Механизм функционирования мышц

Август 10, 2022

Главная
Биология
Механизм функционирования мышц

Содержание

2. Ультраструктура мышц
3. Схематическое изображение саркомеров В ходе сокращения миозин становится способным взаимодействовать с актином и начинает тянуть нити
4. Строение и свойство актина Актин был открыт в 1948 году венгерским биохимиком Бруно Штраубом. Мономеры актина
5. Строение и свойства миозина В состав молекулы миозина скелетных мышц входят шесть полипептидных цепей — две
6. Механизм функционирования головок миозина В головке миозина можно выявить три основные части. N-концевая часть головки миозина
7. Механизм функционирования головок миозина 1) В исходном состоянии головка миозина не насыщена АТФ, "пасть" закрыта, актинсвязывающие
8. Механизм функционирования головок миозина 4) Головка миозина вновь оказывается способной взаимодействовать с актином. Головка цепляется и
9. Миозиновый тип регуляции сократительной активности Простейший способ миозиновой регуляции описан для некоторых мышц моллюсков. Миозин моллюсков
10. Миозиновый тип регуляции в случае гладких мышц заметно усложнен. Есть фермент "киназа легких цепей миозина"(КЛЦМ). Он
11. Актиновый механизм регуляции мышечного сокращения Нитки бус актина перекручены друг относительно друга, поэтому с двух сторон
12. Актиновый механизм регуляции мышечного сокращения На актиновом филаменте располагается еще и тропониновый комплекс. Тропонин С, способен
13. Актиновый механизм регуляции мышечного сокращения При повышении концентрации Са2+ в цитоплазме происходит насыщение регуляторных центров тропонина
14. Тетанические сокращения Различают два режима сократительной деятельности скелетных мышц: одиночное; тетаническое сокращение. Тетаническое сокращение - это
16. Скачать презентацию

Слайд 2

Ультраструктура мышц

Слайд 3

Схематическое изображение саркомеров
В ходе сокращения миозин становится способным взаимодействовать с актином

и начинает тянуть нити актина к центру саркомера.

Вследствие уменьшается длина каждого саркомера и всей мышцы в целом. При такой системе генерации движения, получившей название системы скользящих нитей, не изменяется длина нитей (ни нитей актина, ни нитей миозина). Укорочение является следствием перемещения нитей друг относительно друга.

Слайд 4

Строение и свойство актина
Актин был открыт в 1948 году венгерским биохимиком

Бруно Штраубом.
Мономеры актина (их часто называют G-актином, то есть глобулярным актином) могут взаимодействовать друг с другом, образуя так называемый фибриллярный (или F-актин).
Процесс полимеризации актина строго упорядочен, и мономеры актина упаковываются в полимер только в определенной ориентации.
Тот конец полимера, где скорость полимеризации больше, называют плюс-концом, а противоположный конец полимера обозначают как минус-конец.

Все нити актина в саркомере имеют постоянную длину и правильную ориентацию, при этом плюс-концы филаментов располагаются в Z-диске, а минус-концы — в центральной части саркомера.

Слайд 5

Строение и свойства миозина
В состав молекулы миозина скелетных мышц входят шесть

полипептидных цепей — две так называемые тяжелые цепи миозина и четыре легкие цепи миозина (ЛЦМ).
У каждой тяжелой цепи есть длинный спирализованный хвост и маленькая компактная грушевидная головка.
Обе легкие цепи миозина влияют на способность миозина взаимодействовать с актином и участвуют в регуляции мышечного сокращения.

Слайд 6

Механизм функционирования головок миозина
В головке миозина можно выявить три основные части.

N-концевая часть головки миозина с молекулярной массой около 25 ООО (обозначена зеленым цветом) формирует АТФ-связывающий центр.
Центральная часть головки миозина с молекулярной массой 50 ООО (обозначена красным цветом) содержит в своем составе центр связывания актина.
С-концевая часть с молекулярной массой 20000 (обозначена фиолетовым цветом) образует как бы каркас всей головки.
В С-концевой части головки миозина располагаются центры связывания существенной (желтая) и регуляторной (светло-фиолетовая) легких цепей миозина.

Слайд 7

Механизм функционирования головок миозина
1) В исходном состоянии головка миозина не насыщена

АТФ, "пасть" закрыта, актинсвязывающие центры ("челюсти") сближены и головка прочно взаимодействует с актином. Спирализованная "шейка" под углом 45° относительно актина .
2) При связывании АТФ в активном центре "пасть" раскрывается, актинсвязывающие участки удаляются друг от друга, прочность связи миозина с актином ослабевает и головка диссоциирует от нити актина.
3)Гидролиз АТФ в активном центре диссоциировавшей от актина головки миозина приводит к закрыванию щели активного центра, изменению ориентации "челюстей" и переориентации спирализованной шейки. После гидролиза АТФ до АДФ и неорганического фосфата шейка оказывается повернутой на 45° и занимает перпендикулярное положение(3).

Слайд 8

Механизм функционирования головок миозина
4) Головка миозина вновь оказывается способной взаимодействовать с

актином. Головка цепляется и взаимодействует с третьим сверху мономером актина. Образование комплекса с актином вызывает структурные изменения в головке миозина. 5) Происходит выброс неоганического фосфата из активного центра миозина. Происходит переориентация шейки под углом 45° по отношению к нити актина.
В ходе переориентации развивается тянущее усилие.

Слайд 9

Миозиновый тип регуляции сократительной активности
Простейший способ миозиновой регуляции описан для некоторых

мышц моллюсков.
Миозин моллюсков по своему составу не отличается от миозина скелетных мышц позвоночных.
В состав миозина входят две тяжелые цепи (с молекулярной массой 200000—250000) и четыре легкие цепи (с молекулярной массой 18000—28000).
Считается, что при отсутствии Са2+ легкие цепи обернуты вокруг шарнирного участка тяжелой цепи миозина. При этом подвижность шарнира сильно ограничена.
При связывании Са2+ происходят изменения структуры легких и тяжелых цепей миозина. Резко повышается подвижность в области шарнира. Теперь после гидролиза АТФ головка миозина может осуществлять колебательные движения и проталкивать нити актина относительно миозина.

Слайд 10

Миозиновый тип регуляции в случае гладких мышц заметно усложнен.
Есть фермент "киназа

легких цепей миозина"(КЛЦМ). Он относится к группе протеинкиназ, ферментов, способных переносить концевой остаток фосфата АТФ на оксигруппы остатков серина или треонина белка.
В состоянии покоя при низкой концентрации Са2+ в цитоплазме киназа легких цепей миозина неактивна. Это связано с тем, что в структуре фермента есть специальный ингибиторный (блокирующий активность) участок.
В цитоплазме гладких мышц есть специальный белок кальмодулин, содержащий в своей структуре четыре Са-связывающих центра. Связывание Са2+ вызывает изменения в структуре кальмодулина. Насыщенный Са2+ кальмодулин оказывается способным взаимодействовать с КЛЦМ. Посадка кальмодулина приводит к удалению ингибиторного участка из активного центра, и киназа легких цепей миозина как бы просыпается. Фермент начинает узнавать свой субстрат и переносит остаток фосфата от АТФ на один (или два) остатка серина, расположенных около N-конца регуляторной легкой цепи миозина. Только после фосфорилирования легкой цепи миозин оказывается способным взаимодействовать с актином и начинается мышечное сокращение (Б).

Слайд 11

Актиновый механизм регуляции мышечного сокращения
Нитки бус актина перекручены друг относительно друга,

поэтому с двух сторон филамента образуются канавки. В глубине канавок размещается сильно спирализованный белок тропомиозин. Каждая молекула тропомиозина состоит из двух одинаковых -полипептидных цепей.

Слайд 12

Актиновый механизм регуляции мышечного сокращения
На актиновом филаменте располагается еще и тропониновый

комплекс.
Тропонин С, способен связывать Са2+ По структуре и свойствам очень похож на кальмодулин.
Тропонин I может ингибировать (подавлять) гидролиз АТФ актомиозином.
Тропонин Т прикрепляет тропонин к тропомиозину.

Слайд 13

Актиновый механизм регуляции мышечного сокращения
При повышении концентрации Са2+ в цитоплазме происходит

насыщение регуляторных центров тропонина С .
Тропонин С образует прочный комплекс с тропонином I. При этом ингибиторная и С-концевая части тропонина 1 диссоциируют от актина.
Теперь ничто не удерживает тропомиозин на поверхности актина, и он закатывается на дно канавки. Такое перемещение тропомиозина увеличивает доступность актина для головок миозина, увеличивается площадь контакта актина с миозином, и головки миозина приобретают возможность не только контактировать с актином, но и прокатываться по его поверхности, генерируя при этом тянущее усилие.

Слайд 14

Тетанические сокращения
Различают два режима сократительной деятельности скелетных мышц:
одиночное;
тетаническое сокращение.
Тетаническое

сокращение - это слитное длительное сокращение скелетной мышцы. В его основе лежит явление суммации одиночных мышечных сокращений.

Механизм функционирования мышц

Содержание

Ультраструктура мышц

Схематическое изображение саркомеровВ ходе сокращения миозин становится способным взаимодействовать с актином

Строение и свойство актинаАктин был открыт в 1948 году венгерским биохимиком

Строение и свойства миозинаВ состав молекулы миозина скелетных мышц входят шесть

Механизм функционирования головок миозинаВ головке миозина можно выявить три основные части.

Механизм функционирования головок миозина1) В исходном состоянии головка миозина не насыщена

Механизм функционирования головок миозина4) Головка миозина вновь оказывается способной взаимодействовать с

Миозиновый тип регуляции сократительной активностиПростейший способ миозиновой регуляции описан для некоторых

Миозиновый тип регуляции в случае гладких мышц заметно усложнен.Есть фермент "киназа

Актиновый механизм регуляции мышечного сокращенияНитки бус актина перекручены друг относительно друга,

Актиновый механизм регуляции мышечного сокращенияНа актиновом филаменте располагается еще и тропониновый

Актиновый механизм регуляции мышечного сокращенияПри повышении концентрации Са2+ в цитоплазме происходит

Тетанические сокращения Различают два режима сократительной деятельности скелетных мышц: одиночное;тетаническое сокращение. Тетаническое

Похожие презентации