением:
E + I ↔ EI, где Е – фермент, I – ингибитор, EI – комплекс.
Обратимое ингибирование делят на:
- Конкурентное
- Неконкурентное
Слайд 51

Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Сравнение конкурентного и неконкурентного ингибитора

Ингибиторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Сравнение конкурентного и

неконкурентного ингибитора
Слайд 52

Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Обратимое неконкурентное ингибирование

Ингибиторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Обратимое неконкурентное ингибирование

Слайд 53

Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Обратимое конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы

Ингибиторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Обратимое конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы

Слайд 54

Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Зависимость скорости

Ингибиторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Зависимость скорости ферментативной реакции

от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора

Графики зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора.
а- в координатах v от [S]; б- в координатах l/v от l/[S]; Vmах И Vi- максимальные скорости реакции; Кm И Kmi- константа Михаэлиса соответственно в отсутствие (1) и в присутствии (2) ингибитора

Слайд 55

Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Зависимость скорости

Ингибиторы ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Зависимость скорости ферментативной

реакции от концентрации субстрата в присутствии неконкурентного ингибитора

Графики зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии неконкурентного ингибитора. Обозначения те же.

Слайд 56

Регуляция активности ферментов 1. Изменение количества ферментного белка – индукция или

Регуляция активности ферментов

1. Изменение количества ферментного белка – индукция или репрессия

синтеза ферментного белка.
2. Изменение каталитической активности молекул ферментов.
3. Доступность молекул субстрата и кофермента. Чем выше концентрация исходного субстрата, тем выше скорость реакции.

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Регуляция активности ферментов

Слайд 57

Регуляция активности ферментов Основные виды: аллостерическая регуляция; ковалентная (химическая) модификация; частичный

Регуляция активности ферментов
Основные виды:
аллостерическая регуляция;
ковалентная (химическая) модификация;
частичный (ограниченный) протеолиз.


Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Изменение каталитической активности молекул ферментов

Слайд 58

Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, Аллостерическая регуляция:

Регуляция активности ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

Аллостерическая регуляция:

активация

Аллостерические активаторы изменяют конформацию
фермента и повышают сродство активного центра к субстрату (повышают активность).

Слайд 59

Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Аллостерическая

Регуляция активности ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Аллостерическая регуляция:

ингибирование

Аллостерические ингибиторы изменяют конформацию фермента и понижают сродство активного центра к субстрату (снижают активность).

Слайд 60

Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Аллостерический

Регуляция активности ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Аллостерический контроль активности

ферментов

Аспартаткарбамоилтрансфераза

Фермент состоит из
12 субъединиц.
6 каталитических
субъединиц и
6 – регуляторных.
GTP – аллостерический
ингибитор,
АТР – аллостерический
активатор.

Слайд 61

Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ковалентная модификация (фосфорилирование - дефосфорилирование)

Регуляция активности ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Ковалентная

модификация
(фосфорилирование - дефосфорилирование)
Слайд 62

Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Регуляция

Регуляция активности ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства,

регуляция

Регуляция путем частичного протеолиза

Проферменты - неактивные предшественники ферментов.
Частичный протеолиз профермента – отщепление фрагмента
его молекулы в результате гидролиза одной или нескольких
пептидных связей, вызывающее конформационную перестройку оставшейся части молекулы и формирование активного центра.

Слайд 63

Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Механизм активации трипсиногена быка

Регуляция активности ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Механизм активации трипсиногена

быка
Слайд 64

Классификация ферментов Классификация и номенклатура ферментов 1. Оксидоредуктазы 2. Tрансферазы 3.

Классификация ферментов

Классификация и номенклатура ферментов

1. Оксидоредуктазы
2. Tрансферазы
3. Гидролазы
4. Лиазы
5. Изомеразы
6.

Лигазы (синтетазы)

Классы ферментов

Слайд 65

Классификация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Международная классификация

Классификация ферментов

Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Международная

классификация и номенклатура ферментов

6 классов ферментов в зависимости от типа катализируемой реакции;
в каждом классе выделяют несколько подклассов;
в каждом подклассе – несколько подподклассов;
в каждом подподклассе – индивидуальные ферменты.

Слайд 66

Номенклатура ферментов Классификация и номенклатура ферментов Каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный

Номенклатура ферментов

Классификация и номенклатура ферментов

Каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный номер (шифр).
КФ

1.1.1.37 – Малатдегидрогеназа
КФ – Комиссия по ферментам
1. – Класс
1.1 – Подкласс
1.1.1 – Подподкласс
37 - Порядковый номер в своем подподклассе.
- Предыдущая
Пухлини сечовидільної системи
Следующая -
Искусство Древней Греции

Похожие презентации

Рослинні жири Підготувала учениця 11-А класу Бойко Наталія
Насекомые
История и методология космической биологии
Презентация на тему Круговорот воды в природе
Экология лесных насекомых. (Лекция 3)
Отряд жесткокрылые
Цветок – генеративный орган, его строение и значение
Презентация на тему "Природа Евразии" - скачать презентации по Биологии
Триггерные точки верхней части руки
Огурец Герман F1
Матричные биосинтезы-2
Физиология анализаторов. Часть 1
Стресс, стресс!
Органойды клетки
Грибы. Съедобные грибы
Примитивные организмы
Строение и функции белков
Деление клетки. Митоз
Загадочный витамин В17
Кроманьонец
Презентация на тему "Размножение и оплодотворение у растений" - презентации по Биологии
Тритоны. Среда обитания
Наука биология
Мы – такие разные. Расы
Инфузория - туфелька
Каталитическая активность ферментов
Почему листья зеленые?
В мире животных
Вы можете прислать нам Вашу презентацию и мы опубликуем ее на сайте.
Обратная связь
Для правообладателей
Email: Нажмите что бы посмотреть