Биохимия и молекулярная биология. (Лекция 1)

Август 2, 2022

Главная
Биология
Биохимия и молекулярная биология. (Лекция 1)

Содержание

2. Биохимия – наука, изучающая организмы методами химии и родственных дисциплин (Ю. А. Овчинников) Биохимия – наука
3. Молекулярная биология - Наука об атомно-молекулярной структуре и функциях биополимеров в клетках и более сложных системах
4. Элементный состав Земли, по убыванию массовых %
5. 16 важнейших биогенных элементов: Входят в состав всех типов клеток надцарств биоты. Легчайшие атомы 1-4 периодов.
7. Выводы: 1. Содержание биогенных элементов в организме зависит не от их доступности в окружающей среде, а
8. 3 важнейших элемента периодической системы для познания основ биохимии Углерод За счет 4 валентности создает объем
9. Азот Тройную связь в молекуле N2 разрушить крайне трудно. Поэтому его молекулы инертны и в состав
10. Кислород Составляя половину массы планеты, имеет настолько высокую реакционную способность, что в абиогенном периоде - встречался
11. Описательный этап = статическая биохимия занял ~100 лет
12. Причины этой длительности: Множество объектов исследования – все биоразнообразие. Сложность многоклеточных организ-мов, проявляющаяся в иерархии структур,
13. Молекулярный состав клеток и организмов
14. Вода – несжимаемый наполнитель всех клеток (~ 65 %); доступный универсальный растворитель ионов и молекул; среда
15. Малые биомолекулы: Существует 5-10 типов моноз, ~ 10 высших карбоновых = жирных к-т = ВЖК, >
16. Биополимеры
17. Преимущества биополимеров: В их состав входят до 107 мономеров. Гибкие и объемные, имеют пространственные конформации D
18. Крик (Crick) Фрэнсис Харри Комптон (1916-2004) Английский биофизик. За расшифровку трех-мерной молекулярной структуры ДНК в 1962
19. Таким образом, начав с расшифровки механизмов хранения, воспроизведения, передачи и реализации наследственной информации, молекулярная биология параллельно
20. Аминокислоты - карбоновые кислоты, содержащие карбоксильную и аминную группы, которые находятся у одного и того же
21. Классифицировать аминокислоты можно по полярности их радикалов, о чем ниже. По функциональному значению аминокислоты условно можно
22. Оптическая изомерия аминокислот. Кроме глицина, у которого вместо R атом Н, эти формы зеркально симметричны. Важно,
23. Изображение L-аминокислот на плоскости: H2N COOH H2N COOH CH CH R1 R2 Всегда начинать с амино-
24. Радикалы стандартных аминокислот
25. Неполярные малые аминокислоты (по Б.Б. Афанасьеву, 2004)
26. Неполярные большие аминокислоты
27. Полярные аминокислоты
28. Полярные нейтральные аминокислоты
29. Пример описания «стандартных» аминокислот
30. В нейтральных растворах все аминокислоты ионизованы Термин «заряженные аминокислоты» относится исключительно к боковому радикалу аминокислоты и
31. В самом конце ХIХ в. немецкий химик-органик Э.Г. Фишер доказал, что α-аминокислоты могут реагировать между собой,
32. ФИШЕР ЭМИЛЬ ГЕРМАН (1852-1919) Основатель химии природных соединений = биоорганической химии. Изучил строение и син-тезировал ряд
33. Регулярный остов полипептида: Но это - понятие химии, его можно разместить на плоскости, а говоря о
34. По "жизненным условиям" и общему типу строения белки делят на 3 класса: 1. Высоко регулярную структуру
35. Белки классифицируют на простые и сложные: К простым белкам относят макромолекулы состоящие только из аминокислотных остатков.
36. Масштабы молекул белков и др. биополимеров (По H. Lodish et al., 2004)
38. Скачать презентацию

Слайд 2

Биохимия – наука, изучающая организмы методами химии и родственных дисциплин (Ю.

А. Овчинников)

Биохимия – наука о качественном составе, количественном содержании и преобразованиях в жизненных процессах соединений, образующих живую материю (Ю. Б. Филиппович)
Биохимия – наука о химическом строении и функциях веществ, входящих в состав живой материи, и их превращениях в процессах жизнедеятельности
(В. П. Комов, В. Н. Шведова)

Слайд 3

Молекулярная биология -
Наука об атомно-молекулярной структуре и функциях биополимеров в клетках

и более сложных системах биоты.
Объекты – любые живые системы, оптимальные для решения конкретной задачи.
Методы – комбинированные.

Слайд 4

Элементный состав Земли, по убыванию массовых %

Слайд 5

16 важнейших биогенных элементов:
Входят в состав всех типов клеток надцарств биоты.
Легчайшие

атомы 1-4 периодов.
При разных валентностях, имеют min атомные радиусы, т.е.образуют компактные и относительно стабильные молекулы.

Слайд 6

Слайд 7

Выводы:
1. Содержание биогенных элементов в организме зависит не от их доступности

в окружающей среде, а от избирательного поступления с пищей.
2. Замена одних элементов на другие с сохранением свойств и функций – невозможна.
3. Кроме 16 универсальных, в организмах найдено еще ~70 элементов. Но, они, либо избирательны для царств: Si – в растениях, Mo, I – у животных. Либо являются балластом ,
из-за отсутствия механизмов их выведения.

Слайд 8

3 важнейших элемента периодической системы для познания основ биохимии
Углерод
За счет 4

валентности создает объем тетраэдра. Потому и реагирует сам с собой, с электро(+) и электро(-) атомами. Основа органическрй химии и биохимии, т.к. образует линейные, разветвленные, циклические и объемные молекулы, в т.ч. и c кратными связями = пластическая функция.
Трудно растворим, но способен к реакциям ступенчатого окисления с выделением энергии = энергетическая функция.

Слайд 9

Азот
Тройную связь в молекуле N2 разрушить крайне трудно. Поэтому его молекулы

инертны и в состав соединений неживой природы почти не входят, скапливаясь в атмосфере.
По представлениям конца XVIII в., азот считался несовместимым с жизнью.
Начало всех азотистых соединений и пищевых цепей – металлосодержащие нитрогеназы пробионтов, Cyanobacter и других продуцентов, крайне чувствительные к О2.

Слайд 10

Кислород
Составляя половину массы планеты, имеет настолько высокую реакционную способность, что в

абиогенном периоде - встречался лишь в минералах. Появление фотосинтеза ~ 2 млрд. лет назад изменило облик Земли и сейчас, его доли (в % массы) составляют:

Слайд 11

Описательный этап = статическая биохимия занял ~100 лет

Слайд 12

Причины этой длительности:
Множество объектов исследования – все биоразнообразие.
Сложность многоклеточных организ-мов,

проявляющаяся в иерархии структур, их свойств и функций.
Методические преграды.

Слайд 13

Молекулярный состав клеток и организмов

Слайд 14

Вода – несжимаемый наполнитель всех клеток (~ 65 %); доступный универсальный

растворитель ионов и молекул; среда для протекания реакций и, реже, участник некоторых из них.
Соли = минеральные в-ва или макроэлементы - создатели физико-химических констант гомеостаза. Структуры образуют редко и, чаще внеклеточные.

Слайд 15

Малые биомолекулы:
Существует 5-10 типов моноз,
~ 10 высших карбоновых = жирных

к-т = ВЖК,
> 20 аминокислот и 5-7 типов мононуклеотидов.
В их состав входит ограниченное число (2-5) функциональных групп.
Но для них характерно полифункциональность.
В процессе эволюции малые биомолекулы стали универсальными источниками энергии, мономеры биополимеров приобрели более узкие и специфические функции.

Слайд 16

Биополимеры

Слайд 17

Преимущества биополимеров: В их состав входят до 107 мономеров. Гибкие и объемные,

имеют пространственные конформации D до 10 нм, обратимый вывод мономеров из реакционной среды. Обеспечивают слабые взаимодействия внутри молекул и на ее поверхности. Наличие конформационных сдвигов без энергетических затрат, за счет которых происходит:

Передача наследственных свойств в поколениях,
Векторный транспорт молекул,
Регулируемый катализ реакций,
Спонтанная самосборка биоструктур.

Слайд 18

Крик (Crick) Фрэнсис Харри Комптон (1916-2004)
Английский биофизик.
За расшифровку трех-мерной молекулярной структуры

ДНК в 1962 г. стал Нобелевским лауреатом по физиологии и медицине.
Объяснил механизмы репликации и трансляции генетического кода.

Слайд 19

Таким образом, начав с расшифровки механизмов хранения, воспроизведения, передачи и реализации

наследственной информации, молекулярная биология параллельно изучила структуру, свойства и функции биомембран и органоидов, завершив полвека своего существования расшифровкой генома человека.

Сейчас – решает проблемы сравнительной геномики, протеомики, физиологии, эволюции и экологии.

Слайд 20

Аминокислоты - карбоновые кислоты, содержащие карбоксильную и аминную группы, которые находятся

у одного и того же атома углерода. В организме человека найдено около 70 аминокислот, 20 из них являются незаменимыми, входят в состав белков и называются протеиногенными. Химическим путем удалось синтезировать уже более 600 аминокислот.

Слайд 21

Классифицировать аминокислоты можно по полярности их радикалов, о чем ниже. По

функциональному значению аминокислоты условно можно разделить на три группы:

Слайд 22

Оптическая изомерия аминокислот.
Кроме глицина, у которого
вместо R атом
Н, эти формы
зеркально
симметричны.
Важно, что

в
белках всегда
L-изомеры!

Слайд 23

Изображение L-аминокислот на плоскости:

H2N COOH H2N COOH
CH CH
R1

R2
Всегда начинать с амино- и заканчивать карбокси-группой, т.к. это:
1. «Защита от дурака».
2. Сильно облегчает написание пептидов.
3. Универсальная функциональная группировка:
NH2-CH2-СО-NH-CH2-CH2-COОН

Слайд 24

Радикалы стандартных аминокислот

Слайд 25

Неполярные малые аминокислоты (по Б.Б. Афанасьеву, 2004)

Слайд 26

Неполярные большие аминокислоты

Слайд 27

Полярные аминокислоты

Слайд 28

Полярные нейтральные аминокислоты

Слайд 29

Пример описания «стандартных» аминокислот

Слайд 30

В нейтральных растворах все аминокислоты ионизованы
Термин «заряженные аминокислоты» относится исключительно

к боковому радикалу аминокислоты и отражает тот факт, что в боковом радикале содержится функциональная группа, которая либо теряет протон при рH, близком к 7, (отрицательно заряженные аминокислоты), либо, наоборот, присоединяет (положительно заряженные аминокислоты).

Слайд 31

В самом конце ХIХ в. немецкий химик-органик Э.Г. Фишер доказал, что

α-аминокислоты могут реагировать между собой, образуя пептидные связи.

Полимерный продукт таких реакций – поли-пептид, состоит из чередующихся аминокислотных остатков = АКО. Допустил, что он и лежит в основе структуры белков.

Слайд 32

ФИШЕР ЭМИЛЬ ГЕРМАН (1852-1919)
Основатель химии природных соединений = биоорганической химии.

Изучил строение и син-тезировал ряд производных пу-рина: аденин, гуанин, кофеин и др.
Синтезировал многие углеводы, ввел номенклатуру и создал их рациональную классификацию.
Основатель полипептидной теории строения белков. Нобелевская премия (1902).
Обнаружил специфичность действия ферментов.
«Субстрат = S подходит к Е, как ключ к замку».

Слайд 33

Регулярный остов полипептида:
Но это - понятие химии, его можно разместить на

плоскости, а говоря о белках – подразумевают объемную структуру с биологической функцией.

Слайд 34

По "жизненным условиям" и общему типу строения белки делят на 3

класса:

1. Высоко регулярную структуру фибриллярных белков держат в основном взаимодействия между разными цепями, в связи с чем они образуют огромные, часто внеклеточные агрегаты.
2. Мембранные белки «существуют» в безводной липидной среде, но их части выступают во внешнюю и внутреннюю водную фазу. Их высоко регулярные трансмембранные части ограничены толщиной мембраны - 7-8 нм, и, как и у фибриллярных белков прошиты Н-связями α-спиральных «столбов» или «колонн».
3. Глобулярные белки существуют в воде и наименее регулярны, особенно небольшие. Их структуру держат взаимодействия белковой цепи с кофактором и отдаленных ее участков, особенно углеводородных = гидрофобных групп.
Ясно, что это довольно грубое деление, т.к. белок может состоять из фибриллярного "хвоста" и глобулярной «головки», как миозин или белок оболочки вируса.

Слайд 35

Белки классифицируют на простые и сложные: К простым белкам относят макромолекулы состоящие

только из аминокислотных остатков. Например, альбумин, глобулин, гистоны. Сложные белки=составные классифицируют по их небелковой части: липопротеины, гликопротеины, фосфопротеины, хромопротеины (гем)

Слайд 36

Масштабы молекул белков и др. биополимеров (По H. Lodish et al.,

2004)