Ферменты. Общие свойства ферментов

Катализ

Возможность протекания хим.реакций обусловлена разницей свободной энергии исх. веществ и продуктов.

Ферменты = Энзимы

Fermentum – закваска; enzyme – в дрожжах.
Ферменты – катализаторы

Ферменты

1) простые белки
2) сложные белки (холоферменты)
апофермент кофермент
(протеин) (простетическая
группа)
3)

Молекулярная масса

РИБОНУКЛЕАЗА ……………....………………..……………………..13700
ТРИПСИН ………………………………………………………………23800
ГЕКСОКИНАЗА ……………………...………………….……………..45000
АЛЬДОЛАЗА ………………………………………………...………..142000
УРЕАЗА ………………………………………………………………..480000
ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗА ………………………………...……4500000

Кофакторы и коферменты

1. Небелковые части нуклеотидного типа.
2. Нуклеотид три- и дифосфаты

К коферментам относят следующие соединения:

производные витаминов;
гемы, входящие в состав цитохромов,

Аминокислоты, образующие каталитические центры

Серин – ОН
Треонин – ОН
Тирозин – ОН
Цистеин –

Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента.

Ионы металла выполняют

Организация ферментов

1. Активный центр
Контактный участок Каталитический участок
2. Регуляторный (аллостерический) центр.

Функциональная значимость отдельных участков активного центра фермента

Строение активного центра фермента.

Сходство и отличия между биологическими и небиологическими катализаторами

Общие свойства ферментов

1. Очень высокая эффективность.
2. Очень высокая специфичность.
3. Регулируемость, это

Для оценки количества молекул фермента среди других белков данной ткани определяют

Каталитическая эффективность.
Большинство катализируемых ферментами реакций высокоэффективны, они протекают в 10—10¹ раз

Специфичность.

Специфичность — наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул.

Субстратная специфичность ферментов

В основе лежит строгое соответствие размеров и структуры субстратов

Каталитическая специфичность

Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в

Полиферментные системы

1. Каждая клетка имеет специфичный состав ферментов.
2. Некоторые ферменты содержатся

Ферментные ансамбли или мультиферменты – комплекс ферментов, катализирующих последовательные реакции при

Энергетические изменения ПРИ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЯХ.

Любые химические реакции протекают, подчиняясь двум основным законам

Изменение свободной энергии при разложении угольной кислоты.

Изменение свободной энергии в ходе химической реакции, некатализируемой и катализируемой ферментами.

Механизм ферментативного катализа.

В механизме ферментативного катализа решающее значение имеет образование нестойких

Эффект деформации.

Активный центр фермента также способствует дестабилизации межатомных связей в молекуле

В участке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается)

Механизм действия ферментов

1. Стадия: диффузия, связывание S ферментом Е и образование

Образование фермент-субстратного комплекса.

где Е — фермент (энзим), 3 — субстрат, Р

Мультисубстратные реакции:

Большинство ферментов катализирует реакции, в которых участвует более чем

Механизм упорядоченного взаимодействия субстрата с активным центром фермента:

Первым в активный центр

Этапы ферментативного катализа.

I - этап сближения и ориентации субстрата

Молекулярные механизмы ферментативного катализа

1. Эффект ориентации реагентов снижает энтропию и энергию

Снижение энергетического барьера происходит за счет:

1. Повышения вероятности столкновения субстратов.
2. Строгая

Ферментативная кинетика

Раздел биохимии, который изучает ферментативную активность в зависимости от условий

Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от концентрации фермента.

Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от температуры.

Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от рН среды.

Оптимальные значения рН для некоторых ферментов.

Зависимость скорости реакции (V) от концентрации субстрата S.

Vmax — максимальная

Схема конкурентного ингибирования активности фермента.

Схема неконкурентного ингибирования активности фермента.

Механизм действия ионов ртути как необратимого ингибитора.

Ионы ртути в малых

Основные способы регуляции активности ферментов:

аллостерическая регуляция;
регуляция с помощью белок-белковых взаимодействий;
регуляция путём

Схема положительной и отрицательной регуляции катаболизма глюкозы.

Молекула АТФ участвует в

Регуляция активности ферментов фосфорилированием/дефосфорилированием.

Изоформы лактатдегидрогеназы.

А — строение различных изоформ ЛДГ;
Б — распредепение

Изменение активности ферментов в плазме крови при инфаркте миокарда.

Лабильность ферментов
Каталитическая эффективность фермента, как и любой белковой молекулы, зависит от

Возможные пути преобразования глюкозы-6-фосфата.

Известно 6 классов ферментов:
Оксидоредуктазы
Трансферазы
Гидролазы
Лиазы
Изомеразы
Лигазы
Каждый фермент имеет 2 названия. Первое — короткое,

1. Оксидоредуктазы.

Дегидрогеназы.

В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода).

Пример реакции дегидрогенизации.

Оксидазы.

Акцептором электрона служит молекулярный кислород. Пример реакции, катализируемой цитохромоксидазой:

Оксигеназы (гидроксилазы)

Атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату.
Пример

2. Трансферазы.

Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют

Примеры реакций с участием трансфераз.

3. Гидролазы

Катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы

Пример реакции гидролиза белка.

4. Лиазы

К лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём определённую

Примеры реакций с участием лиаз.

5. Изомеразы

Катализируют различные внутримолекулярные превращения. Подразделяют в зависимости от типа реакции

Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции, осуществляя взаимопревращения альдоз и кетоз,

Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют «мутазой», например

6. Лигазы (синтетазы)

Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с

Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или

В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое соединение (не

Гексокиназа катализирует перенос концевого, у-фосфатного остатка молекулы АТФ на глюкозу с

Участие ионов магния в присоединении субстрата в активном центре гексокиназы:

Роль ионов цинка в стабилизации четвертичной структуры алкогольдегидрогеназы.

Участие металлов в окислительно-восстановительных реакциях:

Ионы металлов с переменной валентностью могут также

Схема реакции дегидрирования:

Где АН2 — донор водорода, окисляемый субстрат 1; А

Структура (А) и химическое строение (Б) коферментов FAD.