Строение альфа и альфа-β белков

Август 22, 2022

Главная
Биология
Строение альфа и альфа-β белков

Содержание

2. α-Белки Три сходных по архитектуре («четырехспиральный пучок»), но разных по функции α-спиральных белка.
3. α-Белки Гемагглютинин HA2 вируса гриппа Белок оболочки ВТМ Миогемэретрин Утероглобин
4. Структурные мотивы (по Ефимову) Структурными мотивами принято считать пространственно организованные структурные единицы, образованные двумя, тремя и
5. Новые структурные мотивы в α-спиральных белках Комбинации из α-α-уголка и L-образной структуры ABCD-мотив и его разновидности
6. ABCD-мотив и его разновидности
7. Комбинации из α-α-уголка и L-образной структуры
8. α-l-α-Мотивы
9. φ-Образные мотивы
10. α-Белки: миоглобин В миоглобине спирали организованы в два перпендикулярных слоя по три α-спирали в каждом.
11. Гемоглобин – α-спиральный белок с четвертичной структурой
12. «Смешанные» (α/β и α+β) белки обладают слоистой структурой
13. α/β Белки Типичные мотивы строения α/β белков и их упрощенные модели (вид на модели — с
14. Типичное положение активного центра (active site) в α/β белках: в "воронке" на оси α/β цилиндра, и
15. α-β Белки (β-Структура – параллельная! Тип укладки – «седло») Домен 1 гексокиназы Флаводоксин Фосфоглицерат-мутаза
16. α+β Белки Один из типичных мотив строения α+β белка: "αβ складка" (αβ-plait) в рибосомальном белке S6.
17. βαβ-Петля (loop) Типичный, правовинтовой ход перемычек между параллельными β-тяжами одного листа.
18. Топологические диаграммы трехмерных структур белков четырех групп
19. Характерные мотивы укладки белковой цепи в α, β− белках
20. Характерные мотивы укладки белковой цепи в α/β и α+β белках
21. Структурные классы белков, типичные архитектуры и типичные мотивы укладки цепи (топологии)
22. Характерные мотивы чередования гидрофобных (·) и полярных (о) аминокислот в первичных структурах водорастворимых глобулярных белков, мембранных
23. Мотивы укладки белковой цепи и орнаменты на индейских и греческих вазах: два решения задачи окружения объема
24. ДНК-связывающие белковые мотивы (hth-motif) Структура ДНК (слева) и ряда белков, обладающих характерным ДНК-связывающим мотивом "спираль-изгиб-спираль" (hth-motif,
25. ДНК-связывающие белковые мотивы (Zn-fingers; Leu-zipper; β-шпилька) Три характерных ДНК-связывающих белковых мотива. В двух из них ключевая
26. Самоорганизация белков In vivo: Рибосома выдает белковую цепь постепенно, с паузами (приостановка биосинтеза цепи на «редких»
27. Свечение нативной люциферазы, синтезируемой в бесклеточной системе
28. Концепция стадийного сворачивания белка («каркасная модель», «framework model»)
29. «Расплавленная глобула» - флуктуирующее состояние белка без уникальной пространственной структуры, универсальный интермедиат сворачивания белков, формируется за
31. Фолдинг белков (1) (1) (1) (2) (3) (4) (5)
32. Альбебетин – белок de novo Белок с заданной вторичной структурой - альбебетин – кооперативно не плавится
33. Белок de novo – димер из двух β-шпилек, состоит всего из 20 АКО. Человеческий эритропоэтин (166
34. Изоэлектрическое фокусирование
35. + гель-электрофорез
37. Масс-спектрометрия
38. Рентгено-структурный анализ
39. Рентгено-структурный анализ
44. Скачать презентацию

Слайд 2

α-Белки
Три сходных по архитектуре («четырехспиральный пучок»),
но разных по функции α-спиральных белка.

Слайд 3

α-Белки
Гемагглютинин HA2
вируса гриппа
Белок оболочки
ВТМ
Миогемэретрин
Утероглобин

Слайд 4

Структурные мотивы (по Ефимову)
Структурными мотивами принято считать пространственно организованные структурные единицы,

образованные двумя, тремя и более соседними по цепи и связанными между собой α-спиралями и/или β-тяжами, которые часто встречаются как в гомологичных, так и негомологичных белках или многократно повторяются в одном и том же белке.
С одной стороны, структурные мотивы являются "готовыми структурными блоками" или элементами третичной структуры белков, с другой - их можно рассматривать в качестве зародышей в процессах сворачивания белков или использовать в качестве стартовых структур при моделировании и предсказании пространственной структуры белков.

Слайд 5

Новые структурные мотивы в α-спиральных белках
Комбинации из α-α-уголка и L-образной

структуры
ABCD-мотив и его разновидности
α-l-α-Мотивы
φ-Образные мотивы

Слайд 6

ABCD-мотив и его разновидности

Слайд 7

Комбинации из α-α-уголка и L-образной структуры

Слайд 8

α-l-α-Мотивы

Слайд 9

φ-Образные мотивы

Слайд 10

α-Белки: миоглобин
В миоглобине спирали организованы в два перпендикулярных
слоя по три α-спирали

в каждом.

Слайд 11

Гемоглобин – α-спиральный белок с четвертичной структурой

Слайд 12

«Смешанные» (α/β и α+β) белки обладают слоистой структурой

Слайд 13

α/β Белки
Типичные мотивы строения α/β белков и их упрощенные модели (вид

на модели — с торца β-слоя): "α/β цилиндр" в триозофосфатизомеразе (а) (TIM-укладка);
"укладка Россманна" в NAD-связывающем домене малатдегидрогеназы (б).

Слайд 14

Типичное положение активного центра (active site) в α/β белках: в "воронке"

на оси α/β цилиндра, и в щели (crevice), образованной расходящимися петлями в "укладке Россманна".

Слайд 15

α-β Белки (β-Структура – параллельная! Тип укладки – «седло»)
Домен 1 гексокиназы
Флаводоксин
Фосфоглицерат-мутаза

Слайд 16

α+β Белки
Один из типичных мотив строения α+β белка:
"αβ складка" (αβ-plait)

в рибосомальном белке S6.

Мотив укладки цепи, наблюдаемый в
β-домене нуклеазы, называется
"ОБ-укладка" ("OB-fold", то есть "Oligonucleotide-Binding fold").

Слайд 17

βαβ-Петля (loop)
Типичный, правовинтовой ход перемычек
между параллельными β-тяжами одного листа.

Слайд 18

Топологические диаграммы трехмерных структур белков четырех групп

Слайд 19

Характерные мотивы укладки белковой цепи в α, β− белках

Слайд 20

Характерные мотивы укладки белковой цепи в α/β и α+β белках

Слайд 21

Структурные классы белков, типичные архитектуры и типичные мотивы укладки цепи (топологии)

Слайд 22

Характерные мотивы чередования гидрофобных (·) и полярных (о) аминокислот в первичных

структурах водорастворимых глобулярных белков, мембранных белков и фибриллярных белков

Слайд 23

Мотивы укладки белковой цепи и орнаменты на индейских и греческих вазах:

два решения задачи окружения объема несамопресекающейся линией.

Мотивы укладки белковой цепи и орнаменты на индейских и греческих вазах: два решения задачи окружения объема несамопресекающейся линией.

Слайд 24

ДНК-связывающие белковые мотивы (hth-motif)
Структура ДНК (слева) и ряда белков, обладающих характерным ДНК-связывающим

мотивом "спираль-изгиб-спираль" (hth-motif, helical–turn–helical) (он выделен серым цветом). Для белка — активатора катаболитического гена (САР — catabolite gene activator protein) показан только его С-концевой домен. Все эти белки димерны, и все они опознают большой желобок ДНК своими спиралями α3 (αF у САР), расстояние между которыми в димере близко к периоду двойной спирали ДНК (33.8 Å).

Слайд 25

ДНК-связывающие белковые мотивы (Zn-fingers; Leu-zipper; β-шпилька)
Три характерных ДНК-связывающих белковых мотива. В двух

из них ключевая роль принадлежит α-спиралям: (а) "цинковые пальцы" (Zn-fingers) (шарики — ионы Zn) и (б) "лейциновый зиппер (застежка-«молния»)" (Leu-zipper). В третьем, met-репрессоре (в) — ключевая роль принадлежит β-шпильке: она специфически связывается с большим желобком ДНК, в то время как α-спирали αВ связываются неспецифически с сахаро-фосфатным остовом ДНК.

Слайд 26

Самоорганизация белков
In vivo:
Рибосома выдает белковую цепь постепенно, с паузами (приостановка биосинтеза

цепи на «редких» кодонах). Предполагается, что соответствие пауз границам структурных доменов способствует их спокойному созреванию. Ко-трансляционное сворачивание.
В клетке белковая цепь сворачивается под опекой специальных белков – шаперонов, которые препятствуют агрегации белков.
Самоорганизация белков может ускоряться некоторыми ферментами типа пролил-изомеразы или дисульфид-изомеразы.
In vitro:
Спонтанная самоорганизация белка происходит при ренатурации белка в растворе при соответствующих внешних условиях (малая концентрация белка, нужный окислительно-восстановительный потенциал). Если белок свернулся in vitro, то он свернулся в ту же структуру, что и in vivo.
Это означает, что необходимая для построения трехмерной структуры белка
информация содержится в химической последовательности аминокислот
в его цепи.
Парадокс Левинталя: ~10100 возможных конформаций для цепи из 100 остатков, их «перебор» занял бы ~1080 лет при времени перехода из одной конформации в другую 10-13 сек (возраст Вселенной 1010 лет).
Ответ: самоорганизующийся белок следует по специальному «пути сворачивания», его нативная структура определяется не стабильностью, не термодинамикой, а кинетикой, т.е. она соответствует не глобальному, а просто быстро достижимому минимуму свободной энергии цепи.

Слайд 27

Свечение нативной люциферазы, синтезируемой в бесклеточной системе

Слайд 28

Концепция стадийного сворачивания белка («каркасная модель», «framework model»)

Слайд 29

«Расплавленная глобула» - флуктуирующее состояние белка без уникальной пространственной структуры, универсальный интермедиат

сворачивания белков, формируется за 0.1-1 сек

In vivo: транслокация белков через мембрану;
взаимодействие с шаперонами; сборка сложных клеточных структур; генетические заболевания.

Слайд 30

Слайд 31

Фолдинг белков
(1)
(1)
(1)
(2)
(3)
(4)
(5)

Слайд 32

Альбебетин – белок de novo
Белок с заданной вторичной структурой - альбебетин

– кооперативно не плавится и находится в состоянии расплавленной глобулы.
Был использован в качестве носителя функциональной активности:
Альбеферон =
альбебетин + фрагмент 131-138
(активирует бласт-трансформацию тимоцитов)
интерферона α2 человека.

Еще один белок со структурой, запланированной для альбебетина,
был получен при помощи циркулярной пермутации рибосомального
белка S6 – обладает твердой,
кооперативно плавящейся пространственной структурой.

Слайд 33

Белок de novo – димер из двух β-шпилек, состоит всего из

20 АКО.

Человеческий эритропоэтин (166 АКО)

Слайд 34

Изоэлектрическое фокусирование

Слайд 35

+ гель-электрофорез

Слайд 36

Слайд 37

Масс-спектрометрия

Слайд 38

Рентгено-структурный анализ

Слайд 39

Рентгено-структурный анализ

Слайд 40

Слайд 41

Слайд 42

Строение альфа и альфа-β белков

Содержание

α-БелкиТри сходных по архитектуре («четырехспиральный пучок»),но разных по функции α-спиральных белка.

α-БелкиГемагглютинин HA2 вируса гриппаБелок оболочки ВТММиогемэретринУтероглобин

Структурные мотивы (по Ефимову)Структурными мотивами принято считать пространственно организованные структурные единицы,

Новые структурные мотивы в α-спиральных белках Комбинации из α-α-уголка и L-образной

ABCD-мотив и его разновидности

Комбинации из α-α-уголка и L-образной структуры

α-l-α-Мотивы

φ-Образные мотивы

α-Белки: миоглобинВ миоглобине спирали организованы в два перпендикулярныхслоя по три α-спирали

Гемоглобин – α-спиральный белок с четвертичной структурой

«Смешанные» (α/β и α+β) белки обладают слоистой структурой

α/β БелкиТипичные мотивы строения α/β белков и их упрощенные модели (вид

Типичное положение активного центра (active site) в α/β белках: в "воронке"

α-β Белки (β-Структура – параллельная! Тип укладки – «седло»)Домен 1 гексокиназыФлаводоксинФосфоглицерат-мутаза

α+β БелкиОдин из типичных мотив строения α+β белка: "αβ складка" (αβ-plait)

βαβ-Петля (loop)Типичный, правовинтовой ход перемычек между параллельными β-тяжами одного листа.

Топологические диаграммы трехмерных структур белков четырех групп

Характерные мотивы укладки белковой цепи в α, β− белках

Характерные мотивы укладки белковой цепи в α/β и α+β белках

Структурные классы белков, типичные архитектуры и типичные мотивы укладки цепи (топологии)

Характерные мотивы чередования гидрофобных (·) и полярных (о) аминокислот в первичных

Мотивы укладки белковой цепи и орнаменты на индейских и греческих вазах:

ДНК-связывающие белковые мотивы (hth-motif)Структура ДНК (слева) и ряда белков, обладающих характерным ДНК-связывающим

ДНК-связывающие белковые мотивы (Zn-fingers; Leu-zipper; β-шпилька)Три характерных ДНК-связывающих белковых мотива. В двух

Самоорганизация белков In vivo:Рибосома выдает белковую цепь постепенно, с паузами (приостановка биосинтеза

Свечение нативной люциферазы, синтезируемой в бесклеточной системе

Концепция стадийного сворачивания белка («каркасная модель», «framework model»)

«Расплавленная глобула» - флуктуирующее состояние белка без уникальной пространственной структуры, универсальный интермедиат

Фолдинг белков(1)(1)(1)(2)(3)(4)(5)

Альбебетин – белок de novoБелок с заданной вторичной структурой - альбебетин

Белок de novo – димер из двух β-шпилек, состоит всего из

Изоэлектрическое фокусирование

+ гель-электрофорез

Масс-спектрометрия

Рентгено-структурный анализ

Рентгено-структурный анализ

Похожие презентации

α-Белки
Три сходных по архитектуре («четырехспиральный пучок»),
но разных по функции α-спиральных белка.

α-Белки
Гемагглютинин HA2
вируса гриппа
Белок оболочки
ВТМ
Миогемэретрин
Утероглобин

Структурные мотивы (по Ефимову)
Структурными мотивами принято считать пространственно организованные структурные единицы,

Новые структурные мотивы в α-спиральных белках
Комбинации из α-α-уголка и L-образной

α-Белки: миоглобин
В миоглобине спирали организованы в два перпендикулярных
слоя по три α-спирали

α/β Белки
Типичные мотивы строения α/β белков и их упрощенные модели (вид

α-β Белки (β-Структура – параллельная! Тип укладки – «седло»)
Домен 1 гексокиназы
Флаводоксин
Фосфоглицерат-мутаза

α+β Белки
Один из типичных мотив строения α+β белка:
"αβ складка" (αβ-plait)

βαβ-Петля (loop)
Типичный, правовинтовой ход перемычек
между параллельными β-тяжами одного листа.

ДНК-связывающие белковые мотивы (hth-motif)
Структура ДНК (слева) и ряда белков, обладающих характерным ДНК-связывающим

ДНК-связывающие белковые мотивы (Zn-fingers; Leu-zipper; β-шпилька)
Три характерных ДНК-связывающих белковых мотива. В двух

Самоорганизация белков
In vivo:
Рибосома выдает белковую цепь постепенно, с паузами (приостановка биосинтеза

Фолдинг белков
(1)
(1)
(1)
(2)
(3)
(4)
(5)

Альбебетин – белок de novo
Белок с заданной вторичной структурой - альбебетин