Будова та функції білків

Август 8, 2022

Главная
Биология
Будова та функції білків

Содержание

2. Біополімери – це органічні речовини, що складаються з повторюваних структурних одиниць – мономерів. До біополімерів належать
3. Білки – це високомолекулярні природні полімери, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних пептидними групами Число
4. РІЗНОМАНІТНІСТЬ білків за складом за формою молекули
5. До складу білкових речовин входять: Карбон, Гідроген, Оксиген, Нітроген, Сульфур, Фосфор. Гемоглобін – C3032H4816O872N780S8Fe4. Молекулярна маса
6. У процесі біосинтезу білка до його складу включаються 20 амінокислот. Амінокислоти можуть з’єднуватися одна з одною
7. Рівні організації білкової молекули Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків у
8. Вторинна структура — локальне впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками і гідрофобними взаємодіями.
9. Третинна структура — повна просторова будова цілої білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної.
10. Четвертинна структура — структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, які в даному контексті
11. Хімічні властивості білків Денатурація (згортання, втрата природних властивостей, зберігається первинна структура білка) Чинники денатурації: концентровані кислоти
12. Функції білків в організмі Будівельна – вони є основою біологічних мембран. З білків складаються мікротрубочки та
13. Сигнальна – здатність “розпізнавати” специфічні хімічні сполуки і певним чином на них реагувати. Скорочувальна – забезпечує
15. Скачать презентацию

Слайд 2

Біополімери – це органічні речовини, що складаються з повторюваних структурних одиниць

– мономерів. До біополімерів належать мономери білків, що становлять 10 – 20% від сирої маси та 50 – 80% від сухої маси клітини.
Білки – це органічні сполуки, полімери, мономерами в яких є амінокислоти.
Амінокислоти – це невеликі за розміром органічні сполуки , у молекулі яких одночасно містяться аміногрупа та карбоксильна група.

Слайд 3

Білки – це високомолекулярні природні полімери, молекули яких побудовані із залишків

амінокислот, з'єднаних пептидними групами

Число амінокислотних залишків може бути від декількох десятків до декількох тисяч
Молекулярна маса білків від 6500 (інсулін) до 32 млн. (білок вірусу грипу)
Молекулярна маса гемоглобіну крові
(С738 Н1166N203O208S2Fe)4

Слайд 4

РІЗНОМАНІТНІСТЬ білків
за складом
за формою молекули

Слайд 5

До складу білкових речовин входять: Карбон, Гідроген, Оксиген, Нітроген, Сульфур, Фосфор.

Гемоглобін – C3032H4816O872N780S8Fe4.
Молекулярна маса білків коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів.
Mr білка яйця = 36 000,
Mr білка мязів = 1 500 000

Якісний склад білків

Білок
Оксиген
19% - 24%
Карбон
50% - 55%
Нітроген
15% - 19%
Гідроген
6% - 7%

Слайд 6

У процесі біосинтезу білка до його складу включаються 20 амінокислот.
Амінокислоти можуть

з’єднуватися одна з одною через спільні для них групи. Між амінокислотами, що з’єдналися, виникає пептидний зв’язок.

Слайд 7

Рівні організації білкової молекули
Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність,

тобто послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна структура кодується відповідним геном і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка.

Слайд 8

Вторинна структура — локальне впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками

і гідрофобними взаємодіями.

Слайд 9

Третинна структура — повна просторова будова цілої білкової молекули, просторове взаємовідношення

вторинних структур одна до одної.
Третинна структура загалом стабілізується нелокальними взаємодіями, найчастіше формуванням гідрофобного ядра, а також завдяки утворенню водневих зв'язків, солевих містків, інших типів іонних взаємодій, дисульфідних зв'язків між залишками цистеїну.

Слайд 10

Четвертинна структура — структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових

молекул, які в даному контексті називають субодиницями. Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію називається білковим комплексом.

Слайд 11

Хімічні властивості білків
Денатурація (згортання, втрата природних властивостей, зберігається первинна структура

білка)
Чинники денатурації: концентровані кислоти та луги; отрути рослинного та тваринного походження; високі температури; ультрафіолетове та радіоактивне опромінення.
Гідроліз (повна втрата усіх структур білка та утворення вільних амінокислот)
Білок+ Н2О амінокислоти
Кольорові реакції
ксантопротеїнова реакція (взаємодія розчину білка з нітратною кислотою, утворений білий осад нагрівають до появи жовтого забарвлення);
біуретова реакція (взаємодія розчину білка з купрум (ІІ) гідроксидом до утворення фіолетового розчину).
* Ренатурація – процес відновлення структури білка

Слайд 12

Функції білків в організмі
Будівельна – вони є основою біологічних мембран. З

білків складаються мікротрубочки та мікронитки, які виконують роль скелета. Скріплюють клітинні структури. У хрящах і сухожиллях – колаген, у зв’язках – еластин, у кістках – осин, волосся, нігті, пір’я – кератин
Захисна – запобігання ушкодженням клітин, органів і організму в цілому, захист від паразитів і сторонніх білків.
Регуляторна – регулювання активності обміну речовин. Це гормони білкової породи чи ферменти.

Слайд 13

Сигнальна – здатність “розпізнавати” специфічні хімічні сполуки і певним чином на

них реагувати.
Скорочувальна – забезпечує здатність клітини, тканини чи організму змінювати форму, рухатись
Запасаюча – деякі білки відкладаються про запас