Содержание
- 2. Ферме́нты или энзи́мы (от лат. fermentum, англ. ensimo — закваска и ζύμη, zyme — дрожжи) —
- 4. В 1833 году Пайен и Персо обнаружили в осадке, образующимся при добавлении спирта к солодовому экстракту,
- 5. Процесс брожения катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти
- 6. Ввел в употребление термин – энзим. Вилли Кюне
- 7. Получил систему ферментов, осуществляющих брожение, из дрожжевого экстракта, не содержащего дрожжевых клеток. Эдуард Бухнер
- 8. На основании своих наблюдений над субстратами известной структуры, выдвинул свое знаменитое положение о том, что субстрат
- 9. Изучение основного свойства ферментов их – специфичность, невозможно без выделения индивидуальных ферментов в чистом виде. Рихард
- 10. Классификация ферментов В 1961 г в Москве V Международный биохимический союз принял современную классификацию ферментов. В
- 12. Оксидоредуктазы Если рассматривать все подклассы, то в них выделяются группы ферментов, действующие на:1.1. CH-OH группу доноров;
- 13. Систематическое название Характеристика фермента Часто такое название длинно и сложно для использования, поэтому как производное систематического
- 14. Тривиальное название Изучая физиологию пищеварения, обнаружил в желудочном соке особое вещество, переваривающее пищу, которое назвал «пепсин».
- 15. Изоферменты Изоферменты, изоэнзимы, изозимы — множественные формы одного фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию,
- 16. Лактатдегидрогеназа
- 17. Креатинкиназа Изоформы ММ может повышаться при травмах и повреждениях скелетных мышц. Изоформа ВВ не может проникнуть
- 18. Зимогены Зимоген — функционально неактивный профермент, который активируется при посттрансляционном удалении из молекулы фрагмента, способствующего поддержанию
- 19. Мультимолекулярные ферментные системы - ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные
- 20. Пируватдегидрогеназа E. coli. Пируватдегидрогеназа
- 21. Рибозимы Рибозимы - каталитически активные молекулы РНК.
- 22. абзимы Антитела, помимо связывания и удаления антигена, способны проявлять ферментативную активность. Такие антитела получили название абзимов
- 23. Строение ферментов Ферменты — биологические катализаторы белковой природы (от греч. enzyme — в дрожжах или от
- 24. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР- часть молекулы фермента где происходит связывание и превращение субстрата. Чаще всего в каталитических центрах
- 25. Аллостерический центр - участок молекулы фермента вне его активного центра - Регуляторный центр http://bono-esse.ru/blizzard/A/Chimia/Bio_chinija/Stroenie_fermentov.html http://old.ssmu.ru/ofice/f4/biochemistry/uthebnik/11.htm
- 26. Аминокислоты, образующие активный центр Участок связывания Каталитический участок Активный центр Строение активного центра фермента
- 27. Аллостерический центр – регуляторний центр фермента, с которым взаємодействуют эффекторы (+) - активаторы (-) - ингибиторы
- 28. Специфичность ферментов абсолютная субстратная специфичность - превращение только одного, строго определенного субстрата; Аргиназа – расщепление аргинина
- 29. Лабильность ферментов Конформация белка (лат. conformatio - форма, постоение и расположение) – пространственное расположение атомов в
- 30. Е S E + S ES EP E + P Сближение и ориентация субстрата относительно активного
- 31. Механизм действия ферментов Энергия активации (Ea) – энергия, необходимая для того, чтобы заставить вещества вступить в
- 32. Cпецифичность Избирательная способность фермента катализировать строго определенную реакцию. Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата.
- 33. Абсолютная специфичность – избирательная способность фермента катализировать только одно из возможных превращений единственного субстрата. Относительная специфичность
- 34. Ингибирование ферментов ОБРАТИМЫЕ КОНКУРЕНТНЫЕ НЕКОНКУРЕНТНЫЕ БЕСКОНКУРЕНТНЫЕ НЕОБРАТИМЫЕ
- 35. Зарин ингибирует фермент ацетилхолинэстеразу путём формирования ковалентного соединения. Содержание ацетилхолина в синаптической щели растёт, и возбуждающие
- 36. Обратимое ингибирование конкурентное неконкурентное бесконкурентное
- 37. Единицы активности ферментов Общая активность фермента – количество микромоль субстрата, которое подвергается превращению в единицу времени
- 38. Для выражения концентрации фермента и количественной оценки его активности в условных единицах Комиссией по ферментам Международного
- 39. Методы количественного изучения ферментативных реакций Спектрофотометрические методы
- 40. Флуоресцентные методы При взаимодействии флуорисцентной молекулы с другими учавствующими в реакции веществами или с ферментным белком
- 41. Манометрические методы Монометрические методы представляют собой удобные и точные методы для наблюдения за ходом реакции, в
- 42. Электродные методы Поляриметричекие методы β-Фруктофуранозидаза Катализирует распад сахарозы с образованием фруктозы и глюкозы называются инвертным сахаром.
- 43. Часто используемые виды биоматериала Культуральная жидкость Клетки одноклеточных прокариот Клетки одноклеточных эукариот (чаще всего дрожжи) Плазма
- 44. Методы выделения и очистки ферментов Гомогенизация Фракционирование Хроматография гельпроникающая ионообменная гидрофобная афинная Электрофорез и изоэлектрическая фокусировка
- 45. Фракционирование осаждением. Сульфатом аммония Органическими растворителями Изменение рН среды Солями тяжёлых металлов Нагревание до 50-70 °С
- 46. Хроматография
- 47. Электрофоретические методы Электрофорез в денатурирующих условиях Нативный электофорез Изоэлектрофокусирование
- 48. Электрофорез
- 49. Электрофорез
- 50. Изоэлектрическая фокусировка
- 51. Кинетика действия ферментов
- 53. ВЛИЯНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ ФЕРМЕНТА НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ
- 54. Вогнутые кривые Присутствие высокотоксической примеси в среде. Наличие диссоциирующего активатора или кофермента в препарате фермента. Когда
- 55. Выпуклые кривые Не совершенство метода определения. Добавление чистого фермента (ЛДГ), в изучаемую систему в относительно большом
- 56. Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса фермента (E) с реагирующим веществом (субстратом, S)
- 57. Система (1) описывается следующими дифференциальными уравнениями: (2)
- 58. Поскольку в системе сохраняется постоянной общая концентрация фермента E0, то в любой момент времени сумма концентраций
- 59. Поэтому: 4 а это означает, что [E] и [ES] являются быстрыми переменными. Их изменения настолько быстры,
- 60. Уравне́ние Михаэ́лиса — Ме́нтен Км (константа Михаэлиса-Ментен) –концентрация специфического субстрата, при которой данный фермент обеспечивает скорость
- 61. а - реакция первого порядка (при [ S ] б - реакция смешанного порядка; в -
- 62. Vmax дает характеристику каталитической активности фермента и имеет размерность скорости ферментативной реакции моль/л, т.е. определяет максимальную
- 63. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры среды Для большинства ферментов человека оптимальна температура 37-38 °С. Однако
- 64. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды При изменении рН от оптимальных значений происходит изменение ионизации
- 65. Энзимодиагностика
- 66. Принципы энзимодиагностики 1. Состав ферментов и их тканевое деление постоянны и могут изменяться при разных патологических
- 67. Ферменты сыворотки Клеточные поступают в кровь из органов и тканей. Уровень их сывороточной активности зависит от
- 68. Причины повышения активности клеточных ферментов в крови нарушение проницаемости мембраны клеток (при воспалительных процессах) нарушение целостности
- 69. Факторы, определяющие концентрацию фермента в крови при повреждении клеток природа повреждающего воздействия, время действия и степень
- 70. Примеры различной локализация ферментов в клетке Клеточная мембрана кислая фосфатаза, 5’-нуклеотидаза, гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) Цитоплазма аланинаминотрансфераза (АлАТ),
- 72. Причины понижения активности клеточных ферментов в крови (гипоферментемия) Гипоферментемия встречается относительно редко и касается в основном
- 73. Механизмы удаления ферментов из крови Большинство ферментов катаболизируется плазменными протеазами и удаляется ретикулоэндотелиальной системой. Часть ферментов
- 74. Основные ферменты, которые исследуются в лабораториях аспартатаминотрансфераза (AcAT) аланинаминотрансфераза (АЛАТ) глутаматдегидрогеназа (ГЛД) лактатдегидрогеназа (ЛДГ) креатинкиназа (КК)
- 75. Нормальные значения активности некоторых ферментов плазмы крови
- 76. Аминотрансферазы играют важную роль в азотистом обмене, принимают участие в расщеплении аминокислот, которые не используются в
- 77. Аспартатаминотрансфераза (АСАТ) [КФ 2.6.1.1]. N 0,1-0,45 ммоль/(час/л) Основные источники: сердечная мышца, печень, скелетная мускулатура, головной мозг,
- 78. Аланинаминотрансфераза (АЛАТ) [КФ 2.6.1.2.]. N 0,1-0,68 ммоль/(час*л) Основные источники: печень, поджелудочная железа, сердце, скелетная мускулатура, почки.
- 79. 1. При остром ИМ активность АСАТ более высока, чем АЛАТ (коэффициент де-Ритиса больше 1,3). 2. При
- 80. Фосфатазы - ферменты, которые катализируют отщепление фосфорной кислоты от органических соединений. Фосфатазы разделяют на фосфодиэстеразы I
- 81. Щелочная фосфатаза (ЩФ) [КФ 3.1.3.1.] N 0,5-1,3 ммоль/(час* л). Действие: фермент, который гидролизует эфиры ортофосфорной кислоты
- 82. Кислая фосфатаза (КФ) [КФ 3.1.3.2.] N 0,025-0,12 ммоль/(час* л) Основные источники: предстательная железа (КФ ІІ), фосфатазная
- 83. Y-Глутамилтранспептидаза (ГГТП) КФ [2.3.2.2] N мужчины: 250-1767 нмоль/(с*л) или 15-106 МО, женщины: 167-1100 нмоль/(с*л) или 10-66
- 84. Креатинкиназа (КК) КФ [2.7.3.2] N 0,152-0,305 ммоль/(час*л) Основные источники: миокард, скелетные мышцы, язык, селезенка, диафрагма, почки,
- 85. Клиническое значение определения КК Физиологическое повышение активности креатинкиназы (КК) обнаружено в сыворотке крови: у новорожденных (небольшое),
- 86. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) КФ [1.1.1.27] N 220-1100 нмоль/(с*л) или 0,8-4,0мкмоль/(час*мл) Действие: обратное превращение лактата в пируват. Основные
- 89. Энзимотерапия Как элемент комплексной терапии - применение ферментов в сочетании с другой терапией. В качестве дополнительных
- 90. Применение ферментов в качестве специфических реактивов специфические эндонуклеазы, катализирующие разрывы межнуклеотидных связей ДНК, для диагностики фенилкетонурии,
- 92. Скачать презентацию