Біохімія м'язів

М'язи

Складають 40-45% від маси тіла
М'язи: посмуговані (скелетні та серцевий) і

Функції м'язової тканини

Рухова
Опорна
Захисна
Теплообмінна
Рух крові та лімфи
Дихальні рухи
Комунікаційна
Гладенькі м'язи забезпечують

Властивості м'язової тканини

Збудливість – сприймають та відповідають на стимул генерацією потенціалу

Типи м'язових волокон

1 — посмуговані; 2 — гладенькі; 3 — серцеві

Будова м'яза

1 — м’яз;
2 — пучки;
3 — перимізій;
4 — капіляр;
5 —

Схема будови м'язового волокна

Сарколема

Клітинна мембрана м'язових волокон
Сполучена з мотонейронами
Проводить сигнали для скорочення
Саркоплазма
Цитоплазма м'язів, містить:
Багато

Саркоплазматичний ретикулум

Спеціалізований ендоплазматичний ретикулум
Депонує та виділяє кальцій (містить білок кальсеквестрин,що зв'язує

Поперечні трубочки

Інвагінації сарколеми всередину клітини
Сполучають усі міофібрили
Проводять потенціал дії в клітину
Координують

Хімічний склад посмугованих м’язів

Білки м'язів

Білки саркоплазми
Міогенна фракція (ферменти гліколізу, азотистого та ліпідного обміну тощо)
Міоглобін
Білки

Білки міофібрил актин (20-25%), міозин (55-60%), тропоміозин(10-15%), тропоніни (4-6%)

Інші структурні білки м'язів

Тітин (коннектин) – з'єднує M-лінію та Z-лінію, тримає

Будова тонких філаментів

F-актин: 2 закручених ланцюги з глобулярного G-актину
Тропоміозин:блокує взаємодію актину

Будова товстих філаментів

Побудовані з білка міозину, молекула якого складається з хвоста

Саркомер

Найменша скорочувальна (функціональна) одиниця м'язового волокна
Сегмент міофібрили між двома Z-лініями
Містить

Будова саркомеру

Положення теорії Гакслі-Генсона

Скорочення міофібрил відбувається внаслідок скорочення великої кількості саркомерів
Під час

М'язове скорочення

Під час скорочення:

Зменшується довжина саркомеру
Зменшується
довжина І-дисків
Зменшується
довжина Н-зони
Довжина А-дисків не змінюється

Механізм м'язового скорочення

Генерація потенціалу дії у м'язовому волокні
Поширення потенціалу дії по

Механізм м'язового скорочення

Роль Са2+ в скороченні м'язів

При низьких концентраціях Са2+
Тропоміозин блокує активні сайти

Нервово-м'язовий синапс

Передача нервового імпульсу

ПД поширюється по аксону, досягаяє нервового закінчення
Вивільнення ацетилхоліну (АХ)
АХ

Типи м'язових волокон

Повільні оксидативні волокна (тип І) – низька активність міозинової

Біоенергетика м'язової тканини

М'язи потребують енергії АТФ
Запасів АТФ вистачає на 2-4
секунди роботи
М'язи

Джерела енергії у м'язах

Креатинфосфат
Глікогеноліз
Анаеробний гліколіз
Окиснювальне фосфорилювання
Окиснення жирних кислот

Анаеробний гліколіз

Використовується глюкоза крові та глікогену
Не потребує кисню
Продукти: лактат та 2

М'язова втома - фізіологічна нездатність м'яза скорочуватись

Нестача АТФ призводить до контрактур (не

Цикл Корі та глюкозо-аланіновий цикл

Роль креатинфосфату

Креатинфосфат – “депо” макроергічних зв'язків, забезпечує ресинтез АТФ в перші

Синтез креатину

Обмін креатину

Креатинфосфокіназа

N у жінок до 145 Од/л, у чоловіків – до

Міопатії

- група спадкових та набутих захворювань, що характеризуються руйнуванням м'язової

Міопатії

Спадкові

Прогресуючі м'язові дистрофії (Дюшена, Ландузі-Дежерина)
Непрогресуючі м'язові (структурні) міопатії
Мітохондріальні
Міопатії при спадкових порушеннях

Клінічні ознаки міопатій

М'язова слабкість
Швидка втомлюваність
Атрофія м'язів та псевдогіпертрофія окремих м'язів (наприклад,

Міодистрофія Дюшена

Спадкова прогресуюча м'язова дистрофія
Успадковується за Х-зчепленим
типом, дефект білка дистрофіну
Початок в

Біохімічна діагностика міопатій

Визначення КФК у крові
Міоглобін у крові
Екскреція креатину та креатиніну

Серцевий м'яз

Автоматизм (скорочується без нервової стимуляції, контролюється водіями ритму)
Скорочується як єдине

Гладенька мускулатура

Міститься в стінках порожнистих органів (судини, ШКТ, сечостатева система тощо)
Відсутня

Механізм скорочення гладеньких м'язів

Підвищення рівня Са2+
Са2+ + кальмодулін
Активація міозинкінази
Фосфорилювання