Содержание
- 2. Энзимодиагностика постановка диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека В
- 3. Ферменты сыворотки Клеточные поступают в кровь из органов и тканей. Уровень их сывороточной активности зависит от
- 4. Причины повышения активности клеточных ферментов в крови нарушение проницаемости мембраны клеток (при воспалительных процессах) нарушение целостности
- 5. Факторы, определяющие концентрацию фермента в крови при повреждении клеток природа повреждающего воздействия, время действия и степень
- 6. Примеры различной локализация ферментов в клетке Клеточная мембрана кислая фосфатаза, 5’-нуклеотидаза, гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) Цитоплазма аланинаминотрансфераза (АлАТ),
- 7. Причины понижения активности клеточных ферментов в крови (гипоферментемия) Гипоферментемия встречается относительно редко и касается в основном
- 8. Механизмы удаления ферментов из крови Большинство ферментов катаболизируется плазменными протеазами и удаляется ретикулоэндотелиальной системой. Часть ферментов
- 9. Основные правила дифференциальной диагностики – Определение более чем одного фермента. Разные ткани содержат ферменты в разных
- 10. Не всегда активность фермента в сыворотке отражает тяжесть заболевания. Так, острое повреждение клеток при вирусном гепатите
- 11. Перед тем как указывать на возможность патологического процесса, необходимо исключить возможность неспецифического повышения активности ферментов в
- 12. Алкогольдегидрогеназа Алкогольдегидрогеназа (АДГ; КФ 1.1.1.1.) печеночный цитоплазматический фермент, класса оксидоредуктаз. АДГ является цинксодержащем ферментом и преимущественно
- 13. Алкогольдегидрогеназа Изоферментный спектр алкогольдегидрогеназы печени отражает патологические изменения в организме, что используется для диагностических целей. АДГ
- 14. Альдолаза Фермент играет важнейшую роль в энергетическом обмене. Молекулярная масса фермента 147–180 кДа, состоит из двух
- 15. Альфа-амилаза (1,4-a-D-глюкан глюканогидролаза; КФ 3.2.1.1) относится к группе гидролаз, катализирующих гидролиз полисахаридов до моно- и дисахаридов
- 16. Альфа-амилаза Плазма крови человека содержит альфа-амилазы двух изозимных типов: панкреатическую (Р-тип), вырабатываемую поджелудочной железой (40%) слюнную
- 17. Альфа-амилаза Оба изофермента амилазы имеют молекулярную массу около 45 кДа, поэтому фильтруются в почках и экскретируются
- 18. Альфа-амилаза Выявление гиперамилаземи и гиперамилазурии является важным, но не специфическим тестом для острого панкреатита; кроме того,
- 19. Альфа-амилаза АМ · КРС · 100 КРМ · АС где: AM – амилаза мочи АС –
- 20. Альфа-амилаза В норме амилазо-креатининовый индекс не выше 3 Превышение считается признаком панкреатита, так как при панкреатите
- 21. Альфа-амилаза При заболеваниях, протекающих под маской панкреатита, содержание амилазы сыворотки может увеличиваться, но показатель амилазо-креатининового клиренса
- 22. Аминотрансферазы Аспартатаминотрансфераза (КФ 2.6.1.1. L-аспартат: 2-оксоглутарата-минотрансфераза, АСТ или АсАТ или более редкое название глутамат-оксалоацетаттрансаминаза (ГОТ). Нормальные
- 23. Аминотрансферазы Аланинаминотрансфераза (КФ 2.6.1.2. L-аланин: 2-оксоглутарата-минотрансфераза, АЛТ или АлАТ или более редкое название глутаматпи-руваттрансаминаза (ГТП). Нормальные
- 24. Аминотрансферазы Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования. Они распределены по всем органам и тканям. Роль кофермента в трансаминазных
- 25. Аминотрансферазы АсАТ имеет изоферменты, локализованные в цитозоле, в митохондриях, АлАТ – имеет изоферменты, локализованные в цитозоле
- 26. Аминотрансферазы АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и скелетных мышц, печени, почках, поджелудочной железе
- 27. Аминотрансферазы Наиболее резкие изменения АсАТ наблюдаются при поражении сердечной мышцы. Например, при инфаркте миокарда активность АсАТ
- 28. Аминотрансферазы Снижение активности АсАТ: при недостаточности пиридоксина (витамина В6) при почечной недостаточности при беременности
- 29. Аминотрансферазы Повышение активности АлАТ наиболее часто отмечается при острых заболеваниях печени и желчных путей.
- 30. Аминотрансферазы Коэффициент де Ритис - АсАТ/АлАТ = 1,3 ± 0,4 при заболеваниях печени – понижается при
- 31. Гамма-глутамилтрансфераза Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ; КФ 2.3.2.2) Катализирует перенос гамма-глутамилового остатка с гамма-глутамилового пептида на аминокислоту, другой пептид
- 32. Гамма-глутамилтрансфераза Тест по определению активности ГГТ в последнее время приобретает все большее значение в диагностике заболеваний
- 33. Гамма-глутамилтрансфераза Активность ГГТ в сыворотке крови повышается при любых патологиях печени и желчных путей. В зависимости
- 34. Гамма-глутамилтрансфераза Существенное увеличение активности ГГТ наблюдается при холестазе, и лишь незначительное – при повреждении паренхимы печени
- 35. Глутаматдегидрогеназа Глутаматдегидрогеназа (ГДГ; КФ 1.4.1.3) – фермент, катализирующий превращение глутамата в кетоглутарат и аммиак.
- 36. Глутаматдегидрогеназа ГДГ в наибольшем количестве содержится в клетках печени. Фермент находится внутри митохондрий гепатоцитов, поэтому увеличение
- 37. Глутаматдегидрогеназа Повышение активности ГДГ и ГГТ во многом сходно, но есть различия: высокая активность ГДГ наблюдается
- 38. Глутатионредуктаза Глутатионредуктаза (ГР; КФ 1.6.4.2) – НАДФ-зависимый фермент, катализирующий превращение окисленной формы глутатиона в восстановленную.
- 39. Глутатионредуктаза ГР присутствует практически во всех тканях, но наибольшее его содержание в почках, печени, сердце и
- 40. Глутатионредуктаза Повышение активности фермента наблюдается при гепатите, механической желтухе, сахарном диабете, при дефиците глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, серповидной и
- 41. Глутатионредуктаза Недостаток ГР отмечается при дефиците рибофлавина.
- 42. Глутатионпероксидаза Глутатионпероксидаза (ГП, КФ 1.11.1.9) – один из ключевых ферментов антиоксидантной системы организма, функцией которого является
- 43. Глутатионпероксидаза Содержится практически во всех тканях. ГП клеток печени состоит из четырех субъединиц, каждая из которых
- 44. Глутатионпероксидаза Пероксид водорода и активные радикалы образуются в результате пероксидного окисления липидов (ПОЛ), которые приводят к
- 45. Глутатионпероксидаза Определение ГП помогает оценить антиоксидантную способность организма при различных заболеваниях, а также у людей с
- 46. Глутатионпероксидаза Увеличение активности наблюдается при: дефиците глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы остром лимфоцитарном лейкозе талассемии
- 47. Глутатионпероксидаза Уменьшение активности ГП сопровождает: сердечно-сосудистые заболевания атеросклероз сахарный диабет аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит) процессы старения
- 48. Глутатионпероксидаза Уменьшение активности ГП значительно повышает риск возникновения раковых заболеваний
- 49. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа Одним из основных поставщиков НАДФН для глутатионовой антиоксидантной системы является пентозофосфатный путь, ключевым ферментом которого
- 50. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа В большом количестве находится в эритроцитах и используется, в основном, для выявления на следственных заболеваний,
- 51. Изоцитратдегидрогеназа Изоцитратдегидрогеназа (ИДГ; КФ 1.1.1.42) – фермент, имеющий 2 формы коферментной специфичности (НАД и НАДФ-зависимые) и
- 52. Изоцитратдегидрогеназа НАДФ-зависимая форма присутствует во всех тканях, но наибольшая ее активность обнаружена в печени, скелетной мускулатуре,
- 53. Каталаза Каталаза (КФ 1.11.1.6; Н2О2:Н2О2 – оксидоредуктаза) – фермент, катализирующий реакцию разложения пероксида водорода на воду
- 54. Каталаза - В клетках каталаза локализуется в пероксисомах. - Биологическая роль каталазы заключается в деградации пероксида
- 55. Каталаза Каталазный индекс (отношение величины каталазной активности определенного объема крови к количеству эритроцитов в этом объеме),
- 56. Каталаза Уменьшение активности каталазы отмечается при злокачественных новообразованиях в печени и почках, причем существует зависимость между
- 57. Креатинкиназа Креатинкиназа или креатинфосфокиназа (КК; КФ 2.7.3.2.) катализирует обратимую реакцию фосфорилирования креатинина с участием АТФ в
- 58. Креатинкиназа Фермент существует в виде трех изоферментов: КК-ВВ (КК-1) – мозговой, КК-МВ (КК-2) – сердечный КК-ММ
- 59. Креатинкиназа Увеличение общей КК: травмы, операции, инфаркт миокарда, уменьшение кровоснабжения мышц, миопатии, дерматомиозит, мышечные дистрофии, миокардиты,
- 60. Креатинкиназа КК-ММ увеличивается в сыворотке при тех же состояниях, как и общая КК.
- 61. Креатинкиназа КК-МВ увеличивается более чем в 1,5 раза при: инфаркте миокарда незначительно увеличивается при: миокардитах стенокардии
- 62. Креатинкиназа КК-ВВ незначительно повышается при: некоторых формах рака травме сердечной мышцы заболеваниях соединительной ткани у новорожденных
- 63. Лактатдегидрогеназа Лактатдегидрогеназа (ЛДГ; КФ 1.1.1.27) катализирует обратимое восстановление пирувата до лактата, в качестве кофермента используется НАДН
- 64. Лактатдегидрогеназа ЛДГ имеет молекулярную массу около 134 кДа. ЛДГ тетрамер, состоящий из двух субъединиц – М
- 65. Лактатдегидрогеназа ЛДГ - это цитозольный фермент, присутствует во всех клетках организма. В печени, сердце, почках, скелетной
- 66. Изоферменты Лактатдегидрогеназы
- 67. Лактатдегидрогеназа Повышается при остром повреждении: сердца эритроцитов почек скелетных мышц печени легких кожи
- 68. Лактатдегидрогеназа Общая активность ЛДГ в сыворотке крови не является специфическим тестом для определенной патологии. Поэтому необходимо
- 69. Лактатдегидрогеназа Однократное исследование ЛДГ-1 обладает клинической специфичностью в отношении инфаркта миокарда в 66 % случаев, а
- 70. Лактатдегидрогеназа Однократное исследование ЛДГ1 обладает клинической специфичностью в отношении инфаркта миокарда в 66 % случаев, а
- 71. Лактатдегидрогеназа Повышение ЛДГ1 отмечается также при опухолях репродуктивных органов: тератома, семинома яичка, дисгерминома яичника
- 72. Лактатдегидрогеназа ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 обладают промежуточными свойствами. Активность этих изоферментов повышается при массивном разрушении тромбоцитов
- 73. Лактатдегидрогеназа При нелимфоцитарных лейкозах увеличивается активность ЛДГ3 и ЛДГ4 Увеличение ЛДГ3 иногда наблюдается при острых панкреатитах
- 74. Лактатдегидрогеназа Активность ЛДГ4 возрастает при: поражении печени в активную фазу ревматизма кардиосклерозе с нарушением гемодинамики остром
- 75. Лактатдегидрогеназа ЛДГ 5 Наибольшее содержание этого изофермента характерно для скелетных мышц, печени, кожи, слизистых оболочек, а
- 76. Липаза Липаза (КФ 3.1.1.3) – фермент, катализирующий расщепление глицеридов на глицерин и высшие жирные кислоты
- 77. Липаза Различают липазу : желудочного происхождения, поджелудочной железы, легких, кишечного сока, лейкоцитов и др.
- 78. Липаза Определение активности липазы в крови является наиболее информативным критерием диагностики острого панкреатита. Содержание липазы увеличивается
- 79. Липаза Одновременное определение уровня альфа-амилазы (кровь и моча) и липазы – основа диагностики острого панкреатита. Повышение
- 80. 5-Нуклеотидаза 5-Нуклеотидаза (5'-рибонуклеотид – фосфогидролаза; КФ 3.1.3.5) катализирует гидролиз только нуклеотид-5-фосфатов. Фермент распространен во многих тканях
- 81. 5-Нуклеотидаза Возрастание активности 5-нуклеотидазы происходит параллельно активности щелочной фосфатазы при холестазах любой локализации, но данный фермент
- 82. 5-Нуклеотидаза Главное отличие 5-нуклеотидазы от щелочной фосфатазы: отсутствие реакции на костные заболевания. Считается, что 5-нуклеотидаза является
- 83. Сорбитолдегидрогеназа Сорбитолдегидрогеназа (полиолдегидрогеназа, L-идитол, НАД+5-оксидоредуктаза, СДГ, КФ 1.1.1.14) катализирует реакцию окисления сорбитола до фруктозы, при этом
- 84. Сорбитолдегидрогеназа СДГ содержится преимущественно в цитоплазме гепатоцитов, поэтому повышение активности фермента специфично отражает поражение печени.
- 85. Супероксиддисмутаза Супероксиддисмутаза (супероксид оксидоредуктаза, СОД, КФ 1.15.1.1.) фермент (металлопротеин), катализирующий реакцию превращения двух супероксидных радикалов друг
- 86. Супероксиддисмутаза При инфаркте миокарда СОД защищает сердечную мышцу от действия свободных радикалов, образующихся при ишемии, при
- 87. Супероксиддисмутаза Степень повышения СОД обратно пропорциональна деятельности левого желудочка, что используется как маркер для оценки повреждения
- 88. Супероксиддисмутаза Значительное увеличение активности СОД возможно при: ишемии органов нефропатии заболеваниях, сопровождающихся воспалением (ревматоидный артрит) сепсисе
- 89. Фосфатазы Ферменты, катализирующие разрыв сложноэфирной связи в моноэфирах фосфорной кислоты с образованием свободного ортофосфата (аниона ортофосфорной
- 90. Щелочная фосфатаза Оптимум рН щелочной фосфатазы лежит в щелочной среде (рН 8,6–10,1). Фермент расположен на клеточной
- 91. Щелочная фосфатаза В сыворотке несколько изоферментов ЩФ, семь из которых имеют наибольшее клинико-диагностическое значение. Для диагностических
- 92. Щелочная фосфатаза 1. Костная ЩФ В кости ЩФ секретируется остеобластами, ее роль в формировании кости до
- 93. Щелочная фосфатаза 1. Костная ЩФ Значительное увеличение ее активности в сыворотке крови наблюдается при повышенной деятельности
- 94. Щелочная фосфатаза 2. Печеночная ЩФ Представлена двумя изоферментами. 1 - основной фермент при патологии гепатобилиарного тракта
- 95. Щелочная фосфатаза 3. ЩФ желчи - фермент холестаза Фермент высвобождается из поврежденных желчных протоков при: недостаточности
- 96. Щелочная фосфатаза 4. Кишечная ЩФ Синтезируется энтероцитами, поступает в просвет тонкого кишечника и частично всасывается в
- 97. Щелочная фосфатаза 5. Почечная ЩФ Частично всасывается в кровь, но в основном, экскретируется с мочой. Тест
- 98. Щелочная фосфатаза 6. Плацентарная ЩФ Появляется в сыворотке крови при беременности. Самое большое ее содержание отмечается
- 99. Щелочная фосфатаза 7. Неидентифицированные изоферменты ЩФ изоферменты Regan или Nagao опухолевого происхождения наиболее часто определяются при
- 100. Кислая фосфатаза Фосфатаза кислая (КФ, КФ 3.1.3.2) – фермент с широкой субстратной специфичностью, катализирующий расщепление сложноэфирных
- 101. Кислая фосфатаза Под наименованием «кислая фосфатаза» подразумевают все фосфатазы, проявляющие оптимальную активность при рН Это ферменты,
- 102. Кислая фосфатаза Активность кислой фосфатазы сыворотки крови низкая в нормальных условиях. У мужчин примерно наполовину состоит
- 103. Кислая фосфатаза Определение кислой фосфатазы в сыворотке обычно используют для выявления или мониторинга рака простаты у
- 104. Тартрат-резистентная кислая фосфатаза (TRACP 5B) TRACP5B – фермент, секретируемый исключительно остеокластами и попадающий в повышенном количестве
- 105. Холинэстераза В тканях человека обнаружены два различных фермента этого типа: ацетилхолинэстераза («истинная» холинэстераза; КФ 3.1.1.7), которая
- 106. Холинэстераза Определение активности холинэстеразы в сыворотке представляет наибольший клинический интерес как показатель состояния белково-синтезирующей функции печени
- 107. Холинэстераза Снижение активности холинэстеразы наблюдается при тяжелых хронических заболеваниях печени.
- 108. Холинэстераза Повышение активности холинэстеразы наблюдается при нефротическом синдроме (усиление синтеза альбуминов печенью из-за быстрой потери мелкодисперсной
- 109. Эластаза Эластаза-1 (панкреатическая) является протеолитическим ферментом, синтезируется в ацинарных клетках поджелудочной железы и экскретируется в просвет
- 110. Эластаза Подобно другим панкреатическим ферментам (амилаза, липаза) показатель эластазы панкреатической начинает увеличиваться в крови в острый
- 111. Общие правила работы с ферментами Нельзя сильно встряхивать растворы ферментов и допускать образование пены при их
- 112. Общие правила работы с ферментами 2. Растворенные, лиофильно высушенные реагенты, контрольные материалы и контрольные сыворотки, содержащие
- 113. 3. Время начала и окончания ферментативной реакции следует фиксировать по секундомеру. 4. Температура рабочего реагента должна
- 114. 5. Не изменять соотношение рабочий реагент/сыворотка. 6. Нельзя разбавлять рабочий реагент. 7. Фотометрирование следует проводить в
- 115. 8. Длина оптического пути кюветы должна соответствовать инструкции. 9. Калибровка для каждой серии обязательна. 10. Тщательно
- 116. 11. Следить за качеством воды 12. Использовать поверенные пипетки, особенно для микропроб. 13. Учитывать, что гемолиз
- 117. 14. Строго соблюдать условия хранения 15. Регулярно проверять правильность и воспроизводимость рзультатов анализов по контрольным сывороткам
- 119. Скачать презентацию