Содержание
- 2. Функції білків Каталітична – ферменти Пластична – структурні білки Регуляторна – гормони, ферменти Скорочувальна – білки
- 3. Вміст білків у тканинах, % Тварини Організм – 18-21 М'язи – 19-23 Печінка – 18-19 Нирки
- 4. Елементарний склад білків, % Карбон – 49-55 Оксиген – 21-23 Нітроген – 16,5 Гідроген – 6-8
- 6. Кількість ізомерів поліпептидів
- 7. Структура білків Пептидні ланцюги містять десятки, сотні та тисячі амінокислотних залишків, з'єднаних міцними пептидними зв'язками. За
- 8. Первинна структура Вторинна структура Аміно- кислоти α-спіраль Третинна структура Четвертинна структура Глобула білку Декілька глобул білків
- 9. • Первинна структура: порядок розташування амінокислот у поліпептидному ланцюзі білка (зв'язки – ковалентні пептидні). • Вторинна
- 11. Первинна структура білків Класифікація амінокислот: 1. Структурна. - циклічні: а) гетероциклічні б) ароматичні - ациклічні: а)
- 12. На даний час у природі виявлено більше 300 різних АК. В організмі людини і тварин міститься
- 13. Амінокислоти Замінні Гліцин Аланін Серин Цистеїн Аспарагінова кислота Глутамінова кислота Тирозин Пролін Аспарагін Глутамін Незамінні Треонін
- 14. Вторинна структура білків α-спіраль β-структура (складчастий шар або лист) β-вигин Отже, вторинна структура – це форма
- 15. α-спіраль
- 16. Американські вчені Л. Полінг та Р. Корі (1950 р.) установили, що для пептидів найвигіднішою конформацією є
- 17. β-структура
- 18. Цей різновид вторинної структури має слабко вигнуту конфігурацію поліпептидного ланцюга. Вона формується за допомогою міжпептидних водневих
- 19. α-спіраль 3.6 АК залишки 0.54 нм
- 20. Чотири моделі схематичного зображення α-спіралі Карбон Гідроген Оксиген Нітроген
- 21. β-лист
- 22. Надвторинна структура і доменні білки Методом рентгеноструктурного аналізу доведене існування ще двох рівней організації білкової молекули:
- 23. Плоскі кільця проліну і гідроксипроліну, які регулярно чергуються вздовж ланцюга, як і міжланцюгові зв'язки між α-ланцюгами
- 24. Значення колагену в медицині Продукт часткового гідролізу колагену желатин, що гідролізований в ізотонічному розчині NaCl, застосовують
- 25. Доменні білки У молекулі доменних білків ділянки, що містять фрагменти вторинної структури (α-спіралі, β-структури та їх
- 26. Третинна структура білків Це спосіб укладання поліпептидного ланцюга з елементами вторинної структури у просторі, який досягається
- 29. Міоглобін Міозин
- 30. Четвертинна структура
- 31. Класичним прикладом білків із четвертинною структурою є гемоглобін, молекула якого побудована з 4 субодиниць: двох α-
- 33. КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ
- 34. Альбуміни Молекулярна маса – 35-70 тис. Да ІЕТ – 4,7 (кислі) Багато лейцину (15%), мало амінокислоти
- 35. Глобуліни Молекулярна маса – 0,9-1,5 млн. Да ІЕТ - 5,5 – 7,3 Містять більше гліцину (≈
- 36. Гістони Білки ядра. Маса – 12 – 30 тис. Да ІЕТ – 8 – 9 (основні,
- 37. Протаміни Молекулярна маса – до 12 тис. Да Вміст диаміномонокарбонових кислот (аргінін, лізин) близько 80%, розчиняються
- 38. Білки рослинного походження Глютеліни Білки зерен. ІЕТ - 6-8 До їх складу входить велика кількість глутамінової
- 39. Проламіни Білки зерен злаків. Маса – 28 -50 тис. Да. ІЕТ – 4-5. До складу входить
- 40. Протеїноїди (склеропротеїни) Білки опорних тканин (кістки, хрящі, сухожилля, шерсть, копита). Нерозчинні у воді, розчинах солей, кислот
- 41. Клітини Поперечный разрез волоса Макрофібрила Мікрофібрила КЕРАТИН Протофібрила α-спіраль Структура волосини
- 42. Будова колагенової фібрили
- 43. Складні протеїни Простий білок + небілкова речовина (простетична група) а) нуклеопротеїни (простий білок + нуклеїнова кислота)
- 44. Нуклеопротеїни ↓ складаються з ↓ Протеїни Нуклеїнові кислоти гістони ДНК негістонові білки (ДезоксирибоНуклеоПротеїни – ДНП) протаміни
- 45. Третинна структура ДНП еукаріот Нуклеосома — структурна частина хроматину, утворена ділянкою нитки ДНК, намотаною на серцевину
- 46. Хромопротеїни ↓ ↓ Протеїн Небілкова речовина, що надає забарвлення а) гемвмісні - гемоглобін - міоглобін -
- 47. Будова гему
- 48. Гемоглобін Структура розшифрована Дж. Кендрью і М. Перутц (Нобелевська премія 1962р.) Маса – 67 - 70
- 49. Будова гемоглобіну
- 50. Види гемоглобіну HbО2 - оксигемоглобін (Fe2+); HbСО2 - карбгемоглобін (Fe2+); HbСО - карбоксигемоглобін (Fe3+); HbF3+ -
- 51. Міоглобін Велика кількість міститься в червоних скелетних м'язах та міокарді. Маса 17 тис., складається з одного
- 52. Третинна структура міоглобіну
- 53. Гемвмісні ферменти Цитохроми Переносники електронів у дихальному ланцюгу мітохондрій. Розрізняють сімейства (групи): а, b, с, а
- 54. Цитохромоксидаза (цитохром а3) Кінцевий компонент дихального ланцюгу. Переносить електрони на кисень. Маса – 12 -14 тис.
- 55. Фосфопротеїни (Білок + залишок фосфатної кислоти) Представники: - Казеїн (молока) - Ововітелін жовтка - Фосвітин -
- 56. Глікопротеїни (простий білок + вуглевод) Білкова частина складає 80 - 90% від м.м. молекул Вуглеводний компонент
- 57. Функції глікопротеїнів Фактори згортання крові – протромбін, фібриноген. Змащувальні та захисні речовини – муцини, слизові секрети.
- 58. Протеоглікани Якщо білкова частина складає менше 50% маси молекули, а вуглеводна частина більше 50% - це
- 59. Протеоглікани Протеоглікани (мукополісахариди, глікозаміноглікани) – високомолекулярні вуглеводно-білкові сполуки. Утворюють основну масу міжклітинного матриксу сполучної тканини. Складають
- 60. Ліпопротеїни (простий білок + ліпід) Ліпіди у водному середовищі (а значить, і в крові) нерозчинні, тому
- 61. Ліпопротеїни плазми крові
- 62. Ліпопротеїни В організмі синтезуються наступні типи ліпопротеїнів: 1. хіломікрони (ХМ), 2. ліпопротеїни дуже низької щільності (ЛПДНЩ)
- 64. Скачать презентацию