Аминокислоты и белки

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Аминокислоты и белки

Содержание

2. Аминокислоты Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой
3. Аминокислоты Аминокислоты, в которых первичная аминогруппа находится в α-положении по отношению к карбоксильной, называются α-аминокислотами. Они
7. Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей,
8. Незаменимые аминокислоты Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин,
9. . Кофигурация аминокислот Каждая α-аминокислота за исключением глицина, содержит асимметрический α-углеродный атом. Аминокислоты, получающиеся в результате
10. Кислотно-основные свойства Константы кислотности и основности для групп –СООН и –NH2 очень малы. Для большинства карбоновых
11. Кислотно-основные свойства
12. Кислотно-основные свойства не ионная форма; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии
13. Изоэлектрическая точка (рI) Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при
14. Способы получения аминокислот Аминирование α-галогензамещенных кислот
15. Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты
16. Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского
17. Способы получения аминокислот Синтез по Габриэлю, при этом вместо α-галогензамещенных кислот следует использовать α-галогенэфиры
18. Способы получения аминокислот Фталимидмалоновый синтез является комбинацией синтеза при помощи малонового эфира и реакции Габриэля
19. Способы получения аминокислот Фталимидмалоновый синтез Все эти методы синтеза приводят к получению рацемической смеси энантиомеров α-аминокислот
20. Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот Корм с добавкой рацемической смеси α-аминокислот Отходы с оптически
21. Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе Метод Ван-Слайка
22. Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе Аминокислоты могут быть проалкилированы по аминогруппе
23. Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе Ацилирование аминокислот по аминогруппе протекает достаточно легко
24. Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе Получение N-ацильных производных используют как метод защиты аминогруппы при проведении
25. Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе После проведения реакции по карбоксильной группе блокирующую группу удаляют гидрированием
26. Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
27. Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
28. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы
29. Химические свойства аминокислот Качественные реакции Ксантопротеиновая реакция
30. Химические свойства аминокислот Качественные реакции Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) Нингидринная реакция
31. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции α-аминокислот Поведение α-, β-аминокислот также аналогично поведению α-, β-оксикислот.
32. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции β-аминокислот
33. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции γ-аминокислот
34. Пептиды и белки Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.
35. Пептиды и белки
36. Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
37. Пептиды и белки
38. Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина.
39. Пептиды и белки
40. Пептиды и белки Структура белков Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в
41. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
42. Пептиды и белки Вторичная структура белков α-спираль молекулы белка
43. Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации,
44. Пептиды и белки Третичная структура белков Третичная структура - пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из
45. Пептиды и белки Третичная структура белков
46. Пептиды и белки Глобулярные белки ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков
47. Пептиды и белки Четвертичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в
48. Пептиды и белки Четвертичная структура белков Четвертичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе
49. Пептиды и белки Денатурация белков Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с
51. Скачать презентацию

Слайд 2

Аминокислоты
Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является

аминокислотой

Слайд 3

Аминокислоты
Аминокислоты, в которых первичная аминогруппа находится в α-положении по отношению к

карбоксильной, называются α-аминокислотами. Они играют важную роль в жизни живых организмов, так как белки с химической точки зрения являются полимерами, образованными из нескольких сотен или даже тысяч остатков α-аминокислот

Слайд 4

Слайд 5

Слайд 6

Слайд 7

Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из

веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма.

Слайд 8

Незаменимые аминокислоты
Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека:
изолейцин, лейцин,

лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

Слайд 9

. Кофигурация аминокислот
Каждая α-аминокислота за исключением глицина, содержит асимметрический α-углеродный атом.

Аминокислоты, получающиеся в результате гидролиза белков, являются оптически активными, и все они имеют одинаковую конфигурацию по α-углеродному атому

Слайд 10

Кислотно-основные свойства
Константы кислотности и основности для групп –СООН и –NH2

очень малы. Для большинства карбоновых кислот Ка~10-5, для алифатических аминов Кb~104, в тоже время для глицина Ка=1,6·10–10, а Кb=2,5·10–12. Их водные растворы ведут себя как растворы веществ с высоким дипольным моментом.

Слайд 11

Кислотно-основные свойства

Слайд 12

Кислотно-основные свойства
не ионная форма; идеализированная аминокислота
цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии

Слайд 13

Изоэлектрическая точка (рI)
Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное

значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально

Слайд 14

Способы получения аминокислот Аминирование α-галогензамещенных кислот

Слайд 15

Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты

Слайд 16

Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского

Слайд 17

Способы получения аминокислот
Синтез по Габриэлю, при этом вместо
α-галогензамещенных кислот следует

использовать
α-галогенэфиры

Слайд 18

Способы получения аминокислот
Фталимидмалоновый синтез является комбинацией синтеза при помощи малонового эфира

и реакции Габриэля

Слайд 19

Способы получения аминокислот
Фталимидмалоновый синтез
Все эти методы синтеза приводят к получению рацемической

смеси энантиомеров α-аминокислот

Слайд 20

Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот
Корм с добавкой рацемической смеси α-аминокислот
Отходы

с оптически активным изомером α-аминокислоты

Очистка

Оптически чистый изомер α-аминокислоты

Слайд 21

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
Метод Ван-Слайка

Слайд 22

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
Аминокислоты могут быть проалкилированы по аминогруппе

Слайд 23

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
Ацилирование аминокислот по аминогруппе протекает достаточно

легко

Слайд 24

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
Получение N-ацильных производных используют как метод

защиты аминогруппы при проведении реакций по карбоксильной группе. При этом следует принимать во внимание легкость снятия защиты – отщепления защищающей группы

Слайд 25

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
После проведения реакции по карбоксильной группе

блокирующую группу удаляют гидрированием

Слайд 26

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе

Слайд 27

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе

Слайд 28

Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы

Слайд 29

Химические свойства аминокислот Качественные реакции
Ксантопротеиновая реакция

Слайд 30

Химические свойства аминокислот Качественные реакции
Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2

)
Нингидринная реакция

Слайд 31

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции α-аминокислот
Поведение α-, β-аминокислот также аналогично

поведению α-, β-оксикислот. При нагревании этил-α-аминобутирата образуется димерный диэтилдикетопиперазин

Слайд 32

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции β-аминокислот

Слайд 33

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции γ-аминокислот

Слайд 34

Пептиды и белки
Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот,

связанных амидной (пептидной) связью.

Слайд 35

Пептиды и белки

Слайд 36

Пептиды и белки
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Слайд 37

Пептиды и белки

Слайд 38

Пептиды и белки
Первичная структура белка инсулина.

Слайд 39

Пептиды и белки

Слайд 40

Пептиды и белки Структура белков
Первичная структура пептидов и белков —

это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Слайд 41

Пептиды и белки Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены

пунктирными линиями) в молекуле полипептида

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.

Слайд 42

Пептиды и белки Вторичная структура белков
α-спираль молекулы белка

Слайд 43

Пептиды и белки Вторичная структура белков
Вторичная структура белка — это

более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.

Слайд 44

Пептиды и белки Третичная структура белков
Третичная структура - пространственное строение

полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
- ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
- ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
- водородные связи;
- гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

Слайд 45

Пептиды и белки Третичная структура белков

Слайд 46

Пептиды и белки Глобулярные белки
ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В

структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют

Слайд 47

Пептиды и белки Четвертичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА

ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

Слайд 48

Пептиды и белки Четвертичная структура белков
Четвертичная структура — взаимное расположение

нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Слайд 49

Пептиды и белки Денатурация белков
Денатурация белков — это разрушение их природной

(нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

Аминокислоты и белки

Содержание

Аминокислоты Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является

АминокислотыАминокислоты, в которых первичная аминогруппа находится в α-положении по отношению к

Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из

Незаменимые аминокислоты Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин,

. Кофигурация аминокислотКаждая α-аминокислота за исключением глицина, содержит асимметрический α-углеродный атом.

Кислотно-основные свойства Константы кислотности и основности для групп –СООН и –NH2

Кислотно-основные свойства

Кислотно-основные свойства не ионная форма; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии

Изоэлектрическая точка (рI) Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное

Способы получения аминокислот Аминирование α-галогензамещенных кислот

Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты

Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского

Способы получения аминокислот Синтез по Габриэлю, при этом вместо α-галогензамещенных кислот следует

Способы получения аминокислот Фталимидмалоновый синтез является комбинацией синтеза при помощи малонового эфира

Способы получения аминокислот Фталимидмалоновый синтезВсе эти методы синтеза приводят к получению рацемической

Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислотКорм с добавкой рацемической смеси α-аминокислотОтходы

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе Метод Ван-Слайка

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе Аминокислоты могут быть проалкилированы по аминогруппе

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе Ацилирование аминокислот по аминогруппе протекает достаточно

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе Получение N-ацильных производных используют как метод

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе После проведения реакции по карбоксильной группе

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе

Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы

Химические свойства аминокислот Качественные реакции Ксантопротеиновая реакция

Химические свойства аминокислот Качественные реакции Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции α-аминокислотПоведение α-, β-аминокислот также аналогично

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции β-аминокислот

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот Реакции γ-аминокислот

Пептиды и белки Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот,

Пептиды и белки

Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Пептиды и белки

Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина.

Пептиды и белки

Пептиды и белки Структура белков Первичная структура пептидов и белков —

Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены

Пептиды и белки Вторичная структура белков α-спираль молекулы белка

Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белка — это

Пептиды и белки Третичная структура белков Третичная структура - пространственное строение

Пептиды и белки Третичная структура белков

Пептиды и белки Глобулярные белкиГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В

Пептиды и белки Четвертичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА

Пептиды и белки Четвертичная структура белков Четвертичная структура — взаимное расположение

Пептиды и белки Денатурация белковДенатурация белков — это разрушение их природной

Похожие презентации

Аминокислоты
Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является

Аминокислоты
Аминокислоты, в которых первичная аминогруппа находится в α-положении по отношению к

Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из

Незаменимые аминокислоты
Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека:
изолейцин, лейцин,

. Кофигурация аминокислот
Каждая α-аминокислота за исключением глицина, содержит асимметрический α-углеродный атом.

Кислотно-основные свойства
Константы кислотности и основности для групп –СООН и –NH2

Кислотно-основные свойства
не ионная форма; идеализированная аминокислота
цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии

Изоэлектрическая точка (рI)
Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное

Способы получения аминокислот
Синтез по Габриэлю, при этом вместо
α-галогензамещенных кислот следует

Способы получения аминокислот
Фталимидмалоновый синтез является комбинацией синтеза при помощи малонового эфира

Способы получения аминокислот
Фталимидмалоновый синтез
Все эти методы синтеза приводят к получению рацемической

Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот
Корм с добавкой рацемической смеси α-аминокислот
Отходы

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
Метод Ван-Слайка

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
Аминокислоты могут быть проалкилированы по аминогруппе

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
Ацилирование аминокислот по аминогруппе протекает достаточно

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
Получение N-ацильных производных используют как метод

Химические свойства аминокислот Реакции по аминогруппе
После проведения реакции по карбоксильной группе

Химические свойства аминокислот Качественные реакции
Ксантопротеиновая реакция

Химические свойства аминокислот Качественные реакции
Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции α-аминокислот
Поведение α-, β-аминокислот также аналогично

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции β-аминокислот

Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции γ-аминокислот

Пептиды и белки
Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот,

Пептиды и белки
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Пептиды и белки
Первичная структура белка инсулина.

Пептиды и белки Структура белков
Первичная структура пептидов и белков —

Пептиды и белки Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены

Пептиды и белки Вторичная структура белков
α-спираль молекулы белка

Пептиды и белки Вторичная структура белков
Вторичная структура белка — это

Пептиды и белки Третичная структура белков
Третичная структура - пространственное строение

Пептиды и белки Глобулярные белки
ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В

Пептиды и белки Четвертичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА

Пептиды и белки Четвертичная структура белков
Четвертичная структура — взаимное расположение

Пептиды и белки Денатурация белков
Денатурация белков — это разрушение их природной