нервная ткань

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
нервная ткань

Содержание

2. 4. Пептидная конъюгация – связывание с аминокислотой глицин и другими аминокислотами. Характерно для ароматических карбоновых кислот
3. 5. Тиоционатная конъюгация - для обезвреживания эндогенного цианистого иона;
4. Наиболее существенными процессами в биотрансформации считается: • Глюкуронидная конъюгация; • Сульфатная конъюгация; • Глутатионовая конъюгация
5. Клиническая оценка процесса биотрансформации. 1 фаза оценивается по: Антипириновая проба на Цитохром Р450; АДГ-активность как тест
6. 2 фаза оценивается в основном по глутатионовой защите: Содержание глутатиона в его окисленной и восстановленной форме;
7. ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ ЭТАНОЛА В ПЕЧЕНИ 1- окисление этанола NAD+- зависимой алкогольдегидрогеназой (АДГ); 2 - МЭОС -
8. Цитохром Р450-зависимая микросомальная этанолокисляющая система (МЭОС) локализована в мембране гладкого ЭР гепатоцитов. МЭОС играет незначительную роль
9. Окисление этанола каталазой Второстепенную роль в окислении этанола играет каталаза, находящаяся в пероксисомах клеток печени. Этот
10. РЕАКЦИИ БИОАКТИВАЦИИ КСЕНОБИОТИКОВ Реакции биотрансформации, в которых образуются продукты, имеющие большую токсичность по сравнению с исходным
11. ВЛИЯНИЕ КСЕНОБИОТИКОВ НА АКТИВНОСТЬ МИКРОСОМАЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ Многие ксенобиотики влияют на синтез или активность микросомальных монооксигеназ. Наиболее
12. ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА БИОТРАНСФОМАЦИЮ 1) ГЕНЕТИЧЕСКИЕ РАЗЛИЧИЯ 2) ВЛИЯНИЕ ФИЗИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ 3)ПОЛОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ 4) ГОРМОНЫ 5)
13. ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА АКТИВНОСТЬ ВСАСЫВАНИЯ КСЕНОБИОТИКОВ: 1) РАСВОРИМОСТЬ В ЛИПИДАХ 2) ИОНИЗАЦИЯ 3) КИСЛОТНОСТЬ (рН) 4)
14. БИОХИМИЯ НЕРВНОЙ ТКАНИ
15. Нейрохимия – раздел биохимии, изучающий химический состав нервной ткани и особенности ее метаболизма в зависимости от
16. История развития нейрохимии Российская школа- А.В.Палладин, Г.Е.Владимиров, Г.Я.Городисская, Е.М.Хватова Зарубежные школы – Чехия, Германия, США, Франция,
17. Городисская Г.Я.
18. Особенности мозга Гетерогенность –как результат -химический состав и метаболические процессы, протекающие в различных разделах мозга, различны.
19. Химический состав серого и белого вещества мозга
20. Липиды мозга (% )
21. Особенности липидов много нетипичных длинноцепочечных жирных кислот (C28-C32), полиненасыщенных (до 6 двойных связей), с нечетным содержанием
22. Функции липидов Электроизоляция (миелин) Структурная (мембраны) Функциональная(гликолипиды): - специфичность клеточной поверхности -транспорт ионов -образование межклеточных связей
23. Brain lipids as electric insulators
24. Белки головного мозга Нейроспецифические Ca-связывающие белки : -Белок S-100 (белок Мура). Кислый белок, находится в нейроглии.
25. Сократительные белки и белки цитоскелета -α & β Нейротубулины. Тубулин- важнейший сократительный белок подобен актину, обладает
26. Нейроспецифические глиальные белки -α2-гликопротеин. Появляется на 16 недели эмбрионального развития, находится только в астроцитах – маркер
27. Нейроспецифические ферменты - 14-3-2 Белок (нейроспецифическая енолаза). Находится в нейронах, участвует в транспорте веществ аксональным током
28. Секретируемые белки -Нейрофизины. Синтезируются в гипоталамусе, белковые носители нейрогипофизарных гормонов (окситоцина и вазопрессина). -Нейротрофины –общее название
29. Белки миелина Основные белки миелина. Семейство белков, локализованных на цитоплазматической стороне мембраны миелина. Обеспечивают взаимодействие с
30. Пептиды мозга: либерины
31. Пептиды мозга: статины
32. Пептиды мозга: энкефалины и эндорфины
33. Пептиды мозга: гормоны аденогипофиза
34. Пептиды мозга: гормоны нейрогипофиза
35. Пептиды мозга: панкреатические пептиды
36. Пептиды мозга: дельта-сон индуцирующий пептид (ДСИП, дельтаран- лекарственная форма)
37. Пептиды мозга:холецистокинины
38. Пептиды мозга: субстанция Р
39. Другие пептиды мозга
40. Аминокислоты мозга Концентрация аминокислот в 10 раз выше, чем в циркулирующей крови. Основные аминокислоты: - глутамат
41. Аминокислоты мозга ГЛИЦИН – тормозной нейромедиатор в спинном мозге, промежуточном мозге и некоторых отделах головного мозга.
42. Углеводы мозга Низкое содержание глюкозы и гликогена. Концентрация глюкозы в 4 раза ниже, чем в крови.
43. Особенности метаболизма наличие гемато-энцефалического барьера Высокая скорость обменных процессов, особенно окислительных реакций Потребление кислорода достигает 25%
44. Особенности использования энергии поддержание электрохимического градиента К и Na ( 75%) активный транспорт Са Cинтез нейротрансмиттеров
46. Скачать презентацию

Слайд 2

4. Пептидная конъюгация – связывание с аминокислотой глицин и другими аминокислотами.

Характерно для ароматических карбоновых кислот (бензойная к-та).

Слайд 3

5. Тиоционатная конъюгация - для обезвреживания эндогенного цианистого иона;

Слайд 4

Наиболее существенными процессами в биотрансформации считается:
• Глюкуронидная конъюгация;
• Сульфатная конъюгация;
• Глутатионовая

конъюгация

Слайд 5

Клиническая оценка процесса
биотрансформации.
1 фаза оценивается по:
Антипириновая проба на Цитохром Р450;
АДГ-активность

как тест на латентную недостаточность печени (у детей);

Слайд 6

2 фаза оценивается в основном по глутатионовой защите:
Содержание глутатиона в его

окисленной и восстановленной форме;
Активность глутатионтрансферазы;
Содержание глутатиона совместно со всеми ферментами глутатионовой защиты

Слайд 7

ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ ЭТАНОЛА В ПЕЧЕНИ
1- окисление этанола NAD+- зависимой алкогольдегидрогеназой (АДГ);

2 - МЭОС - микросомальная этанолокисляющая система;
3 - окисление этанола каталазой

Слайд 8

Цитохром Р450-зависимая микросомальная этанолокисляющая система (МЭОС) локализована в мембране гладкого ЭР

гепатоцитов. МЭОС играет незначительную роль в метаболизме небольших количеств алкоголя, но индуцируется этанолом, барбитуратами и приобретает существенное значение при злоупотреблении ими. При хроническом алкоголизме окисление этанола ускоряется на 50 - 70% за счёт гипертрофии ЭР и индукции цитохрома Р450 II E1.
С2Н5ОН + NADPH + Н+ +О2 → СН3СНО + NADP+ +2Н2О.

Слайд 9

Окисление этанола каталазой
Второстепенную роль в окислении этанола играет каталаза, находящаяся в

пероксисомах клеток печени. Этот фермент расщепляет примерно 2% этанола, но при этом утилизирует пероксид водорода.
СН3СН2ОН + Н2О2 → СН3СНО + 2Н2О.

Слайд 10

РЕАКЦИИ БИОАКТИВАЦИИ КСЕНОБИОТИКОВ
Реакции биотрансформации, в которых образуются продукты, имеющие большую токсичность

по сравнению с исходным ксенобиотиком, называют реакциями БИОАКТИВАЦИИ
Реакция превращения инсектицида паратиона в параоксон. Паратион-тиофосфат, нейротоксичность основана на взаимодействии ферментом ацетилхолинэстеразой. Сродство этого фермента к параоксону во много раз выше, чем к исходному соединению- паратиону.
Тяжесть отравления этиленгликолем прямо пропорциональна степени окисления его до щавелевой кислоты. В ходе биопревращения щавелевая кислота, способная повреждать паренхиматозные органы и, в частности, почки.

Слайд 11

ВЛИЯНИЕ КСЕНОБИОТИКОВ НА АКТИВНОСТЬ МИКРОСОМАЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ
Многие ксенобиотики влияют на синтез или

активность микросомальных монооксигеназ. Наиболее важно их влияние на цит Р-450.

Этот феномен объясняет привыкание к лекарственным препаратам, если их метаболиты фармакологически неактивны

Слайд 12

ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА БИОТРАНСФОМАЦИЮ
1) ГЕНЕТИЧЕСКИЕ РАЗЛИЧИЯ
2) ВЛИЯНИЕ ФИЗИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ
3)ПОЛОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ
4) ГОРМОНЫ
5)

БЕРЕМЕННОСТЬ
6) ПИТАНИЕ И ДИЕТА
7) ФАКТОРЫ ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ

Слайд 13

ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА АКТИВНОСТЬ ВСАСЫВАНИЯ КСЕНОБИОТИКОВ:
1) РАСВОРИМОСТЬ В ЛИПИДАХ
2) ИОНИЗАЦИЯ
3) КИСЛОТНОСТЬ

(рН)
4) ФЕРМЕНТЫ ЖКТ (инактивируют белки), СОЛИ ЖЕЛЧНЫХ КИСЛОТ (активируют всасывание лекарств)
5) СОСТАВ ПИЩИ
6) МОТОРИКА ЖЕЛУДКА
7) ИНТЕРВАЛ ВРЕМЕНИ МЕЖДУ ЕДОЙ И ПЕРОРАЛЬНЫМ ПОСТУПЛЕНИЕМ КСЕНОБИОТИКА

Слайд 14

БИОХИМИЯ НЕРВНОЙ ТКАНИ

Слайд 15

Нейрохимия – раздел биохимии, изучающий химический состав нервной ткани и особенности

ее метаболизма в зависимости от выполняемых функций

Слайд 16

История развития нейрохимии
Российская школа- А.В.Палладин, Г.Е.Владимиров, Г.Я.Городисская, Е.М.Хватова
Зарубежные школы – Чехия,

Германия, США, Франция, Япония.
С 1953г. –всесоюзные конференции по нейрохимии
С 1966г. Международное нейрохимическое общество

Слайд 17

Городисская Г.Я.

Слайд 18

Особенности мозга
Гетерогенность –как результат -химический состав и метаболические процессы, протекающие в

различных разделах мозга, различны.
Великое разнообразие функций
Интенсивность обмена, поэтому сложно определить химический состав ткани

Слайд 19

Химический состав серого и белого вещества мозга

Слайд 20

Липиды мозга (% )

Слайд 21

Особенности липидов
много нетипичных длинноцепочечных жирных кислот (C28-C32), полиненасыщенных (до 6 двойных

связей), с нечетным содержанием С-атомов.

Слайд 22

Функции липидов
Электроизоляция (миелин)
Структурная (мембраны)
Функциональная(гликолипиды):
- специфичность клеточной поверхности
-транспорт ионов
-образование межклеточных связей
-адаптация зрелой

нервной системы

Слайд 23

Brain lipids as electric insulators

Слайд 24

Белки головного мозга
Нейроспецифические Ca-связывающие белки :
-Белок S-100 (белок Мура). Кислый

белок, находится в нейроглии. Регулятор Са-проницаемости мембран. Участвует в формировании и хранении памяти.
-Синапсины. Семейство белков, регулирующих секрецию нейротрансмиттеров в синапсах за счет фосфорилирования Са-кальмодулин зависимой протеинкиназой.
-синаптобревины,
-синаптофизины,
-синтаксин,
-синаптогамин ,
-синаптопорин.

Слайд 25

Сократительные белки и белки цитоскелета
-α & β Нейротубулины.
Тубулин-

важнейший сократительный белок подобен актину, обладает ГТФ-азной активностью. Ответственен за образование цитоскелета (микротрубочек).
-Нейростенин.
Состоит из 2-х белков: нейрин и стенин. Ответственен за движение аксоплазмы( по типу актомиозина).
-Кинезины.
Суперсемейство моторных белков, которые двигаются по микротрубочкам, используя энергию гидролиза АТФ, т.е. это тубулин-зависимые АТФ-азы. Участвуют в везикулярном транспорте, быстром аксональном транспорте.
-Динеины.
Моторные белки, способные перемещаться по микротрубочкам цитоскелета. Белки движутся от «+»-концов к «–» концам, которые закреплены в районе клеточного центра. В аксонах осуществляют ретроградный транспорт.

Слайд 26

Нейроспецифические глиальные белки
-α2-гликопротеин.
Появляется на 16 недели эмбрионального развития, находится только

в астроцитах – маркер астроцитов.
-глиальный фибриллярный кислый протеин (GFAР).
Образует промежуточные филаменты в астроглии и клетках глиального происхождения, маркер нейроглиальных опухолей

Слайд 27

Нейроспецифические ферменты
- 14-3-2 Белок (нейроспецифическая енолаза). Находится в нейронах, участвует

в транспорте веществ аксональным током от тела к отросткам. Маркер нейробластом.
-Альдолаза мозга (тетрамер C4),
-Арилсульфатаза (BM изоформа),
-Креатинфосфокиназа (BB изоформа),
-ЛДГ (ЛДГ 1,2),
-МАО (MAO, MAO-I, MAO-11 альфа, MAO-11 бета, MAO-111)

Слайд 28

Секретируемые белки
-Нейрофизины.
Синтезируются в гипоталамусе, белковые носители нейрогипофизарных гормонов (окситоцина

и вазопрессина).
-Нейротрофины
–общее название секретируемых белков, поддерживающих жизнеспособность нейронов, стимулирующих их развитие и активность. Эти белки входят в обширное семейство факторов роста, индуцируют ветвление дендритов и рост аксонов в направлении клеток-мишеней, обуславливая пластичность нейрональной ткани (фактор роста нерва (NGF) и нейротрофин-3(NF-3).

Слайд 29

Белки миелина
Основные белки миелина.
Семейство белков, локализованных на цитоплазматической стороне

мембраны миелина. Обеспечивают взаимодействие с липидами мембран, поддерживают стабильность миелиновых мембран
Гидрофобный протеолипидный белок
-поддерживает стабильность миелиновых мембран

Слайд 30

Пептиды мозга: либерины

Слайд 31

Пептиды мозга: статины

Слайд 32

Пептиды мозга: энкефалины и эндорфины

Слайд 33

Пептиды мозга: гормоны аденогипофиза

Слайд 34

Пептиды мозга: гормоны нейрогипофиза

Слайд 35

Пептиды мозга: панкреатические пептиды

Слайд 36

Пептиды мозга: дельта-сон индуцирующий пептид (ДСИП, дельтаран- лекарственная форма)

Слайд 37

Пептиды мозга:холецистокинины

Слайд 38

Пептиды мозга: субстанция Р

Слайд 39

Другие пептиды мозга

Слайд 40

Аминокислоты мозга
Концентрация аминокислот в 10 раз выше, чем в циркулирующей

крови.
Основные аминокислоты:
- глутамат
- глутамин
-ГАМК
- аспартат
- N-ацетиласпартат
-глицин
ГЛУТАМАТ –
- возбуждающий медиатор в коре, гиппокампе, полосатом теле и гипоталамусе
- участвует в регуляции процессов памяти
входит в состав малых и средних регуляторных пептидов мозга( глутатион).В циклической форме (пироглутамат) – в состав нейропептидов (люлиберин, нейротензин, бомбезин).
энергетическая
Обезвреживание аммиака, образование глутамина
Образование ГАМК

Слайд 41

Аминокислоты мозга
ГЛИЦИН – тормозной нейромедиатор в спинном мозге, промежуточном мозге

и некоторых отделах головного мозга. Высокий уровень глицина в плазме и моче свидетельствует о нарушении функций мозга.
ТАУРИН –тормозит синаптическую передачу, обладает противосудорожной активностью, стимулирует репаративные процессы, улучшает метаболизм тканей глаза. Образуется из аминокислоты цистеин.

Слайд 42

Углеводы мозга
Низкое содержание глюкозы и гликогена.
Концентрация глюкозы в

4 раза ниже, чем в крови.
Содержание гликогена в 20 раз ниже, чем в скелетных мышцах.

Слайд 43

Особенности метаболизма
наличие гемато-энцефалического барьера
Высокая скорость обменных процессов, особенно окислительных реакций
Потребление

кислорода достигает 25% от общего потребления всем организмом, у детей до 4-х лет – до 5о%
Активный синтез митохондрий ( на 1нейрон – 776 митохондрий при рождении, к 20 годам – 1400)
Субстратная специфичность окислительных процессов ( до 120 г глюкозы в сутки, 85% - в аэробных процессах, 15% - анаэробный гликолиз, синтез аминокислот, липидов)
Отсутствие значительных энергоресурсов при огромной скорости их расходования. Число оборотов 1 молекулы АТФ -2500 в минуту.

Слайд 44

Особенности использования энергии
поддержание электрохимического градиента К и Na
( 75%)

активный транспорт Са
Cинтез нейротрансмиттеров
Синтез основных молекулярных структур мозга
Сокращение везикул и микротрубочек
Аксональный транспорт
Активный транспорт через ГЭБ

нервная ткань

Содержание

4. Пептидная конъюгация – связывание с аминокислотой глицин и другими аминокислотами.

5. Тиоционатная конъюгация - для обезвреживания эндогенного цианистого иона;

Наиболее существенными процессами в биотрансформации считается:• Глюкуронидная конъюгация;• Сульфатная конъюгация;• Глутатионовая

Клиническая оценка процессабиотрансформации.1 фаза оценивается по:Антипириновая проба на Цитохром Р450; АДГ-активность

2 фаза оценивается в основном по глутатионовой защите:Содержание глутатиона в его

ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ ЭТАНОЛА В ПЕЧЕНИ1- окисление этанола NAD+- зависимой алкогольдегидрогеназой (АДГ);

Цитохром Р450-зависимая микросомальная этанолокисляющая система (МЭОС) локализована в мембране гладкого ЭР

Окисление этанола каталазойВторостепенную роль в окислении этанола играет каталаза, находящаяся в

РЕАКЦИИ БИОАКТИВАЦИИ КСЕНОБИОТИКОВРеакции биотрансформации, в которых образуются продукты, имеющие большую токсичность

ВЛИЯНИЕ КСЕНОБИОТИКОВ НА АКТИВНОСТЬ МИКРОСОМАЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВМногие ксенобиотики влияют на синтез или

ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА БИОТРАНСФОМАЦИЮ1) ГЕНЕТИЧЕСКИЕ РАЗЛИЧИЯ2) ВЛИЯНИЕ ФИЗИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ3)ПОЛОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ4) ГОРМОНЫ5)

ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА АКТИВНОСТЬ ВСАСЫВАНИЯ КСЕНОБИОТИКОВ:1) РАСВОРИМОСТЬ В ЛИПИДАХ2) ИОНИЗАЦИЯ3) КИСЛОТНОСТЬ