Обмен белков и аминокислот

Содержание

Слайд 2

ОСНОВНЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ структурная (эластин, коллаген); сократительная (актин, миозин); транспортная (гемоглобин,

ОСНОВНЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

структурная (эластин, коллаген);
сократительная (актин, миозин);
транспортная (гемоглобин, альбумин);
гормональная (гормоны передней

доли гипофиза, инсулин);
каталитическая (ферменты гликолиза и др.);
иммунная (иммуноглобулины и др.);
гемостатическая (белки свертывания крови и др.);
рецепторная (рецепторы мембран и др.);
энергетическая (источники АТФ и др.);
электроосмотическая (потенциалы возбуждения)
Слайд 3

НЕКОТОРЫЕ ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА БЕЛКОВ ежедневно в организме взрослого человека распадаются до

НЕКОТОРЫЕ ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА БЕЛКОВ
ежедневно в организме взрослого человека распадаются до аминокислот

200–400 г белков;
период полураспада белков длится: одних - несколько секунд и минут, других - часы, дни, недели или даже месяцы;
в организме человека не могут синтезироваться 8 (фен, мет, тре, три, вал, лиз, лей, иле) из 20 протеиногенных аминокислот. Они незаменимые;
единственным источником 8 незаменимых аминокислот и азота являются белки пищи
Слайд 4

в организме животных нет депо аминокислот и белков, они могут лишь

в организме животных нет депо аминокислот и белков, они могут лишь

перераспределяться между отдельными тканями;
физиологический минимум белков в пище 30–40 г/сут.;
норма белка в питании взрослого человека ≈ 0,75 г/кг массы тела (50–80–100 г/сут);
белки обладают выраженной видовой и даже индивидуальной специфичностью;
конечными продуктами распада белков в организме животных являются высокотоксичные
аммиак (0,03 – 0,06 мМ/л),
мочевина (2,5 – 8,3 мМ/л);
для сохранения в организме азотистого баланса белки в составе пищи должны поступать регулярно
Слайд 5

Переваривание белков в желудочно–кишечном тракте биологический смысл переваривания белков - потеря

Переваривание белков в желудочно–кишечном тракте

биологический смысл переваривания белков - потеря

видовой специфичности;
механизм переваривания - гидролиз белков;
класс ферментов – гидролазы, подкласс – пептидазы;
типы разрушаемых связей – внутренние (эндопептидазы), отщепление концевых аминокислот (экзопептидазы);
все протеолитические ферменты вырабатываются в неактивном виде (проферменты)
Слайд 6

РОЛЬ HCl активация пепсиногена; денатурация белков пищи; бактерицидное действие НСl; всасывание железа

РОЛЬ HCl
активация пепсиногена;
денатурация белков пищи;
бактерицидное действие НСl;
всасывание железа

Слайд 7

Слайд 8

гиперхлоргидрия – увеличение содержания свободной соляной кислоты и общей кислотности. Она

гиперхлоргидрия – увеличение содержания свободной соляной кислоты и общей кислотности. Она

чаще всего наблюдается при язвенной болезни желудка, двенадцатиперстной кишки, гастрите;
гипохлоргидрия – уменьшение количества свободной соляной кислоты и общей кислотности. Наблюдается при гастрите, раке желудка, злокачественном малокровии;
ахлоргидрия – полное отсутствие соляной кислоты; общая кислотность значительно снижена, при этом в желудке появляются продукты брожения: молочная, уксусная, масляная кислоты. Наблюдается при хроническом гастрите, раке желудка, злокачественном малокровии;
ахилия – отсутствие секреции желудочного сока, отмечается при злокачественных образованиях желудка

ВИДЫ КИСЛОТНОСТИ ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА

Слайд 9

Нормальные и патологические компоненты желудочного сока

Нормальные и патологические компоненты желудочного сока

Слайд 10

ПРЕВРАЩЕНИЯ НЕГИДРОЛИЗОВАННЫХ ОЛИГОПЕПТИДОВ И НЕВСОСАВШИХСЯ АМК В КИШЕЧНИКЕ (ГНИЕНИЕ)

ПРЕВРАЩЕНИЯ НЕГИДРОЛИЗОВАННЫХ ОЛИГОПЕПТИДОВ И НЕВСОСАВШИХСЯ АМК В КИШЕЧНИКЕ (ГНИЕНИЕ)

Слайд 11

фосфоаденозинфосфосульфат фоми

фосфоаденозинфосфосульфат

фоми

Слайд 12

Слайд 13

Трансаминирование – перенос аминогруппы (– NH2) с аминокислоты на кетокислоту с

Трансаминирование – перенос аминогруппы (– NH2) с аминокислоты на кетокислоту

с образованием новой кетокислоты и новой аминокислоты (без выделения NH3)

трансаминазы

Слайд 14

Дезаминирование аминокислот – это отщепление аминогруппы (-NH2 ) от аминокислоты в

Дезаминирование аминокислот – это отщепление аминогруппы
(-NH2 ) от аминокислоты в

виде аммиака (NH3) с образованием кетокислоты
Слайд 15

Слайд 16

Слайд 17

Затраты энергии – 3 АТФ БИОСИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ АТФ


Затраты энергии –
3 АТФ

БИОСИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ

АТФ

Слайд 18

S-аденозилметионин ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА СЕРУСОДЕРЖАЩИХ АМИНОКИСЛОТ адреналин тимин

S-аденозилметионин

ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА СЕРУСОДЕРЖАЩИХ АМИНОКИСЛОТ

адреналин

тимин

Слайд 19

СИНТЕЗ КРЕАТИНА И КРЕАТИНФОСФАТА Мышцы, мозг

СИНТЕЗ КРЕАТИНА И КРЕАТИНФОСФАТА

Мышцы, мозг

Слайд 20

НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА ТИРОЗИНА И ФЕНИЛАЛАНИНА

НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА ТИРОЗИНА И ФЕНИЛАЛАНИНА

Слайд 21

ОБМЕН ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ

ОБМЕН ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ

Слайд 22

СИНТЕЗ ГЕМА ГЕМОГЛОБИНА

СИНТЕЗ ГЕМА ГЕМОГЛОБИНА

Слайд 23

Слайд 24

Распад гемоглобина в тканях и образование желчных пигментов

Распад гемоглобина в тканях и образование желчных пигментов

Слайд 25

Комплекс альбумин - билирубин доставляется с током крови в печень Механизм

Комплекс альбумин - билирубин доставляется с током крови в печень
Механизм обезвреживания

билирубина - образование коньюгированного с глюкуроновой кислотой нетоксичного диглюкуронида билирубина в печени
Слайд 26

Непрямой билирубин (неконьюгированный, свободный) Прямой билирубин (коньюгированный, связанный)

Непрямой билирубин
(неконьюгированный, свободный)
Прямой билирубин
(коньюгированный, связанный)

Слайд 27

ПРЕОБРАЗОВАНИЕ БИЛИРУБИНА В КИШЕЧНИКЕ

ПРЕОБРАЗОВАНИЕ БИЛИРУБИНА В КИШЕЧНИКЕ

Слайд 28

Слайд 29

Слайд 30

ОБМЕН НУКЛЕОПРОТЕИНОВ

ОБМЕН НУКЛЕОПРОТЕИНОВ

Слайд 31

БИОСИНТЕЗ ПУРИНОВЫХ МОНОНУКЛЕОТИДОВ (АМФ, ГМФ) (de novo ≈ 90%)

БИОСИНТЕЗ ПУРИНОВЫХ МОНОНУКЛЕОТИДОВ (АМФ, ГМФ) (de novo ≈ 90%)

Слайд 32

Слайд 33

Слайд 34

КОНЕЧНЫЙ ПРОДУКТ РАСПАДА ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ – МОЧЕВАЯ КИСЛОТА

КОНЕЧНЫЙ ПРОДУКТ РАСПАДА ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ – МОЧЕВАЯ КИСЛОТА

Слайд 35

Слайд 36

Слайд 37

Слайд 38