БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Содержание

2. Мышечная ткань –поперечно-полосатая (скелетная и сердечная) и гладкая. Обладает возбудимостью и сократимостью. Поперечно-полосатая состоит из огромных
3. Сердечная мышца – содержит 3 типа клеток: 1.типичные (рабочие) миокардиоциты (одноядерные, с миофибриллами, как в скелетных
5. Гладкая мышечная ткань – образована одноядерными клетками (много митохондрий, ЭПС развит слабо), миозиновые филламенты вне сокращения
6. Саркомер – регулярно повторяющаяся структура (1,8 мкм), до 1000-1200 по длине миофибриллы. Состоит из упорядоченно расположенных
7. Мышечные белки Миофибриллярные (миозин, актин, тропомиозин, тропонин). Растворяются в растворах с высокой ионной силой. Больше всего
8. Фибриллярные белки: Миозин образует темные диски (А) саркомеров, М.м 470 000 Да. 2 полипептидные (тяжелые) цепи
13. Этапы мышечного сокращения и расслабления 1.Гидролиз АТФ миозиновой головкой 2. Связывание комплекса миозин+АДФ+Ф с актином 3.
14. Особенности сокращения сердечной мышцы Источником Ca2+является внеклеточная жидкость. Поэтому, при снижении концентрации кальция во внеклеточной жидкости
15. Особенность сокращения гладкой мышцы Двигательный импульс изменяет проницаемость мембраны не для Na+, а для Са2+,который поступает
16. Роль Са2+в метаболизме мышечной ткани. Связывание Са2+с тропонином С изменяет конформацию тропонин-тропомиозинового комплекса, тем самым освобождает
17. АТФ – зависимые процессы при мышечном сокращении 1. Работа Na +- насоса клеточной мембраны по перемещению
18. Метаболические процессы, поддерживающие необходимую концентрацию АТФ при мышечной работе Креатинфосфокиназная реакция Гликогенолиз, гликолиз Аэробное окисление глюкозы,
20. При интенсивной мышечной работе запас АТФ истощается за 1 секунду! 1.Еще несколько секунд запас АТФ поддерживает
21. В мышцах функционируют разные моторные единицы в составе которых разные мышечные волокна, отличающиеся формами миозина, АТФ-азной
25. Особенности углеводного обмена Поступление глюкозы усиливается при мышечной работе или под влиянием инсулина. В покое –
26. Углеводный обмен Активность ключевых ферментов гликолиза в 20 раз выше, чем в печени. Гликолиз практически необратим,
27. Углеводный обмен После приема углеводной пищи, в покое создается запас гликогена (1-2% от массы ткани). 15
28. Липидный обмен Преобладают реакции катаболизма. Жировые депо могут формироваться в прилежащих к мышцах тканях. В миоцитах
29. L-КАРНИТИН(N-гуанидин-N-метилглицин) Содержание карнитина в мышцах много >>, чем в печени или др. органах. Синтезируется в печени
30. Аминокислотный и белковый обмен Тестостерон активирует синтез белков, кортизол – подавляет. При голодании организм использует мышечные
31. аминокислоты Скелетные мышцы – основной компартмент деградации аминокислот, особенно с разветвленной цепью. В кровь активно поступают
32. Гормонально-метаболическая ситуация в организме при физической нагрузке Скелетные мышцы, имея большую массу (до 50% веса тела)
33. Литература: Трудные вопросы биохимии. Избранные лекции: учебное пособие/ под редакцией Т.С.Федоровой, В.Ю.Сереброва. – Томск: СибГМУ, 2006.-318с.
35. Скачать презентацию

Слайд 2

Мышечная ткань –поперечно-полосатая (скелетная и сердечная) и гладкая. Обладает возбудимостью и

сократимостью. Поперечно-полосатая состоит из огромных клеток, слившихся в симпласт (многоядерных, с миофибриллами толстыми и тонкими) и миосателлитов (одноядерных клеток-спутниц). Миозиновые филламенты постоянно полимеризованы, образуют с актином стабильные комплексы. Низкодифференцированные миосателлиты являются постнатальными стволовыми клетками, начинают делится и обеспечивать рост симпласта в случае повреждения мышцы или усиленной нагрузки.

Слайд 3

Сердечная мышца – содержит 3 типа клеток: 1.типичные (рабочие) миокардиоциты (одноядерные, с

миофибриллами, как в скелетных симпластах 2. атипичные (пейсмейкеры, образующие проводящую систему) 3. секреторные (выделяют натрийуретический фактор). Механизм сокращения сходен со скелетными мышцами, но регуляция работы – другая. Стволовых клеток в миокарде нет, погибающие клетки замещаются соединительнотканными элементами.

Слайд 4

Слайд 5

Гладкая мышечная ткань – образована одноядерными клетками (много митохондрий, ЭПС развит

слабо), миозиновые филламенты вне сокращения деполимеризованы, актиновые нити образуют сеть. Ионы Ca2+освобождаются из пузырьков плазмалеммы, запускают полимеризацию филламентов и сокращение мышцы. Стволовые клетки-предшественники уже детерминированы и мигрируют к местам закладки соответствующих органов. Миоциты растут, увеличивают количество филламентов (возможна как рабочая гипертрофия, так и пролиферация клеток)

Слайд 6

Саркомер – регулярно повторяющаяся структура (1,8 мкм), до 1000-1200 по длине

миофибриллы. Состоит из упорядоченно расположенных миозиновых и актиновых нитей. Укорочение длины саркомера происходит по модели скользящих нитей (Хаксли, Нидергерк, Хэнсон, 1950). Рентгеноструктурный анализ.

Слайд 7

Мышечные белки
Миофибриллярные (миозин, актин, тропомиозин, тропонин). Растворяются в растворах с высокой

ионной силой. Больше всего в симпластах скелетных мышц, менее всего – в гладких миоцитах.
Саркоплазматические (миоглобин,ферменты, кальсеквестрин). Осаждаются в растворах с низкой ионной силой.
Белки стромы (коллаген, эластин). Больше всего в гладких мышцах и миокарде.
Другие белки саркомеров(a-актинин, тайтин).
Формируют правильную сборку саркомеров.
Гистидинсодержащие дипептиды (карнозин и ансерин) –увеличивают АТФ-азную активность миозина, важны для поддержания буферной емкости в миоцитах.

Слайд 8

Фибриллярные белки: Миозин образует темные диски (А) саркомеров, М.м 470 000 Да.

2 полипептидные (тяжелые) цепи по 2000 аминокислот и «головки» по 150-200 аминокислот, ассоциированные с «легкими» цепями. Головки обладают АТФ-азной активностью (Энгельгардт, Любимова). Актин образует светлые диски (I) саркомеров, М.м 42000 Да, глобулярный белок(G) п присутствии АТФ и Mg2+ образует полимер(F) из двух нитей. Тропомиозин – 2 цепи по 284 аминокислоты. Располагается в бороздке полимеризованного актина, стабилизируя тонкие нити саркомера. Тропонин –комплекс из 3 субъединиц: 2 глобулярные I и C и 1 фибриллярная субъединица Т. Тропонин Т связывает комплекс с актином (на каждой 7 глобуле), тропонин I ингибирует реакцию между актином и миозином, тропонин С – связывает Са2+ (4 катиона), ингибируя действие тропонина I.

Слайд 9

Слайд 10

Слайд 11

Слайд 12

Слайд 13

Этапы мышечного сокращения и расслабления
1.Гидролиз АТФ миозиновой головкой
2. Связывание комплекса миозин+АДФ+Ф

с актином
3. Высвобождение АДФ и Ф из актомиозинового комплекса
4. Связывание комплекса миозин – актин с новой молекулой АТФ
5. Расслабление – отделение миозин+АТФ от актина

Слайд 14

Особенности сокращения сердечной мышцы
Источником Ca2+является внеклеточная
жидкость. Поэтому, при снижении
концентрации кальция

во внеклеточной
жидкости сердечная деятельность
прекращается.
Скелетная мышца в этих условиях может сокращаться часами.

Слайд 15

Особенность сокращения гладкой мышцы
Двигательный импульс изменяет проницаемость мембраны не для Na+,

а для Са2+,который поступает в клетку через наружную мембрану (Т- системы канальцев нет).
Далее, Са2+ связывается не с тропонином С, а с кальмодулином и активирует киназу миозина. Фосфорилированный миозин взаимодействует с актином.

Слайд 16

Роль Са2+в метаболизме мышечной ткани.
Связывание Са2+с тропонином С изменяет конформацию тропонин-тропомиозинового

комплекса, тем самым освобождает активный центр актина.
Взаимодействие Са2+ в головкой миозина нейтрализует его отрицательный заряд и сближает АТФ с активным центром АТФ-азы миозина.
Са2+ увеличивает активность креатинфосфокиназы (т.е. увеличивает образование АТФ в первые секунды сокращения)
Са2+активирует киназу фосфорилазы (т.е. увеличивает распад гликогена и концентрацию глюкозы.

Слайд 17

АТФ – зависимые процессы при мышечном сокращении
1. Работа Na +- насоса

клеточной мембраны по перемещению ионов калия и натрия против градиента и обеспечение потенциала +50 мВ.
Еще более существенные затраты АТФ – на возвращение ионных градиентов к исходному уровню.
2. Са2+- насос саркоплазматического ретикулума
3. Превращение химической энергии гидролиза АТФ в механическую энергию сокращения.

Слайд 18

Метаболические процессы, поддерживающие необходимую концентрацию АТФ при мышечной работе
Креатинфосфокиназная реакция
Гликогенолиз,

гликолиз
Аэробное окисление глюкозы, жирных кислот, кетоновых тел
Аденилаткиназная реакция
Природа метаболического топлива различна: в скелетной мышце –окисление жирных кислот в покое и при неинтенсивных сокращениях, анаэробный гликолиз – при экстремальных сокращениях, в сердечной –в большей степени окисление кетоновых тел.

Слайд 19

Слайд 20

При интенсивной мышечной работе запас АТФ истощается за 1 секунду!
1.Еще несколько

секунд запас АТФ поддерживает КРЕАТИНФОСФАТ(запас его в покое в 5 раз больше, чем АТФ).
2. Образующийся АДФ вступает в аденилаткиназную реакцию.
Кроме дополнительного источника АТФ, эти низкоэргические фосфаты (АДФ, АМФ) мощно стимулируют активность ферментов гликогенолиза, гликолиза и окисления жирных кислот, ЦТК и окислительное фосфорилирование.

Слайд 21

В мышцах функционируют разные моторные единицы в составе которых разные мышечные

волокна, отличающиеся формами миозина, АТФ-азной активностью и т.д.

SLOW-ME - медленные, красные волокна. Много миоглобина, волокон,митохондрий.
FAST- ME- быстрые, белые. Больше гликогена, мало миоглобина:
FR – быстро сокращаются , устойчивы к утомлению, много митохондрий.
FF – быстоутомляемые, митохондрий меньше, активен гликолиз (анаэробный метаболизм).

Слайд 22

Слайд 23

Слайд 24

Слайд 25

Особенности углеводного обмена
Поступление глюкозы усиливается при мышечной работе или под

влиянием инсулина. В покое – биосинтез гликогена, при работе – гликолиз или тканевое дыхание и образование АТФ.
Миоциты (особенно медленносокращающиеся –гладкие, сердечная) ,поглощают глюкозу незначительно. При голодании мышцы прекращают использовать глюкозу. Км гексокиназы на 3 порядка ниже, чем в печени. Фосфорилирование глюкозы необратимо.
(гл-6-фосфатазы нет).

Слайд 26

Углеводный обмен
Активность ключевых ферментов гликолиза в 20 раз выше, чем в

печени.
Гликолиз практически необратим, ферментов глюконеогенеза нет.
Пентозофосфатный путь также практически не функционирует (НАДФН в мышцах почти не требуется).
В скелетных мышцах: глю ? ПВК? лактат (ЛДГ5 )? кровь. В печени –глюконеогенез (цикл Кори, снижение лактатацидоза!), в других органах – окисление и образование АТФ.
В сердечной – глю-->ПВК? ацетилКоА;
Лактат (из крови)?ПВК (ЛДГ1 )? ацетил КоА.

Слайд 27

Углеводный обмен
После приема углеводной пищи, в покое создается запас гликогена (1-2%

от массы ткани). 15 мин бега – распадается 100 г гликогена.
Ключевой фермент гликогенолиза –гликогенфосфорилаза активируется фосфорилированием киназой фосфорилазы.
В покое (низкая концентрация Са2+.адреналина и цАМФ) – гликогенфосфорилаза аллостерически активируется АМФ и Фн.
Умеренные нагрузки: раздражение нерва--->повышение конц. Са2+->аллост. активация киназы .фосфорилазы.
Экстрим. сокращение: адреналин->цАМФ->ФПК->фосфорилирование киназы фосфорилазы – активация гликогенфосфорилазы.
Разная степень активации гликогенолиза в соответствием с потребностями в энергии!!!

Слайд 28

Липидный обмен
Преобладают реакции катаболизма.
Жировые депо могут формироваться в прилежащих к мышцах

тканях. В миоцитах биосинтеза жирных кислот и ТАГ не происходит. В покое и при длительной аэробной работе – окисление жирных кислот.
Гладкие мышцы и сердечная и в покое предпочитают глюкозе жирные кислоты и кетоновые тела.
Адреналин в начале работы стимулирует не только гликолиз в мышцах, но и липолиз в жировых депо.
В печени – неполное окисление жирных кислот->кетогенез. Более всего кетоновые тела окисляются сердечной мышцей.

Слайд 29

L-КАРНИТИН(N-гуанидин-N-метилглицин)
Содержание карнитина в мышцах много >>, чем в печени или др.

органах.
Синтезируется в печени и почках из лиз и мет при участии витаминов С, В3, В6, В9, В12, Fe.
Потребность для взрослых до 300 мг/сут, увеличивается в 5-10 раз при серьезных! физических нагрузках.
Содержится в белковых продуктах (мясных. молочных).

Слайд 30

Аминокислотный и белковый обмен
Тестостерон активирует синтез белков, кортизол – подавляет.
При голодании

организм использует мышечные белки как резерв аминокислот (для глюконеогенеза в печени или как источник энергии).
Мерой деградации мышечных белков может служить выделение с мочой метилгистидина (минорная аминокислота, характерная для мышц)

Слайд 31

аминокислоты
Скелетные мышцы – основной компартмент деградации аминокислот, особенно с разветвленной цепью.

В кровь активно поступают глутамин (глутаминсинтазная реакция) и аланин (переаминирование с ПВК), унося азот аммиака в печень и почки.
Удаление ПВК (в виде аланина), как и лактата – предотвращает закисление среды в мышцах и метаболический ацидоз в крови.

Слайд 32

Гормонально-метаболическая ситуация в организме при физической нагрузке
Скелетные мышцы, имея большую массу

(до 50% веса тела) играют огромную роль в обмене веществ всего организма.
Физическая нагрузка приводит к изменению концентрации электролитов (Na+, K+, Ca2+), глюкозы, кислотно-щелочного баланса.
Адреналин способствует перераспределению кровотока и соответственно снабжению О2 работающих мышц.
Инсулин усиливает поступление в миоциты аминокислот, глюкозы, жирных кислот.
В крови увеличивается концентрация аминокислот, органоспецифичных ферментов мышц, лактата. Ацетилхолина, Са2+.

Слайд 33

Литература:
Трудные вопросы биохимии. Избранные лекции: учебное пособие/ под редакцией Т.С.Федоровой, В.Ю.Сереброва.

– Томск: СибГМУ, 2006.-318с. (Статья Тимина О.Е.)
Биохимия. Версия 1.0 /Электрон. ресурс/: Электронное учебное пособие/ Т.Н. Замай, Н.М. Титова и др. –Красноярск: ИПК СФУ, 2008.-
Чиркин А.А., Данченко Е.О. Биохимия

БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Содержание

Мышечная ткань –поперечно-полосатая (скелетная и сердечная) и гладкая. Обладает возбудимостью и

Сердечная мышца – содержит 3 типа клеток: 1.типичные (рабочие) миокардиоциты (одноядерные, с

Гладкая мышечная ткань – образована одноядерными клетками (много митохондрий, ЭПС развит

Саркомер – регулярно повторяющаяся структура (1,8 мкм), до 1000-1200 по длине

Мышечные белкиМиофибриллярные (миозин, актин, тропомиозин, тропонин). Растворяются в растворах с высокой

Фибриллярные белки: Миозин образует темные диски (А) саркомеров, М.м 470 000 Да.

Этапы мышечного сокращения и расслабления1.Гидролиз АТФ миозиновой головкой2. Связывание комплекса миозин+АДФ+Ф

Особенности сокращения сердечной мышцыИсточником Ca2+является внеклеточнаяжидкость. Поэтому, при снижении концентрации кальция

Особенность сокращения гладкой мышцыДвигательный импульс изменяет проницаемость мембраны не для Na+,

Роль Са2+в метаболизме мышечной ткани. Связывание Са2+с тропонином С изменяет конформацию тропонин-тропомиозинового

АТФ – зависимые процессы при мышечном сокращении1. Работа Na +- насоса

Метаболические процессы, поддерживающие необходимую концентрацию АТФ при мышечной работе Креатинфосфокиназная реакцияГликогенолиз,

При интенсивной мышечной работе запас АТФ истощается за 1 секунду! 1.Еще несколько

В мышцах функционируют разные моторные единицы в составе которых разные мышечные

Особенности углеводного обмена Поступление глюкозы усиливается при мышечной работе или под

Углеводный обменАктивность ключевых ферментов гликолиза в 20 раз выше, чем в

Углеводный обменПосле приема углеводной пищи, в покое создается запас гликогена (1-2%

Липидный обменПреобладают реакции катаболизма.Жировые депо могут формироваться в прилежащих к мышцах

L-КАРНИТИН(N-гуанидин-N-метилглицин)Содержание карнитина в мышцах много >>, чем в печени или др.

Аминокислотный и белковый обменТестостерон активирует синтез белков, кортизол – подавляет.При голодании

аминокислотыСкелетные мышцы – основной компартмент деградации аминокислот, особенно с разветвленной цепью.

Гормонально-метаболическая ситуация в организме при физической нагрузкеСкелетные мышцы, имея большую массу

Литература:Трудные вопросы биохимии. Избранные лекции: учебное пособие/ под редакцией Т.С.Федоровой, В.Ю.Сереброва.

Похожие презентации