Содержание
- 2. ФЕРМЕНТЫ – высокоэффективные биологические катализаторы, синтезируемые живыми клетками Впервые обнаружены в дрожжах От греческого «en zyme»
- 3. ЧРЕЗВЫЧАЙНО ВАЖНАЯ РОЛЬ Участвуют во всех химических процессах Клетка Организм Проявляют свою каталитическую активность в водной
- 4. ФЕРМЕНТЫ – ПРОСТЫЕ БЕЛКИ СОСТОЯТ ТОЛЬКО ИЗ ПОЛИПЕПТИДНЫХ ЦЕПЕЙ ГИДРОЛИЗУЮТСЯ ДО АМИНОКИСЛОТ ПЕПСИН, ТРИПСИН, УРЕАЗА
- 5. ФЕРМЕНТЫ – СЛОЖНЫЕ Б Е Л К И Ионы металлов - Ca2+, Zn2+, Fe2+, Mg2+, Mn2+,
- 6. Ф Е Р М Е Н Т Ы – ВЫСОКОЭФФЕКТИВНЫЕ КАТАЛИЗАТОРЫ Увеличивают скорость химической реакции в
- 7. Изоферменты фермент, существующий в виде нескольких изоформ ферменты из одного источника катализируют одну и ту же
- 8. ОРГАНЫ И ТКАНИ ИМЕЮТ ХАРАКТЕРНЫЙ ДЛЯ НИХ НАБОР ИЗОФЕРМЕНТОВ ОКОЛО 100 ФЕРМЕНТОВ ИМЕЮТ ИЗОФОРМЫ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ ИЗОФЕРМЕНТОВ
- 9. С У Б С Т Р А Т Ы – вещества, с которыми происходит химическое превращение
- 10. Каталитическая активность Способность фермента превращать в продукт определенное количество молекул субстрата в единицу времени, оставаясь неизменным
- 11. АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ Соединения, которые приводят фермент в каталитически активное состояние Ионы двухвалентных металлов: Zn2+, Cа2+, Mg2+,
- 12. ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ Соединения, которые снижают каталитическую активность ферментов И н г и б и р о
- 13. ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ КОНКУРЕНТНЫЕ НЕКОНКУРЕНТНЫЕ СВЯЗЫВАЕТСЯ С АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ ФЕРМЕНТА ↓ СКОРОСТЬ КАТАЛИЗА, СНИЖАЯ ДОЛЮ МОЛЕКУЛ ФЕРМЕНТА,
- 14. СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТА ДЕЙСТВИЕ КАЖДОГО ФЕРМЕНТА СТРОГО ОГРАНИЧЕНО ОДНИМ ТИПОМ РЕАКЦИИ И ОДНИМ СУБСТРАТОМ (НЕБОЛЬШИМ ЧИСЛОМ СХОДНЫХ
- 15. Международная единица активности МЕ - КОЛИЧЕСТВО ФЕРМЕНТА, КОТОРОЕ КАТАЛИЗИРУЕТ ПРЕВРАЩЕНИЕ 1 МКМОЛЯ СУБСТРАТА ИЛИ ПОЛУЧЕНИЕ 1
- 16. Классы ферментов
- 17. Ферменты участвуют во всех биологических процессах Нарушение метаболизма, вызванное заболеванием, приводит к изменению концентрации соответствующих ферментов
- 18. Применение ферментов в медицине диагностическое (энзимодиагностика) терапевтическое (энзимотерапия) в качестве специфических реактивов для определения ряда веществ
- 19. Энзимотерапия Заместительная терапия - использование ферментов в случае их недостаточности: Заместительная энзимотерапия эффективна при желудочно-кишечных заболеваниях,
- 20. Энзимотерапия Как элемент комплексной терапии - применение ферментов в сочетании с другой терапией. В качестве дополнительных
- 21. Применение ферментов в качестве специфических реактивов специфические эндонуклеазы, катализирующие разрывы межнуклеотидных связей ДНК, для диагностики фенилкетонурии,
- 22. Значение энзимодиагностики Известно около 20 тестов, основанных на количественном определении активности ферментов (и изоферментов), главным образом
- 23. Энзимодиагностика постановка диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека В
- 24. Ферменты сыворотки Клеточные поступают в кровь из органов и тканей. Уровень их сывороточной активности зависит от
- 25. Причины повышения активности клеточных ферментов в крови нарушение проницаемости мембраны клеток (при воспалительных процессах) нарушение целостности
- 26. Факторы, определяющие концентрацию фермента в крови при повреждении клеток природа повреждающего воздействия, время действия и степень
- 27. Примеры различной локализация ферментов в клетке Клеточная мембрана кислая фосфатаза, 5’-нуклеотидаза, гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) Цитоплазма аланинаминотрансфераза (АлАТ),
- 28. Причины понижения активности клеточных ферментов в крови (гипоферментемия) Гипоферментемия встречается относительно редко и касается в основном
- 29. Механизмы удаления ферментов из крови Большинство ферментов катаболизируется плазменными протеазами и удаляется ретикулоэндотелиальной системой. Часть ферментов
- 30. Основные правила дифференциальной диагностики – Определение более чем одного фермента. Разные ткани содержат ферменты в разных
- 31. Не всегда активность фермента в сыворотке отражает тяжесть заболевания. Так, острое повреждение клеток при вирусном гепатите
- 32. Перед тем как указывать на возможность патологического процесса, необходимо исключить возможность неспецифического повышения активности ферментов в
- 33. Алкогольдегидрогеназа Алкогольдегидрогеназа (АДГ; КФ 1.1.1.1.) печеночный цитоплазматический фермент, класса оксидоредуктаз. АДГ является цинксодержащем ферментом и преимущественно
- 34. Алкогольдегидрогеназа Изоферментный спектр алкогольдегидрогеназы печени отражает патологические изменения в организме, что используется для диагностических целей. АДГ
- 35. Альдолаза Альдолаза (фруктозобисфосфат-(фруктозодифосфат)-альдолаза; КФ 4.1.2.13) – фермент, относящийся к лиазам, катализирующий превращение фруктозо-1,6-дифосфата (бисфосфата) в дигидроксиацетонфосфат
- 36. Альфа-амилаза (1,4-a-D-глюкан глюканогидролаза; КФ 3.2.1.1) относится к группе гидролаз, катализирующих гидролиз полисахаридов до моно- и дисахаридов
- 37. Альфа-амилаза Плазма крови человека содержит альфа-амилазы двух изозимных типов: панкреатическую (Р-тип), вырабатываемую поджелудочной железой (40%) слюнную
- 38. Альфа-амилаза Оба изофермента амилазы имеют молекулярную массу около 45 кДа, поэтому фильтруются в почках и экскретируются
- 39. Альфа-амилаза Выявление гиперамилаземи и гиперамилазурии является важным, но не специфическим тестом для острого панкреатита; кроме того,
- 40. Альфа-амилаза АМ · КРС · 100 КРМ · АС где: AM – амилаза мочи АС –
- 41. Альфа-амилаза В норме амилазо-креатининовый индекс не выше 3 Превышение считается признаком панкреатита, так как при панкреатите
- 42. Альфа-амилаза При заболеваниях, протекающих под маской панкреатита, содержание амилазы сыворотки может увеличиваться, но показатель амилазо-креатининового клиренса
- 43. Аминотрансферазы Аспартатаминотрансфераза (КФ 2.6.1.1. L-аспартат: 2-оксоглутарата-минотрансфераза, АСТ или АсАТ или более редкое название глутамат-оксалоацетаттрансаминаза (ГОТ). Нормальные
- 44. Аминотрансферазы Аланинаминотрансфераза (КФ 2.6.1.2. L-аланин: 2-оксоглутарата-минотрансфераза, АЛТ или АлАТ или более редкое название глутаматпи-руваттрансаминаза (ГТП). Нормальные
- 45. Аминотрансферазы Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования. Они распределены по всем органам и тканям. Роль кофермента в трансаминазных
- 46. Аминотрансферазы АсАТ имеет изоферменты, локализованные в цитозоле, в митохондриях, АлАТ – имеет изоферменты, локализованные в цитозоле
- 47. Аминотрансферазы АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и скелетных мышц, печени, почках, поджелудочной железе
- 48. Аминотрансферазы Поражение любого из этих органов и тканей может привести к существенному повышению трансаминаз в сыворотке
- 49. Аминотрансферазы Наиболее резкие изменения АсАТ наблюдаются при поражении сердечной мышцы. Например, при инфаркте миокарда активность АсАТ
- 50. Аминотрансферазы Снижение активности АсАТ: при недостаточности пиридоксина (витамина В6) при почечной недостаточности при беременности
- 51. Аминотрансферазы Повышение активности АлАТ наиболее часто отмечается при острых заболеваниях печени и желчных путей.
- 52. Аминотрансферазы Коэффициент де Ритис - АсАТ/АлАТ = 1,3 ± 0,4 при заболеваниях печени – понижается при
- 53. Гамма-глутамилтрансфераза Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ; КФ 2.3.2.2) Катализирует перенос гамма-глутамилового остатка с гамма-глутамилового пептида на аминокислоту, другой пептид
- 54. Гамма-глутамилтрансфераза Тест по определению активности ГГТ в последнее время приобретает все большее значение в диагностике заболеваний
- 55. Гамма-глутамилтрансфераза Активность ГГТ в сыворотке крови повышается при любых патологиях печени и желчных путей. В зависимости
- 56. Гамма-глутамилтрансфераза Существенное увеличение активности ГГТ наблюдается при холестазе, и лишь незначительное – при повреждении паренхимы печени
- 57. Глутаматдегидрогеназа Глутаматдегидрогеназа (ГДГ; КФ 1.4.1.3) – фермент, катализирующий превращение глутамата в 2-оксоглутарат и аммиак.
- 58. Глутаматдегидрогеназа ГДГ в наибольшем количестве содержится в клетках печени. Фермент находится внутри митохондрий гепатоцитов, поэтому увеличение
- 59. Глутаматдегидрогеназа Повышение активности ГДГ и ГГТ во многом сходно, но есть различия: высокая активность ГДГ наблюдается
- 60. Глутатионредуктаза Глутатионредуктаза (ГР; КФ 1.6.4.2) – НАДФ-зависимый фермент, катализирующий превращение окисленной формы глутатиона в восстановленную.
- 61. Глутатионредуктаза ГР присутствует практически во всех тканях, но наибольшее его содержание в почках, печени, сердце и
- 62. Глутатионредуктаза Повышение активности фермента наблюдается при гепатите, механической желтухе, сахарном диабете, при дефиците глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, серповидной и
- 63. Глутатионредуктаза Недостаток ГР отмечается при дефиците рибофлавина.
- 64. Глутатионпероксидаза Глутатионпероксидаза (ГП, КФ 1.11.1.9) – один из ключевых ферментов антиоксидантной системы организма, функцией которого является
- 65. Глутатионпероксидаза Содержится практически во всех тканях. ГП клеток печени состоит из четырех субъединиц, каждая из которых
- 66. Глутатионпероксидаза Пероксид водорода и активные радикалы образуются в результате пероксидного окисления липидов (ПОЛ), которые приводят к
- 67. Глутатионпероксидаза Определение ГП помогает оценить антиоксидантную способность организма при различных заболеваниях, а также у людей с
- 68. Глутатионпероксидаза Увеличение активности наблюдается при: дефиците глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы остром лимфоцитарном лейкозе талассемии
- 69. Глутатионпероксидаза Уменьшение активности ГП сопровождает: сердечно-сосудистые заболевания атеросклероз сахарный диабет аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит) процессы старения
- 70. Глутатионпероксидаза Уменьшение активности ГП значительно повышает риск возникновения раковых заболеваний
- 71. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа Одним из основных поставщиков НАДФН для глутатионовой антиоксидантной системы является пентозофосфатный путь, ключевым ферментом которого
- 72. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа В большом количестве находится в эритроцитах и используется, в основном, для выявления на следственных заболеваний,
- 73. Изоцитратдегидрогеназа Изоцитратдегидрогеназа (ИДГ; КФ 1.1.1.42) – фермент, имеющий 2 формы коферментной специфичности (НАД и НАДФ-зависимые) и
- 74. Изоцитратдегидрогеназа НАДФ-зависимая форма присутствует во всех тканях, но наибольшая ее активность обнаружена в печени, скелетной мускулатуре,
- 75. Каталаза Каталаза (КФ 1.11.1.6; Н2О2:Н2О2 – оксидоредуктаза) – фермент, катализирующий реакцию разложения пероксида водорода на воду
- 76. Каталаза - В клетках каталаза локализуется в пероксисомах. - Биологическая роль каталазы заключается в деградации пероксида
- 77. Каталаза Каталазный индекс (отношение величины каталазной активности определенного объема крови к количеству эритроцитов в этом объеме),
- 78. Каталаза Уменьшение активности каталазы отмечается при злокачественных новообразованиях в печени и почках, причем существует зависимость между
- 79. Креатинкиназа Креатинкиназа или креатинфосфокиназа (КК; КФ 2.7.3.2.) катализирует обратимую реакцию фосфорилирования креатинина с участием АТФ в
- 80. Креатинкиназа Фермент существует в виде трех изоферментов: КК-ВВ (КК-1) – мозговой, КК-МВ (КК-2) – сердечный КК-ММ
- 81. Креатинкиназа Увеличение общей КК: травмы, операции, инфаркт миокарда, уменьшение кровоснабжения мышц, миопатии, дерматомиозит, мышечные дистрофии, миокардиты,
- 82. Креатинкиназа КК-ММ увеличивается в сыворотке при тех же состояниях, как и общая КК.
- 83. Креатинкиназа КК-МВ увеличивается более чем в 1,5 раза при: инфаркте миокарда незначительно увеличивается при: миокардитах стенокардии
- 84. Креатинкиназа КК-ВВ незначительно повышается при: некоторых формах рака травме сердечной мышцы заболеваниях соединительной ткани у новорожденных
- 85. Лактатдегидрогеназа Лактатдегидрогеназа (ЛДГ; КФ 1.1.1.27) катализирует обратимое восстановление пирувата до лактата, в качестве кофермента используется НАДН
- 86. Лактатдегидрогеназа ЛДГ имеет молекулярную массу около 134 кДа. ЛДГ тетрамер, состоящий из двух субъединиц – М
- 87. Лактатдегидрогеназа ЛДГ - это цитозольный фермент, присутствует во всех клетках организма. В печени, сердце, почках, скелетной
- 88. Изоферменты Лактатдегидрогеназы
- 89. Лактатдегидрогеназа Повышается при остром повреждении: сердца эритроцитов почек скелетных мышц печени легких кожи
- 90. Лактатдегидрогеназа Общая активность ЛДГ в сыворотке крови не является специфическим тестом для определенной патологии. Поэтому необходимо
- 91. Лактатдегидрогеназа Однократное исследование ЛДГ-1 обладает клинической специфичностью в отношении инфаркта миокарда в 66 % случаев, а
- 92. Лактатдегидрогеназа Однократное исследование ЛДГ1 обладает клинической специфичностью в отношении инфаркта миокарда в 66 % случаев, а
- 93. Лактатдегидрогеназа Повышение ЛДГ1 отмечается также при опухолях репродуктивных органов: тератома, семинома яичка, дисгерминома яичника
- 94. Лактатдегидрогеназа ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 обладают промежуточными свойствами. Активность этих изоферментов повышается при массивном разрушении тромбоцитов
- 95. Лактатдегидрогеназа При нелимфоцитарных лейкозах увеличивается активность ЛДГ3 и ЛДГ4 Увеличение ЛДГ3 иногда наблюдается при острых панкреатитах
- 96. Лактатдегидрогеназа Активность ЛДГ4 возрастает при: поражении печени в активную фазу ревматизма кардиосклерозе с нарушением гемодинамики остром
- 97. Лактатдегидрогеназа ЛДГ 5 Наибольшее содержание этого изофермента характерно для скелетных мышц, печени, кожи, слизистых оболочек, а
- 98. Липаза Липаза (КФ 3.1.1.3) – фермент, катализирующий расщепление глицеридов на глицерин и высшие жирные кислоты
- 99. Липаза Различают липазу : желудочного происхождения, поджелудочной железы, легких, кишечного сока, лейкоцитов и др.
- 100. Липаза Определение активности липазы в крови является наиболее информативным критерием диагностики острого панкреатита. Содержание липазы увеличивается
- 101. Липаза Одновременное определение уровня альфа-амилазы (кровь и моча) и липазы – основа диагностики острого панкреатита. Повышение
- 102. 5-Нуклеотидаза 5-Нуклеотидаза (5'-рибонуклеотид – фосфогидролаза; КФ 3.1.3.5) катализирует гидролиз только нуклеотид-5-фосфатов. Фермент распространен во многих тканях
- 103. 5-Нуклеотидаза Возрастание активности 5-нуклеотидазы происходит параллельно активности щелочной фосфатазы при холестазах любой локализации, но данный фермент
- 104. 5-Нуклеотидаза Главное отличие 5-нуклеотидазы от щелочной фосфатазы: отсутствие реакции на костные заболевания. Считается, что 5-нуклеотидаза является
- 105. Сорбитолдегидрогеназа Сорбитолдегидрогеназа (полиолдегидрогеназа, L-идитол, НАД+5-оксидоредуктаза, СДГ, КФ 1.1.1.14) катализирует реакцию окисления сорбитола до фруктозы, при этом
- 106. Сорбитолдегидрогеназа СДГ содержится преимущественно в цитоплазме гепатоцитов, поэтому повышение активности фермента специфично отражает поражение печени.
- 107. Супероксиддисмутаза Супероксиддисмутаза (супероксид оксидоредуктаза, СОД, КФ 1.15.1.1.) фермент (металлопротеин), катализирующий реакцию превращения двух супероксидных радикалов друг
- 108. Супероксиддисмутаза При инфаркте миокарда СОД защищает сердечную мышцу от действия свободных радикалов, образующихся при ишемии, при
- 109. Супероксиддисмутаза Степень повышения СОД обратно пропорциональна деятельности левого желудочка, что используется как маркер для оценки повреждения
- 110. Супероксиддисмутаза Значительное увеличение активности СОД возможно при: ишемии органов нефропатии заболеваниях, сопровождающихся воспалением (ревматоидный артрит) сепсисе
- 111. Фосфатазы Ферменты, катализирующие разрыв сложноэфирной связи в моноэфирах фосфорной кислоты с образованием свободного ортофосфата (аниона ортофосфорной
- 112. Щелочная фосфатаза Оптимум рН щелочной фосфатазы лежит в щелочной среде (рН 8,6–10,1). Фермент расположен на клеточной
- 113. Щелочная фосфатаза В сыворотке несколько изоферментов ЩФ, семь из которых имеют наибольшее клинико-диагностическое значение. Для диагностических
- 114. Щелочная фосфатаза 1. Костная ЩФ В кости ЩФ секретируется остеобластами, ее роль в формировании кости до
- 115. Щелочная фосфатаза 1. Костная ЩФ Значительное увеличение ее активности в сыворотке крови наблюдается при повышенной деятельности
- 116. Щелочная фосфатаза 2. Печеночная ЩФ Представлена двумя изоферментами. 1 - основной фермент при патологии гепатобилиарного тракта
- 117. Щелочная фосфатаза 3. ЩФ желчи - фермент холестаза Фермент высвобождается из поврежденных желчных протоков при: недостаточности
- 118. Щелочная фосфатаза 4. Кишечная ЩФ Синтезируется энтероцитами, поступает в просвет тонкого кишечника и частично всасывается в
- 119. Щелочная фосфатаза 5. Почечная ЩФ Частично всасывается в кровь, но в основном, экскретируется с мочой. Тест
- 120. Щелочная фосфатаза 6. Плацентарная ЩФ Появляется в сыворотке крови при беременности. Самое большое ее содержание отмечается
- 121. Щелочная фосфатаза 7. Неидентифицированные изоферменты ЩФ изоферменты Regan или Nagao опухолевого происхождения наиболее часто определяются при
- 122. Кислая фосфатаза Фосфатаза кислая (КФ, КФ 3.1.3.2) – фермент с широкой субстратной специфичностью, катализирующий расщепление сложноэфирных
- 123. Кислая фосфатаза Под наименованием «кислая фосфатаза» подразумевают все фосфатазы, проявляющие оптимальную активность при рН Это ферменты,
- 124. Кислая фосфатаза Активность кислой фосфатазы сыворотки крови низкая в нормальных условиях. У мужчин примерно наполовину состоит
- 125. Кислая фосфатаза Определение кислой фосфатазы в сыворотке обычно используют для выявления или мониторинга рака простаты у
- 126. Тартрат-резистентная кислая фосфатаза (TRACP 5B) TRACP5B – фермент, секретируемый исключительно остеокластами и попадающий в повышенном количестве
- 127. Холинэстераза В тканях человека обнаружены два различных фермента этого типа: ацетилхолинэстераза («истинная» холинэстераза; КФ 3.1.1.7), которая
- 128. Холинэстераза Определение активности холинэстеразы в сыворотке представляет наибольший клинический интерес как показатель состояния белково-синтезирующей функции печени
- 129. Холинэстераза Снижение активности холинэстеразы наблюдается при тяжелых хронических заболеваниях печени.
- 130. Холинэстераза Повышение активности холинэстеразы наблюдается при нефротическом синдроме (усиление синтеза альбуминов печенью из-за быстрой потери мелкодисперсной
- 131. Эластаза Эластаза-1 (панкреатическая) является протеолитическим ферментом, синтезируется в ацинарных клетках поджелудочной железы и экскретируется в просвет
- 132. Эластаза Подобно другим панкреатическим ферментам (амилаза, липаза) показатель эластазы панкреатической начинает увеличиваться в крови в острый
- 133. Общие правила работы с ферментами Нельзя сильно встряхивать растворы ферментов и допускать образование пены при их
- 134. Общие правила работы с ферментами 2. Растворенные, лиофильно высушенные реагенты, контрольные материалы и контрольные сыворотки, содержащие
- 135. 3. Время начала и окончания ферментативной реакции следует фиксировать по секундомеру. 4. Температура рабочего реагента должна
- 136. 5. Не изменять соотношение рабочий реагент/сыворотка. 6. Нельзя разбавлять рабочий реагент. 7. Фотометрирование следует проводить в
- 137. 8. Длина оптического пути кюветы должна соответствовать инструкции. 9. Калибровка для каждой серии обязательна. 10. Тщательно
- 138. 11. Следить за качеством воды 12. Использовать поверенные пипетки, особенно для микропроб. 13. Учитывать, что гемолиз
- 139. 14. Строго соблюдать условия хранения 15. Регулярно проверять правильность и воспроизводимость рзультатов анализов по контрольным сывороткам
- 140. Спектр ферментов, определяемых в ИДЦ Альфа амилаза (сыворотка и моча); Амилаза панкреатическая; Аспартатаминотрансфераза; Аланинаминотрансфераза; Фосфатаза щелочная
- 142. Скачать презентацию