Определение биохимии История развития биохимии Понятие «жизнь» Живой организм Строение и функции белков

Сентябрь 2, 2022

Главная
Алгебра
Определение биохимии История развития биохимии Понятие «жизнь» Живой организм Строение и функции белков

Содержание

2. 1) статическая биохимия - это анализ химического состава живых организмов; 2) динамическая биохимия - изучает совокупность
3. Современная биохимия решает следующие задачи: 1. Создание фармацевтических препаратов (гормонов, ферментов), регуляторов роста растений, средств борьбы
4. История развития биохимии В 1903 г. немецкий химик Карл Нойберг впервые использовал термин «биохимия» Однако корни
5. История развития биохимии 16-17 вв – немецкий врач- ятрохимик Парацельс выдвинул прогрессивное по тем временам предположение
6. История развития биохимии В 1814 г. – русский ученый Кирхгофф описал осахаривание крахмала под действием фермента
7. История развития биохимии 20 в. - Фишер обосновал пептидная теория строения белков Кнооп, Ленинджер – обосновали
8. Биохимия – теоретическая основа биологии и медицины. Цель биохимии – применять знания, полученные при изучении биохимии,
9. Главным для медицинской биохимии является выяснение функционального, то есть биологического назначения всех химических веществ и физико-химических
10. Медицинская биохимия Клиническая биохимия Патологическая биохимия Нормальная биохимия
11. Нормальная биохимия – наука, которая с помощью биохимических методов на уровне молекул , клеточных органелл ,
12. «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их
13. Основная структурная единица всех форм жизни – клетка. При большом разнообразии клеток их объединяет наличие обязательных
14. Определение Физико-химические свойства Стереохимия Современная рациональная классификация Образование пептидных связей Аминокислоты
15. Аминокислоты – это производные карбоновых кислот, в которых один из водородов углеродной цепи замещен на R.
16. Физико-химические свойства α-АК являются строительными блоками, из которых образуются белковые полипептидные цепи (ППЦ) и, собственно, сами
17. В зависимости от рН–среды АК могут быть в виде анионов, катионов, нейтральных биполярных ионов или в
18. Что такое изоэлектрическая точка белка? Величина рН, при которой в водном растворе преобладает цвиттер-ион, т.е. равновесная
19. Стереохимия аминокислот Важным свойством АК является их оптическая активность в водных растворах. Это свойство АК обусловлено
20. Структурные изомеры – это вещества с одинаковой Mr, но различной последовательностью связывания атомов в молекуле.
21. Стереоизомеры – это изомеры с одинаковой последовательностью соединения атомов, но с различным их расположением в пространстве.
22. Если 2 стереоизомера относятся друг к другу как предмет и его зеркальное отражение, их называют энантиомерами.
23. Рацематы не обладают оптической активностью. По пространственному расположению атомов и радикалов вокруг хирального центра различают аминокислоты
24. По аналогии, в аминокислотах если NH2–группа расположена справа от оси СООН-R, то это Д–АК, а если
25. Современная рациональная классификация аминокислот I – Неполярные гидрофобные аминокислоты – их 8.
26. II –Полярные гидрофильные незаряженные аминокислоты – их 7.
27. III – Отрицательно заряженные кислые аминокислоты
28. IV Положительно заряженные основные аминокислоты
29. II. Биологическая классификация. 1) Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать
30. III. Химическая классификация. По строению бокового радикала различают алифатические, ароматические, серусодержащие, оксиаминокислоты, диаминомонокарбоновые, дикарбоновые аминокислоты и
31. Образование пептидных связей. α–СООН группа одной аминокислоты может реагировать с α–NH2 группой другой аминокислоты с образованием
32. Пептиды пишутся и читаются с N–конца. Пептидная связь, образуемая аминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей:
33. Белки , как уникальный класс биополимеров Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, построенные из остатков
34. Отличия живой природы от неживой 1) способность живых организмов к воспроизводству себе подобных; 2) сократимость, движение;
35. Белки являются важнейшим субстратом жизни, т.к. обладают рядом особенностей : молекулы белков отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры
36. обладая разнообразными химическими радикалами аминокислотных остатков в составе полипептидных цепей, белковые молекулы способны вступать в разнообразные
37. Физико-химические свойства белков 1. Высокая вязкость белковых растворов. 2. Водные растворы белков имеют ясно выраженный коллоидный
38. Заряд белковой молекулы Белковые растворы - коллоидные растворы с разными свойствами. Белки бывают кислыми и основными:
39. 1. Высаливание белков: (NH4)SO4 - снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет все виды своей структуры, все
40. Элементный состав белков В белках содержится С – до 55%; О– 20-25%; N – 16%, а
41. Синтез белков очень сложен и трудоемок, поэтому реально лучше выделить белки из природных источников. Белки обладают
42. Последовательность операций по выделению белков обычно состоит в следующем: Гомогенизация - измельчение биологического материала 2. Экстракция
43. МЕТОДЫ ВЫДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ Высаливание - процесс осаждения белка из раствора под действием соли - снимается только
44. Мономеры или структурные звенья белков. Их можно определить путем кислотного гидролиза белков. Мономерами белков являются α-аминокислоты
45. ОБРАЗОВАНИЕ ДИПЕПТИДА СТРОЕНИЕ ПЕПТИДА
46. Сложная структурная организация. Белки обладают сложной пространственной организацией для реализации биологической активности Белкам присуща денатурация, что
47. Классификация белков по форме молекул (глобулярные или фибриллярные); по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.); по
48. Классификация белков по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.); по возможности адаптивно регулировать
49. Формы белковых молекул Если исходить из отношения осей (продольной и поперечной), можно выделить следующие классы белков.
50. Формы белковых молекул Глобулярные белки водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. К ним относятся
51. Формы белковых молекул Мембранные белки имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны
52. Функции белков Каталитическая Ферменты Сократительная Актин, миозин Регуляция работы генов Гистоны, негистоновые ядерные белки Гормональная Обмен
53. УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКА Первичная структура Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом,
54. Вторичная структура Пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав белка. Вторичная
55. Основные характеристики α-спирали 1. α-Спираль стабилизируется водородными связями между атомом водорода, присоединенным к атому азота пептидной
56. Основные характеристики α-спирали 4. α-Спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму
57. α -Спираль С=О и N-Н – ковалентные связи -О….Н- - водородные связи
58. β-структура Это слоистые структуры, образуемые при сочетании участков полипептидной цепи, находящихся в β-конформации, т.е. в виде
59. β-структура
60. Третичная структура Это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться
61. Гидрофильные радикалы аминокислот стремятся образовать водородные связи с водой и поэтому располагаются на поверхности белков. Они
62. ТИПЫ СВЯЗЕЙ, ВОЗНИКАЮЩИХ ПРИ ФОРМИРОВАНИИ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА 1.ИОННЫЕ СВЯЗИ 2.ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ 3.ГИДРОФОБНЫЕ СВЯЗИ 4.ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
63. Четвертичная структура Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не
64. Многие олигомерные белки содержат два или четыре протомера и называются димерами или тетрамерами соответственно. Олигомерные белки
65. Формирование трехмерной структуры белков – важный биологический процесс, т.к. от него зависит их биологическая функция. Процесс
66. Шапероны, защищающие белки от денатурирующих воздействий, относят к белкам теплового шока (БТШ). При действии стрессовых факторов
69. Наиболее изученный пример белка, имеющего четвертичную структуру - гемоглобин. Молекула гемоглобина построена из 4-субъединиц с молекулярной
70. Большой интерес представляет интерес взаимосвязи структуры гемоглобина с его функцией – способностью связывать, переносить и отдавать
71. СТРОЕНИЕ ГЕМА, ВХОДЯЩЕГО В СОСТАВ ГЕМОГЛОБИНА РАСПОЛОЖЕНИЕ ГЕМА В АКТИВНОМ ЦЕНТРЕ АПОГЕМОГЛОБИНА (БЕЛКОВОЙ ЧАСТИ ГЕМОГЛОБИНА)
72. ДЕНАТУРАЦИЯ Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, легко разрушаются, что
73. Денатурация При воздействии на белки определенными агентами может нарушаться пространственная структура белка. Первичная структура не изменяется,
74. Большинство белков теряют биологическую активность в присутствии кислот или оснований, мочевины, тяжелых металлов (Ag, Pb, Hg),
75. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов глутаминовой и аспарагиной кислот и катионных
76. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды
77. Если полипептидная цепь белка содержит более 200 аминокислот, то ее пространственная структура сформирована в виде двух
79. Соединение, с которым взаимодействует белок, называется лигандом (субстраты ферментов, кофакторы (ионы металлов), ингибиторы (ацетилхолин – нейромедиатор,
81. Скачать презентацию

Слайд 2

1) статическая биохимия - это анализ химического состава живых организмов;
2)

динамическая биохимия - изучает совокупность превращения веществ и энергии в организме;
3) функциональная биохимия - исследует процессы, лежащие в основе различных проявлений жизнедеятельности.

Биохимия – это наука о химическом составе живой материи, химических процессах, происходящих в живых организмах, а также связи этих превращений с деятельностью органов и тканей.

Слайд 3

Современная биохимия решает следующие задачи:
1. Создание фармацевтических препаратов (гормонов, ферментов), регуляторов

роста растений, средств борьбы с вредителями, пищевых добавок (биотехнология).
2. Разработка новых методов и средств диагностики и лечения наследственных заболеваний, канцерогенеза, природы онкогенов и онкобелков.
3. Разработка методов генной и клеточной инженерии для получения принципиально новых пород животных и форм растений с более ценными признаками.
4. Изучение молекулярных основ памяти, психики, биоэнергетики, питания .
и целый ряд других задач.

Слайд 4

История развития биохимии
В 1903 г. немецкий химик Карл Нойберг впервые

использовал термин «биохимия»
Однако корни уходят в глубокую древность: на основе биохимических процессов развивались производства сыроварения, хлебопечения, виноделия, выделка кожи и многое другое
Необходимость борьбы с болезнями заставила задуматься о превращении веществ в организме , и поиске объяснения целебным свойствам растений
Авиценна ( 10-11 век) – разработал первую химическую классификацию веществ, применяемых в медицине – «Канон врачебной науки»
Средние века – «алхимия» - попытки создания химическим путем «панацеи» от всех болезней

Слайд 5

История развития биохимии
16-17 вв – немецкий врач- ятрохимик Парацельс выдвинул

прогрессивное по тем временам предположение о тесной связи химии и медицины
Валь-Гель-Монт высказался о наличии в живых организмах факторов, участвующих в различных химических процессах
17-18 вв – М.В. Ломоносов и Лавуазье открыли законы сохранения массы. Лавуазье показал, что при горении , так и при дыхании поглощается кислород и выделяется углекислый газ
Выделено огромное количество органических соединений растительного и животного происхождения
Реомюр и Спалланцони положили начало изучению ферментов пищеварительных соков

Слайд 6

История развития биохимии
В 1814 г. – русский ученый Кирхгофф описал

осахаривание крахмала под действием фермента амилазы
В 1839 г. – Либих выяснил, что главные компоненты животных и растений – это белки , жиры и углеводы
В 1854 г. – Бертло провел синтез жиров
В 1861 г. – Бутлеров – синтез углеводов
Открытие аминокислот при изучении продуктов гидролиза белков
в 1869 г. - открытие швейцарским ученым Мишером ДНК привело к изучению нуклеиновых кислот .
Поставлены первые опыты по взаимопревращению жиров, белков, углеводов.
Возникло учение о витаминах (Лунин, Эйкман, Функ и другие), о ферментах (Манасеина, Павлов), гормонах (Бернар).

Слайд 7

История развития биохимии
20 в. - Фишер обосновал пептидная теория

строения белков
Кнооп, Ленинджер – обосновали окисление и биосинтез жирных кислот
Кребс, Мейергоф – созданы схемы биохимических превращений углеводов и образования АТФ.
Заложены серьезные основы к развитию таких направлений как биоэнергетика, генная инженерия, молекулярная биология и др.
Достижения биохимии широко применяются в народном хозяйстве, фармации и в медицине .

Слайд 8

Биохимия – теоретическая основа биологии и медицины.
Цель биохимии – применять

знания, полученные при изучении биохимии, для изучения других дисциплин (физиология, патофизиология, фармакология, микробиология и мн. др.), а также в профессиональной деятельности врача для выявления нормы и патологии.

Слайд 9

Главным для медицинской биохимии является выяснение функционального, то есть биологического назначения

всех химических веществ и физико-химических процессов в живом организме, а также механизм нарушения этих функций при разных заболеваниях.

Слайд 10

Медицинская биохимия
Клиническая биохимия
Патологическая биохимия
Нормальная биохимия

Слайд 11

Нормальная биохимия – наука, которая с помощью биохимических методов на уровне

молекул , клеточных органелл , клеток и органов , организма в целом, их взаимосвязи изучает нормальное течение физиологических процессов
Патологическая биохимия – экспериментально- теоретическая наука, которая с помощью биохимических методов на уровне молекул , клеточных органелл , клеток и органов , организма в целом, их взаимосвязи изучает этиологию, патогенез, течение заболевания, особенности процесса выздоровления и реабилитации
Клиническая биохимия – это клинико - диагностическая наука, в задачи которой входят разработка и использование стандартных методов диагностики, контроля над течением заболевания с позиции биохимии.

Слайд 12

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный

обмен веществ с окружающей их внешней средой. причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка» Ф. Энгельс

"Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенные из биополимеров — белков и нуклеиновых кислот"
М. В. Волькенштейн
На основании последних научных достижений современной биологической науки дано следующее определение жизни: "Жизнь — это открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы совокупностей живых организмов, построенные из сложных биологических полимеров — белков и нуклеиновых кислот".

Слайд 13

Основная структурная единица всех форм жизни – клетка. При большом разнообразии

клеток их объединяет наличие обязательных надмолекулярных образований , которые необходимы для реализации воспроизведения и обмена: мембрана, митохондрии , ядро и т.д.
При изучении химического состава этих обязательных образований обнаружено большое разнообразие молекулярных структур: макромолекулы: белки, углеводы, липиды, низкомолекулярные биологически активные органические вещества и минеральные вещества.
В живых клетках происходит синтез множества органических молекул, среди которых главную роль играют полимерные макромолекулы – белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды. Особая роль в жизнедеятельности живых организмов принадлежит белкам

Слайд 14

Определение
Физико-химические свойства
Стереохимия
Современная рациональная классификация
Образование пептидных связей
Аминокислоты

Слайд 15

Аминокислоты – это производные карбоновых кислот, в которых один из водородов

углеродной цепи замещен на R.

Слайд 16

Физико-химические свойства
α-АК являются строительными блоками, из которых образуются белковые полипептидные

цепи (ППЦ) и, собственно, сами белки. Аминокислоты – это производные карбоновых кислот, в которых один из водородов углеродной цепи замещен на R.
Путем гидролиза из животных белков выделяют 19-25 α-АК, но обычно их получают 20.
Аминокислоты – это бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся при высоких температурах (>250 oС). Легко растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях. Имея в своем составе NH2–группу основного характера и COOH– с кислыми свойствами, АК обладают амфотерностью. В водных растворах α-АК в основном существуют в виде биполярных ионов или цвиттер-ионов с диссоциированной COO––группой и протонированной NH3+ –группой.

цвиттер-ион

Слайд 17

В зависимости от рН–среды АК могут быть в виде анионов, катионов,

нейтральных биполярных ионов или в виде смеси их форм. В сильнокислой среде АК присутствуют в виде катионов (q +) в сильнощелочной среде – в виде анионов (–q)

Слайд 18

Что такое изоэлектрическая точка белка?
Величина рН, при которой в водном

растворе преобладает цвиттер-ион, т.е. равновесная концентрация «+» и «–» q аминокислот, а также белков, называется изоэлектрической точкой (pI). При достижении такой рН белок становится неподвижным в электрическом поле и выпадает в осадок, что используется в электрофоретических методах анализа белков и аминокислот.

Слайд 19

Стереохимия аминокислот
Важным свойством АК является их оптическая активность в

водных растворах. Это свойство АК обусловлено наличием в их структуре хирального атома С.
Хиральным атомом или хиральным центром называется атом, у которого все связи замещены различными радикалами (R):
Оптически неактивной является только АК глицин, которая не имеет хирального центра.
Существуют два вида изомеров – структурные и стереоизомеры.

Слайд 20

Структурные изомеры – это вещества с одинаковой Mr, но различной последовательностью

связывания атомов в молекуле.

Слайд 21

Стереоизомеры – это изомеры с одинаковой последовательностью соединения атомов, но с

различным их расположением в пространстве.

Слайд 22

Если 2 стереоизомера относятся друг к другу как предмет и

его зеркальное отражение, их называют энантиомерами.
Энантиомеры всегда проявляют одинаковые химические и физические свойства за исключением одного – направления вращения плоскости поляризованного луча. Энантиомер, вращающий плоскость поляризации по часовой стрелке, называется правовращающим («+»), а против часовой стрелки – левовращающим («–»).
Природные аминокислоты являются как «+», так и «–».
Смесь равного количества молекул правого и левого энантиомеров называется рацемической смесью.

Слайд 23

Рацематы не обладают оптической активностью. По пространственному расположению атомов и радикалов

вокруг хирального центра различают аминокислоты Д– и L–ряда. Для определения принадлежности АК к Д– или L–ряду сравнивают конфигурацию ее хирального центра с энантиомером глицеральдегида (ГА).

Слайд 24

По аналогии, в аминокислотах если NH2–группа расположена справа от оси СООН-R,

то это Д–АК, а если слева – L–АК.

Слайд 25

Современная рациональная классификация аминокислот
I – Неполярные гидрофобные аминокислоты – их

Слайд 26

II –Полярные гидрофильные незаряженные аминокислоты – их 7.

Слайд 27

III – Отрицательно заряженные кислые аминокислоты

Слайд 28

IV Положительно заряженные основные аминокислоты

Слайд 29

II. Биологическая классификация.
1) Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека

и должны обязательно поступать с пищей (вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен) и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым (арг, гис).
2) Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека (глутаминоваякислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин).

Слайд 30

III. Химическая классификация.
По строению бокового радикала различают алифатические, ароматические,

серусодержащие, оксиаминокислоты, диаминомонокарбоновые, дикарбоновые
аминокислоты и иминокислоты.

Слайд 31

Образование пептидных связей.
α–СООН группа одной аминокислоты может реагировать с α–NH2

группой другой аминокислоты с образованием пептидных связей. Пептидные цепи белков – это линейные полимеры α–АК, соединенных пептидной связью. Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками, цепь повторяющихся групп –NH–CH–CO– называется пептидным остовом. Аминокислотный остаток, имеющий свободную NH2–группу называется N–концевым, а имеющий свободным α–карбоксигруппу – С–концевым. Пептиды пишутся и читаются с N–конца. Пептидная связь, образуемая аминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей: у атома азота пептидной группы отсутствует водород, вместо него имеется связь с R. Пептидные связи очень прочные, для их неферментного гидролиза in vitro требуются жесткие условия: высокие to и p, кислая среда, длительное время. In vivo, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов (E), называемых протеазами или пептидгидролазами. Полипептидная теория строения белков была предложена в 1902 г. Э.Фишером, в ходе дальнейшего развития биохимии эта теория была экспериментально доказана

Слайд 32

Пептиды пишутся и читаются с N–конца. Пептидная связь, образуемая аминогруппой пролина,

отличается от других пептидных связей: у атома азота пептидной группы отсутствует водород, вместо него имеется связь с R. Пептидные связи очень прочные, для их неферментного гидролиза in vitro требуются жесткие условия: высокие to и p, кислая среда, длительное время. In vivo, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов (E), называемых протеазами или пептидгидролазами. Полипептидная теория строения белков была предложена в 1902 г. Э.Фишером, в ходе дальнейшего развития биохимии эта теория была экспериментально доказана

Слайд 33

Белки , как уникальный класс биополимеров
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие

органические соединения, построенные из остатков α-аминокислот .
Белки также называют протеинами (греч. protos – первый, важнейший). Белкам принадлежит решающая роль во всех процессах жизнедеятельности, они не встречаются в неживой природе.

Слайд 34

Отличия живой природы от неживой
1) способность живых организмов к

воспроизводству себе подобных;
2) сократимость, движение;
3) высокий уровень структурной организации;
4) способность к эффективному преобразованию и использованию энергии;
5) обмен с окружающей средой и саморегуляция химических превращений.
Все эти свойства живой природы в большей мере обусловлены наличием в ней белков. Таким образом, белки составляют основу структуры и функций живых организмов

Слайд 35

Белки являются важнейшим субстратом жизни, т.к. обладают рядом особенностей
: молекулы

белков отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры при строгой ее специфичности у данного белка
белкам присуща способность к внутримолекулярным взаимодействиям, что обеспечивает динамичность структуры их молекул, изменчивость и пластичность их формы, обратимость переходов из глобулярного состояния в фибриллярное

Слайд 36

обладая разнообразными химическими радикалами аминокислотных остатков в составе полипептидных цепей, белковые

молекулы способны вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия как с друг другом, так и с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами, образуя надмолекулярные комплексы.
молекулы белков закономерно изменяют свою структуру под влиянием внешнего воздействия и восстанавливают исходное состояние. Многие белки способны ускорять каталитически химические реакции, протекающие в живом организме

Слайд 37

Физико-химические свойства белков
1. Высокая вязкость белковых растворов.
2. Водные растворы белков

имеют ясно выраженный коллоидный характер. Стабилизация коллоидных растворов белков обеспечивается зарядом частиц коллоидного раствора.
3. Способность белковых растворов к набуханию в больших пределах.
4. Растворы белков оптически активны, подвижны в электрическом поле, поглощают УФ-лучи при 280 нм.
5. Благодаря наличию свободных СООН– и NH2– групп проявляют амфотерные свойства. Кроме того, белки имеют высокую Mr, обладают изоэлектрической и изоионной точкой, денатурируют и ренатурируют и т.д.

Слайд 38

Заряд белковой молекулы
Белковые растворы - коллоидные растворы с разными свойствами.
Белки

бывают кислыми и основными:
Кислые белки содержат много глу и асп, у которых есть дополнительные карбоксильные и меньше аминогрупп.
В щелочных белках много лиз и арг.
Каждая молекула белка в водном растворе окружена гидратной оболочкой, так как у белков за счет аминокислот есть много гидрофильных группировок (-СООН, -ОН, -NH2, -SH).
В водных растворах белковая молекула имеет заряд. Заряд белка в воде может меняться в зависимости от РН.
Осаждение белков. У белков есть гидратная оболочка, заряд, препятствующий склеиванию. Для осаждения необходимо снять гидратную оболочку и заряд. Реакции осаждения делят на два вида:

Все белки имеют хоть одну свободную -NH и - СООН группы

Слайд 39

1. Высаливание белков: (NH4)SO4 - снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет

все виды своей структуры, все связи, сохраняет нативные свойства. Такие белки можно затем вновь растворить и использовать.
2. Осаждение с потерей нативных свойств белка - процесс необратимый. С белка снимается гидратная оболочка и заряд, нарушаются различные свойства в белке. Например соли меди, ртути, мышьяка, железа, концентрированные неорганические кислоты - HNO3, H2SO4, HCl, органические кислоты, алкалоиды - танины, йодистая ртуть. При кипячении молекулы белков начинают хаотично двигаться, сталкиваются, снимается заряд, уменьшается гидратная оболочка. Для обнаружения белков в растворе применяются: цветные реакции; реакции осаждения

Слайд 40

Элементный состав белков
В белках содержится С – до 55%;

О– 20-25%; N – 16%, а также S, P, Mg и др. Доля азота в отличие от других элементов примерно одинакова и составляет 16% и содержание белка в материале часто определяют по количеству азота (сжигание по Къельдалю).
Исключение составляет белки-протамины, которые содержат ~30% N. Относительная молекулярная масса белков (Mr) очень велика: от ≈6000Да до нескольких миллионов Да.
Например, Mr инсулина = 5733 Да, а вируса табачной мозаики – 40 млн.Да

Слайд 41

Синтез белков очень сложен и трудоемок, поэтому реально лучше выделить белки

из природных источников. Белки обладают особой чувствительностью к химическим реагентам (кислоты, щелочи) и легко разрушаются.
Белки очень легко теряют свои природные, нативные свойства и переходят в денатурированное состояние. Чтобы избежать денатурации белка в процессе его выделения, все операции проводят в мягких условиях (температуре не выше +5оС), избегая действия химических реагентов.
Впервые белок (клейковина) был выделен из пшеничной муки, потом белок молока – казеин.
Для успешного выделения белка из биологического объекта необходимо тонкое измельчение тканей клеточных стенок.

Слайд 42

Последовательность операций по выделению белков обычно состоит в следующем:
Гомогенизация -

измельчение биологического материала
2. Экстракция извлечение белков, перевод белков в растворенное состояние
3. Выделение исследуемого белка из смеси других белков, т.е. очистка и получение индивидуального белка.

Слайд 43

МЕТОДЫ ВЫДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ
Высаливание - процесс осаждения белка из раствора

под действием соли - снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет все виды своей структуры, все связи, сохраняет нативные свойства. Такие белки можно затем вновь растворить и использовать
2. Электрофорез - основан на способности различных белков перемещаться под действием электрического поля с неодинаковой скоростью в растворе, на влажной фильтровальной бумаге
3. Хроматография (адсорбция, расщепление) афинная, ионообменная - разделение белковых смесей через колонку, заполненную адсорбентом (производные целлюлозы и сефадекса, несущие ионоонменные группировки, силикагель
4. Диализ - в течение нескольких суток пропускают воду через сосуд, в который погружен диализационный мешочек, с раствором белка
5. Гидролиз - белок нагревают с растворами кислот (20%-ный HCl) или щелочей при температуре 100-105оС в течение суток
7. Ультрацентрифугирование

Слайд 44

Мономеры или структурные звенья белков.
Их можно определить путем кислотного

гидролиза белков. Мономерами белков являются α-аминокислоты (АК) L-ряда. Соединение АК в полипептидную цепь (ППЦ) происходит посредством ковалентных пептидных связей
–CO–NH–

Слайд 45

ОБРАЗОВАНИЕ ДИПЕПТИДА
СТРОЕНИЕ ПЕПТИДА

Слайд 46

Сложная структурная организация.
Белки обладают сложной пространственной организацией для реализации биологической

активности
Белкам присуща денатурация, что отсутствует у искусственно созданных пептидов

Слайд 47

Классификация белков
по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);
по молекулярной массе

(низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);
по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);
по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);
по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);

Слайд 48

Классификация белков
по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);
по

возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);
по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Слайд 49

Формы белковых молекул Если исходить из отношения осей (продольной и

поперечной), можно выделить следующие классы белков.

Фибриллярные белки : образуют полимеры, их структура обычно высоко регулярна и поддерживается взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся коллаген, эластин, кератин , фибрин

Слайд 50

Формы белковых молекул
Глобулярные белки водорастворимы, общая форма молекулы более или

менее сферическая. К ним относятся белки плазмы крови: инсулин, альбумины и глобулины плазмы, многие ферменты

Слайд 51

Формы белковых молекул
Мембранные белки имеют пересекающие клеточную мембрану домены,

но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Слайд 52

Функции белков
Каталитическая Ферменты
Сократительная Актин, миозин
Регуляция работы
генов Гистоны, негистоновые ядерные белки
Гормональная

Обмен веществ (инсулин, глюкагон, ТТГ)
Защитная Иммунная система (иммуноглобулины),
Свертывание крови фибриноген, факторы свертывания
Регуляторная Кальмодулин
Структурная Коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке
Транспортная Альбумины (переносят билирубин, жирные кислоты), гемоглобин (кислород), липопротеины (липиды)
Питательная Белок молока (казеин)

Слайд 53

УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКА
Первичная структура
Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются

не случайным образом, а расположены в определенном порядке. Эту линейную последовательность называют первичной структурой белка. Первичная структура каждого белка закодирована в участке ДНК, называемом геном. Информация, находящееся в гене в процессе синтеза белка переписывается на мРНК, а затем, на рибосоме происходит сборка первичной структуры каждого белка.

Слайд 54

Вторичная структура
Пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами,

входящими в состав белка.
Вторичная структура может быть регулярной (α-спираль, β-спираль, складчатый р-слой)
α-Спираль В данном типе структуры пептидная цепь закручивается в виде спирали за счет образования водородных связей между пептидными группами.

Слайд 55

Основные характеристики α-спирали
1. α-Спираль стабилизируется водородными связями между атомом водорода,

присоединенным к атому азота пептидной группы, и карбонильным кислородом остатка, отстоящего от данного вдоль цепи на четыре позиции.
2. В образовании водородной связи участвуют все пептидные группы. Это обеспечивает максимальную стабильность α-спирали.
3. В образование водородных связей вовлечены все атомы азота и кислорода пептидных групп, что в значительной мере снижает гидрофильность α-спиральных областей и увеличивает их гидрофобность.

Слайд 56

Основные характеристики α-спирали
4. α-Спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой

конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии.
5. В цепи из L-аминокислот правая спираль, обычно обнаруживаемая в белках, намного стабильнее левой.

Слайд 57

α -Спираль
С=О и N-Н – ковалентные связи
-О….Н- - водородные связи

Слайд 58

β-структура
Это слоистые структуры, образуемые при сочетании участков полипептидной цепи, находящихся

в β-конформации, т.е. в виде линейно построенных пептидных фрагментов.
Линейная конформация этих фрагментов удерживается благодаря возникновению водородных связей между параллельно идущими участками полипептидной цепи.
Подобные структуры представлены в волокнистых белках (фиброин шелка). Однако и в глобулярных белках β-структуры присутствуют систематически и часто превалируют над α-структурами.

Слайд 59

β-структура

Слайд 60

Третичная структура
Это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между

радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.
В формировании третичной структуры белка участвуют гидрофобные взаимодействия между гидрофобными радикалами аминокислот.
Третичная структура - высшая форма организации мономерных белков.

Слайд 61

Гидрофильные радикалы аминокислот стремятся образовать водородные связи с водой и поэтому

располагаются на поверхности белков. Они также взаимодействуют друг с другом с помощью ионных и водородных связей.
Ионные связи могут возникать между отрицательно заряженными карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженными группами радикалов лизина, аргинина и гистидина. Водородные связи возникают между гидрофильными группами.
Особое значение в поддержании третичной структуры белка придают дисульфидным мостикам, именно они в ряде белков прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи по отношению друг к другу.

Слайд 62

ТИПЫ СВЯЗЕЙ, ВОЗНИКАЮЩИХ
ПРИ ФОРМИРОВАНИИ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА
1.ИОННЫЕ СВЯЗИ
2.ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ
3.ГИДРОФОБНЫЕ

СВЯЗИ
4.ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ

Слайд 63

Четвертичная структура
Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей,

связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой.
Такие агрегаты стабилизируются водородными связями и
электростатическими взаимодействиями между остатками, находящимися на поверхности полипептидных цепей. Подобные белки называют олигомерами, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи – протомерами, мономерами или субъединицами.

Слайд 64

Многие олигомерные белки содержат два или четыре протомера и называются димерами

или тетрамерами соответственно.
Олигомерные белки играют особую роль во внутриклеточной регуляции: их протомеры могут слегка менять взаимную ориентацию, что приводит к изменению свойств олигомера.

Слайд 65

Формирование трехмерной структуры белков – важный биологический
процесс, т.к. от него зависит

их биологическая функция.
Процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру – фолдинг белков.
Для многих белков фолдинг протекает при участии шаперонов.
1. С молекулярной массой от 100 до 110 кД
2. С молекулярной массой от 83 до 90 кД (Ш-90)
3. С молекулярной массой от 66 до 78 кД (Ш-70),
осуществляют защиту реакционно-способных
радикалов в период синтеза белка
4. Ш-60 связывается с белком гидрофобными
участками
5. Ш-40

Слайд 66

Шапероны, защищающие белки от денатурирующих воздействий, относят к белкам теплового шока

(БТШ).
При действии стрессовых факторов в клетке усиливается синтез БТШ. Имея высокое сродство к гидрофобным участкам денатурированных белков, они препятствуют их денатурации и восстанавливают нативную конформацию белков.

Слайд 67

Слайд 68

Слайд 69

Наиболее изученный пример белка, имеющего четвертичную структуру - гемоглобин.
Молекула гемоглобина

построена из 4-субъединиц с молекулярной массой 17 кДа каждая.
Первичная, вторичная, третичная структуры субъединиц молекулы гемоглобина полностью расшифрованы. Они оказались попарно идентичными и были названы субъединицами типа α и β.
4 субъединицы (две типа α и две типа β) соединяются в единую молекулу гемоглобина.

Слайд 70

Большой интерес представляет интерес взаимосвязи структуры гемоглобина с его функцией –

способностью связывать, переносить и отдавать кислород.
Непосредственно молекула кислорода присоединяется к железу (2+), закрепленному в центре молекуле гема, который, в свою очередь удерживается в гидрофобном кармане каждой из субъединиц, будучи присоединен координационными связями к имидазольным радикалам гистидина.
Присоединение кислорода к железу идет без изменения валентности последнего на одну из его свободных координационных связей, при этом радиус атома железа (2+) уменьшается и он вместе с кислородом перемещается в плоскость порфирированного кольца. Здесь он удерживается до тех пор, пока молекула гемоглобина не будет перенесена в ткань с более низким содержанием кислорода, где и происходит обратный процесс отдачи кислорода.

Слайд 71

СТРОЕНИЕ ГЕМА, ВХОДЯЩЕГО В СОСТАВ ГЕМОГЛОБИНА
РАСПОЛОЖЕНИЕ ГЕМА В АКТИВНОМ ЦЕНТРЕ

АПОГЕМОГЛОБИНА
(БЕЛКОВОЙ ЧАСТИ ГЕМОГЛОБИНА)

Слайд 72

ДЕНАТУРАЦИЯ
Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной

структуры белка, легко разрушаются, что приводит к потере его биологической активности.
Такое разрушение нативной структуры называют денатурацией. При денатурации олигомерного белка происходит диссоциация на протомеры, которая может сопровождаться или не сопровождаться изменением их конформации.

Слайд 73

Денатурация
При воздействии на белки определенными агентами может нарушаться пространственная структура белка.

Первичная структура не изменяется, изменяются нативные свойства белка, он перестает функционировать.
Факторы: 1) термические (кипячение); 2) химические (кислоты, щелочи); 3) радиоактивное излучение.
Белок может ренатурировать. Для этого необходимо очень короткое воздействие агентов.

Слайд 74

Большинство белков теряют биологическую активность в присутствии кислот или оснований, мочевины,

тяжелых металлов (Ag, Pb, Hg), органических растворителей, при нагревании, при интенсивном встряхивании раствора. Денатурированные белки обычно менее растворимы в воде и часто из водного раствора выпадают в осадок.
Это свойство широко используется в клинической лаборатории. Пробы крови или сыворотки, взятые для анализа на содержание в них малых молекул (глюкозы, мочевой кислоты, лекарственных препаратов), сначала обрабатывают трихлоруксусной кислотой для осаждения белка. Осадок удаляют центрифугированием, а свободную от белка надосадочную жидкость анализируют.

Слайд 75

Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов глутаминовой

и аспарагиной кислот и катионных радикалов лизина, аргинина и гистидина. Степень ионизации функциональных групп этих радикалов зависит от рН среды.
При рН 7 все ионогенные группы белка находятся в ионизированном состоянии. В кислой среде увеличение концентрации Н+ приводит к уменьшению отрицательного заряда белков (-СОО- + Н+→ -СООН), в щелочной среде связывание избытка ОН- с Н+, образующимися при диссоциации NH3+ приводит к уменьшению положительного заряда (-NH3+ +OH- →-NH2 + H2O).
Значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд, называют изоэлектрической точкой. Белки, имеющие суммарный положительный или отрицательный заряд, лучше растворимы, чем белки, находящиеся в изоэлектрической точке и могут двигаться в электрическом поле. Положительно заряженные белки движутся к катоду (-), а отрицательно заряженные – к аноду (+), что важно знать при проведении электрофореза белков

Слайд 76

Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

Слайд 77

Если полипептидная цепь белка содержит более 200 аминокислот, то ее пространственная

структура сформирована в виде двух или более доменов.
Домен – это часть полипептидной цепи, образующая подобие глобулы, которая может быть связана с другими доменами этой же цепи. Домены можно выделить, действуя на белок протеолитическими ферментами, легко разрывающими пептидные связи на участке полипептидной цепи, расположенной между доменами.
Кластеры - скопления однотипных группировок на поверхности белковой молекулы, способные связывать другие молекулы. Разновидности - гидрофобные,сульфгидрильные, железо-серные, карбоксильные и т.д.
третичная структура - высшая форма организации мономерных белков.

Слайд 78

Слайд 79

Соединение, с которым взаимодействует белок, называется лигандом (субстраты ферментов, кофакторы (ионы

металлов), ингибиторы (ацетилхолин – нейромедиатор, нарушающий проведение нервного импульса через синапсы) и активаторы ферментов (адреналин – нейромедиатор симпатической нервной системы, протомеры в олигомерном белке).
Лиганд присоединяется к специальному участку на поверхности белковой молекулы – центру связывания (активному центру). Это – участок белковой молекулы, состоящий из аминокислотных остатков, сближенных при формировании третичной структуры и отвечающий за специфическое взаимодействие с лигандом. Взаимодействие лиганда с центром связывания осуществляется по принципу комплементарности (ключ к замку). Комплементарность – это пространственное и химическое соответствиелиганда и центра связывания белка.
Образование комплексов белков с другими веществами - непременное условие реализации всех функций белков. Общебиологическое правило: все функции организма осуществляются при обязательном участии белков.

Определение биохимии История развития биохимии Понятие «жизнь» Живой организм Строение и функции белков

Содержание

1) статическая биохимия - это анализ химического состава живых организмов; 2)

Современная биохимия решает следующие задачи: 1. Создание фармацевтических препаратов (гормонов, ферментов), регуляторов

История развития биохимииВ 1903 г. немецкий химик Карл Нойберг впервые

История развития биохимии16-17 вв – немецкий врач- ятрохимик Парацельс выдвинул

История развития биохимииВ 1814 г. – русский ученый Кирхгофф описал

История развития биохимии 20 в. - Фишер обосновал пептидная теория

Биохимия – теоретическая основа биологии и медицины. Цель биохимии – применять

Главным для медицинской биохимии является выяснение функционального, то есть биологического назначения

Медицинская биохимияКлиническая биохимияПатологическая биохимияНормальная биохимия

Нормальная биохимия – наука, которая с помощью биохимических методов на уровне

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный

Основная структурная единица всех форм жизни – клетка. При большом разнообразии

Определение Физико-химические свойстваСтереохимияСовременная рациональная классификацияОбразование пептидных связей Аминокислоты

Аминокислоты – это производные карбоновых кислот, в которых один из водородов

Физико-химические свойстваα-АК являются строительными блоками, из которых образуются белковые полипептидные

В зависимости от рН–среды АК могут быть в виде анионов, катионов,

Что такое изоэлектрическая точка белка?Величина рН, при которой в водном

Стереохимия аминокислот Важным свойством АК является их оптическая активность в

Структурные изомеры – это вещества с одинаковой Mr, но различной последовательностью

Стереоизомеры – это изомеры с одинаковой последовательностью соединения атомов, но с

Если 2 стереоизомера относятся друг к другу как предмет и

Рацематы не обладают оптической активностью. По пространственному расположению атомов и радикалов

По аналогии, в аминокислотах если NH2–группа расположена справа от оси СООН-R,

Современная рациональная классификация аминокислот I – Неполярные гидрофобные аминокислоты – их

II –Полярные гидрофильные незаряженные аминокислоты – их 7.

III – Отрицательно заряженные кислые аминокислоты

IV Положительно заряженные основные аминокислоты

II. Биологическая классификация.1) Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека

III. Химическая классификация. По строению бокового радикала различают алифатические, ароматические,

Образование пептидных связей.α–СООН группа одной аминокислоты может реагировать с α–NH2

Пептиды пишутся и читаются с N–конца. Пептидная связь, образуемая аминогруппой пролина,

Белки , как уникальный класс биополимеровБелки – это высокомолекулярные азотсодержащие

Отличия живой природы от неживой 1) способность живых организмов к

Белки являются важнейшим субстратом жизни, т.к. обладают рядом особенностей: молекулы

обладая разнообразными химическими радикалами аминокислотных остатков в составе полипептидных цепей, белковые

Физико-химические свойства белков1. Высокая вязкость белковых растворов. 2. Водные растворы белков

Заряд белковой молекулыБелковые растворы - коллоидные растворы с разными свойствами. Белки

1. Высаливание белков: (NH4)SO4 - снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет

Элементный состав белков В белках содержится С – до 55%;

Синтез белков очень сложен и трудоемок, поэтому реально лучше выделить белки

Последовательность операций по выделению белков обычно состоит в следующем: Гомогенизация -

МЕТОДЫ ВЫДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВВысаливание - процесс осаждения белка из раствора

Мономеры или структурные звенья белков. Их можно определить путем кислотного

ОБРАЗОВАНИЕ ДИПЕПТИДАСТРОЕНИЕ ПЕПТИДА

Сложная структурная организация.Белки обладают сложной пространственной организацией для реализации биологической

Классификация белков по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);по молекулярной массе

Классификация белковпо локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);по