Лекция_ Классификация белков-2020

Содержание

Слайд 2

План лекции: Принципы классификации белков; Характеристика простых белков; Характеристика сложных белков;

План лекции:
Принципы классификации белков;
Характеристика простых белков;
Характеристика сложных белков;

Слайд 3

Принципы классификации белков по форме белковых молекул глобулярные , фибриллярные по

Принципы классификации белков

по форме белковых молекул
глобулярные , фибриллярные
по молекулярной массе
низкомолекулярные, высокомолекулярные
по

выполняемым функциям
транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.)
по локализации в клетке
ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.
Слайд 4

по структурным признакам и химическому составу: простые и сложные. по локализации

по структурным признакам и химическому составу: простые и сложные.
по локализации

в организме
белки крови , белки печени, белки соединительной ткани
по возможности адаптивно регулировать синтез:
конститутивные, индуцибельные
по продолжительности жизни
быстро обновляющиеся, медленно обновляющиеся
по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям
(семейства белков)
Слайд 5

Классификация белков по форме белковых молекул: Глобулярные Соотношение продольной и поперечной

Классификация белков по форме белковых молекул:
Глобулярные
Соотношение продольной и поперечной осей менее

1:10 (миоглобин, гемоглобин)
Фибриллярные
Соотношение продольной и поперечной осей более 1:10 (коллаген, эластин, миозин)
Слайд 6

Классификация белков по выполняемым функциям : Ферменты – специализированные белки, ускоряющие

Классификация белков по выполняемым функциям :
Ферменты – специализированные белки, ускоряющие течение

химических реакций;
Регуляторные белки
(гормоны – инсулин, соматостатин);
Рецепторные белки;
Транспортные белки (альбумин, гемоглобин);
Структурные белки (коллаген, эластин);
Защитные белки (иммуноглобулины, фибриноген);
Сократительные белки (актин, миозин, тубулин).
Слайд 7

Семейства белков – группы белков, имеющие гомологичные последовательности аминокислот и выполняющие

Семейства белков – группы белков, имеющие гомологичные последовательности аминокислот и выполняющие

родственные функции
Семейство сериновых протеаз;
Суперсемейство иммуноглобулинов (семейство иммуноглобулинов, семейство Т-клеточных антигенраспознающих рецепторов, семейство белков главного комплекса гистосовместимости);
Семейство миоглобина
Слайд 8

Классификация белков по структурным признакам и химическому составу Простые белки представлены

Классификация белков по структурным признакам и химическому составу
Простые белки представлены только

полипептидной цепью, состоящей из аминокислот.
Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу).
Слайд 9

Простые белки гистоны протамины альбумины глобулины проламины и глютелины протеиноиды

Простые белки

гистоны
протамины
альбумины
глобулины
проламины и глютелины
протеиноиды

Слайд 10

Гистоны - тканевые белки, связанные с ДНК хроматина. Признаки гистонов: небольшая

Гистоны - тканевые белки, связанные с ДНК хроматина.

Признаки гистонов:
небольшая молекулярная масса;
поликатионные

белки (pI от 9 до 12, преобладают диаминомонокарбоновые аминокислоты )
имеют только третичную структуру;
сосредоточены в ядрах клеток;
связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов (связь электростатическая)
Слайд 11

Классификация гистонов Принцип классификации (соотношение лизина и аргинина во фракциях) Классы:

Классификация гистонов
Принцип классификации
(соотношение лизина и аргинина во фракциях)
Классы: Н1,

Н2А, Н2В, Н3 и Н4
образуют октамерный белковый комплекс
- нуклеосомный кор
комплекс гистоновых белков с ДНК - нуклеосома
Слайд 12

Функции гистонов Структурная (участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК); 2. Регуляторная

Функции гистонов

Структурная
(участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК);
2. Регуляторная
(способность блокировать

передачу генетической информации от ДНК к РНК).
Слайд 13

Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом

Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом

и структурой.
самые низкомолекулярные белки (М - 4-12 тыс. Да)
обладают резко выраженными основными свойствам (аргинина -80%).
поликатионные белки.
выполняют как и гистоны, структурную функцию, не выполняют регуляторную.
Слайд 14

Альбумины белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс. Да); имеют отрицательный

Альбумины
белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс. Да);
имеют отрицательный заряд

и кислые свойства (ИЭТ - 4,7, содержат много глутаминовой аминокислоты.)
сильно гидратированые белки;
синтезируются в печени
Слайд 15

Функции альбуминов поддержание осмотического давления крови (около 75-80 % осмотического давления

Функции альбуминов

поддержание осмотического давления крови (около 75-80 % осмотического давления крови

приходится на долю альбуминов)
Транспортная (неспецифические переносчики ; транспортируют гормоны, холестерин, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция, длинноцепочные жирные кислоты)
Слайд 16

Глобулины белки с большей, чем альбумины молекулярной массой слабокислые или нейтральные

Глобулины
белки с большей, чем альбумины молекулярной массой
слабокислые или нейтральные белки

(ИЭТ = 6 – 7,3)
обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики; тироксинсвязывающий глобулин)
Слайд 17

Проламины и глютелины. группа растительных белков, которые содержатся исключительно в клейковине

Проламины и глютелины.
группа растительных белков, которые содержатся исключительно в клейковине семян

злаковых растений, где выполняют роль запасных белков.
проламины не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, но растворимы в 70% растворе этанола
содержат 20-25 % глутаминовой кислоты и 10-15 % пролина.
глютелины - нерастворимы в воде, в растворах солей, этаноле. Растворимы в слабых щелочах.
Слайд 18

Протеиноиды белки опорных тканей ( костей, хрящей, сухожилий, связок ) выделяют:

Протеиноиды
белки опорных тканей ( костей, хрящей, сухожилий, связок )
выделяют:
кератины

- белки производных кожи;
коллагены - белки соединительной ткани;
эластин - белок связок, сухожилий.
относятся к фибриллярным;
не гидролизуются в пищеварительном тракте;
Слайд 19

Группы сложных белков (в зависимости от химической природы небелковой части) хромопротеины

Группы сложных белков (в зависимости от химической природы небелковой части)
хромопротеины
углевод

– белковые комплексы
липид – белковые комплексы
нуклеопротеины
фосфопротеины
Слайд 20

Хромопротеины – это сложные белки, простетическая часть которых представлена окрашенным компонентом

Хромопротеины – это сложные белки, простетическая часть которых представлена окрашенным компонентом

(от греч. Chromos – краска) К ним относятся биологически важные белки гемоглобин, миоглобин, а также некоторые ферменты: каталаза, пероксидаза, цитохромы,
Слайд 21

Гемоглобин имеет четвертичную структуру; молекулярная масса 66-68 тыс.Да; соединение гема с

Гемоглобин
имеет четвертичную структуру;
молекулярная масса 66-68 тыс.Да;
соединение гема с белком

глобином;
олигомерный белок, состоящий из 4 субъединиц;
протомеры гемоглобина представляют собой природный координационный комплекс (комплексообразователь Fe 2+ )
Слайд 22

Функция гемоглобина Транспорт газов Кислород (оксигемоглобин) Углекислый газ (карбгемоглобин) Угарный газ (карбоксигемоглобин)

Функция гемоглобина

Транспорт газов
Кислород (оксигемоглобин)
Углекислый газ (карбгемоглобин)
Угарный газ (карбоксигемоглобин)

Слайд 23

Типы гемоглобинов Физиологические (отличаются друг от друга набором полипептидных цепей или

Типы гемоглобинов

Физиологические (отличаются друг от друга набором полипептидных цепей или субъединиц,

образующихся на разных этапах развития организма человека – от эмбрионального до взрослого состояния)
а) примитивный (НвР) появляется на самых ранних стадиях развития эмбриона (1 – 2 недели), тетрамер (2α ,2ε);
б) фетальный гемоглобин НвF (от лат. Fetus – плод), гемоглобина плода тетрамер (2α, 2γ);
в) гемоглобин взрослого НвА, тетрамер (2α, 2β)
Аномальные
обнаружено более 200 и отличаются они составом цепей или заменой аминокислот в полипептидных цепях.
(гемоглобины S,М)
Слайд 24

Миоглобин белок, имеющий третичную структуру. Функции: транспорт кислорода внутри клетки к митохондриям, запасание кислорода в тканях

Миоглобин
белок, имеющий третичную структуру.
Функции:
транспорт кислорода внутри клетки к митохондриям,
запасание

кислорода в тканях
Слайд 25

УГЛЕВОД – БЕЛКОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ комплексы белков с небелковой частью, представленной углеводными компонентами. Виды: ГЛИКОПРОТЕИНЫ ПРОТЕОГЛИКАНЫ

УГЛЕВОД – БЕЛКОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ

комплексы белков с небелковой частью, представленной углеводными компонентами.
Виды:
ГЛИКОПРОТЕИНЫ

ПРОТЕОГЛИКАНЫ
Слайд 26

Гликопротеины - это сложные белки, содержащие олигосахаридные (гликановые) цепи, ковалентно связанные

Гликопротеины - это сложные белки, содержащие олигосахаридные (гликановые) цепи, ковалентно связанные

с белковой основой
Короткие углеводные цепи построены из глюкозамина, галактозамина, глюкозы, галактозы.
Наиболее значимые моносахариды в составе гликопротеинов –
N – ацетилглюкозамин,
N – ацетилгалактозамин,
N – ацетилнейраминовая (сиаловая) кислота
Слайд 27

Функции гликопротеинов : Рецепторная Транспортная осуществляют транспорт гидрофобных веществ и ионов

Функции гликопротеинов :

Рецепторная
Транспортная
осуществляют транспорт гидрофобных веществ и ионов металлов.
функцию переносчика

железа выполняет трансферрин; меди – церулоплазмин; стероидных гормонов – транскортин.
Каталитическая
Углеводный компонент обнаружен в составе некоторых ферментов: энтерокиназа, пероксидаза, глюкозооксидаза, холинэстераза.
Функция защитной смазки
Гликопротеины являются составными веществами муцинов слюны, желудочного и кишечного муцинов.
Участие в процессе свертывания крови
Протромбин, фибриноген – являются белками свертывающей системы крови.
Слайд 28

ПРОТЕОГЛИКАНЫ Это углевод-белковые комплексы, углеводный компонент которых представлен гетерополисахаридами, построенными из

ПРОТЕОГЛИКАНЫ
Это углевод-белковые комплексы, углеводный компонент которых представлен гетерополисахаридами, построенными из большого

числа повторяющихся единиц.
Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы.
В состав протеогликанов входят кислые гетерополисахариды (гликозаминогликаны) линейного строения (гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, гепарин ).
Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц – димеров.
Слайд 29

Функции протеогликанов: являются структурными компонентами межклеточного матрикса; играют важную роль в

Функции протеогликанов:

являются структурными компонентами межклеточного матрикса;
играют важную роль в межклеточных взаимодействиях
-

являясь полианионами они могут присоединять, кроме воды большие количества катионов (Na+, K+, Ca2+) и таким образом участвовать в формировании тургора различных тканей;
- протеогликаны играют роль молекулярного сита в межклеточном матриксе и препятствуют распространению патогенных микроорганизмов.
Слайд 30

ЛИПИД – БЕЛКОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ. Это комплексы белков с липидными компонентами, их

ЛИПИД – БЕЛКОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ.
Это комплексы белков с липидными компонентами, их условно

подразделяют на:
Свободные липопротеины (липопротеины плазмы крови, растворимы в воде)
играют транспортную роль, поэтому их называют - транспортными формами липидов.
Благодаря своей растворимости в водной среде они могут переносить липиды, поступающие в кровь при всасывании из кишечника, а также распределять липиды между тканями.
Структурные протеолипиды (входят в состав биомембран, растворимы в жирах)
Слайд 31

Нуклеопротеины – это сложные белки, небелковая часть которых представлена нуклеиновыми кислотами.

Нуклеопротеины – это сложные белки, небелковая часть которых представлена нуклеиновыми кислотами.
нуклеопротеины

делятся по составу на 2 группы:
рибонуклеопротеины и дезоксирибонуклеопротеины.
Белковая часть нуклеопротеинов содержит простые белки (протамины и гистоны).
Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные соединения, состоящие из мононуклеотидов, т.е. их структурной единицей является мононуклеотид (нуклеотид).
Каждый нуклеотид включает 3 химически различных компонента: моносахарид, азотистое основание, остаток фосфорной кислоты.
Слайд 32

Номенклатура наиболее распространенных нуклеотидов. РИБОНУКЛЕОЗИДМОНОФОСФАТЫ: Аденозинмонофосфат ( АМФ ), адениловая кислота.

Номенклатура наиболее распространенных нуклеотидов.
РИБОНУКЛЕОЗИДМОНОФОСФАТЫ:
Аденозинмонофосфат ( АМФ ), адениловая кислота.
Гуанозинмонофосфат ( ГМФ

), гуаниловая кислота.
Цитидинмонофосфат ( ЦМФ ), цитидиловая кислота.
Уридинмонофосфат (УМФ), уридиловая кислота
ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОЗИДМОНОФОСФАТЫ:
д.Аденозинмонофосфат ( д.АМФ ).
д.Гуанозинмонофосфат ( д.ГМФ ).
д.Цитидинмонофосфат ( д.ЦМФ ).
д.Тимидинмонофосфат (ТМФ ).
Слайд 33

Слайд 34

Фосфопротеины – это сложные белки, содержащие в своем составе в качестве

Фосфопротеины
– это сложные белки, содержащие в своем составе в качестве

простетической части фосфорную кислоту.
Фосфорная кислота связана сложно- эфирной связью с белковой частью молекулы через гидроксильные группы оксиаминокислот (серин, треонин).