Структурные особенности белков - ферментов. Мультиферментные комплексы (2 курс)

Содержание

Слайд 2

ОСНОВНЫЕ ТЕРМИНЫ Ферменты - обычно сложные белковые соединения, РНК (рибозимы) или

ОСНОВНЫЕ ТЕРМИНЫ

Ферменты - обычно сложные белковые соединения, РНК (рибозимы) или

их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах, биологические катализаторы.
Для функционирования фермента важно сохранения первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуре.
Катализаторы ускоряют реакцию путём снижения энергии активации
Слайд 3

Ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом,

Ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом,

и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс.
Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата.
Слайд 4

ВЫСОКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ И МОЩНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ Ферментативная реакция сопряжена с перестройкой ковалентных

ВЫСОКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ И МОЩНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ

Ферментативная реакция сопряжена с перестройкой ковалентных связей.


Функциональные группы фермента могут образовывать кратковременные ковалентные связи с субстратом и активировать его для химического превращения; определенная группа моет переноситься с субстрата на фермент. Часто это происходит в пределах активного центра
Слайд 5

По строению ферменты могут быть однокомпонентными, простыми белками, и двухкомпонентными, сложными

По строению ферменты могут быть однокомпонентными, простыми белками, и двухкомпонентными, сложными

белками. Во втором случае в составе фермента обнаруживается добавочная группа небелковой природы.
Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью.
Слайд 6

КОФАКТОРЫ – ИОНЫ МЕТАЛЛОВ Роль металлов в присоединении субстрата в активном

КОФАКТОРЫ – ИОНЫ МЕТАЛЛОВ

Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре

фермента. Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур.
Ионы металлов – стабилизаторы молекулы
Ионы металлов – стабилизаторы активного центра фермента. В некоторых случаях ионы металлов служат «мостиком» между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции
Роль металлов в стабилизации структуры фермента. Ионы металлов обеспечивают сохранение вторичной, третичной, четвертичной структуры молекулы фермента. Такие ферменты в отсутствие ионов металлов способны к химическому катализу, однако они нестабильны.
Слайд 7

МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой

МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ

В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в

единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.
Слайд 8

СТРОЕНИЕ МУЛЬФЕРМЕНТНОГО КОМПЛЕКСА Крайне важно, что построенный из субъединиц фермент проявляет

СТРОЕНИЕ МУЛЬФЕРМЕНТНОГО КОМПЛЕКСА

Крайне важно, что построенный из субъединиц фермент проявляет максимальную

каталитическую активность именно в виде мультимера: диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента. Не все ферменты-мультимеры построены исключительно из каталитически активных протомеров. Наряду с каталитическими в их составе отмечены регуляторные субъединицы, как, например, у аспартат-карбамил трансферазы. Среди Ферментов-мультимеров безусловно преобладают димеры и тетрамеры (их несколько сотен), в меньшей мере распространены гексамеры и октамеры (несколько десятков) и необыкновенно редко встречаются тримеры и пентамеры.
Слайд 9

СТРОЕНИЕ МУЛЬФЕРМЕНТНОГО КОМПЛЕКСА Молекулы Ферментов-мультимеров в ряде случаев составлены из субъединиц

СТРОЕНИЕ МУЛЬФЕРМЕНТНОГО КОМПЛЕКСА

Молекулы Ферментов-мультимеров в ряде случаев составлены из субъединиц двух

типов, обозначаемых условно как субъединицы типа А и В. Они сходны друг с другом, но отличаются по некоторым деталям первичной и третичной структур. В зависимости от соотношения протомеров типа А и В в мультимере последний может существовать в виде нескольких изомеров, которые называют изозимами. Так, при четырех субъединицах возможны 5 изозимов:
Это явление хорошо изучено у фермента, ускоряющего в мышцах превращение молочной кислоты в пировиноградную и обратно с помощью лактатдегидрогеназы:
Слайд 10

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ https://studfile.net/preview/6659418/page:34/ Филиппович – Основы биохимии https://www.brsu.by/sites/default/files/e_editions/aab.pdf

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

https://studfile.net/preview/6659418/page:34/
Филиппович – Основы биохимии
https://www.brsu.by/sites/default/files/e_editions/aab.pdf