Предмет и задачи биохимии. Ферменты, энзимы. (Лекция 2)

Август 8, 2022

Главная
Биология
Предмет и задачи биохимии. Ферменты, энзимы. (Лекция 2)

Содержание

2. Значение ферментов для организма А. Ферменты - биокатализаторы –увеличивают скорость химических реакций Б. Обусловливают превращение веществ
3. Значение знаний о ферментах в медицине Раздел биохимии, изучающий ферменты – энзимология. Индивидуальность клетки во многом
4. Химическая природа, функционально-структурная организация ферментов Все Ферменты только белки – простые или сложные!!! ФЕРМЕНТЫ ПРОСТЫЕ БЕЛКИ-
5. Особенности структурно-функциональной организации Активный центр – участок ( совокупность остатков аминокислот) в трехмерной молекуле белка, с
6. Активный центр Формируется на уровне третичной структуры белка. Выделяют субстратсвязывающий участок и катализирующий. Субстратсвязывающий участок представляет
7. Взаимодействие активного центра фермента с субстратом
8. Активный центр Активный центр – это структура конформационно лабильная. Это обеспечивает уникальное свойство фермента -регуляция активности
9. Основные признаки катализаторов, общие для ферментов и неорганических катализаторов Катализируют только энергетически возможные реакции; Увеличивают скорость
10. Уникальные свойства биокатализаторов- ферментов, отличающие их от неорганических Эти уникальные свойства обусловлены белковой природой, их трехмерной
11. Механизм действия ферментов За счет чего скорость ферментативной реакции выше? За счет снижения энергии активации (снижения
12. Номенклатура ферментов Принято два типа названий ферментов: рабочее или рекомендуемое - название складывается - из названия
13. Классификация ферментов Принцип классификации – тип химической реакции Всего 6 классов ( 6 типов реакций) Классы
14. Активность фермента; определение активности фермента Мера активности фермента – скорость ферментативной реакции. Определить активность фермента (
15. Кинетика ферментативных реакций Ферментативная кинетика изучает зависимость скорости ферментативной реакции от различных факторов. Все они способствуют
16. Кинетика ферментативных реакций 2. скорость зависит от рН растворителя (рН-оптимум)
17. Ферментативная кинетика 3.От концентрации фермента ( при постоянной избыточной концентрации субстрата) [E] V
18. Кинетика ферментативной реакций 4. Скорость реакции от концентрации субстрата ( при постоянной концентрации фермента) Кm (константа
19. Кинетические параметры Константа Михаэлиса - количественно выражается концентрацией субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной
21. Скачать презентацию

Слайд 2

Значение ферментов для организма
А. Ферменты - биокатализаторы –увеличивают скорость химических реакций
Б.

Обусловливают превращение веществ по строго контролируемым метаболическим путям. Эта строгая последовательность реакций обусловлена специфичностью ферментов к своим субстратам ( лигандам)
Метаболический путь – это совокупность последовательных реакций в клетке, в которых превращается конкретное вещество (субстрат)

Слайд 3

Значение знаний о ферментах в медицине
Раздел биохимии, изучающий ферменты –

энзимология.
Индивидуальность клетки во многом определяется набором ферментов, синтез которых генетически запрограммирован.
Энзимопатии – патологии, обусловленные нарушением синтеза или активности ферментов, что приводит к изменениям в организме, которые являются причиной молекулярных болезней .
Возможные причины: генетически обусловленные –врожденные; приобретенные.
Энзимодиагностика. Диагностика , основанная на определении активности в крови ферментов (органоспецифичные), которые являются маркерами повреждения клеток из которых они выходят в кровь при повреждении, вызванных воспалением или др. факторами.
Энзимотерапия. Лечение больного с помощью фармпрепаратов - ферментов

Слайд 4

Химическая природа, функционально-структурная организация ферментов
Все Ферменты только белки – простые или

сложные!!!

ФЕРМЕНТЫ

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ-
ПРОТЕИНЫ

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ - ПРОТЕИДЫ

КОФАКТОР

АПОФЕРМЕНТ

ИОНЫ МЕТАЛЛОВ

КОФЕРМЕНТ-
ОРГАНИЧЕСКОЕ НИЗКОМОЛЕКУЛ. В-ВО

НУКЛЕОТИДЫ

ПРОИЗВОДНЫЕ
ВИТАМИНОВ

ТЕТРАПИРОЛЫ

КОФАКТОР

АПОФЕРМЕНТ

Слайд 5

Особенности структурно-функциональной организации
Активный центр – участок ( совокупность остатков аминокислот)

в трехмерной молекуле белка, с которым связывается комплементарный субстрат.
Апофермент обусловливает специфичность (связывание с комплементарным субстратом);
Кофактор–способствует взаимодействию фермента с субстратом (в активном центре) и часто определяет непосредственно тип химической реакции.
Аллостерический участок (allos-иной) –участок апофермента для связывания с эффектором (вне активного центра)

Слайд 6

Активный центр
Формируется на уровне третичной структуры белка. Выделяют субстратсвязывающий участок и

катализирующий.
Субстратсвязывающий участок представляет совокупность функциональных групп ам-т (ОН,NН,СООН, SН). В состоянии покоя (вне субстрата)группы могут располагаться вдали друг от друга в трехмерной молекуле фермента. В присутствии комплементарного субстрата – функциональные группы субстрата и фермента точечно взаимодействуют, образуя слабые связи и в результате меняется пространственная структура фермента и активный центр становится комплементарным по пространственной форме.
Субстрат индуцирует комплементарность активного центра
Каталитический- совокупность функциональных группы ам-т, которые осуществляют химическое превращение субстрата.
В некоторых молекулах эти участки не имеют четкого пространственного разделения и могут перекрываться.

Слайд 7

Взаимодействие активного центра фермента с субстратом

Слайд 8

Активный центр
Активный центр – это структура конформационно лабильная.
Это обеспечивает уникальное

свойство фермента -регуляция активности фермента.!!!!!

Слайд 9

Основные признаки катализаторов, общие для ферментов и неорганических катализаторов
Катализируют только энергетически

возможные реакции;
Увеличивают скорость реакции за счет снижения энергии активации, т.е. увеличивают долю реакционноактивных молекул при низком энергетическом уровне
Не смещают химическое равновесие обратимых реакции, а ускоряют его наступление;
Не расходуются в процессе реакции.

Слайд 10

Уникальные свойства биокатализаторов- ферментов, отличающие их от неорганических
Эти уникальные свойства

обусловлены белковой природой, их трехмерной пространственной конформацией
1. Специфичность действия.
Свойство обусловлено наличием комплементарного активного центра.
2. Способность менять свою активность (вследствие конформационной лабильности) под воздействием внешних факторов температуры и рН (термолабильность, рН-зависимость), под воздействием эффекторов ( ингибиторы, активаторы – химические соединения – промежуточные, конечные метаболиты, гормоны).
Активность ферментов строго контролируется, что позволяет каждому метаболическому пути менять свою скорость в зависимости от ситуации, в которой находится организм !!!
3. Высокая каталитическая эффективность

Слайд 11

Механизм действия ферментов
За счет чего скорость ферментативной реакции выше?
За счет снижения

энергии активации (снижения энергетического барьера). При этом количество реакционноспособных молекул увеличивается!!!

энергия

Ход реакции

Ферментативная реакция в 3 стадии:

1 E + S ES*

2 ES* EP

3 EP E + P

В комплексе субстрат подвергается превращению при минимальном уровне энергии !!!!

Слайд 12

Номенклатура ферментов
Принято два типа названий ферментов:
рабочее или рекомендуемое -
название складывается

-
из названия основного субстрата+ типа катализируемой реакции + «аза»
лактат + дегидрирование + аза = лактатдегидрогеназа
Систематическое – сложнее –
название складывается -
из названия субстратов + класс химических реакций + «аза»
Лактат : НАД – оксидоредуктаза
1 2 тип реакции
- Тривиальные – пепсин, липаза, амилаза

Слайд 13

Классификация ферментов
Принцип классификации – тип химической реакции
Всего 6 классов ( 6

типов реакций)
Классы делятся на подклассы, подподклассы, в которых уточняется природа субстрата, связи и т.д.
1.Оксидоредуктазы.
2. Трансферазы.
3. Гидролазы.
4. Лиазы
5. Изомеразы.
6. Синтазы (лигазы)

Слайд 14

Активность фермента; определение активности фермента
Мера активности фермента – скорость ферментативной реакции.

Определить активность фермента ( скорость реакции) можно по:
А. количеству продуктов реакции, образовавшихся в ед. времени
Б. количеству превращенного субстрата в ед. времени (остаточной концентрации субстрата)
Активность фермента выражается в ед. активности:
а) стандартная (международная) единица активности –кол-во фермента, которое катализирует превращение 1мкМ субстрата в мин(t 25)
б) удельная активность –число единиц активности на 1 мг белка-носителя ферментативной активности

Слайд 15

Кинетика ферментативных реакций
Ферментативная кинетика изучает зависимость скорости ферментативной реакции от различных

факторов.
Все они способствуют изменению конфигурации молекулы, а значит – активного центра Скорость зависит от: 1. Температуры
( температурный оптимум)

Слайд 16

Кинетика ферментативных реакций
2. скорость зависит от рН растворителя
(рН-оптимум)

Слайд 17

Ферментативная кинетика
3.От концентрации фермента ( при постоянной избыточной концентрации субстрата)
[E]
V

Слайд 18

Кинетика ферментативной реакций
4. Скорость реакции от концентрации субстрата
( при постоянной

концентрации фермента)

Кm (константа Михаэлиса), Vmax (максимальная скорость) – кинетические параметры, характеризующие эффективность ферментов

Слайд 19

Кинетические параметры
Константа Михаэлиса - количественно выражается концентрацией субстрата, при которой скорость

реакции равна половине максимальной скорости
Расчет - на графике зависимости Vреакции от [ S ].
Характеризует – сродство фермента к субстрату.
(Кm – меньше, сродство – больше).
. Максимальная скорость ( Vmax) – скорость, при которой все молекулы фермента связаны с субстратом

Предмет и задачи биохимии. Ферменты, энзимы. (Лекция 2)

Содержание

Значение ферментов для организмаА. Ферменты - биокатализаторы –увеличивают скорость химических реакцийБ.

Значение знаний о ферментах в медицинеРаздел биохимии, изучающий ферменты –

Химическая природа, функционально-структурная организация ферментовВсе Ферменты только белки – простые или

Особенности структурно-функциональной организации Активный центр – участок ( совокупность остатков аминокислот)

Активный центрФормируется на уровне третичной структуры белка. Выделяют субстратсвязывающий участок и

Взаимодействие активного центра фермента с субстратом

Активный центрАктивный центр – это структура конформационно лабильная. Это обеспечивает уникальное

Основные признаки катализаторов, общие для ферментов и неорганических катализаторовКатализируют только энергетически

Уникальные свойства биокатализаторов- ферментов, отличающие их от неорганических Эти уникальные свойства

Механизм действия ферментовЗа счет чего скорость ферментативной реакции выше?За счет снижения

Номенклатура ферментовПринято два типа названий ферментов:рабочее или рекомендуемое - название складывается

Классификация ферментовПринцип классификации – тип химической реакцииВсего 6 классов ( 6

Активность фермента; определение активности ферментаМера активности фермента – скорость ферментативной реакции.

Кинетика ферментативных реакцийФерментативная кинетика изучает зависимость скорости ферментативной реакции от различных

Кинетика ферментативных реакций2. скорость зависит от рН растворителя(рН-оптимум)

Ферментативная кинетика3.От концентрации фермента ( при постоянной избыточной концентрации субстрата)[E] V

Кинетика ферментативной реакций4. Скорость реакции от концентрации субстрата ( при постоянной

Кинетические параметрыКонстанта Михаэлиса - количественно выражается концентрацией субстрата, при которой скорость

Похожие презентации